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医学生物化学重点总结

第二章蛋白质的结构和功能

第一节蛋白质分子组成

一、组成元素：

N为特征性元素，蛋白质的含氮量平均为16%.-----测生物样品蛋白质含量：样品含氮量×6.25

二、氨基酸

1.是蛋白质的基本组成单位，除脯氨酸外属L-α-氨基酸，除了甘氨酸其他氨基酸的α-碳原子都是手性碳原子。

2.分类：（1）非极性疏水性氨基酸：甘、丙、缬、亮、异亮、苯、脯，甲硫。（2）极性中性氨基酸：色、丝、酪、半胱、苏、天冬酰胺、谷氨酰胺。（3）酸性氨基酸：天冬氨酸Asp、谷氨酸Glu。（4）（重）碱性氨基酸：赖氨酸Lys、精氨酸Arg、组氨酸His。

三、理化性质

1.两性解离：两性电解质，兼性离子静电荷+1 0 -1

PH〈PI PH=PI PH〉PI

阳离子兼性离子阴离子等电点：PI=1/2（pK1+pK2）

2.紫外吸收性质：多数蛋白质含色氨酸、酪氨酸（芳香族），最大吸收峰都在280nm。

3.茚三酮反应：茚三酮水合物与氨基酸发生氧化缩合反应，成紫蓝色的化合物，此化合物最大吸收峰为570nm波长。此反应可作为氨基酸定量分析方法。

四、蛋白质分类：单纯蛋白、缀合蛋白（脂、糖、核、金属pr）

五、蛋白质分子结构

1.肽：氨基酸通过肽键连接构成的分子肽肽键：两个氨基酸α氨基羧基之间缩合的化学键（—CO—NH—）

2.二肽：两分子氨基酸借一分子的氨基与另一分子的羧基脱去一分子的水缩合成

3.残基：肽链中的氨基酸分子因脱水缩合而残缺，故被称为氨基酸残基。

4.天然存在的活性肽：

（1）谷胱甘肽GSH：谷，半胱，甘氨酸组成的三肽

①具有还原性，保护机体内蛋白质或酶分子免遭氧化，使蛋白质或酶处于活性状态。②在谷胱甘肽过氧化物酶催化下，GSH可还原细胞内产生的过氧化氢成为水，同时，GSH被氧化成氧化性GSSG，在谷胱甘肽还原酶作用下，被还原为GSH③GSH的硫基具有噬核特性，能与外源性的噬电子毒物（如致癌物，药物等）结合，从而阻断，这些化合物与DNA,RNA或蛋白质结合，以保护机体（解毒）

（2）多肽类激素及神经肽

①促甲状腺激素释放激素TRH②神经肽：P物质（10肽）脑啡肽（5肽）强啡肽（17肽）

第二节蛋白质的分子结构

一级二级三级四级

定义蛋白质中氨基酸的数目及排列顺序蛋白质分子中多肽链骨架中原子

的局部空间排列，不涉及侧链空

间排布二级结构进一步盘曲折叠成具有

一定规律的三维空间结构

亚基与亚基间呈特定的三维空间

排布，并以非共价键相连接

形式a-螺旋（上升一圈3.6个,螺距

0.54nm，直径0.5nm）β-折叠

（正向0.6，反,0.7）

β-转角，无规卷曲，超二级卷曲结构域：蛋白质构象中特定的区

域。是由多肽链上相邻的超二级

结构的紧密相联）。形成的结构区

域）

亚基（完整的三级结构）

键肽键（主）

二硫键（次）

氢键疏水作用，离子氢键，范德华力疏水作用，盐键和氢键

意义是蛋白质空间构象和特异性生物活

性的基础，但不是决定空间构象的唯由一级结构决定，发挥特殊生理

功能

相对分子质量大的蛋白质常分为

多个结构域执行不同功能

一因素短距离效应长距离效应

超二级结构：即模体（motif），指在多肽链内顺序上相互临近的二级结构常常在空间折叠中靠近，彼此相互作用，形成规则的二级结构聚合体。

蛋白质的分类：1.根据组分：（1）单纯蛋白质（2）缀合蛋白：脂、糖、核、金属pr（非蛋白部分为结合蛋白的辅基）2.形状和空间构象：

（1）纤维状：长轴和短轴之比大于10，不溶于水，韧性——支架和外保护

（2）球状：水溶性较好，结构更复杂——酶和调控蛋白

第三节蛋白质结构与功能的关系

一、一级结构是空间构象的基础

1.空间构象遭破坏的核糖核酸酶只要一级结构未被破坏，就可能恢复到原来的三级结构，功能依然存在。

2.一级结构是功能的基础。不同种属来源pr相似的一级结构（序列同源现象）具有相似的功能→同源蛋白质。

3.一级结构改变与分子病

分子病：蛋白质分子发生变异所导致的疾病，为基因突变导致。镰刀形贫血：谷氨酸→缬氨酸

二、蛋白质空间结构与功能的关系

1.蛋白质的功能依赖于特定的空间结构

2.蛋白质在不改变一级结构的前提下，通过变构（配体物质与蛋白质非共价键结合改变构象）可以改变活性

三、蛋白质空间的结构改变与疾病

1.因蛋白质折叠错误或折叠不能导致构象变化引起的疾病，成为蛋白质构象病

2.朊病毒：查不到任何核酸，对各种理化作用有很强抵抗力，传染性极强的蛋白质颗粒。

（1）细胞型（正常型）：表达于脊椎动物细胞表面，存在于a-螺旋。

（2）瘙痒性（致病型）：是PrP c异构体，可胁迫PrPc转化为PrP Sc，实现自我复制，并产生病理效应。

四、蛋白质的理化性质：

两性解离①两端氨基和羧基+侧链某些基因解离②若溶质pH

③若溶液pH>pI蛋白质带负电荷④若溶液pH=pI，为兼性离子，电荷为0

等电点体内蛋白质的各种PI不同，多接近5.0

紫外吸收含肽键220nm和芳香族氨基酸280nm处吸光度的测定，常用于蛋白质的定量

双缩脲反应呈紫色反应，用于检测蛋白质的水解程度

透析蛋白质是生物大分子不易透过半透膜，通过半透膜纯化含小分子杂质的蛋白质

变性破坏共价键和二硫键，若一级结构未被破坏，轻微变性后可因去除变性因素而恢复活性（复性）

沉淀除去蛋白质的水化膜并中和其电荷，可发生沉淀

凝固蛋白质被强酸强碱变性后，仍能溶于强酸或强碱溶液中，若将强酸或强碱溶液的PH值调至等电点，变性蛋白质结成不溶絮状物，称结絮。若再加热紫状物变得更为坚固，不易再溶于强酸强碱中。（凝固）

变性变性的蛋白质不一定沉淀，沉淀的蛋白质不一定变性，但变性的蛋白质易沉淀，凝固的蛋白质均已变性，而且不再溶解。

五．蛋白质的分离与纯化：

1.提取：破碎组织和细胞，将蛋白质溶解于溶液中的过程称为蛋白质的提取。

2.纯化：将溶液中的蛋白质相互分离而取得单一蛋白质组分的过程。

3.改变蛋白质溶解度使其沉淀的方法：

（1）盐析：用高浓度的中性盐将蛋白质从溶液中析出。Eg：硫酸铵硫酸钠氯化钠。原理：夺取蛋白质周围的水化膜，破坏其稳定性。（2）加入有机溶剂Eg：丙酮正丁醇乙醇甲醇。原理：降低溶液的介电常数，使蛋白质相互吸引。

四补充

一、氨基酸分类

1.带脂肪烃侧链的氨基酸：丙，缬，亮，异亮

都含有共轭双键→紫外光吸收性质

2.含芳香环：苯丙芳香族：酪，色

3.含硫：甲硫氨酸④含疏基：半胱氨酸

嘌呤腺嘌呤（A ）

鸟嘌呤（G ）

嘧啶

尿嘧啶（U ）胸腺嘧啶（T ）胞嘧啶（C ）

4.亚氨基酸：脯氨酸 ⑥含羟基：丝苏

5.含酰胺基：谷氨酰胺，天冬酰胺 ⑧含羧基（酸性带负电）：天冬氨酸，谷氨酸二、肽

1.多肽链两端：自由氨基（氨基末端，N 端），羧基（羧基末端，C 端）。

2.多肽命名：N 端→C 端

3.多肽中肽链4个原子（C,O,N,H ）和相邻两个a 碳原子等6个原子位于同一酰胺平面，构成肽单元（Peptide Unit ）。

4.抗生素肽：抑制，杀死细菌的多肽

第三章核酸的结构和功能

核酸是一类含磷的生物大分子化合物，携带和传递遗传信息，为生命的最基本物质之一。根据组成不同，可分为核糖核酸（RNA ）和脱氧核糖核酸（DNA ）。

第一节核酸的化学组成及一级结构

核酸分子的元素组成为C ，H ，O ，N 和P ，基本单位为核苷酸。（也称单核苷酸）一、核苷酸

核苷酸完全水解可释放出等摩尔量的含氮碱基，戊糖（脱氧戊糖）和磷酸。 1.碱基

（1）存在于DNA 分子中：A ，T ，C ，G ；存在于RNA 中：A ，U ，C ，G 。（2）此外，核酸还含有一些含量很少的碱基，种类很多，大多数为甲基化碱基。

2.戊糖（1）核糖构成RNA ，脱氧核糖构成DNA ；（2）RNA 分子较DNA 分子更易发生水解，因此不如DNA 稳定。

3.核苷（1）碱基和核糖（脱氧核糖）通过糖苷键连接成核苷（脱氧核苷）。（2）核苷：AR ，GR ，UR ，CR （3）脱氧核苷：Dar ，dGR, dTR, dCR.

4.单核苷酸

（1）核苷（脱氧核苷）和磷酸酯键连接形成核苷酸（脱氧核苷酸）

①核苷酸：AMP ，GMP ，UMP ，CMP ②脱氧核苷酸。dAMP ,dGMP ,dTMP ,dCMP .。③重要的核苷酸衍生物

④多磷酸核苷酸：NTP （三核酸核苷），NDPC （二磷酸核苷⑤环化核苷酸：cAMP （3’,5’-环腺甘酸）cGMP （3’,5’-

环鸟苷单核苷

磷酸

核苷（脱氧核苷）

戊糖（脱氧戊

碱基（嘌呤碱，嘧啶碱）

核酸

mRNA

tRNA rRNA

核心颗粒

连接区

DNA （约146bp ）组蛋白八聚休

连接区DNA （约60bp ）

H 1

核小体

酸）

二、核酸的一级结构

1.定义：核酸中核苷酸的排列顺序。由于核苷酸间的差异主要是碱基的不同，所以也称为碱基序列。

2.核苷酸之间以3′，5′磷酸二酯键连接形成多核苷酸链，且多核苷酸链是有方向性的。书写方法：左端标出5’末端，右侧为3’末端例如：5’ACTGCT3’ 第二节 DNA 的空间结构和功能

一、DNA 的二级结构——双螺旋结构模型

DNA 双螺旋结构的特点1.DNA 分子由两条反向平行但走向相反的脱氧多核苷酸链组成，两链以一脱氧核苷酸-磷酸，为骨架，以右手螺旋方式绕同一公共轴盘螺旋，直径为2nm ，形成大沟和小沟相间，碱基垂直螺旋轴居双螺旋内侧，与对侧碱基形成氢键配对（互补配对形式：A=T ，C=G ），相邻碱基平面距离0.34nm ，螺旋一圈螺距3.4nm ，一圈10对碱基。2.DNA 双螺旋结构的稳定主要由互补碱基对之间的氢键和碱基堆积力来维持。氢键主持双链横向稳定性，碱基堆积力维持双链纵向稳定性。3.DNA 双螺旋结构的多样性DNA 双螺旋结构是DNA 分子在水性环境和生理环境下最稳定的结构，但当改变溶液的离子浓度或相对温度时，DNA 结构会发生改变。

二、DNA 的超螺旋结构及其在染色质中的组装

1.DNA 超双螺旋结构（1）超螺旋结构：DNA 双螺旋链再盘绕成超螺旋结构；（2）正超螺旋：盘绕方向与DNA 双螺旋方向相同（2）负超螺旋：盘绕方向与DNA 双螺旋方向相反

2.原核生物DNA 是环状超螺旋结构

3.真核生物DNA 在核内的组装真核生物染色体由DNA 和蛋白质构成，其基本单位是核小体，

（1）核心颗粒：由长146bp 的双螺旋DNA 以超螺旋方式缠绕组蛋白八聚休1.8圈组成。（2）连接区：由连接区DNA 和组蛋白H 1组成。（3）连接区DNA ：连接相邻两个核心颗粒。（4）组蛋白①组蛋白种类：H1，H 2A ，H 2B ，H 3，H 4②组蛋白八聚体（核心组蛋白）由各2分子H 2A ，H 2B ，H 3，H 4组成八聚体（5）真核生物染色体DNA 组装不同层次的结。（6）染色体是由DNA 和蛋白质构成的不同层次缠绕线和螺线管结构三、DNA 的功能

1.DNA 的基本功能是以基因的形式荷载遗传信息，并作为基因复制和转录的模板。它是生命遗传的物质基础，也是个体生命活的信息基础。

2.基因就是指在染色体上占有一定位置的遗传的基本单位或单元。

3.基因组是指来自一个遗传体系的一整套遗传信息。

4.此外，真核细胞还有线粒体和叶绿体，分别含有线粒体DNA 和叶绿体DNA ，属于核外遗传物质。第三节 RNA 的功能和结构 RNA 的种类、分布和功能

细胞核和胞液线粒体功能核蛋白体RNA rRNA mt rRNA 核蛋白体组分信使RNA mRNA mt rRNA 蛋白质合成模板核内不均一RNA HnRNA 成熟mRNA 的前体核内小RNA SnRNA 参与HnRNA 的剪接、转运核仁小RNA SnoRNA rRNA 的加工、修饰

胞浆小RNA ScRNA/TSL-RNA

蛋白质肉质网定位合成的信号识别体组分转运RNA

tRNA

mt tRNA

转运氨基酸

一、信使RNA 的结构与功能

mRNA 的结构特点

1.大多数真核mRNA 的5’末端均在转录后加上一个甲基鸟苷，同时第一个核苷酸的C 2’也是甲基化，形成帽子结构。

2.大多数真核mRNA 的3’末端有一个多聚腺苷酸（polyA ）结构，称为多聚A 尾

5’m 7Gppp ———AUG ————————UAG ——————AAUAAA ———poly(A)3’

3.帽子结构和多聚A 尾的功能

（1）mRNA 核内向胞质的移位（2）mRNA 的稳定性维系（3）翻译超始的调控

4.mRNA 的功能：转录核内DNA 遗传信息的碱基排列顺序，并携带至细胞质，指导蛋白质合成的氨基酸排列顺序二、转运RNA 的结构和功能

1.tRNA 分子中含有较多的稀有碱基，含10-20%稀有碱基，如DHU ，3’末端为-CCA-OH ，5’末端大多数为G

2.tRNA 二级结构——三叶草氨基酸臂，DHU 环，反密码环，额外环，T ψC 环

3.tRNA 的三级结构——倒L 形

4.tRNA 的功能：搬运氨基酸到核糖体和识别密码子，参与蛋白质的翻译三、核蛋白休RNA 的结构和功能

1.rRNA 与核糖体蛋白共同构成核蛋白体或称为核糖体，核糖体均由易于解聚的大小两个亚基组成。

2.rRNA 的功能：参与组成核蛋白体，作为蛋白质生物合成的场所。

3.rRNA 的种类：（根据沉降系数）真核生物原核生物 5srRNA

5srRNA 28srRNA 23srRNA 5.8srRNA

16srRNA

18srRNA

原核生物（大肠杆菌为例）真核生物（以小鼠肝为全例）小亚基 30S

40S

rRNA 16S 1542个核苷酸 18S 1874个核苷酸蛋白质 21种占总量的40% 33种占总量的50% 大亚基 50S

60S

rRNA 23S 2940个核苷酸 28S 4718个核苷酸 5S 120个核苷酸 5.8S 160个核苷酸

5S 120个核苷酸蛋白质

36种

占总量的30%

49%

占总量的35%

第四节核酸的理化性质

一、核酸的一般理化性质

1.核酸分子中有末端磷酸和许多连接核苷的磷酸残基，为多元酸，具有较强的酸性。

2.核酸分子中还有含氮碱基上的碱性基团，故为两性电解质，各种核酸分子大小及所带电荷不同，电泳和离子法来分离不同的核酸。

二、DNA 的变性

1.定义：在某些理化因素作用下，DNA 双链解开成两条单链的过程。变性并不涉及核苷酸共键（磷酸二脂键）的断裂。

2.方法：过量酸、碱、加热、变性试剂如尿素、酰胺以及某些有机溶剂如乙醇、丙酮等。

3.变性后其它理化性质变化： DNA 变性的本质是双链间氢键的断裂。变性引起紫外吸收值的改变

4.增色效应：DNA 变性时其溶液A 260增高的现象

5.Tm ：变性是在一个相当窄的温度范围内完成，在这一范围内，紫外光吸收值达到最大值的50%时的温度温度称为DNA 的解链温度，又称熔解温度，或熔点。

6.Tm 值与下列因素有关：

（1）DNA 的均一性：DNA 的均一性较高，那么DNA 链各部分的氢键断裂所需的能值较接近，Tm 值范围较窄，所之亦然，由

于可见Tm 值可作为衡量DNA 样品均一性的指标。

（2）C-G 碱基对含量：G-C 碱基对为3对氢键，而A-T 碱基对只有2对氢键，所以破坏G-C 间氢键较A-T 间氢键需要更多的

能量。因此Tm 值大小与G+C 含量成正比，也可通过Tm 值推算出DNA 碱基的百分组成。 5’非翻译区编码区

3’非翻译区

X%（G+C）=（Tm-69.3）*2.44

（3）介质中离子强度：离子强度低，DNA的Tm值较低。

三、DNA的复性与分子杂交

1.DNA复性定义：在适当条件下，变性DNA的两条互补链可恢复天然的双螺旋构象，这一现象称为复性。（1、足够的盐浓度——消除磷酸基的静电斥力，2、足够高的温度——破坏无规则的链内氢键）

2.热变性的DNA经缓慢冷却后即可复性，这一过程称为退火。

3.减色效应：DNA复性时，其溶液A260降低。

4.核酸分子杂交：在DNA变性后的复性过程中，如果将不同种类的DNA单链分子或RNA分子放在同一溶液中，只要两种单链分子之间存在着一定程度的碱基配对关系，在适宜的条件（温度及离子强度）下，就可以在不同的分子间形成杂化双链。

5.这种杂化双链可以在不同的DNA与DNA之间形成，也可以在DNA 和RNA分子间或者RNA与RNA分子间形成，这种现象称为核酸分子杂交。

6.核酸分子杂交的应用

第四章酶

一、酶的概念：酶是指由活细胞产生的具有催化作用的蛋白质。

1、命名：①习惯命名：分解脂肪的酶→脂肪酶→据其催化的底物催化脱氢反应酶→脱氢酶→据其催化的反应类型命名

②系统命名

2、分类：①氧化还原酶类②转移酶类③水解酶类④裂解酶类⑤异构酶类⑥合成酶类（或连接酶类）

3、化学本质：据化学本质将酶分两类，即：①蛋白脂类的酶②核酸类的酶

二、酶的分子结构与功能

1、分子组成：单纯酶和结合酶。酶蛋白：结合酶中的蛋白质部分。辅助因子：结合酶中的非蛋白质部分。

全酶：酶蛋白与辅助因子结合形成的复合物称全酶，只有全酶才有催化作用。

金属酶：金属离子如果与酶结合紧密，在提取的过程中不会丢失，这类酶称为金属酶。如：羧肽酶（含Zn2+）黄嘌呤氧化酶（含Mo2+）金属离子作用：①维持酶分子的构象；②传递电子；③在酶与底物间起桥梁作用；④中和阴离子降低反应的静电斥力。

根据辅助因子与酶蛋白结合的牢固程度不同将其分为辅基或辅酶。

注：①辅基大多为金属离子②一种酶蛋白只能与一种辅助因子结合，但是一种辅助因子可与不同酶蛋白结合。

单纯酶：仅含单纯酶：仅含α-氨基酸的蛋白质

分类

结合酶：蛋白质+非蛋白质部分（即辅酶分子）（即酶蛋白）

酶蛋白——决定反应的特异性

小分子有机化学物结合成复合物全酶（只有全美才具有催化作用）

辅酶因子——

金属离子

在酶促反应中

1、维持酶分子的构象

2、传递电子

3、在酶与底物间起桥梁作用

4、中和阴离子，降低反应的静斥力

辅酶：与蛋白质结合疏松

辅酶因子参与酶活性中心的组成

辅基：与酶蛋白结合牢固

酶活性中心（active center）：指酶分子中能与底物结合并催化底物转变为产物的特定的空间结构区域。

酶活性中心内结合集团：结合底物和辅酶，使之成为复合物的必需基团

催化基团：影响底物中某些化学键的稳定性，催化底物转变成为产物

2、酶的活性中心

①概念：酶分子中与酶活性密切相关的化学基因称为必需基因，这些必需基因在一级结构上可能相距很远，必需基团在空间结构

上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异结合并将底物转化为产物，这区域称为酶的活性中心或活性部位。

②分类：①酶活性中心内的必需基团：结合基因和催化基因②酶活性中心外的必需基团：组氨酸的咪唑基，丝氨酸的羟基等。

三、酶促反应的特点与机制

1、酶与催化剂相比较：

①共同点：A催化作用；B反应前后酶质与量不变；C不改变反应平衡常数

②不同点：A极高的催化效率B高度的特异性：1、绝对特异性2、相对特异性3、立体异构特异性C可调节性

2、酶促反应的机制

①诱导契合假说酶：与底物相互接近时，其结构相互诱导、相互变形和相互适应，进而相互结合。这一过程称为酶-底物结合的诱导契合假说。②邻近效应与定向排列：提高反应速率③多元催化：同一种酶常兼有酸、碱双重催化作用。④表面效应：

四、酶促反应动力学

影响酶促反应因素:酶浓度、底物浓度、pH、温度、抑制剂、激活剂等。

1、底物浓度对反应速度的影响

①在酶量恒定的情况下，酶促反应的速度主要取决于底物的浓度

②在底物浓度较低时，反应速度随底物浓度的增加而上升，加大底物浓度，反应速度趋缓，底物浓度进一步增高，反应速度不再随底物浓度的增加而加快，达最大反应速度，此时酶的活性中心被底物饱和。

☆2、米-曼氏方程式

②间产物学说：酶（E）与底物（S）形成酶—底物复合物（中间产物ES）,此复合物再分解为产物(P)和游离的酶。

②米氏方程式：V= Vmax[S]。A米氏方程式Km值等于酶促反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度。B、Km值↓酶对底物的亲和力↑。C、Km是酶的特征性常数之一，只与酶的结构，酶所催化的底物和反应环境如温度、PH、离子强度有关，与酶的浓度无关（同一底物，不同的酶有不同的Km值）。D、Vmax是酶完全被底物所饱和时的反应速度，与酶浓度成正比。

③km值和Vmax值的测定：

双倒数作图法

第一步：V=Vmax*[S]/(Km+[S])

两边同取倒数得

1/V=Km/（Vmax*[S]）+1/Vmax

以1/V对1/[S]作图，纵轴截距=1/Vmax, 横轴截距=-1/km

Hanes作图法: [S]/V=Km/Vmax + [S]/Vmax

以[S]/V对[S]作图，纵轴截距=-km, 直线k=1/Vmax

3、酶浓度对反应速度的影响

（当[S]＞＞km，酶可被底物饱和的情况下，反应速度与酶浓度成正比。当[S]＞＞E时，km忽略不计）

4、温度对反应速度的影响①温度升高，酶促反应速度升高②温度升高，可引起酶的变性失活。

最适温度：酶促反应速度最快时的环境温度称为酶促反应的最适温度。（酶的最适温度不是酶的特征性常数，与反应时间有关）注：临床应用：低温麻醉、低温保存菌种。

5、pH对反应速度的影响

①酶活性受其反应环境的PH影响，且不同的酶对不同的PH有不同要求。②最适pH ：酶催化活性最大时的环境pH

③胃蛋白酶最适PH值是1.8；肝精氨酸酶是9.8；多数酶是中性（最适pH不是酶的特征性常数，受底物浓度，缓冲液种类与浓度，以及酶的纯度等因素影响）

6、抑制剂对酶促反应速度的影响

①抑制剂：凡能使酶的催化活性下降而不引起酶蛋白变性的物质统称为酶的抑制剂。

②抑制剂多与酶的活性中心内、外必需基因相结合，从而抑制酶的催化活性。

分类：

①不可逆性抑制剂：以共价键与酶活性中心上的必需基因相结合，使酶失活，此种抑制剂不可用透析、超滤等方法去除。

②可逆性抑制剂：抑制剂与酶以非共价键方式结合，使酶活性降低或消失，可采用透析、超滤的方法解除，是一种可逆性结合。A．竞争性抑制作用：与底物竞争酶的活性中心，从而阻碍酶与底物结合成中间复合物。（可逆的）比如：丙二酸与琥珀酸争琥珀酸脱氢酶，磺胺药物与对氨基苯甲酸竞争二氢叶酸合成酶）

B ． Vmax 不变，Km 值↑

C ．非竞争性抑制作用：与酶活性中心外的必需基因结合，底物与抑制剂之间无竞争关系。

Vmax ↓，Km 值不变C.反竞争性抑制作用：抑制剂不与酶结合，反与酶和底物形成的中间产物（ES ）结合，使中间产物ES 的量下降。Vmax ↓，Km 值↓

7、激活剂对酶促反应速度的影响

① 激活剂：使酶从无活性变为有活性或使酶活性增加的物质。 ② 酶的激活剂大多为金属离子，如：Mg+、K+、Mn2+等。

③ 必需激活剂：大多数金属离子激活剂对酶促反应是不可缺少的。非必需激活剂：激活剂不存在时，酶仍有一定的催化活性。 8、酶活性测定与酶活性单位

① 酶的活性指酶的催化化学反应能力，其衡量标准是酶促反应速度。

② 酶的比活力：比活力是表示酶纯度的较好指标。（每分钟催化1umol 底物转化为产物所需的酶浓度）五．酶的调节

1、酶活性调节

⑴酶原与酶原的激活

① 酶原：无活性的酶的前体。酶原的激活：由无活性的酶原变成有活性的酶的过程称酶原的激活

② 酶原的激活一般通过某些蛋白质酶的作用，水解一个或几个特定的肽键，致使蛋白质构象发生改变而使酶原具有活性，其实

质是酶的活性中心形成或暴露的过程（其过程不可逆） ③ 生理意义：{

⑵变构酶（别构酶）

① 变构调节：酶分子活性中心外的某一部分可以与体内一些代谢物可逆地结合，使酶发生变构并改变其催化活性，这种调节酶

活性的方式称为变构调节。

② 变构效应剂：引起变构效应的代谢物称为变构效应剂。

③ 变构效应剂引起酶活性的增强或减弱，分别称变构激活作用或变构抑制作用。 ⑶酶的共价修饰调节

① 共价修饰（化学修饰）：酶蛋白肽链上的一些基因可与某些化学基因发生可逆的共价结合，从而改变酶活性，这一过程称酶的

共价修饰。

② 酶共价修饰包括：磷酸化与去磷酸化、乙酰化与去乙酰化、—SH —与—S —S —、甲基化与去甲基化、腺苷化与去腺苷化。 2.酶的调节

⑴酶蛋白合成的诱导与阻遏 ① 酶蛋白的合成量主要调节

② 诱导剂：能促进酶蛋白的基因转录，增加酶蛋白生物合成的物质为诱导剂（辅阻遏剂则相反） ⑵酶降解的调控酶蛋白质降解途径{ 3．同工酶

①同工酶：指催化相同的化学反应，而酶蛋白分子结构、理化性质、免疫学性质不同的一组酶。

②同工酶是由不同基团或等位基因编码的多肽链，或由同一基因转录生成的不同mRNA 翻译的不同多肽链组成的蛋白质。翻译后经修饰生成的多分子形式不在同工酶之列。同工酶存在于同一种属或同一个体的不同组织或同一细胞的不同亚细胞结构中 ③乳酸脱氢酶是四聚体蛋白分为

H 型（心肌型）M 型（骨骼肌型）LD1(H4)、LD2(H3M)、LD3(H2M2)、LD4(HM3)、LD5(M4) 备注：参与组成辅酶的维生素

转移基因辅酶或辅基

所含维生素

氢原子

NAD+、NADP+FAN 、FAD

尼克酰胺（维生素PP ）维生素B2

{调节对象：关键酶调节方式:{ 酶活性调节（快）

酶含量调节（慢）） -保护细胞本身的蛋白质不受蛋白酶的水解破坏；

-保证了合成的酶在特定部位和环境中发挥生理作用。

-溶酶体蛋白酶降解途径（不依赖ATP ） -非溶酶体蛋白酶降解途径（依赖ATP 和泛素）

醛基TPP 维生素B1

酰基辅酶A、硫辛酸泛酸、硫辛酸

烷基钴胺美辅酶类维生素B12

CO2 生物素生物素

氨基磷酸吡哆醛吡哆醛（维生素B6）

甲基等一碳单位四氢叶酸叶酸

第五章维生素与微量元素

第一节维生素

一、概论

1.维生素：是维护人体健康，促进生长发育，和维持细胞正常生理功能所必需的一类低相对分子质量有机化合物。

2.特点：

（1）日需量少，但大部分由食物供给。

（2）是重要的营养素，但不能供能，也不是细胞组织的结构成分。

（3）多数是构成某些酶的辅酶或辅基成分。

（4）长期缺乏会引起供能障碍或出现生理功能紊乱即维生素缺乏病。

二、脂溶性维生素

维生素主要功能活性形式缺乏症

A 参与视黄醇合成，参与糖蛋白的合成，维持上皮结构的完整性，促进生长发育11-顺视黄醛，视黄醛，视黄酸夜盲症，干眼病，皮肤干燥

D 促进钙磷代谢，是1,25-（OH2）P3的前体1,25-（OH2）P3佝偻病，软骨病

E 重要的抗氧化剂，对抗氧自由基，促进血红素合成，维护生殖功能生育酚未发现

K 维持体内第II,VII,IX,X凝血因子在正常水平2-甲基-1,4-茶醌易出血

三、水溶性维生素

维生素主要功能活性形式缺乏症

B1 转酮酶的辅酶，转酮基反应，抑制胆碱酯酶的活性TPP 脚气病，末梢神经炎

B2 世称核黄素，黄素蛋白酶的辅酶，参与体内氧化体素FMN,FAD 口角炎，舌炎，唇炎，阴囊炎

B6 氨基酸代谢中转氨酶，脱羧酶的辅酶，ALA合成酶的辅酶磷酸吡哆醛，磷酸吡哆胺未发现

B12 构成甲基转移酶的辅酶，参与甲基化，促进DNA的合成，促进红细胞合成甲钴胺素，钴胺素进行性脱髓鞘病

PP 烟酸，构成脱氢酶辅酶，参与生物氧化体系NAD+,NADP+ 癞皮病

C 水溶性抗氧化剂，促进胶原蛋白合成，参与芳香族氨基酸代谢，促进铁的吸收抗环血酸坏血病

维生素主要功能活性形式缺乏症

泛酸构成CoA及酰基载体蛋白ACP的成分，参与体内酰基转移CoA，ACP 未发现

叶酸以四氢叶酸形式参与一碳集团转运；与蛋白质核酸合成，红细胞白细胞的成熟有关FH4巨幼红细胞性贫血

生物素几种羧化酶的辅酮，参与CO2的固定羧化酶辅酮脱屑性红皮病

1.维生素E又称生育酚，以a-生育酚在自然界分布最为广泛，且生物活性最强。

2.维生素C保护疏基作用：维生素C作为供氢体能使许多疏基分子上的疏基保持在还原状态，发挥其催化作用。正常成人每日维

生素C的需要量是60mg。

第六章生物氧化

第一节构成ATP的氧化体系

一、呼吸链

1.概论

（1）定义：代谢物脱下的成对氢离子（2H）通过多种酶和辅酶所催化的连锁反应，逐步传递最终与氧结合成水。由于此过程与细胞呼吸有关，所以将此传递链称为呼吸链。（2）在呼吸链中，酶和辅酶按一定顺序排列在线粒体内膜上。（3）传递氢的酶或辅酶称之为递氢体。（4）传递电子的酶或辅酶称之为电子传递体。（5）无论递氢体还是电子传递体都起传递电子的作用，所以呼吸链又称电子传递链。

2.呼吸链的组成：

（1）烟酰胺腺嘌呤二核苷酸（NAD+）或称辅酶I（CoI）。

生理PH条件下，烟酰胺中的吡啶氮为五价氮，它能可逆地接受电子而成为三价氮，与氮对胃的氢键也较活泼，能可逆地加氢还原，故可视为递氢体。

NAD++2H ? NADP++H+

（2）黄素蛋白（FP）

有两种辅基：①黄素单核苷酸（FMN）②黄素腺嘌呤二核苷酸

FMN +2H FAD

氧化型（）?（）还原型

FAD H2- FAD

（3）铁硫蛋白（Fe-S）

分子中含铁原子和硫原子，铁和无机硫原子和蛋白质多肽链上半胱氨酸残基的硫相结合。

Fe2+?Fe3+ + Fe 单电子传递

（4）泛醌（UQ）又称辅酶Q（CoQ）

脂溶性的苯醌类化合物，分子中带有一很长的侧链，由多个异戊二烯组成。

H++e H++e

泛醌?泛醌H ?二氢泛醌

(醌型或氧化型) （半醌型）（氢醌型或还原型）

（5）细胞色素类（Cyt）

位于线粒体内膜的电子传递体，辅基为铁卟啉。

作用：将电子从呼吸链传递到氧的专一酶。

（6）人体线粒体呼吸链复合酶：-

复合体酶名称多肽链数目辅基

I NADH-泛醌还原酶43 FMN Fe-S

II 琥珀酸-泛醌还原酶 4 FAD Fe-S

III 泛醌-细胞色素C还原11 铁卟啉Fe-S

IV 细胞色素C氧化酶13 铁卟啉Cu

细胞色素C 1 铁卟啉

3.主要的呼吸链

（1）NADH氧化呼吸链：

①生物氧化中大多数脱氢酶如乳酸脱氢酶,苹果酸脱氢酶都是以NAD+为辅酶

②NADH氧化呼吸链的组成和作用

2H+

SH 2NAD+ UQ 2Cyt-Fe2+ 1/2O2

S NADH+H+UQH2 2Cyt-Fe3+O2 H2O

（2）琥珀酸氧化呼吸链（FADH2氧化呼吸链）呼吸酸脱氢酶催化脱下的2H经复合体II使CoQ形成CoQH2，再往下的传递与NADH氧化呼吸链相同。(琥珀酸脱氢酶,α鏻酸甘油脱氢酶,脂闲CoA脱氢酶)

2Cyt-Fe3+O2

琥珀酸FAD(Fe-S) UQH

延胡索酸FADH2(Fe-S) UQ 2Cyt-Fe2+ 1/2O2

2H+

二、氧化磷酸化

（1）定义：代谢氧化物脱氢经呼吸链传递给氧生成水的同时，释放能量使ADP磷酸化生成ATP，由于代谢物的氧化反应与ADP 磷酸化反应耦联反应故称氧化磷酸化。

（2）氧化磷酸化是体内生成ATP的主要方式，另一种生成ATP的方式是底物水平磷酸化。

1.氧化磷酸化的耦联部位：

（1）P/0比值的测定：消耗1mol氧原子所需消耗的无机磷的摩尔数。

（2）自由能变化：

△G o’=-nF△E o’

n=传递电子数；F为法拉第常数[96.5kJ/(mol·V)]

2. 氧化磷酸化的耦联机制

（1）化学渗透假说:

实验证明：递氢体和电子传递体在线粒体内膜上交替排列，复合体I、II、III如同线粒体内膜上的3个质子泵，均能将H+从线粒体基质泵到膜间隙。

（2）ATP合酶

①由亲水性F1和疏水性F0两部分组成

F1：a3，β3 ，γ，δ，ε功能：催化合成ATP

F0：a,b2,C9~12亚基

②当H+浓度顺梯度经F0中a亚基和c亚基之间回流，γ亚基发生旋转。3个β亚基构象发生改变，以三种独立状态存在。

1）紧张状态T：与ATP紧密连接

2）松弛状态L：与ADP和无机磷结合

3）开放状态O：生成ATP释出

三、影响氧化磷酸化的因素

1.抑制剂

（1）呼吸链抑制剂：阻断呼吸链中某些部位电子传递。

CO、CN-、N3-及H2S抑制细胞色素C氧化酶，使电子不能结合氧。

此类抑制可使细胞内呼吸停止，导致人迅速死亡。

（2）解耦联剂：

①可使氧化磷酸化耦联过程脱离

②通道回流，而通过线粒体内膜中其他途径返回线粒体基质，从而破坏内膜两侧的侄子电化学梯度，使ATP的生成受到抑制，

以电化学梯度储存的能量以热量形式释放。

（3）氧化磷酸化：

①寡酶素可以阻止质子从F0通道回流，抑制ATP生成。

②由于此时线粒体内膜两侧质子电化学梯度增高，影响呼吸链质子泵的功能，继而抑制电子传递。

2.ADP的调节作用：正常计提的氧化磷酸化速率主要受ADP的调节成正比RCR，加入ADP后的耗氧量速率与仅有底物时的耗氧速率之比称为呼吸控制率（RCR）。

3.甲状腺激素

（1）甲状腺激素诱导细胞膜上Na+.K+-ATP酶的合成使ATP加速分解为ADP和Pi，ADP增多促进氧化磷酸化。

（2）甲状腺素（T3）还可使解偶联蛋白基因表达增加，引起耗氧量和产热量增加。

四、ATP

1.在体内所有高能磷酸化合物中，以ATP末端的磷酸链最为重要。

2.为糖原，磷脂蛋白质合成时提供能量的UTP，CTP，GTP，一般不能从物质氧化的过程中直接生成，只能在核苷二磷酸激酶的催化下，从AT中获取~P。

3.当体内ATP消耗过多时，ADP累积，在腺苷肠激酶催化下，由ADP转变成ATP被利用。

4.ATP还可将~P转移给肌的生成磷酸肌酸（CP），作为脑和肌中能量的一种储存形式。当机体消耗ATP过多而导致ADP增多时

磷酸肌将~P转移给ADP生成ATP，供生理活动之用。

五、通过线粒体内膜的物质转运

1.胞质中NAPH的氧化：（1）a-磷酸甘油穿梭（2）苹果酸-天冬氨酸穿梭

第一节呼吸链的概述

1.氢原子中含有电子，故递氢的同时必然递电子（递氢体也是递电子体）。但递电子体不一定是递氢体。

2.从呼吸链中可以分离得到4个有递电子功能的复合体：NADH-泛醌还原酶（复合体I），琥珀酸-泛醌还原酶（复合II），泛醌-细胞色素C还原酶（复合体III）和细胞色素C氧化酶（复合体IV）。CoQ和Cyt c 不包含在这些复合体中。

3.在呼吸链中含有FMN.FAD.Cyt类和Fe-S等，他们按一定顺序排列组成长短不同的两条呼吸链：NADH氧化呼吸链和琥珀酸氧化呼吸链，排列顺序是：

琥珀酸

FAD

（Fe-S）

NADH →FMN →CoQ →Cyt b →Cyt c1 →Cyt c →Cyt aa3 →1/2O2

(Fe-S)

在NADH氧化呼吸链（由复合体I，III,IV组成）中，存在3个偶联部位（FMN→CoQ,Cyt b→Cyt c1,Cyt aa3→1/2 O2）；而在琥珀酸氧化呼吸链（由复合体II,III,IV组成）中，含有2个偶联部位（Cyt b→Cyt c1,Cyt aa3→1/2 O2）。

第三节

ADP或ADP/ATP比率是调节氧化磷酸化的重要因素。机体利用ATP增多，ADP浓度增高，转运人线粒体后使氧化磷酸化速度加快。反之ADP不足，使氧化磷酸化速率减慢。

第四节

ATP是多种生理活动能量的直接提供者，体内能量的生成，转化，储存和利用，都以ATP为中心。

第五节

线粒体外生成的NADH不能直接进入线粒体经呼吸链氧化，需要借助穿梭系统才能使2H进入线粒体内。有a-磷酸甘油穿梭（脑与骨骼）和苹果酸-天冬氨酸（心与肝脏）穿梭两种转运制。其中通过a-磷酸甘油穿梭，2H氧化时能生成2分子ATP；经苹果酸-天冬氨酸穿梭系统将2H带入线粒体，氧化时能生成3分子ATP。

六其他氧化体系

微粒体细胞色素P450（Cyt P450）加单氧酶使底物分子羟化。Cyt P450属于Cyt b类。加单氧酶有水生成，加双氧酶产物无水生成。其他氧化体系其特点是在氧化过程中不伴有偶联磷酸化，不能生成ATP。主要与体内代谢物、药物和毒物的生物转化有关。

第六章糖代谢

糖是自然界一大类有机化合物，其化学式本质是多羟基醛或多羟基酮以及它们的衍生物。糖的基本结构式是（CH2O）n，故也称之为碳水化合物。糖类的生理功能有：1.作为体内主要的功能物质，1mol葡萄糖在体内完全氧化可释放2840KJ的能量。

2.是人体组织结构的重要成分。

3.核糖与脱氧核糖是体内合成核苷酸的原料。

4.糖类可提供体内合成脂类和某些氨基酸的碳骨架。

5.糖类是糖复合物的重要组成。糖在体内分解代谢的主要途径有4条：1.糖的无氧分解（糖酵解）。2.糖的有氧氧化。3.磷酸戊糖途径。4.糖醛酸途径。

第1节、血糖及其调节

一、血液中的单糖（主要是葡萄糖）称为血糖，是糖在体内的运输形式。

血糖的来源和去路。来源：1、食物中的糖类被消化吸收。2、肝糖原分解3、糖异生去路：1、无氧酵解，有氧氧化

2、戊糖旁路

3、转化伟脂肪、氨基酸

4、合成糖原

二、血糖水平的调节

1、肝脏的调节作用

2、激素对血糖浓度的调节作用

A、胰岛素:胰岛素是体内唯一的降糖激素。1、促进肌、脂肪组织将葡萄糖转运入细胞2、加速糖原合成、抑制糖原分解3、加速糖的有氧氧化4、抑制肝内糖异生5、抑制脂肪组织中对激素敏感性酯酶，加速脂肪动员

B 、胰高血糖素：是体内主要的升糖激素 1、抑制糖原合成，促进肝糖原分解2、抑制糖酵解，促进糖异生 3、激活脂肪组织中对激素敏感性酯酶，加速脂肪动员

C 、糖皮质激素：1、促进肌蛋白分解，加强糖异生 2、抑制肝外组织摄取和利用葡萄糖 3、对促进脂肪动员的激素有允许作用

D 、肾上腺素：加速糖原分解（肝糖原

?→?葡萄糖；肌糖原?→?乳酸?→?葡萄糖）应激状态下发挥作用。

第2节、糖酵解

糖的无氧分解是指体内组织在无氧情况下，细胞液中的葡萄糖分解生成乳酸和少量ATP 的过程，也称为糖酵解。一、糖酵解的反映过程： 1、磷酸己糖的生成

（1）葡萄糖磷酸化生成6-磷酸葡萄糖。（催化此反应的酶是己糖激酶（HK ））

意义：糖磷酸化后容易参与代谢反应；磷酸化后的糖含有带负电荷的磷酸集团而不能通过细胞质膜，因此是细胞的一种保糖机制。（2）6-磷酸葡萄糖异构化转变为6-磷酸果糖（3）6-磷酸丙糖的生成

由醛缩酶催化，1，6-二磷酸果糖分裂为磷酸二羟基丙酮和3-磷酸甘油醛两个磷酸丙糖分子。此反应可逆，其逆反应是一个醛缩反应，故称催化反应的酶为醛缩酶或醇醛缩合酶。 2、磷酸丙糖的生成

由醛缩酶催化，1,6-二磷酸果糖分裂成为磷酸二羟丙酮和3-磷酸甘油醛两个磷酸丙糖分子。此反应可逆，其逆反应是一个醛缩反应，故称催化此反应的酶称为醛缩酶或醇醛缩合酶。 3、3-磷酸甘油醛转变为丙酮酸并释放能量

（1）3-磷酸甘油醛氧化为1,3-二磷酸甘油酸（在NAD+和H3PO4存在下）；（2）1,3-二磷酸甘油酸将磷酸基转给ADP 形成了3-磷酸甘油酸和ATP ；（3）3-磷酸甘油酸在磷酸甘油变位酶的催化下转变为2-磷酸甘油酸。

食物淀粉的消化主要在小肠进行。

葡萄糖磷酸化生成6-磷酸葡萄糖是糖酵解过程中第一个限速步骤，催化反应的酶为己糖激酶。

6-磷酸果糖再磷酸化生成1,6-磷酸果糖，是糖酵解的第二个限速步骤，催化反应的酶是6-磷酸果糖激酶-1。糖酵解途径中第一次生成ATP 的反应是1,3-二磷酸甘油酸将磷酸基转给ADP 形成3-磷酸甘油酸和ATP 。

糖酵解过程中三个关键酶：己糖激酶（HK ），6-磷酸果糖激酶-1（PFK-1），丙酮酸激酶（PK ）。由这三种酶催化的反应不可逆。

（4）2—磷酸甘油酸脱水生成磷酸烯醇式丙酮酸（5）磷酸烯醇式丙酮酸转变为烯醇式丙酮酸（由丙酮酸激酶（PK ）催化）（6）烯醇式丙酮酸自发转变为丙酮酸（四）丙酮酸还原为乳酸

乳酸脱氢酶催化丙酮酸还原为乳酸。乳酸脱氢酶的辅酶是N A D +或N A D H +H +。

糖酵解的全部反应过程见书P89页二、糖酵解的调节

1、6—磷酸果糖激酶—1

6—磷酸果糖激酶—1是糖酵解途径流量最重要的调节点。2,6—二磷酸果糖是6—磷酸果糖激酶—1最强的变构激活剂，与AMP 一起消除ATP 、柠檬酸的抑制作用。（ATP 、柠檬酸是该酶的变构抑制剂） 2、丙酮酸激酶

是糖酵解第二重要的调节点，1,6—二磷酸果糖是其变构激活剂（ATP 抑制） 3、葡萄糖激酶或己糖激酶（长链脂先CoA 对其有变构抑制作用）第3节糖的有氧氧化

葡萄糖在有氧条件下彻底氧化分解生成CO2和H2O ，并释放大量能量的反应过程，称为糖的有氧氧化。一、有氧氧化的反应过程

1、丙酮酸生成

2、丙酮酸氧化脱羧生成乙酰CoA （反应式见课本91页）

3、乙酰CoA 进入三羧酸循环彻底氧化

三羧酸循环（见课本93页图）三羧酸循环（TAC ）：又称柠檬酸循环，是由乙酰CoA 与草酰乙酸缩合成含3个羧基的柠檬酸开始，

经过一连串的代谢反应，使1分子乙酰基彻底氧化，再生成草酰乙酸而形成的一个循环。

（1）柠檬酸的形成（由柠檬酸合酶催化）

柠檬酸异构化生成异柠檬酸

（2）异柠檬酸氧化脱羧生成α－酮戊二酸（由异柠檬酸脱氢酶催化）

（3）α－酮戊二酸氧化脱羧生成琥珀酰CoA(由α－酮戊二酸脱氢酶复合体催化)

（4）琥珀酰CoA转变为琥珀酸

（5）琥珀酸氧化脱氢生成延胡索酸（由琥珀酸脱氢酶催化，该酶是TAC中唯一存在线粒体内膜上的酶）

（6）延胡索酸被水化生成苹果酸

（7）苹果酸脱氢生成草酰乙酸

TAC的关键酶：柠檬酸合酶、异柠檬酸脱氢酶、α－酮戊二酸脱氢酶复合体，由这三种酶催化的反应不可逆，所以TAC不可逆。异柠檬酸脱氢酶是主要的限速酶。

1分子乙酰CoA进入TAC氧化分解，总共可生成12分子ATP。

琥珀酰CoA转变为琥珀酸是TAC中唯一以底物水平磷酸化方式生成ATP的步骤。

TAC生理意义：

1、是三大营养物质氧化分解的共同途径。

2、三大营养物质代谢联系的枢纽。

3、为其他物质代谢提供小分子前体。

4、为呼吸链提供H+和e.

添补反应：TAC的中间代谢物，理论上可重复使用，但实际上某些成分经常由于参与体内各种相应的合成途径而被移去，所以必须通过各种途径加以补充。TAC中草酰乙酸的补充最重要。

三.有养氧化的调节

(一)丙酮酸脱氢酶复合物的调节。可以通过变构效应和共价修饰两种方式进行快速调节

(二)三羧酸循环的速率和流量的调控

第四节磷酸戊糖途径

磷酸戊糖途径的反应过程

（一）脱氧氧化（二）异构化反应（三）基因转移

磷酸戊糖途径的调节

高糖饮食的影响

NADPH+H+的影响

组织细胞对NADPH+H+和一磷酸核糖相对需要量的调节

该图径的中间代谢物的影响

磷酸戊糖途径的主要特点是能生成磷酸核糖，CO2和NADPH+H+但不能直接生成ATP

磷酸戊糖途径主要的调节点是6-磷酸葡萄糖脱氢酶，该酶的快速调节主要受NADPH/NADP+比值的影响

一、磷酸戊糖途径的反应过程

1、反应部位：胞液

2、反应步骤

二、磷酸戊糖途径的生理意义

1、磷酸核糖使体内合成核苷酸和核酸的必要原料

2、NADPH+H离子具有多方面重要生理功用

（1）使体内多种重要生理活性物质合成代谢过程中的供氧体（2）是谷胱甘肽还原酶的辅酶（3）参与肝脏的生物转化作用（4）可参与体内中性粒细胞和巨噬细胞在吞噬细菌后产生超氧阴离子自由基，所以与这些细胞的杀菌作用有关

三、磷酸戊糖途径的特点：

1、大量的NADPH生成。总反应式为：3×6-磷酸葡萄糖+6NADP+ →2×6-磷酸果糖+3-磷酸甘油醛+6NADPH+

6氢离子+3 CO2。2、与糖酵解关系密切：其起始物为6-磷酸葡萄糖，产物6-磷酸果糖，3-磷酸甘油酸又可回到糖酵解里去。

3、磷酸戊糖途径主要是产生磷酸核糖、NADPH和CO2,而不是产生ATP.

四、磷酸戊糖途径的调节

限速酶为6-磷酸葡萄糖脱氢酶，主要受NADPH∕NADP+ 的调节。

高糖饮食时肝中6-磷酸葡萄糖含量增多，以提供脂酸合成所需的NADPH+(H+)。NADPH+（H+）对6-磷酸葡萄糖脱氢酶有明显的抑制作用。磷酸戊糖途径与糖有氧氧化和糖酵解途径之间存在着相互制约的关系。

五、磷酸戊糖途径的生理意义

1、磷酸戊糖途径的主要意义是产生5-磷酸核糖和NADPH+(H+)为核酸的生物合成提供核糖

2、提供NADPH+(H+)作为供氢体参与各种代谢反应。NADPH+(H+)维持谷胱甘酸的还原状态NADPH+(H+)参与肝脏的生物转化作用NADPH+(H+)与体内中性粒细胞和巨噬细胞的杀菌作用有关。

第五节糖异生

由非糖化合物（如乳酸、甘油、丙酮酸、生糖氨基酸等）转变为葡萄糖或糖原的过程称为糖异生。

一、糖异生途径

1、基本上与糖酵解的反应过程相反。糖酵解过程中由3个关键酶所催化的反应是不可逆反应，成为糖异生的“障碍”。参与克服“障碍”的4个酶是糖异生途径的限速酶。葡萄糖-6-磷酸酶可催化多种磷酸酯加水分解，主要存在于肝肾中。1，6-二磷酸酶（果糖二磷酸酶）丙酮酸羧化酶，存在于细胞的线粒体。磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶，在GTP参与下，可催化草酰乙酸变为磷酸烯醇式丙酮酸。

2、糖异生途径中的关键物质——草酰乙酸不能自由通过线粒体内膜。

二、糖异生的调节

糖异生的调节总体上和糖酵解的调节相反。

1、糖异生原料的影响血浆中乳酸、甘油和生糖氨基酸的浓度增加时，糖异生增强。①饥饿时——蛋白分解加速，氨基酸增多，糖异生增强。②大量运动——乳酸堆积，糖异生增强。

2、ATP/AMP比值ATP/AMP比值升高，抑制糖酵解，促进糖异生。

3、2，6-二磷酸果糖是肝内调节糖的分解或糖异生反应方向的主要信号。

4、丙酮酸羧化酶

5、激素调节肾上腺素、糖皮质激素。胰高血糖素等使糖异生增强，胰岛素使糖异生减弱。

三、糖异生的生理意义

1、保持血糖浓度稳定

2、有利于体内乳酸的利用

3、补充肝糖原：糖异生是肝补充或恢复糖原的重要途径

4、调节酸碱平衡：长期饥饿时，肾糖异生增强，有利于维持酸碱平衡。

四、乳酸循环

1在缺氧情况下，肌肉中糖酵解增强生成大量乳酸，通过细胞膜弥散入血并运送至肝，通过糖异生作用合成肝糖原或葡萄糖，葡萄糖再释入血液被肌肉摄取，如此构成一个循环，称为乳酸循环。2肌肉中生成的乳酸，即不能异生成糖，更不能释出葡萄糖。3乳酸循环的生理意义：①避免乳酸损失，防止因乳酸堆积引起酸中毒;②乳酸再利用。乳酸循环式耗能过程，2分子乳酸异生成葡萄糖，消耗6ATP.

第六节、糖原的合成与分解

人体摄入的糖类大部分转变为脂肪（三酰甘油），只有一小部分以糖原形式贮存。

糖原主要存在于肝和肌肉中，肌糖元主要供肌收缩的急需，肝糖原则是血糖的重要来源。

1、糖原的合成代谢

葡萄糖（还有少量果糖和半乳糖）在肝脏、肌肉等组织中可以合成糖原。

合成过程分4步

①葡萄糖+ATP（葡萄糖激酶）G6P+ADP

②G6P（磷酸葡萄糖变位酶）G1P

③G1P+UTP （UDPG焦磷酸化酶）UDPG+焦磷酶

④UDPG+糖原n（糖原合酶）糖原n+1+UDP

糖原含酶的作用只能使糖链不断延长，而不能形成新分支。

糖原合成时，每增加1个葡萄糖基需消耗2分子ATP。

2、糖原的分解代谢

糖原分解是指糖原分解为葡萄糖的过程

磷酸化酶催化糖原非还原端的葡萄糖基磷酸化。生成1─磷酸葡萄糖。反应不消耗ATP。1─磷酸葡萄糖转变为6─磷酸葡萄糖：催化酶是葡萄糖变位酶。6─磷酸葡萄糖+H2O（葡萄糖-6-磷酸酶）葡萄糖+Pi

3、糖原合成与分解的调节

糖原合成和糖原分解途径的限速酶分别是糖原合酶和磷酸化酶，这两种酶的快速调节有变构调节和化学修饰两种方式。

共价修饰调节。变构调节糖原累积症：是一类遗传性代谢病，特点是体内某些组织器官中有大量糖原堆积。

第八章脂类代谢

脂类脂肪（fat）：三酯甘油或称甘油三酯，主要功能是储能和供能。

类酯（adupoid）：包括磷脂、糖脂、胆固醇及胆固醇酯，可参与生物膜的结构组成，细胞识别及信息传递，转变成活性类固醇化合物，调节机体代谢。

第一节脂类的生理功能

1.储能和供能

2.维持生物膜结构完整与功能正常

3.保护内脏与维持体温

4.参与细胞信息传递

5.转变成多种重要的生理活性物质参与机体代谢调节

第二节脂类的消化和吸收

一、脂类的消化

1.部位：小肠上段

2.所需条件及酶：胆汁酸、胰脂酶，辅脂酶，磷脂酶A2，胆固醇酯酶

二、脂类的吸收部位：十二指肠下段及空肠上段

脂类消化吸收的特点

1.小肠上段是脂类物质的主要消化场所，十二指肠下段及空肠上段是脂类物质消化产物的主要吸收场所

2.脂类物质的消化吸收需要胆汁酸盐帮助乳化与分散

3.脂类物质的消化需要多种消化酶协同作用

4.消化产物经被动扩散方式吸收进入肠粘膜细胞

5.被吸收的消化产物经单酰甘油途径在小肠粘膜细胞中重新合成三酰甘油

6.被吸收的肠类物质在血液中的运输需要载脂蛋白帮助

第三节、血脂

血浆中的脂类统称为血脂

血浆脂蛋白中的蛋白质部分称为载脂蛋白。血浆脂蛋白种类很多，通常用超离心法或电泳法可分成4种：

1、乳糜微粒（CM）转运外源脂肪，被脂肪酶水解后成为乳糜残留物。

2、极低密度脂蛋白（前β脂蛋白，VLDL）转运内源脂肪，水解生成中间密度脂蛋白（IDL或LDL1），失去载脂蛋白后转变为低密度脂蛋白。

3、低密度脂蛋白（β-α脂蛋白，LDL）转运胆固醇到肝脏。β脂蛋白高易患动脉粥样硬化。

4、高密度脂蛋白（α-脂蛋白，HDL）转运磷脂和胆固醇，由肝脏和小肠合成，可激活脂肪酶，有清除血中胆固醇的作用。LDL/HDL称冠心病指数，正常值为2.0±0.7。自由脂肪酸与清蛋白结合，构成极高密度脂蛋白而转运。

第四节、甘油三酯的中间代谢

一、甘油三酯的分解代谢

1.脂肪动员（fat mobilization）：贮存在脂肪组织中的甘油三酯在脂肪酶作用下逐步分解成脂酸和甘油，释放入血供其他组织氧化利用的过程。脑、神经组织及红细胞等不能直接利用脂酸；脂肪组织和骨骼肌缺乏甘油，激酶不能利用甘油。

2.脂酸的β—氧化过程

（1）β--氧化是脂酸最主要的氧化分解形式，除脑组织和成熟的红细胞外，大多数组织都能氧化分解脂酸。肝和肌肉最活跃。（2）氧化部位：内质网及线粒体外膜（3）β--氧化大致可分为：活化——转移——氧化（4）脂酸的活化——CoA（消耗了2分子ATP）（5）脂酰CoA进入线粒体：脂酸β--氧化酶系分布在线粒体基质中，长链脂酰CoA不能自由通过线粒体内膜，需载体肉碱。（6）肉碱脂酰转移酶I和酶II是同工酶，酶I是限速酶，酶I受丙二酰CoA抑制，酶II受胰岛素抑制，胰岛素对脂酸的氧化具有直接和间接双重抑制作用。（7）脂酰CoA的β--氧化：脱氢——加水——再脱氢——硫解（图8-9）（8）脂酰氧化的能量生成及生理意义①1分子硬脂酸完全氧化可净生成146个高能磷酸键，为机体提供大量能量②脂酸β--氧化也是脂酸的改造过程（9）脂酸β--氧化的特点

①β--氧化过程在线粒体基质内进行②β--氧化为一循环反应过程，由脂肪酸氧化酶系催化，反应不可逆③需要FAV，NAD，CoA 为辅助因子④每循环一次，生成一分子FADH2，一分子NADH，一分子乙酰CoA和一分子减少两个碳原子的脂酰CoA（7次）软脂酸+ATP+7H2O+7FAD+7NAD+8CoA==8乙酰CoA+7FADH2+7NADH+7H+AMP+PPi。乙酰辅酶A彻底氧化生成ATP :[(n/2-1)(2+3)+n/2*12]-2=129(软脂酸) 146（硬脂酸）

3.酮体的生成与利用（天然的不饱和的脂肪酸为顺式的脂肪酸，但是β氧化是方式的脂肪酸）

酮体（kcetone bodies）指脂酸在肝脏中进行正常分解代谢所生成的乙酰乙酸、β--羟丁酸和丙酮的总称。

（1）酮体的生成：以乙酰CoA为原料，在肝线粒体内，经三步反应：

①乙酰乙酸CoA的生成②HMG—CoA的生成③酮体的生成

限速酶：HMG—CoA合成酶（β-羟β-甲基戊二酰CoA）

（2）酮体的利用：在脑、心、肾和骨骼肌等肝外组织细胞线粒体中，酮体利用酶类的活性很强，肝多组织是利用酮体最主要的场所。需要的酶：琥珀酸CoA转硫酶、乙酰乙酸硫解酶、乙酰乙酸硫激酶

（3）酮体生成的意义：①在正常情况下，酮体是肝脏输出能源的一种形式。②在饥饿或疾病情况下，为心、脑等重要器官提供必要的能源。

（4）酮体生成的调节：①饱食和饥饿的影响 a.饱食状况下酮体生成减少 b.饥饿状况下生成增多②丙二酰CoA对生酮作用的调节：丙二酰CoA合成增加，酮体生成减少

第五节、甘油三酯的合成代谢（糖是合成脂肪的原料）

一．脂酸的合成代谢

部位：肝、乳腺及脂肪组织。脂酸的合成体系：胞液体系、内质网体系和线粒体体系

1.软脂酸的生成

（1）原料：乙酰CoA、ATP、NADPH、HCO3—部位：肝（主要）、脂肪组织等

（2）脂酸合成关键酶：乙酰CoA羧化酶，催化脂酸生物合成的限速反应，分布于细胞液中。

（3）脂酸合成酶系大肠杆菌：多酶复合体（七种酶蛋白聚合在一起）高等动物：多功能酶（一个基因编码的一条多肽链）（4）脂酸合成过程：从乙酰CoA及丙二酰CoA合成长链脂酸，是一个重复加成过程，每次延长2个碳原子。启动——装载——缩合——加氢——脱水——再加氢——硫解

（经过7次循环，消耗1乙酰CoA，7丙二酰CoA、7ATP和14NADPH+H+，即生成1分子软脂酰ACP酰基载体蛋白）

2.软脂酸的加工改造

（1）碳链长度的加工改造：①内质网碳链延长系统②线粒体碳链延长系统③脂酸碳链的缩短

（2）饱和度的加工改造

二、3-磷酸甘油合成(糖代谢)

三、甘油三酯、

3脂肪酸+甘油+7ATP+4H2==甘油三酯+7ADP+7Pi

第九章蛋白质分解代谢

第一节蛋白质的营养作用

营养必需氨基酸（名词解释）：是指体内需要而又不能自身合成，必需由食物供应的氨基酸。人体内的8种营养必需氨基酸：缬氨酸、异亮氨酸、亮氨酸、苯丙氨酸、甲硫氨酸、色氨酸、苏氨酸、赖氨酸（选择题）辅助记忆法：“一笨蛋来宿舍歇凉”（异亮）（苯丙）（甲硫）（赖）（苏）（色）（缬）（亮）

一、蛋白质的营养作用：

1．蛋白质的生理功能：主要有：①是构成组织细胞的重要成分；②参与组织细胞的更新和修补；③参与物质代谢及生理功能的调控；④氧化供能；⑤其他功能：如转运、凝血、免疫、记忆、识别等。2．氮平衡：体内蛋白质的合成与分解处于动态平衡中，故每日氮的摄入量与排出量也维持着动态平衡，这种动态平衡就称为氮平衡。氮平衡有以下几种情况：⑴氮总平衡：每日摄入氮量与排出氮量大致相等，表示体内蛋白质的合成量与分解量大致相等，称为氮总平衡。此种情况见于正常成人。⑵氮正平衡：每日摄入氮量大于排出氮量，表明体内蛋白质的合成量大于分解量，称为氮正平衡。此种情况见于儿童、孕妇、病后恢复期。⑶氮负平衡：每日摄入氮量小于排出氮量，表明体内蛋白质的合成量小于分解量，称为氮负平衡。此种情况见于消耗性疾病患者（结核、肿瘤），饥饿者。3．蛋白质的营养价值及互补作用：蛋白质营养价值高低的决定因素有：①必需氨基酸的含量；②必需氨基酸的种类；③必需氨基酸的比例，即具有与人体需求相符的氨基酸组成。将几种营养价值较低的食物蛋白质混合后食用，以提高其营养价值的作用称为食物蛋白质的互补作用。

第二节蛋白质的消化、吸收与腐败

一、蛋白质的消化

人体氨基酸主要来源于食入蛋白的消化、吸收。食物蛋白质在胃、小肠及肠粘膜细胞中经一系列酶促反应水解生成氨基酸及小分子肽的过程称为蛋白质的消化。

1.胃的消化胃蛋白酶水解食物蛋白质为多肽

2.小肠的消化小肠是蛋白质消化的主要场所，小肠中蛋白质的消化主要靠胰酶来完成，胰液中的蛋白酶基本分为内肽酶（endopeptidase）——胰、糜、弹性蛋白与外肽酶（exopeptidase）——羧肽酶A、B两大类。

二、蛋白质在肠中的腐败：主要在大肠中进行，是细菌对未消化蛋白质及其消化产物的分解作用，可产生有毒物质。

胺类生成产生假神经递质（苯乙醇胺、羟酪胺），竞争性抑制儿茶酚胺传递兴奋——肝性脑昏迷（肝昏迷）肠道细菌的蛋白酶将蛋白质水解成氨基酸，再经氨基酸脱羧基作用，产生胺类。

1、氨的生成（了解）人体肠道中氨的来源主要有两个：一个是未吸收的氨基酸在肠道细菌作用下脱氨基而生成；另一个是血液

中的尿素渗入肠道黏膜，受肠道细菌尿素酶的水解而生成氨。

2、其他有害物质生成（了解）

三、氨基酸的脱氨基作用：氨基酸主要通过三种方式脱氨基，即氧化脱氨基，联合脱氨基和非氧化脱氨基。

1．氧化脱氨基：反应过程包括脱氢和水解两步，反应主要由L-氨基酸氧化酶和谷氨酸脱氢酶所催化。L-氨基酸氧化酶是一种需氧脱氢酶，该酶在人体内作用不大。谷氨酸脱氢酶是一种不需氧脱氢酶，以NAD+或NADP+为辅酶。该酶作用较大，属于变构酶，其活性受ATP，GTP的抑制，受ADP，GDP的激活。2．转氨基作用：由转氨酶催化，将α-氨基酸的氨基转移到α-酮酸酮基的位置上，生成相应的α-氨基酸，而原来的α-氨基酸则转变为相应的α-酮酸。转氨酶以磷酸吡哆醛(胺)为辅酶。转氨基作用可以在各种氨基酸与α-酮酸之间普遍进行。除Gly，Lys，Thr，Pro外，均可参加转氨基作用。较为重要的转氨酶有：⑴丙氨酸氨基转移酶（ALT），又称为谷丙转氨酶（GPT）。催化丙氨酸与α-酮戊二酸之间的氨基移换反应，为可逆反应。该酶在肝脏中活性较高，在肝脏疾病时，可引起血清中ALT活性明显升高。⑵天冬氨酸氨基转移酶（AST），又称为谷草转氨酶（GOT）。催化天冬氨酸与α-酮戊二酸之间的氨基移换反应，为可逆反应。该酶在心肌中活性较高，故在心肌疾患时，血清中AST活性明显升高。3．联合脱氨基作用：转氨基作用与氧化脱氨基作用联合进行，从而使氨基酸脱去氨基并氧化为α-酮酸的过程，称为联合脱氨基作用。可在大多数组织细胞中进行，是体内主要的脱氨基的方式。4．嘌呤核苷酸循环（PNC）：这是存在于骨骼肌和心肌中的一种特殊的联合脱氨基作用方式。在骨骼肌和心肌中，腺苷酸脱氨酶的活性较高，该酶可催化AMP脱氨基，此反应与转氨基反应相联系，即构成嘌呤核苷酸循环的脱氨基作用。

四、氨的代谢

1.氨有毒，进入血液形成血氨，过高会引起脑功能紊乱，与肝性脑病的发病有关

2.来源：①AA脱氨（主要）②肠道③肾脏来源

3.转运

（1）丙氨酸—葡萄糖循环

运送至肝氨（合成尿素）

①AA转氨给丙酮酸丙氨酸糖异生

联合脱氨丙酮酸葡萄糖

运送至肌肉

形式②在肌肉肝内进行

（2）谷氨酰胺（脑.肌肉等肝.肾）（脑解氨毒主要途径）

（需要ATP参加）

①氨谷氨酰胺肝、肾中经谷氨酰胺酶水解成氨和谷氨酸

转变经血液

②即是氨的解毒产物也是储存和运输形式

③谷氨酰胺酶可抑制肿瘤成分、降血氨、治白血病

五、尿素生成（重点）

1.氨通过肝细胞合成尿素而解毒，尿素氮占排氮80%~90%

2.肝（合成尿素主要器官），肾、脑（合成甚微），肾（排尿主要器官）

3.鸟氨酸循环（2分子氨与1分CO2结合成1分子尿素及1分子H2O

①原料：两个N（一个来自NH3，一个来自天冬AA），一个C（来自CO2）②消耗3个ATP③合成部位：肝细胞线粒体内和胞液

④关键酶：CPS-I，精氨酸代琥珀酸合成酶（限速酶）4.尿素合成调节

食物蛋白质尿素合成速度(反之亦同)

CPS-I调节：AGA影响CPS—I 激活

精氨酸浓度AGA CPS—I 尿素

尿素合成酶系调节：精氨酸代琥珀酸合成酶活性最低（限速酶）

六、α-酮酸的代谢：

1．再氨基化为非必需氨基酸。2．转变为糖或脂：某些氨基酸脱氨基后生成糖异生途径的中间代谢物，故可经糖异生途径生成葡萄糖，这些氨基酸称为生糖氨基酸。个别氨基酸如Leu，Lys，经代谢后只能生成乙酰CoA或乙酰乙酰CoA，再转变为脂或酮体，故称为生酮氨基酸。而Phe，Tyr，Ile，Thr，Trp经分解后的产物一部分可生成葡萄糖，另一部分则生成乙酰CoA，故称为生糖兼生酮氨基酸。3．氧化供能：进入三羧酸循环彻底氧化分解供能。

七、氨基酸脱羧基

一脱羧基作用

脱羧

AA 胺

氨基酸脱羧酶

辅酶：磷酸吡哆酶

1.γ--氨基丁酸

谷氨酸脱羧酶（在脑、肾中活性很高）

L—谷氨酸γ—氨基丁酸（GABA）（是中枢抑制性神经递质）

2.牛磺酸氧化脱羧

L—半胱氨酸磺酸丙氨酸牛磺酸

主要来自食物、有肾脏排出

作用：（1）广泛生物学功能，一种中枢抑制性神经递质（2）维持血液、免疫、生殖系统功能正常（3）促进婴儿发育

3.组胺作用：增加毛细血管通透性，降血压；刺激蛋白激酶、胃酸分泌

4. 5-羟色胺作用：神经递质抑制作用；收缩血管作用；扩张骨骼肌血管

5.多胺作用：精脒与精胺调节细胞生成重要物质

二、一碳单位：一些AA分解过程中产生含有一个碳原子集团（名词解释）（重点）

1.不能游离存在，常与四氢叶酸（FH4）结合

2.FH4既是运载体，又是辅酶。一碳单位结合在N5、N10位上

3.能产生一碳单位的AA：丝氨酸、甘氨酸、组氨酸及色氨酸。

4.一碳单位之间通过氧化还原反应彼此转变，但N5—甲基四氢叶酸是不可逆的。

5.生理作用：合成嘌呤及嘧啶的原料，在核酸生物合成中占重要地位。

三、含硫氨基酸的代谢

1.含硫氨基酸：甲硫氨酸、半胱氨酸、胱氨酸（后两者不能转变为前者外，皆可转变）

2.甲硫氨酸循环腺甘转移酶甲基转移酶

甲硫氨酸+ATP S-腺苷甲硫氨酸（SAM）S-腺苷同型半胱氨酸

同型半胱氨酸脱腺苷

接受N5-甲基四氢叶酸提供的甲基

利用N5-CH3-FH4唯一反应

甲硫氨酸合成酶，辅酶V B12

3.缺乏V B12巨幼红细胞贫血

4.肝是合成肌酸的主要器官

5.半胱氨酸（—SH）与胱氨酸(—S—S—)对维持蛋白质结构有重要作用、解毒、抗氧化等重要生理功能

四、芳香族氨基酸代谢

1.含苯丙氨酸、酪氨酸、色氨酸

羟化酶

2.苯丙氨酸酪氨酸（参与甲状腺激素、儿茶酚胺、黑色素代谢，自身氧化分解）

3.白化病（缺乏酪氨酸酶引起）

4.苯丙酮酸尿症（缺乏苯丙氨酸羟化酶）

5.呆小症、地方性甲状腺肿（缺乏甲状腺激素）

6.尿黑酸症（缺乏尿黑酸氧化酶）

核苷酸代谢

一、嘌呤核苷酸的合成代谢

体内嘌呤核苷酸的合成可分为从头合成和补救合成两条途径。1.从头合成途径（1）合成部位：肝是体内从头合成嘌呤核苷酸的主要器官，其次是小肠和胸腺。而脑脊髓则无法进行此合成途径。（2）嘌呤环合成的原料来源

CO2 甘氨酸

C N

天冬氨酸N C

C 甲酰基（一碳单位）

甲酰基 C C

（一碳单位）

N N

记忆口诀：左—C，右—C，甘氨当中站，两边坐谷氨，左上天冬氨，头顶CO2

（3）可分为三个阶段：首先是5-磷酸核糖的活化，再分十步反应合成次黄嘌呤核（肌）苷酸（IMP），再通过不同途径分别生成腺嘌呤核苷酸（AMP）和鸟嘌呤核苷酸（GMP）①5-磷酸核糖的活化;关键酶（磷酸戊糖焦磷酸激酶）产物（PRPP：5-磷酸核糖-@-焦磷酸）②次黄嘌呤核苷酸（IMP）的合成:③AMP和GMP的合成

（4）从头合成示意

PRPP合成酶PRPP酰胺转移酶

5—磷酸核糖磷酸核糖焦磷酸5—磷酸核糖胺

（PRPP）

ATP AMP

ATP AMP 次黄嘌呤核苷酸

GTP GMP 黄嘌呤核苷酸

（5）嘌呤核苷酸从头合成特点：A、5-磷酸核糖分子上合成PRPP；B、IMP的合成需5个ATP，6个高能磷酸键；

C、AMP或GMP的合成又需1个ATP;

D、脱氧核糖核苷酸的生成；

E、在核苷二磷酸水平上进行。

一、嘌呤核苷酸的分解代谢

嘌呤核苷酸及嘌呤既可以进入补救合成途径又可经水解，脱氨及氧化作用生成尿酸，随尿排出体外。

二、嘌呤核苷酸的代谢异常及抗代谢物

1.嘌呤核苷酸的代谢异常：痛风（gout）。HGPRT基因缺陷导致嘌呤合成过多，明显的高尿酸血症。是尿酸过量生产或尿酸排泄成不充分引起的尿酸堆积造成的，尿酸结晶堆积在软骨，软组织，肾脏以及关节处。在关节处的沉积会造成剧烈的疼痛。

2.临床用别嘌呤醇治痛风，因为别嘌呤醇与次黄嘌呤结构类似，可抑制黄嘌呤氧化酶，从而抑制尿酸的合成。

第三节嘧啶核苷酸代谢

一、嘧啶核苷酸的合成代谢也有从头合成和补救合成两条途径

1.从头合成途径

指利用磷酸核糖，氨基酸，一碳单位及二氧化碳等简单物质为原料，经过一系列酶促反应，合成嘧啶核苷酸的途径。（1）合成部位：主要在肝细胞胞液中进行；先合成嘧啶环，然后再与磷酸核糖连接生成核苷酸。

（2）合成的原料：氨基甲酰磷酸和天冬氨酸；（3）尿嘧啶核苷酸的从头合成：

谷氨酰胺和CO2合成氨基甲酰磷酸通过多步反应生成乳清酸与PRPP缩合并脱羧生成尿苷酸（UMP）

一、嘧啶核苷酸的分解代谢

H3PO4 H3PO4 1-磷酸核糖

医学生物化学各章节知识点及习题详解

医学生物化学各章节知识点习题详解单项选择题第一章蛋白质化学 1. .盐析沉淀蛋白质的原理是( ) A. 中和电荷，破坏水化膜 B. 与蛋白质结合成不溶性蛋白盐 C. 降低蛋白质溶液的介电常数 D. 调节蛋白质溶液的等电点 E. 使蛋白质溶液的pH值等于蛋白质等电点提示：天然蛋白质常以稳定的亲水胶体溶液形式存在，这是由于蛋白质颗粒表面存在水化膜和表面电荷……。具体参见教材17页三、蛋白质的沉淀。 2. 关于肽键与肽，正确的是( ) A. 肽键具有部分双键性质 B. 是核酸分子中的基本结构键 C. 含三个肽键的肽称为三肽 D. 多肽经水解下来的氨基酸称氨基酸残基 E. 蛋白质的肽键也称为寡肽链提示：一分子氨基酸的α－羧基和一分子氨基酸的α－氨基脱水缩合形成的酰胺键，即-CO-NH-。氨基酸借肽键联结成多肽链。……。

具体参见教材10页蛋白质的二级结构。 3. 蛋白质的一级结构和空间结构决定于( ) A. 分子中氢键 B. 分子中次级键 C. 氨基酸组成和顺序 D. 分子内部疏水键 E. 分子中二硫键的数量提示：多肽链是蛋白质分子的最基本结构形式。蛋白质多肽链中氨基酸按一定排列顺序以肽键相连形成蛋白质的一级结构。……。具体参见教材20页小结。 4. 分子病主要是哪种结构异常（） A. 一级结构 B. 二级结构 C. 三级结构 D. 四级结构 E. 空间结构提示：分子病由于遗传上的原因而造成的蛋白质分子结构或合成量的异常所引起的疾病。蛋白质分子是由基因编码的，即由脱氧核糖核酸（DNA）分子上的碱基顺序决定的……。具体参见教材15页。 5. 维持蛋白质三级结构的主要键是( ) A. 肽键 B. 共轭双键

生物化学考试重点总结

生化总结 1。蛋白质的pI：在某一pH溶液中，蛋白质解离为正离子和解离为负离子的过程和趋势相等，处于兼性离子状态，该溶液的pH值称蛋白质的pI。 2。模体：在蛋白质分子中，二个或二个以上具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间现象，具有特殊的生物学功能。 3。蛋白质的变性：在某些理化因素的作用下，蛋白质特定的空间构象被破坏，从而导致其理化性质的改变和生物学活性丧失的现象。 4。试述蛋白质的二级结构及其结构特点。 (1)蛋白质的二级结构指蛋白质多肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。主要包括，α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规则卷曲四种类型，以氢键维持二级结构的稳定性。 (2)α-螺旋结构特点：a、单链、右手螺旋；b、氨基酸残基侧链位于螺旋的外侧；c、每一个螺旋由3.6个氨基酸残基组成，螺距0.54nm；d、每个残基的-NH和前面相隔三个残基的-CO之间形成氢键；e、氢键方向与螺距长轴平行，链内氢键是α-螺旋的主要因素。 (3)β-折叠结构特点：a、肽键平面充分伸展，折叠成锯齿状；b、氨基酸侧链交替位于锯齿状结构的上下方；c、维系依靠肽键间的氢键，氢键方向与肽链长轴垂直；d、肽键的N末端在同一侧---顺向平行，反之为反向平行。 (4)β-转角结构特点：a、肽链出现180转回折的“U”结构；b、通常由四个氨基酸残基构成，第二个氨基酸残基常为脯氨酸，由第1个氨基酸的C=O与第4个氨基酸残基的N-H形成氢键维持其稳定性。 (5)无规则卷曲：肽链中没有确定的结构。 5。蛋白质的理化性质有：两性解离；蛋白质的胶体性质；蛋白质的变性；蛋白质的紫外吸收性质；蛋白质的显色反应。 6。核小体(nucleosome)：是真核生物染色质的基本组成单位，有DNA和5种组蛋白共同组成。A、B、和共同构成了核小体的核心组蛋白，长度约150bp的DNA双链在组蛋白八聚体上盘绕1.75圈形成核小体的核心颗粒，核心颗粒之间通过组蛋白和DNA连接形成的串珠状结构称核小体。 7。解链温度/融解温度(melting temperature,Tm)：在DNA解链过程中，紫外吸光度的变化达到最大变化值的一半时所对应的温度称为DNA的解链温度，或称熔融温度(Tm值)。 8。DNA变性(DNA denaturation)：在某些理化因素(温度、pH、离子强度)的作用下，DNA双链间互补碱基对之间的氢键断裂，使双链DNA解离为单链，从而导致DNA理化性质改变和生物学活性丧失，称为DNA的变性作用。9。试述细胞内主要的RNA类型及其主要功能。 (1)核糖体RNA(rRNA)，功能：是细胞内含量最多的RNA，它与核蛋白体蛋白共同构成核糖体，为mRNA，tRNA 及多种蛋白质因子提供相互结合的位点和相互作用的空间环境，是细胞合成蛋白质的场所。 (2)信使RNA(mRNA)，功能：转录核内DNA遗传信息的碱基排列顺序，并携带至细胞质，指导蛋白质合成。是蛋白质合成模板。成熟mRNA的前体是核内不均一RNA(hnRNA)，经剪切和编辑就成为mRNA。 (3)转运RNA(tRNA)，功能：在蛋白质合成过程中作为各种氨基酸的载体，将氨基酸转呈给mRNA。转运氨基酸。 (4)不均一核RNA(hnRNA)，功能：成熟mRNA的前体。 (5)小核RNA(SnRNA)，功能：参与hnRNA的剪接、转运。 (6)小核仁RNA(SnoRNA)，功能：rRNA的加工和修饰。 (7)小胞质RNA(ScRNA/7Sh-RNA)，功能：蛋白质内质网定位合成的信号识别体的组成成分。 10。试述Watson-Crick的DNA双螺旋结构模型的要点。 (1)DNA是一反向平行、右手螺旋的双链结构。两条链在空间上的走向呈反向平行，一条链的5’→3’方向从上向下，而另一条链的5’→3’是从下向上；脱氧核糖基和磷酸基骨架位于双链的外侧，碱基位于内侧，两条链的碱基之间以氢键相接触，A与T通过两个氢键配对，C与G通过三个氢键配对，碱基平面与中心轴相垂直。 (2)DNA是一右手螺旋结构。螺旋每旋转一周包含了10.5碱基对，每个碱基的旋转角度为36。DNA双螺旋结构的直径为2.37nm，螺距为3.54nm，每个碱基平面之间的距离为0.34nm。DNA双螺旋分子存在一个大沟和小沟。(3)DNA双螺旋结构稳定的维系横向靠两条链之间互补碱基的氢键，纵向则靠碱基平面间的碱基堆积力维持。11。酶的活性中心：酶分子的必需基团在一级结构上可能相距很远，但在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异地结合并将底物转化为产物，这一区域称为酶的活性中心。 12。同工酶：是指催化相同的化学反应，而酶的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。 13。何为酶的Km值？简述Km和Vm意义。

生物化学实验指导

生物化学实验须知一、实验目的 1．培养学生严谨的科学作风，独立工作能力及科学的思维方法。 2．学习基础的生物化学实验方法，为今后的学习与研究准备更好的条件。 3．培养学生爱护国家财物、爱护集体、团结互助的优良道德品质。 4．培养学生的书面及口头表达能力。二、实验的总要求 1．按教研室予先公布的实验进度表，了解各次实验的具体内容，并认真做好预习。弄清各步骤的意义，避免教条或机械式做实验。 2．进行实验不仅要求结果良好，而且要求敏捷高效。为达到此目的，实验者应注意：①一切步骤都按正规操作法进行；②样品与试剂勿过量取用；③宜粗者勿细（例如粗天平称量物品即足够准确时，不用分析天平，用量筒取液足够准确时，不用吸量管）；④试剂、仪器防止污染及破损，保持实验环境的整洁。⑤注意力集中，避免差错。 3．实验中观察要仔细，记录要详尽、及时与客观，不得于实验后追记，应直接记在实验报告本中，而且无论实验成功与失败，都应记下。对于失败的实验，要分析其原因。 4．实验室是集体学习与工作的场所，实验时应保持肃静，不得大声喧哗，以免影响他人的工作与思考。对师长尊敬，对同学要团结友爱。实验后应清洗整理用过的仪器及清理自己的实验场所。三、实验报告实验报告的书写是培养学生书面表达能力和科学作风的重要手段之一，实验者应该重视。实验报告的内容包括下列各项：实验名称、实验日期、实验目的、实验原理、实验步骤、实验记录、计算（定量测定、解释）、讨论或小结。实验记录除应包括“实验总要求”的第3项要求外，还应包括原始记录。原始记录是随做随记的第一手记录，应由指导教师签字认可。书写实验报告要字迹工整，语句通顺。书写工整的实验报告，是尊师的重要表现之一。四、组织与分组 1．每一个班学习委员负责①实验报告的收集与分发；②安排清扫值日名单； ③反映同学学习情况及对教学工作的意见；④其它临时性的工作。 2．一般实验都为两个学生单独进行。有的实验要4人一组，由相邻两学生组成固定小组。小组的成员在指导教师的同意下，可作适当的调整。

医学生物化学重点总结

第二章蛋白质的结构和功能第一节蛋白质分子组成一、组成元素： N为特征性元素，蛋白质的含氮量平均为16%.———--测生物样品蛋白质含量：样品含氮量×6.25 二、氨基酸 1。是蛋白质的基本组成单位，除脯氨酸外属L—α-氨基酸，除了甘氨酸其他氨基酸的α—碳原子都是手性碳原子。 2。分类：（1）非极性疏水性氨基酸：甘、丙、缬、亮、异亮、苯、脯，甲硫。(2）极性中性氨基酸:色、丝、酪、半胱、苏、天冬酰胺、谷氨酰胺。（3）酸性氨基酸：天冬氨酸Asp、谷氨酸Glu。(4）(重）碱性氨基酸：赖氨酸Lys、精氨酸Arg、组氨酸His。三、理化性质 1。两性解离:两性电解质，兼性离子静电荷+1 0 —1 PH

临床生物化学实验原理方法及检测介绍

临床生物化学实验原理、分析方法及检测技术中国中医研究院广安门医院临床检测中心生物化学实验——是把化学(分析技术)和生物化学(实验反应原理)的方法应用于疾病的诊断、治疗、监控的实验分支。一个生化实验的最后测定结果应包括四大部分来完成。一、实验反应原理及分析方法（理论依据）二、实验检测技术（手段）生化仪的分析技术。三、质量控制程序（质量保证）室内质控、室间质评、仪器、试剂、人员五要素。四、临床意义（目的）咨询服务、异常结果的解释。实验反应原理及分析方法(理论依据) 一个生物化学实验的反应原理设计，首先要找出所检测的化学特性，如测定体液（首先是血液）中酶的含量血液中除少数酶（如凝血溶血酶、铜氧化酶及假性胆碱脂酶等）含量较多外，血液正常生理状况下含量微乎其微。一般每毫升含微微克（Pg）水平，要直接测定如此微量物质是相当困难的。用免疫化学方法可测定全部酶蛋白分子含量（不论其有无活性）而用化学方法测定只能测定酶的催化活性，间接计算出酶的含量。目前利用酶具有催化活性这一特性，在临床上已普遍应用测定酶蛋白，同时还可以测定三大代谢的产物，如糖、脂类、蛋白质、这样也就建立起利用酶促反应的一级反应测定代谢物的方法。一级反应—反应速度与底物浓度成正比，因此只有当酶反应为一级反应时，才能准确测定底物含量，（如测定血糖、总甘油三脂、总胆固醇等）。从此在临床试剂盒的方法中出现了以酶为试剂测定各种代谢产物。临床化学方法的分类特别是自动生化仪方法的特点以往临床化学实验都采用比色法进行各个项目的测定，这是因为比色法具有微量、迅速、准确的优点，特别适合于微量的生物体体液中各项物质测定。在一般比色法中，手工使用比色计或分光光度计可以测定各种反应溶液的吸光度，但由于很难控制测定时间和反应温度，很难准确记录反应过程中吸光度变化，因此，毫不奇怪在很长一段时间内我们所使用的方法，都是在呈色反应达到完全或者反应达到平衡时，吸光度达到稳定时才进行测定。即所谓平衡法或终点法。但自从自动生化仪出现后，从根本上改变了上述情况。通过各项先进技术，人们可以精确测定反应的动态过程。并可以准确计算任何一段反应时间内的反应速率，这样大大开阔了临床化学家对方法选择。除经典的终点法外还可以进行动态测定。这样不仅缩短了操作时间，大大提高了工作效率，还可进行一些用常规比色方法不能进行的测定。如测定酶反应的初速度（V o ）等等。测酶初速度（V o ）只能用分光光度法。因此，用好自动生化仪一个重要前提必须对自动生化仪可以提供的测试方法类型有所了解。生化自动分析仪特点： 1 精确测定反应的动态过程； 2 准确计算任何一段反应时间内的反应速率； 3 除经典的终点法外还可以进行动态测定。分析方法的分类

国开《医学生物化学》形考任务所有答案

盐析沉淀蛋白质的原理是( ) 选择一项： A. 降低蛋白质溶液的介电常数 B. 使蛋白质溶液的pH值等于蛋白质等电点 C. 调节蛋白质溶液的等电点 D. 中和电荷，破坏水化膜 E. 与蛋白质结合成不溶性蛋白盐题目2 还未回答满分5.00 标记题目题干蛋白质的一级结构和空间结构决定于( ) 选择一项： A. 分子中氢键 B. 分子中二硫键的数量

C. 分子中次级键 D. 分子内部疏水键 E. 氨基酸组成和顺序题目3 还未回答满分5.00 标记题目题干患有口腔炎应服用( ) 选择一项： A. 维生素PP B. 维生素C C. 维生素B2 D. 维生素D E. 维生素B1 题目4 还未回答满分5.00

标记题目题干分子病主要是哪种结构异常（）选择一项： A. 空间结构 B. 二级结构 C. 四级结构 D. 一级结构 E. 三级结构题目5 还未回答满分5.00 标记题目题干蛋白质分子中主要的化学键是( ) 选择一项：

A. 盐键 B. 肽键 C. 酯键 D. 二硫键 E. 氢键题目6 还未回答满分5.00 标记题目题干蛋白质的等电点是指( ) 选择一项： A. 蛋白质溶液的pH值等于7时溶液的pH值 B. 蛋白质分子的正电荷与负电荷相等时溶液的pH值 C. 蛋白质溶液的pH值等于7．4时溶液的pH值 D. 蛋白质分子呈正离子状态时溶液的pH值 E. 蛋白质分子呈负离子状态时溶液的pH值

题目7 还未回答满分5.00 标记题目题干苯丙酮酸尿症是缺乏( ) 选择一项： A. 6-磷酸葡萄糖酶 B. 酪氨酸羟化酶 C. 苯丙氨酸羟化酶 D. 酪氨酸酶 E. 谷胱甘肽过氧化物酶题目8 还未回答满分5.00 标记题目题干

生物化学实验内容

《生物化学》实验教学大纲课程类别：专业基础适用专业：本科临床学专业课程总学时：实验学时：32 实验指导书：生物化学与分子生物学实验教程开课实验室名称：生化实验室一、目的和任务生物化学是一门在分子水平上研究生命现象的学科，也是一门重要的实验性较强的基础医学课程．随着医学的发展，该学科已渗透到医学的各个领域。生物化学实验技术已被广泛地应用于生命科学各个领域和医学实验的研究工作。生物化学实验是生物化学教学的重要组成部分，它与理论教学既有联系，又是相对独立的组成部分，有其自身的规律和系统。我们根据国家教委对医学生物化学课程基本技能的要求，开设了大分子物质的常用定量分析法、酶活性分析、电泳法、层析技术、离心技术及临床生化，使学生对生物化学实验有一个比较系统和完整的概念，培养学生的基本技能和科学思维的形成，提高学生的动手能力。二、基本要求 1.通过实验过程中的操作和观察来验证和巩固理论知识，加深学生对理论课内容的理解。 2.通过对实验现象的观察，逐步培养学生学会观察，比较，分析和综合各种现象的科学方法，培养学生独立思考和独立操作的能力。 3.通过对各类实验的操作和总结，培养学生严谨的科学态度。 4.进行本学科的基本技能的训练，使学生能够熟练各种基本实验方法和实验技术的操作。三、考试方法及成绩评定方法四、说明实验教材及参考书： 1.揭克敏主编：生物化学与分子生物学实验教程（第2版）。科学出版社，2010 参考资料： 1..袁道强主编：生物化学实验（第1版）。化学工业出版社，2011 五、实验项目数据表

2）要求：0：必修1选修 3）类型：0：演示1：验证2：综合3：设计 4）每组人数：指教学实验项目中一次实验在每套仪器设备上完成实验项目的人数。六、各实验项目教学大纲实验一蛋白质的沉淀反应【预习要求】预习四个小实验的具体实验原理和操作内容。【实验目的】 1. 加深对蛋白质胶体溶液稳定因素的认识； 2. 了解沉淀蛋白质的几种方法及其实用意义。【实验内容】（一）蛋白质的盐折 1. 原理大量中性盐类如硫酸铵((NH4)2SO4)、硫酸钠(Na2SO4)和氯化钠(NaCl)等加入到蛋白质溶液后，可引起蛋白质颗粒因失去水化膜和电荷而沉淀。各种蛋白质分子的颗粒大小和电荷数量不同，用不同浓度中性盐可使各种蛋白质分段沉淀。例如血清中的球蛋白可在半饱和硫酸铵溶液中沉淀。当硫酸铵浓度达到饱和时血清中的白蛋白使沉淀下来。盐析沉淀蛋白质时能保持蛋白质不变性，加水稀释降低盐浓度，能使沉淀的蛋白质重新溶解，并保持其生物活性。因此，利用盐析法可达到分离提纯蛋白质的目的。 2. 操作步骤 ①取小试管1支、加入5％鸡蛋清溶液20滴，饱和硫酸铵溶液20滴，充分摇匀后静置5min，记录结果。

生化实验报告模版

生物化学实验报告姓名：郭玥学号： 3120100021 专业年级： 2012级护理本科组别：第8实验室生物化学与分子生物学实验教学中心

【实验报告第一部分（预习报告内容）：①实验原理、②实验材料（包括实验样品、主要试剂、主要仪器与器材）、③实验步骤（包括实验流程、操作步骤和注意事项）；评分（满分30分）：XX】实验目的：1、掌握盐析法分离蛋白质的原理和基本方法 2、掌握凝胶层析法分离蛋白质的原理和基本方法 3、掌握离子交换层析法分离蛋白质的原理和基本方法 4、掌握醋酸纤维素薄膜电泳法的原理和基本方法 5、了解柱层析技术实验原理：1、蛋白质的分离和纯化是研究蛋白质化学及其生物学功能的重要手段。 2、不同蛋白质的分子量、溶解度及等电点等都有所不同。利用这些性质的差别，可分离纯化各种蛋白质。 3、盐析法：盐析法是在蛋白质溶液中，加入无机盐至一定浓度或达饱和状态，可使蛋白质在水中溶解度降低，从而分离出来。蛋白质溶液中加入中性盐后，由于中性盐与水分子的亲和力大于蛋白质，致使蛋白质分子周围的水化膜减弱乃至消失。中性盐加入蛋白质溶液后由于离子强度发生改变，蛋白质表面的电荷大量被中和，更加导致蛋白质溶解度降低，蛋白质分子之间聚集而沉淀。

4、离子交换层析:离子交换层析是指流动相中的离子和固定相上的离子进行可逆的交换，利用化合物的电荷性质及电荷量不同进行分离。 5、醋酸纤维素薄膜电泳原理：血清中各种蛋白质的等电点不同，一般都低于pH7.4。它们在pH8.6的缓冲液中均解离带负电荷，在电场中向正极移动。由于血清中各种蛋白质分子大小、形状及所带的电荷量不同，因而在醋酸纤维素薄膜上电泳的速度也不同。因此可以将它们分离为清蛋白（Albumin)、α1-球蛋白、α 2-球蛋白、β-球蛋白、γ-球蛋白5条区带。实验材料：人混合血清葡聚糖凝胶（G-25)层析柱 DEAE纤维离子交换层析柱饱和硫酸铵溶液醋酸铵缓冲溶液 20%磺基水杨酸 1%BaCl 溶液氨基黑染色液 2 漂洗液 pH8.6巴比妥缓冲溶液电泳仪、电泳槽实验流程：盐析（粗分离）→葡聚糖凝胶层析（脱盐）→DEAE纤维素离子交换层析（纯化）→醋酸纤维素薄膜电泳（纯度鉴定）实验步骤：（一）盐析+凝胶柱层析除盐：

生物化学糖代谢知识点总结

各种组织细胞体循环小肠肠腔第六章糖代谢糖(carbohydrates)即碳水化合物，是指多羟基醛或多羟基酮及其衍生物或多聚物。根据其水解产物的情况，糖主要可分为以下四大类：单糖：葡萄糖（G ）、果糖（F ），半乳糖（Gal ），核糖双糖：麦芽糖（G-G ），蔗糖（G-F ），乳糖（G-Gal ）多糖：淀粉，糖原（Gn ），纤维素结合糖: 糖脂，糖蛋白其中一些多糖的生理功能如下：淀粉：植物中养分的储存形式糖原：动物体内葡萄糖的储存形式纤维素：作为植物的骨架一、糖的生理功能 1. 氧化供能 2. 机体重要的碳源 3. 参与组成机体组织结构，调节细胞信息传递，形成生物活性物质，构成具有生理功能的糖蛋白。二、糖代谢概况——分解、储存、合成三、糖的消化吸收食物中糖的存在形式以淀粉为主。 1.消化消化部位：主要在小肠，少量在口腔。消化过程：口腔胃肠腔肠黏膜上皮细胞刷状缘吸收部位：小肠上段吸收形式：单糖吸收机制：依赖Na+依赖型葡萄糖转运体（SGLT ）转运。 2.吸收吸收途径：

第二阶段：丙酮酸的氧化脱羧第三阶段：三羧酸循环第四阶段：氧化磷酸化 CO 2 NADH+FADH 2 H 2 O [O] TAC 循环 ATP ADP 变五、糖的有氧氧化 1、反应过程 -1 NAD + 乳酸 NADH+H + 调节方式 ① 别构调节 ② 共价修饰调第一阶段：糖酵解途径 G （Gn ）丙酮酸乙酰CoA 胞液线粒体

○1糖酵解途径（同糖酵解，略） ②丙酮酸进入线粒体，氧化脱羧为乙酰CoA (acetyl CoA)。总反应式: ③乙酰CoA 进入柠檬酸循环及氧化磷酸化生成ATP 概述：三羧酸循环(Tricarboxylic acid Cycle, TAC )也称为柠檬酸循环或 Krebs 循环，这是因为循环反应中第一个中间产物是含三个羧基的柠檬酸。它由一连串反应组成。反应部位：所有的反应均在线粒体(mitochondria)中进行。涉及反应和物质：经过一轮循环，乙酰CoA 的2个碳原子被氧化成CO 2；在循环中有1次底物水平磷酸化，可生成1分子ATP ；有4次脱氢反应，氢的接受体分别为NAD +或FAD ，生成3分子NADH+H+和1分子FADH2。总反应式：1乙酰CoA + 3NAD + + FAD + GDP + Pi + 2H 2O2CO 2 + 3（NADH+H + ） + FADH 2 + CoA + GTP 特点：整个循环反应为不可逆反应生理意义：1. 柠檬酸循环是三大营养物质分解产能的共同通路。 2. 柠檬酸循环是糖、脂肪、氨基酸代谢联系的枢纽。丙酮酸乙酰CoA + + 丙酮酸脱氢酶复合体

医学生物化学基本实验

医学生物化学基本实验第一节蛋白定量分析实验蛋白质是一切活细胞和有机体的最重要组成成分，它是构成人体及所有动物机体组织的主要部分。蛋白质是由二十种氨基酸以肽键相互连接而成的复杂的高分子化合物。蛋白质含量可通过它们的物理化学性质，如折射率﹑比重﹑紫外吸收﹑染色等测定而得知，或用化学方法，如微量凯氏定氮﹑folin-酚试剂、双缩脲反应等方法来测定，表2-1为五种蛋白质的测定方法的比较。表五种蛋白质测定方法比较方法灵敏度原理干扰物质凯氏定氮法(Kjedahl法) 0.2～1.0mg 将蛋白质转化为氮，用酸吸收后滴定非蛋白氮（可用三氯乙酸沉淀蛋白质而分离）双缩脲法(Biuret法) 1～20mg 多肽键加碱性铜离子生成紫色络合物硫酸铵；Tris缓冲液；某些氨基酸 Folin-酚试剂法(Lowry法) 5μg 磷钼酸-磷钨酸试剂被 Tyr和Phe还原硫酸铵；Tris缓冲液；甘氨酸；各种硫醇考马斯亮蓝法(Bradford法) 1～5μg 考马斯亮蓝染料与蛋白质结合时其λmax由 465nm变为595nm 强碱性缓冲液； TritonX-100； SDS 紫外吸收法50～100μg 蛋白质中的酪氨酸和色氨酸残基在280nm 处的光吸收各种嘌呤和嘧啶；各种核苷酸实验一双缩脲法测定蛋白质含量【实验目的】掌握双缩脲法测定蛋白质浓度的原理和标准曲线的绘制。【实验原理】蛋白质分子中含有许多肽键，与双缩脲结构类似，在碱性溶液中能与铜离子结合成紫色的化合物（称双缩脲反应）。在一定浓度范围，颜色的深浅与蛋白质浓度成正比，故可用比色法测定蛋白质的含量。含有两个以上肽键的物质才有此反应，故氨基酸无此反应。【实验内容与方法】 1. 标准曲线的制作 (1) 取小试管7支，编号，按表2-2操作表2-2 双缩脲法操作步骤

生化总结

生化复习资料重点主要是框架内容和基本概念，不会考得太细和过偏。为了减轻各位复习压力，以下主要是各章最重要、需要记的内容，其它内容请大家根据自己实际情况进行复习，主要考的是知识点，大题方面要靠自己理解去答，切忌不要空着，请大家调整好心态，合理复习，祝各位考试顺利通过！如有相关问题，请与总结成员（张韬、辛雷、巩顺、赵贵成、刘仁东）联系！生命大分子的结构与功能一、蛋白质（一）结构（1）一级结构：指多肽链中氨基酸的排列顺序。化学键：肽键、二硫键（2）二级结构：指多肽链骨架上原子的局部空间排布，并不涉及侧链位置。化学键：氢键组成二级结构的基本单位——肽单元形式α-螺旋β-折叠β-转角和无规卷曲（3）三级结构：是一条多肽链的完整的构象，包括全部的主链和侧链的专一性的空间排布。化学键：次级键——氢键、离子键（盐键）、疏水作用和Van Der Wassls 力（4）四级结构：指含有两条或多条肽链的蛋白质，其每一条肽链都具有其固定的三级结构（亚基），并靠次级键相连接（二）理化性质（1）变性：在某些理化因素的作用下，蛋白质分子中非共价键（有时也包括二硫键）被破坏，而引起其空间结构改变，并导致蛋白质理化性质的改变和生物学活性的丧失，这种现象称为变性。复性：在去除变性因素后，部分蛋白质又可恢复其原有的空间结构、理化性质及生物学活性，这样的过程称为复性。（2）蛋白质从溶液中析出的现象称为“沉淀”。盐析：在蛋白质溶液中加入大量中性盐以破坏其胶体稳定性而使蛋白质析出二、核酸（一）结构（1）一级结构：指 DNA或RNA中核苷酸的排列顺序（简称核苷酸序列），也称碱基序列。（2）二级结构 1、DNA的二级结构——双螺旋结构模型：反向平行、互补双链结构：脱氧核糖和磷酸骨架位于双链外侧，走向相反；碱基配对，A-T，G-C右手螺旋，并有大沟和小沟；螺旋直径 2nm 螺距 3.4nm 螺旋一周10个碱基对，碱基平面距离 0.34 nm 双螺旋结构稳定的维系；横向是碱基对氢键，纵向是碱基平面间的疏水堆积力。 DNA功能：遗传信息的载体，基因复制和转录的模板，生命遗传的物质基础。 2、RNA的二级结构 <1> mRNA 特点：-帽子结构（m7GpppNm）-多聚A尾、遗传密码功能：指导蛋白质合成中氨基酸排列顺序 <2>tRNA 局部形成茎-环样结构（或发夹结构）包括：氨基酸接纳茎（氨基酸臂） TΨ环反密码环 DHU环（二）理化性质 1变性：理化因素作用下，DNA分子互补双链之间氢键断裂，使双螺旋结构松散，变成单链的过程。 2复性（退火）:适当条件下，两条互补链重新恢复天然的双螺旋构象的现象。 3分子杂交：不同来源的核酸经变性和复性的过程，其中一些不同的核苷酸单链由于存在局部碱基互补片段，而在复性时形成杂化双链（heteroduplex），此过程称分子杂交。（杂化双链：不同DNA间，DNA与RNA或 RNA 与 RNA）三、酶（一）结构 <1>酶活性中心：能结合并催化一定底物使之发生化学变化的位于酶分子上特定空间结构区域，该区域包含结

【高考生物】医学生物化学综合练习(一)

（生物科技行业）医学生物化学综合练习(一)

医学生物化学综合练习（一）一、名词解释 1．蛋白质的变性： 2．蛋白质的二级结构： 3．蛋白质的三级结构： 4．蛋白质的四级结构： 5．变构效应（或变构调节）：6．等电点： 7．蛋白质的变性： 8．DNA的一级结构：9．DNA的二级结构：10．DNA的三级结构：11．DNA的变性和复性：12．Tm值： 13．核酸的分子杂交： 14．同工酶： 15．限速酶： 16．酶的特异性（专一性）：17．酶的活性中心： 18．糖酵解： 19．糖的有氧氧化： 20．糖异生作用： 21．必需脂肪酸： 22．血脂：

23．载脂蛋白： 24．脂肪动员： 25．生物氧化： 26．呼吸链： 27．腐败作用： 28．一碳单位： 29．酶的化学修饰：二、填空题 1．稳定蛋白质亲水胶体的因素是_____和_____。 2．写出下列核苷酸的中文名称：CTP和dATP_____。 3．FAD含维生素_____，NAD＋含维生素_____。 4．糖酵解中催化作用物水平磷酸化的两个酶是_____和。 5．体内ATP的产生有两种方式，它们是_____和_____。 6．非线粒体氧化体系，其特点是在氧化过程中不伴有_____，也不能生成_____。 7．核苷酸抗代谢物中，常见的嘌呤类似物有_____，常见的嘧啶类似物有_____。 8．蛋白质合成的原料是_____，细胞中合成蛋白质的场所是_____。 9．6-磷酸葡萄糖脱氢酶是_____，琥珀酸脱氢酶的辅酶是_____。 10．某些酸类沉淀蛋白质时，沉淀的条件是溶液pH值应______pI，而重金属盐沉淀蛋白质时，其沉淀的条件是______pI。 11．写出中文名称：ATP，cAMP_____，CTP。 12．以生物素作为辅酶的酶有_____和_____。 13．催化糖异生作用中丙酮酸羧化支路的两个酶是_____和_____。 14．LDL的生理功用是_____，高密度脂蛋白的生理功用是_____。 15．苯丙酮尿症患者是因为缺乏______酶，白化病患者缺乏_____酶。

生物化学实验指导

《生物化学》实验指导实验室规则一、实验目的生物化学是医学教育中的一门实践性较强的基础学科。实验教学是过程的重要组成部分，是理论教学的延伸和补充。实验目的是： 1、初步学会生物化学实验的基本操作技能及实验研究的基本方法。 2、熟悉生物化学实验原理，了解一些临床生化检验项目。 3、培养严肃认真的工作方法、实事求是的科学态度、团结协作的工作作风和观察分析、思考、独立解决问题的能力。二、实验基本要求实验教学包括实验前准备、实验操作、整理实验结果、书写实验报告等环节，为了提高实验效果，实现实验目的，要求学生必须做到以下几点。（一）实验前 1、仔细阅读实验指导，了解实验目的和要求，充分理解实验原理，熟悉实验步骤、操作程序和注意事项。 2、预测实验各个步骤可能得到的结果，对预期实验结果能做出合理的解释。 3、注意和估计实验中可能发生的误差，并制定防止误差的措施。（二）实验时 1、保持实验室肃静，不能进行与实验无关的活动。 2、在教师或实验技术人员的指导下，熟悉仪器的构造、性能及操作规程。 3、实验器材摆放整齐，有条不紊、装置正确。 4、按照实验步骤，严肃认真的循序操作，不能随意更动。 5、爱护公物，注意节省实验器材和药品。注意安全，严防触电、火灾、酸碱灼伤及中毒事故的发生。 6、仔细、耐心地观察实验田中出现的现象，随时客观的记录实验结果，以免发生错误或遗漏。实验条件应始终保持一致，如有变动,应加文字说明。（三）实验后 1、整理实验结果，书写实验报告，按时交给指导教师评阅。

2、整理实验仪器和清洗玻璃仪器，关闭仪器、设备和电源。清点实验器材，办理借还手续。 3、做好实验室清洁卫生工作，关闭水、气阀门，切断电源，关闭门窗，确保安全。

《医学生物化学》期末复习指导

2013年春期开放教育（专科）《医学生物化学》期末复习指导 2013年6月修订第一部分课程考核说明 1．考核目的《医学生物化学》是药学、护理学专业的一门选修基础课，它是在分子水平探讨生命本质，即研究生物体（人体）的化学组成及化学变化规律的科学。通过本课程的考试，使学生理解和掌握生物分子的结构与生理功能，以及两者之间的关系。生物体重要物质代谢的基本过程，主要生理意义、调节以及代谢异常与疾病的关系；基因信息传递和基本过程，基因表达调控的概念，各组织器官的代谢特点及它们在医学上的意义。 2．考核方式本课程期末考试为开卷、笔试。考试时间为90分钟。 3．适用范围、教材本课程期末复习指导适用范围为开放教育专科护理学、药学专业的选修课程。考试命题的教材是由周爱儒、黄如彬主编，北京医科大学出版社出版(2004年8月第2版)。与之配套使用的有《医用生物化学学习指导》一书。 4．命题依据该课程的命题依据是医用生物化学课程的教学大纲、教材、实施意见。 5．考试要求要求对教材的基本概念、基本原理、基本途径做到融会贯通。主要考核的内容包括：生物体重要物质代谢的基本过程，主要生理意义、调节以及代谢异常与疾病的关系；基因信息传递和基本过程，基因表达调控的概念，各组织器官的代谢特点及它们在医学上的意义。 6．考题类型及比重考题类型及分数比重大致为：填空题(15%)、选择题(40%)、名词解释(25%)、问答题(20%)。一、填空题 1．人体蛋白质的基本组成单位为_氨基酸___、除_甘氨酸外___，均属于__L—a---氨基酸___。根据氨基酸侧链的R基团的结构和性质不同，可分为非极性疏水性氨基酸、不带电荷的极性氨基酸、_酸性氨基酸、__碱性氨基酸_四类。 2．蛋白质分子表面的_电荷层_____和__水化膜____使蛋白质不易聚集，稳定地分散在水溶液中。3．__肽键________是蛋白质一级结构的基本结构键。

医学生物化学名词解释大全(附加重点问答题)

《医学生物化学》名词解释大全（附加重点问答题）当年吐血亲自整理……生化勉强上了90…… 名词解释超出该范围的当年貌似就一个，问答题100%全击中…… 考前攒RP！营养+临五看过来了喂~ 名词解释 1、肽键、肽 2、蛋白质的一级、二级、三级（亚基）、四级结构 3、超二级结构（模序）、结构域 4、蛋白质变性、蛋白质的别构作用 5、核酸的构件分子 6、核小体 7、基因、基因组 8、内含子、外显子、5’帽子、3’多聚腺苷酸（polyA）尾 9、增色效应 10、核酸的变性、复性、杂交 11、辅酶、辅基、酶的活性中心 12、酶原、酶原激活、同工酶、别构酶、修饰酶 13、多酶复合体、多酶体系、多功能酶 14、脂溶性维生素、水溶性维生素 15、糖的无氧酵解、有氧氧化、磷酸戊糖途径、糖原合成和分解、糖异生 16、三羧酸循环（TCA cycle）、丙酮酸羧化支路 17、营养必须脂肪酸 18、脂肪动员 19、脂解激素、抗脂解激素 20、脂肪酸的β氧化 21、酮体、酮血症、酮尿症、酮症酸中毒

22、CTP、CDP-胆碱、CDP-乙醇胺 23、血脂、载脂蛋白 24、血浆脂蛋白、乳糜微粒（CM）、极低密度脂蛋白（VLDL）、低密度脂蛋白（LDL）、高密度脂蛋白（HDL） 25、生物氧化 26、呼吸链（NADH氧化呼吸链、琥珀酸氧化呼吸链） 27、氧化磷酸化、底物水平磷酸化 28、α-磷酸甘油穿梭系统、苹果酸-天冬氨酸穿梭系统 29、加单氧酶 30、必需氨基酸（8种必需氨基酸口诀：甲携来一本亮色书） 31、氨基酸代谢库 32、鸟氨酸循环 33、生糖氨基酸、生酮氨基酸、生糖兼生酮氨基酸 34、一碳单位、甲硫氨酸循环 35、谷胱甘肽（GSH） 36、核苷酸的从头合成、补救合成 37、关键酶、限速酶 38、分子生物学中心法则 39、半保留复制、半不连续复制、前导链、随从链、冈崎片段、RNA引物 40、Klenow片段、单链DNA解链酶（SSB）、DNA拓扑异构酶、引发体 41、端粒、端粒酶 42、切除修复 43、基因工程（重组DNA技术）、限制性核酸内切酶 44、转录、不对称转录 45、?-因子 46、依赖ρ因子的转录终止、不依赖ρ因子的转录终止 47、核酶 48、逆转录、逆转录酶

生化名词解释(全)

第一章生物大分子一．名词解释 1.蛋白质的等电点 2.氨基酸残基 3.谷胱甘肽(GSH) 4.denaturation 5. Protein、 Amino acid、 Peptide 6.Primary structure of protein 7.Secondary structure of protein 8. Peptide unit 9. β-pleated sheet、α-helix 10.Motif、domain 11.tertiary structure of protein 12.quaternary structure of protein 13.renaturation 14.协同效应 15.allosteric effect 16.chaperon 17.subunit 第二章核酸的结构与功能一．名词解释 Deoxyribonucleic acid

Double helix Supercoil Genome Annealing 增色效应解链温度(Tm值) 核糖体核酶核酸分子杂交 DNA变性第三章酶一．名词解释 holoenzyme coenzyme enzyme essential group isoenzyme Active center Induced-fit hypothesis 酶的抑制剂变构酶米氏常数

共价修饰第四章 Glycoform N-linked glycan 糖链载体胶原纤维 Collagen 第五章 Glycolysis Aerobic oxidation 巴斯德效应糖原累积症 Gluconeogenesis Cori cycle Pentose phosphate pathway 血糖糖原引物 TCA / TCA/柠檬酸循环/Krebs循环丙酮酸脱氢酶复合体

生物化学实验注意事项

生物化学实验注意事项实验前 1.做好实验预习，心中要有实验轮廓。应能看懂常见的安全防护标志。 2.请按照事先通知好做实验的时间准时到实验室。 3.做实验应着装整齐（穿实验服），不允许穿拖鞋短裤，严谨吸烟进食。实验室请保持安静，不允许大声喧哗，不允许胡乱走动。 4.进入实验室时请把自己带的学习以外的东西放到指定地点（实门口空着的实验台上）。按照分好的组依次就位，不准擅自改动，小组内分工明确，秩序井然。试验中 1. 实验药品使用时遵循细心、节约的原则（清楚应用药品的精确程度）。药品取用应该快速用完应盖好盖子放回原处，如未用尽切勿倒回造成污染。 2 禁止用手直接取用任何化学药品，应用药匙，最好戴上手套保护手不受伤害。 3. 实验过程中做好记录，尊重实验事实，敢于提出问题。 4 实验时同组人分工明确高效有序，必须保证有人在试验台旁以免出现意外，如火炉连电，反应过量，器材坠落等等。 5 实验过程中如有潵出的液体应该用毛巾或者抹布擦拭。 6 废液特别是强酸强碱等不能直接倒入水池以免腐蚀下水道，应倒入废液缸或者先稀释再倒掉。

7 实验时用到的滴定管等器材需要洗涤后润洗3次，刷玻璃仪器时用去粉里外都要刷干净。 8 过滤时滤纸要做好，以免有气泡出现。 9 实验器材轻拿轻放，如不慎损坏请及时告诉老师，说明情况。 10 加热试管一定不能集中加热,试管口不得对准人。 11 严禁所有的有机溶剂在烧瓶内直火加热,如果有溶剂外露或者瓶底破裂,旁边的操作人员非常危险. 12 硫酸,硝酸等氧化性酸,注意使用安全,如果不小心滴在身上,要使用量水清洗,然后用碳酸氢钠液洗涤。 13 眼睛灼伤或者掉进异物一旦眼内键入任何化学药品，立即用大量水缓缓彻底冲洗，忌用稀酸中和眼内的碱性物质，反之亦然。对因进入碱金属、溴、磷、浓酸、浓碱或者其他刺激性物质的眼睛灼伤者，急救后迅速送往医院检查治疗。 14 湿手不允许触摸带电源插口，如有情况及时拔掉电源。 15 防止中毒，决不允许口尝鉴定试剂或者未知物不允许鼻子直接闻试剂，有毒气体请务必在通风橱中进行。 16 完成实验室请将实验物品洗刷干净放回原处、桌面保持干净整洁（保持做实验之前和之后的试验台一致）。 17 有特殊情况发生请听从安排有秩序迅速撤离。 18. 值日生做好实验后的地面打扫工作确保实验室干净整洁，检查好门窗是否关严，电源是否全部切断。

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