动物生物化学问答题集锦分析

1．说明动物体内氨的来源、转运和去路。

答:（一）体内氨的来源

1.氨基酸脱氨氨基酸脱氨基作用产生的氨是体内氨的主要来源。

2.肠道吸收的氨一是肠道细菌通过腐败作用分解蛋白质和氨基酸产生氨，二是血中尿素扩散入肠道后经细菌尿素酶作用下水解产生氨。

3.肾小管上皮细胞分泌氨在肾小管上皮细胞内，谷氨酰胺酶催化谷氨酰胺水解生成谷氨酸和氨。肠道和原尿中的pH对氨的来源有一定的影响，NH3易吸收入血，NH+4不易透过生物膜，在碱性环境中，NH+4易转变为NH3，所以肠道pH 偏碱时，氨的吸收增加。

（二）氨的转运

1.丙氨酸一葡萄糖循环肌肉中的氨基酸经转氨基作用将氨基转给丙酮酸生成丙氨酸，丙氨酸经血液运到肝。在肝中，丙氨酸通过联合脱氨基作用，释放出氨，用于合成尿素。转氨基后生成的丙酮酸可经糖异生途径生成葡萄糖，葡萄糖由血液输送到肌组织，沿糖分解途径转变成丙酮酸，后者再接受氨基而生成丙氨酸。这一途径称为丙氨酸一葡萄糖循环。通过这个循环，即使肌肉中的氨以无毒的丙氨酸形式运输到肝。

2.谷氨酰胺的生成作用在脑、心脏及肌肉等组织中，谷氨酸与氨由谷氨酰胺合成酶催化生成谷氨酰胺。谷氨酰胺生成后可及时经血液运向肾、小肠及肝等组织，以便利用。在肾由谷氨酰胺酶水解为谷氨酸与氨，氨被释放到肾小管腔中和肾小管腔的H’以增进机体排泄多余的酸。所以，谷氨酰胺是氨的解毒产物，也是氨的储存及运输的形式。

（三）氨的去路

1.尿素合成这是氨的主要代谢去路。肝是合成尿素最主要的器官，通过鸟氨酸循环过程完成的。首先NH3和CO2在ATP、Mg2+及N\|乙酰谷氨酸存在时，合成氨基甲酰磷酸，氨基甲酰磷酸在线粒体中与鸟氨酸氨在鸟氨酸氨基甲酰基转移酶催化下，生成瓜氨酸，然后瓜氨酸与另一分子的氨结合生成精氨酸，最后在精氨酸酶的作用下，水解生成尿素和鸟氨酸。鸟氨酸再重复上述反应。

动物生物化学习题一

生物化学习题一

第一章核酸化学

一、名词解释

1、核苷；

2、核苷酸；

3、磷酸二酯键；

4、核酸；

5、核酸的一级结构；

6、DNA二级结构；

7、碱基互补规律；

8、环化核苷酸；

9、Tm值。10、增色效应 11、减色效应 12、分子杂交

二、单项选择题

（）1 组成核酸的基本单位是

A 核苷；

B 碱基；

C 单核苷酸；

D 戊糖。

（）2 稀有核苷酸主要存在于下列哪一种核酸中？

A rRNA

B mRNA

C tRNA

D DNA

（）3 mRNA中存在，而DNA中没有的碱基是

A 腺嘌呤

B 胞嘧啶

C 鸟嘌呤

D 尿嘧啶

（）4 对Watson---CrickDNA模型的叙述正确的是

A DNA为双股螺旋结构

B DNA两条链的方向相反

C 在A与G之间形成氢键

D 碱基间形成共价键

E 磷酸戊糖骨架位于DNA螺旋内部

（）5 DNA和RNA两类核酸分类的主要依据是

A 空间结构不同

B 所含碱基不同

C 核苷酸之间连接方式不同

D 所含戊糖不同

（）6 在一个DNA分子中，若腺嘌呤所占摩尔比为32.8%，则鸟嘌呤的摩尔比为：

A 67.2%

B 32.8%

C 17.2%

D 65.6%

E 16.4%

（）7 根据Watson---Crick模型，求得每一微米DNA双螺旋含核苷酸对的平均数为：

A 25400

B 2540

C 2941

D 3505

（）8 稳定DNA双螺旋的主要因素是：

A 氢键

B 与Na+结合

C 碱基堆积力

D 与精胺和亚精胺的结合

E 与Mn2+Mg2+的结合

（）9 tRNA在发挥其功能时的两个重要部位是

A 反密码子臂和反密码子环

蛋白质化学

1．蛋白质：是一类生物大分子，有一条或多条肽链构成，每条肽链都有一定数量的氨基酸按一定的序列以肽键连接形成。蛋白质是生命的物质基础，是一切细胞和组织的重要组成成分。

2．标准氨基酸：是可以用于合成蛋白质的20种氨基酸。

7．氨基酸的等电点：氨基酸在溶液中的解离程度受PH值的影响，在某一PH值条件下，氨基酸解离成阳离子和阴离子的程度相等，在溶液中的氨基酸以间性离子形式存在，且净电荷为0，此时溶液的PH值成为该氨基酸的等电点

9．缀合蛋白质：含有非氨基酸成分的蛋白质

10．蛋白质的辅基：缀合蛋白所含有的非氨基酸成分

12．肽键：存在与蛋白质和肽分子中，是有一个氨基酸的ɑ-羧基与另外一个氨基酸的ɑ-氨基缩合时形成的化学键

14．肽：是指由2个或多个氨基酸通过肽键连接而成的分子

15．氨基酸残基：肽和蛋白质中的氨基酸是不完整的，氨基失去了氢，羧基失去了羟基，因而称为氨基酸残基

16．多肽：由10个以上氨基酸通过肽键连接而成的肽

18．生物活性肽：是指具有特殊生理功能的肽类物质，它们多为蛋白质多肽链的一个片段，当被降解释放之后就会表现出活性，例如参与代调节、神经传导。食物蛋白质的消化产物也有生物活性肽，它们可以被直接吸收。

20．蛋白质的一级结构：通常叙述为蛋白质多肽链种氨基酸的顺序，简称为氨基酸序列，蛋白质的一级结构反应蛋白质分子的共价键结构

21．蛋白质的二级结构：是指蛋白质多肽链局部片段的构象，该片段的氨基酸序列式连续的，主链构象通常是规则的

23．蛋白质的超二级结构：又称模体基序，是指几个二级结构单元进一步聚合和结合形成的特定构象单元，如ɑɑ、βɑβ、ββ、螺旋-转角-螺旋、亮氨酸拉链等

蛋白质

1、蛋白质在生命活动中的作用有哪些？催化功能、运输和贮存功能、调节作用、运动功能、防御功能、营养功能、作为结构成分、作为膜的组成成分、参与遗传活动

2、何谓简单蛋白和结合蛋白？经过水解之后，只产生各种氨基酸称为简单蛋白质也称单纯蛋白质。

结合蛋白：由蛋白质和非蛋白质两部分组成，水解时除了产生氨基酸外，还产生非蛋白质组分。

3、存在于蛋白质内的20种氨基酸有什么共同特点？Gly和Pro的结构有何特殊性？

除脯氨酸以外，其余氨基酸的化学结构都可以用同一结构通式表示。氨基酸的氨基都在＆-碳原子上，另外，α-碳原子上还有一个氢原子和一个侧链。不同的氨基酸之间的区别在于R基团，除甘氨酸外，其余19种氨基α-碳原子都是不对称的（手性）碳原子。

Gly 是脂肪族的电中性，而且是唯一不显旋光异构性的氨基酸。Pro则是在20种自然氨基酸中唯一含有亚氨基的氨基酸。

4、组成蛋白质元素有那些？哪一种为蛋白质分子的特征性成分？测定其含量有何用途？

组成元素：C、H、O、 N、S、P、Fe、Cu、Zn、Mn、Co、Mo、I 特征性元素：氮16% 因为各种蛋白质的含量比较恒定，可通过测定氮的含量，计算生物样品中蛋白质的含量（换算系数为6.25）,称为凯氏法定氮，是蛋白定量的经典方法之一。

5、依据氨基酸R侧链极性和电荷的不同，可将氨基发为哪几大类？Phe属于哪一类？

四类，①非极性氨基酸：丙氨酸Ala、缬氨酸Val 、亮氨酸Leu、异亮氨酸Ile 、苯丙氨酸Phe、色氨酸Trp、蛋氨酸Met、脯氨酸Pro。②不带电荷极性氨基酸：甘氨酸Gly、丝氨酸Ser、苏氨Thr、酪氨酸Tyr、半胱氨酸Cys、天冬酰胺Asn、谷酰酰胺 Gln。③带正电荷极性氨基酸：组氨酸His、赖氨酸Lys 、精氨酸Arg 。

简答题、问答题

1．组成蛋白质的氨基酸有多少种?其结构特点是什么?

答：组成蛋白质的氨基酸有20种。结构特点：（1）除脯氨酸是α-亚氨基酸外，所有氨基酸均为α-氨基酸；（2）除甘氨酸外，其它氨基酸的α-碳原子（分子中第二个碳，Cα）均为不对称碳原子，D-型和L-型两种立体异构体，但天然蛋白质中的氨基酸都是L-型氨基酸；（3）氨基酸之间的不同，主要在于侧链R 的不同。

2．蛋白质分子结构可分为几级?维持各级结构的化学键是什么?

答：蛋白质分子结构分为一、二、三、四级；维持各级结构的化学键分别是肽键、二硫键，氢键，次级键（疏水键），次级键（疏水键）。

3、酶作为一种生物催化剂有何特点?

答：酶具有高效性、专一性、活性可调性。

4、解释酶的活性部位、必需基团二者之间的关系。

答：

必需基团

5、说明米氏常数的意义及应用。 答：米氏常数等于酶促反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度。

应用：

（1）米氏常数是酶的特征性常数，每一种酶都有它的Km 值，与酶的性质、催化的底物和酶促反应条件（如温度、pH 、有无抑制剂等）有关，而与酶浓度无关。

（2）K m 值可用于表示酶和底物亲和力的大小。

（3）当使用酶制剂时，可以根据K m 值判断使酶发挥一定反应速度时需要多大的底物浓度；在已规定底物浓度时，也可根据K m 值估算出酶能够获得多大的反应速度。

6、什么是竞争性和非竞争性抑制?试用一两种药物举例说明不可逆抑制剂和可逆抑制剂对酶的抑制作用?

答：竞争性抑制：抑制剂结构与底物的结构相似，它和底物同时竞争酶的活性中心，因而妨碍了底物与酶的结合，减少了酶分子的作用机会，从而降低了酶的活性。非竞争性抑制：抑制剂和底物不在酶的同一部位结合，抑制剂与底物之间无竞争性，酶与底物结合后，还可与抑制剂结合，或者酶和抑制剂结合后，也可再同底物结合，其结果是形成了三元复合物(ESI)。可逆抑制剂：增效联磺的杀菌作用：增效联磺抑制细菌的二氢叶酸合成酶、二氢叶酸还原酶德活性，使细菌体内四氢叶酸的合成受到双重抑制，使细菌因核酸的合成受阻而死亡。不可逆抑制剂：有机磷农药能共价结合胆碱酯酶活性中心上的羟基，使胆碱酯酶失活。临床药物解磷定（PAM ）可解除有机磷化合物对胆碱酯酶的抑制。

动物生物化学试题

一、单项选择题

1. 下列氨基酸溶液不能使偏振光发生旋转的是：

A．丙氨酸 B．甘氨酸

C．亮氨酸 D．丝氨酸

2. 下列氨基酸中是碱性氨基酸的有：

A．组氨酸 B．色氨酸 C．酪氨酸 D．甘氨酸

3. 血红蛋白的氧结合曲线为：

A．双曲线 B．抛物线 C．S形曲线 D．直线

4. 活性中心的正确叙述是

A．至少有一个活性中心

B．所有酶的活性中心都是不带电荷的

C．酶的必需基团存在于活性中心内

D．提供酶活性中心上的必需基团的氨基酸肽链相距很近

5. 与酶的高效率无关的是：

A．底物与酶的靠近与定向

B．酶使底物分子中的敏感键产生电子张力

C．共价催化形成反应活性高的底物-酶的共价中间物

D．酶具有多肽链

6. 下列哪一项不是辅酶的功能

A. 转移基团

B. 传递氢

C. 传递电子

D. 决定酶的专一性

7. 糖酵解途径中不需要的酶是：

A 丙酮酸羧化酶

B 醛缩酶

C 丙酮酸激酶

D 磷酸甘油酸变位酶

8. 底物水平磷酸化指

A ATP水解为ADP + Pi

B 使底物分子水解掉一个ATP分子

C 底物经分子重排后形成高能磷酸键，经磷酸基团转移使ADP磷酸化为ATP

D 使底物分子加上一个磷酸根

9. 醛缩酶的底物是：

A 1,6-二磷酸果糖

B 6-磷酸葡萄糖

C 1,6-二磷酸葡萄糖

D 6-磷酸果糖

10. 关于高能磷酸键的叙述是错误的是

A.所有高能键都是高能磷酸键

B.高能磷酸键都是以核苷二磷酸或核苷三磷酸形式存在的

C.实际上并不存在“键能”特别高的高能键

D.高能键只能在电子传递链中偶联产生

11. 活细胞不能利用下列那些能源来维持它的代谢

动物生物化学考试题库(总

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第一单元生命的化学特征

1.构成生物分子的元素有27种，其中约16种是所有生命所共有，下面法正确的是

（ A ）

A生物体中含量最丰富的元素是H、O、C、N四种元素，约占细胞重量的99%。

B生物体中含量最丰富的元素是H、O、C、S四种元素，约占细胞重量的99%。

C生物体中含量最丰富的元素是H、O、P、S四种元素，约占细胞重量的99%。

D生物体中含量最丰富的元素是Mn、Fe、P、S四种元素，约占细胞重量的99%。

E生物体中含量最丰富的元素是O、Mn、P、S四种元素，约占细胞重量的99%。

2.生物大分子的高级构象是靠非共价键来稳定，非共价键有（ B ）

A二硫键、氢键、范德华引力、疏水键、离子键。

B氢键、范德华引力、疏水键、离子键。

C氢键、范德华引力、疏水键、离子键、配位键。

D氢键、范德华引力、疏水键、离子键、共价键。

E二硫键、碳碳单键、碳碳双键、碳氮单键。

3.下面关于蛋白质叙述那个是错误的？（ D ）

A蛋白质是生物体内除水分外含量最高的化合物。

B蛋白蛋不仅是生命的结构成份，也是生命功能的体现者。

C生物生长、繁殖、遗传和变异都和蛋白质有关。

D蛋白质是生命的结构成分，在细胞内含量最高，它因此只和细胞支撑和肌肉运动功能有关。

E除了核酶之外的酶的化学本质是蛋白质，它是种类最多的一类蛋白质。

4. 下面关于核酸叙述那个是错误的？

A核酸分为脱氧核酸（DNA）和核糖核酸（RNA）两大类。

动物生物化学期末试卷及答案12

动物生物化学期末试卷12

一、名词解释（每题2分，共20分）

1. 增色效应：

2. 柠檬酸循环：

3. 糖异生：

4. 级联放大：

5. 质子梯度的概念：

6.无氧呼吸：

7.乙醛酸循环：

8. 铁硫蛋白:

9. 氧化磷酸化：

10.乳酸的再利用（Cori Cycle)：

二、判断题（每题1分，共10分）

1.通常把DNA变性时，即双螺旋结构完全丧失时的温度称为DNA 的熔点，用Tm 表示。（）

2. 寡霉素是氧化磷酸化的抑制剂,既抑制呼吸也抑制磷酸化,但是它对呼吸的抑制可以被解偶联剂所解除.（）

3.辅酶I（NAD+ ）、辅酶II（NADP+）、辅酶A（CoA）、黄素单核苷酸（FMN）和黄素腺嘌呤二核苷酸（FAD）中都含有腺嘌呤（AMP）残基。（）

4.胞液中的NADH通过苹果酸穿梭作用进入线粒体，其P/O比值约为2。（）

5.离子载体抑制剂是指那些能与某种离子结合，并作为这些离子的载体携带离子穿过线粒体内膜的脂双层进入线粒体的化合物。缬氨霉素可结合Na+穿过线粒体内膜。（）

6. 脂蛋白的密度取决于蛋白质和脂质的比例，蛋白质比例越大则密度越大。（）

7. 必许氨基酸指体内需要而又不能自身合成，必须由食物供给的

氨基酸，共有8种：Val、Ile、Leu、Thr、Met、Lys、Phe、Tyr。目前有人将His和Arg称为营养半必需氨基酸，因为其在体内合成量较小。（）

8.不同终端产物对共同合成途径的协同抑制是氨基酸生物合成的一种调节机制。（）

9. E. coli和酵母的脂肪酸合酶是7种多肽链组成的复合体，其中一链是ACP，其余6链是酶；（）

生物化学问答题

1. DNA和RNA的基本区别是什么？

DNA和RNA是两种重要的核酸分子，它们在细胞中扮演着不

同的角色。它们之间的基本区别如下：

a) 成分：DNA由脱氧核糖和磷酸组成，而RNA由核糖和磷酸

组成。DNA中的核糖是脱氧核糖，缺少一个氧原子，而RNA中

的核糖是含有一个氧原子的核糖。

b) 结构：DNA是双链结构，形成了一个螺旋状的双螺旋结构。其中的两条链通过互补的碱基配对（腺嘌呤（A）与胸腺嘧啶（T），鸟嘌呤（G）与胞嘧啶（C））相互连接。RNA是单链结构，没有形成双螺旋。

c) 功能：DNA携带了生物体遗传信息，存储着细胞内所有生

物体的遗传信息。RNA在转录过程中将DNA的遗传信息转换为

蛋白质的合成。它们在蛋白质合成过程中扮演着不同的角色。

2. 糖原和淀粉有何异同？

糖原和淀粉是两种多糖类物质，在生物体内起着能量储存的重

要作用。它们之间的异同如下：

a) 成分：糖原由α-葡萄糖分子构成，通过α-1,4-糖苷键和α-

1,6-糖苷键连接形成多糖链。淀粉也是由α-葡萄糖分子构成，但其分子链相对较长，通过α-1,4-糖苷键连接。

b) 分布：糖原主要储存在肝脏和肌肉细胞中，以供应机体能量

需求。淀粉则主要储存在植物体内，以作为植物的能量储存物质。

c) 结构：糖原的分子结构分为支链和主链，支链通过α-1,6-糖

苷键与主链相连接。淀粉分为两种形式：支链淀粉和直链淀粉。

支链淀粉的支链通过α-1,6-糖苷键连接，直链淀粉则通过α-1,4-糖

苷键连接。

d) 消化：糖原和淀粉在生物体内经过不同的酶的作用而被分解。糖原被肝脏和肌肉细胞中的糖原酶分解为葡萄糖，而淀粉则被口

动物生物化学练习题（学生复习）

《动物生物化学》练习一

一、填空题（60×1分）

1、MHb、HbCO、HbCO2的中文名称分别是（1）高铁血红蛋白、（2）碳氧血红蛋白和（3）碳酸血红蛋白。

2、哺乳动物成熟的红细胞没有（4）核、（5）线粒体和（6）内质网及高尔基体，不能进行（7）核酸、（8 ）蛋白质和（9 ）脂类的合成。它缺乏完整的（10）完整的三羧酸循环酶系，也没有（11）细胞色素电子传递系统，正常情况下，它所需的能量几乎完全依靠（12）糖酵解取得。

3、哺乳动物成熟的红细胞糖代谢绝大部分是通过（13）酵解，此外还有小部分通过（14）磷酸戊糖途径、（15）2，3-二磷酸甘油酸支路、及（16）糖醛酸循环。

4、正常红细胞把高铁血红蛋白还原为血红蛋白的方式有酶促反应和非酶促反应两种。在酶促反应中有两类高铁血红蛋白还原酶：一类需（17）NADH ，另一类需（18）NADPH ，（19）维生素C 及（20）GSH 还原高铁血红蛋白是非酶促反应。

5、肾脏是排出体内水分的重要器官，它的排尿量是受（21）垂体后叶分泌的（22）抗利尿激素控制的，该激素的分泌又被（23）血浆渗透压所控制。动物的排尿量有（24 ）低限，这是为使代谢废物呈溶解状态排出体外所必需的。

6、肝中生物转化作用有结合、（25）氧化、（26）还原、（27）水解等方式，其中以（28）氧化和结合的方式最为重要。参与结合解毒的物质主要有（29 ）葡萄糖醛酸、（30）活性硫酸、（31）甘氨酸、（32）乙酰辅酶A 等。

7、DNA重组技术是利用多种限制性内切酶和DNA连接酶等工具酶，在细胞外将一种（33）外源DNA 和（34）载体DNA 重新组合连接，形成重组DNA，然后将重组DNA转入（35）宿主细胞进行表达，最终获得（36）基因表达产物或（37）改变生物原有的遗传性状。

绪论

一、名词解释

1、生物化学

2、生物大分子

二、填空题

1、生物化学的研究内容主要包括、和。

2、生物化学发展的三个阶段是、和。

3、新陈代谢包括、和三个阶段。

4、“Biochemistry”一词首先由德国的于1877年提出。

5、在前人工作的基础上，英国科学家Krebs曾提出两大著名学说和。

三、单项选择题

1、我国生物化学的奠基人是

A.李比希

B. 吴宪

C.谢利

D. 拉瓦锡

2、1965年我国首先合成的具有生物活性的蛋白质是

A.牛胰岛素

B.RNA聚合酶

C. DNA聚合酶

D.DNA连接酶

3、1981年我国完成了哪种核酸的人工合成

A.清蛋白mRNA

B.珠蛋白RNA

C. 血红蛋白DNA

D.酵母丙氨酸tRNA

蛋白质的结构与功能

一、名词解释

1. 等电点

2. 稀有蛋白质氨基酸

3. 生物活性肽

4.蛋白质的α-螺旋

5. 蛋白质一级结构

6.蛋白质二级结构

7.蛋白质三级结构

8.蛋白质四级结构

9.蛋白质超二级结构10.蛋白质结构域11.肽单位12.分子病13.蛋白质变性与复性作用14.分子伴侣15.变构作用

二、单项选择题

1.下列哪种氨基酸为必需氨基酸？

A.天冬氨酸

B.谷氨酸

C.蛋氨酸

D.丙氨酸

2.侧链含有巯基的氨基酸是：

A.甲硫氨酸

B.半胱氨酸

C.亮氨酸

D.组氨酸

3.属于酸性氨基酸的是:

A.亮氨酸

B.蛋氨酸

C.谷氨酸

D.组氨酸

4.不参与生物体内蛋白质合成的氨基酸是:

A.苏氨酸

B.半胱氨酸

C.赖氨酸

D.鸟氨酸

5.在生理条件下，下列哪种氨基酸带负电荷？

A.精氨酸

B.组氨酸

C.赖氨酸

D.天冬氨酸

6.蛋白质分子和酶分子的巯基来自：

⽣物化学问答题

第⼆章蛋⽩质化学

1、举例说明蛋⽩质的⼀级结构、空间结构与功能的关系。

答：⼀级结构是空间结构和功能的基础。⼀级结构相似其功能也相似，例如不同哺乳动物的胰岛素⼀级结构相似，仅有个别氨基酸差异，故它们都具有胰岛素的⽣物学功能；⼀级结构不同，其功能也不同；⼀级结构发⽣改变，则蛋⽩质功能也发⽣改变，例如⾎红蛋⽩由两条α链和两条β链组成，正常⼈β链的第六位⾕氨酸换成了缬氨酸，就导致分⼦病--镰⼑状红细胞贫⾎的发⽣，患者红细胞带氧能⼒下降，易出⾎。空间结构与功能的关系也很密切，空间结构改变，其理化性质与⽣物学活性也改变。如核糖核酸酶变性或复性时，随之空间结构破坏或恢复，⽣理功能也丧失或恢复。变构效应也说明空间结构改变，功能改变。

2、什么是多肽链的N末端和C末端？如何测定N末端？

答：c端是羧基端，n端是氨基端。测定N末端可⽤2,4-⼆硝基氟苯法、丹磺酰氯法和Edman降解法。

3、维持蛋⽩质溶液稳定的因素是什么？实验中常⽤来沉淀蛋⽩质的⽅法有哪些？

答：1）蛋⽩质的⽔化作⽤（⽔膜或⽔化层）

2）蛋⽩质颗粒在⾮等电点时带有相同电荷

沉淀蛋⽩质的主要⽅法有:

1、加⾼浓度中性盐（盐析）

2、重⾦属盐沉淀蛋⽩质

3、⽣物碱试剂和某些酸类沉淀蛋⽩质

4、有机溶剂沉淀蛋⽩质

5、加热凝固

4、什么是蛋⽩质的变性作⽤和复性作⽤？蛋⽩质变性后哪些性质会发⽣改变？

答：蛋⽩质的变性作⽤是指在某些因素的影响下，蛋⽩质分⼦的空间构象被破坏，并导致其性质和⽣物活性改变的现象。除去变性因素，某些蛋⽩质变性后在适当条件下可恢复其原来的三维结构和⽣物活性，这个过程称为蛋⽩质的复性。

2、1分子软脂酸完全氧化成CO2和H2O可生成多少分子ATP？并说明计算过程。

1分子软脂酸经β-氧化，则生成8分子乙酰CoA，7分子FADH2和7分子NADH+H+。

1分子乙酰CoA在三羧酸循环中氧化分解，一个乙酰CoA生成12个ATP，所以 12×8=96ATP。

7分子FADH2经呼吸链氧化可生成2×7=14 ATP。

7分子NADH+H+经呼吸链氧化可生成3×7=21ATP。

三者相加，减去消耗掉1个ATP，实得96+14+21-1=130mol/LATP。

所以1分子软脂酸完全氧化，即可生成130分子ATP。

3、简述遗传密码的基本性质。

1)密码子不重叠。每3个核苷酸为一个单位，组成一个密码子，相互间不重复和交叉。2）

密码子的通用型。所有的生物都共用一套密码子。3）密码子的简并性。除个别氨基酸外，一个氨基酸具有2个以上的密码子，且多是第三位的核苷酸不同。4)密码子的连续性。2个密码子之间没有任何核苷酸的间隔，是连续的进行排列的。5）密码子的摆动性。密码子与反密码子的配对关系，第一、二碱基的配对是标准的，第三个碱基为非标准配对，这种碱基的配对识别具有一定的摆动性。

简述Chargaff 定则。

在DNA的碱基组成规律为：嘌呤的总数等于嘧啶的总数（A+G=T+C）；A+C=G+T；A=T, G=C；DNA分子的碱基组成具有种属的特异性，但不具有组织器官的特异性。

EMP途径在细胞的什么部位进行? 它有何生物学意义？

EMP途径在细胞的细胞质中进行。

其生物学意义为：为机体提供能量；是糖分解的有氧分解和无氧分解的共同途径；其中间产物是合成其他物质的原料；为糖异生提供基本的途径。

1：[论述题]

一、判断题（注意：判断正误并加以说明）：

1.所有氨基酸都具有旋光性。

2.在具有四级结构的蛋白质分子中，每个具有三级结构的多肽链是一个亚基。

3.盐析法可使蛋白质沉淀，但不引起变性，所以盐析法常用于蛋白质的分离制备。

4.DNA的Tm值随（A+T）/（G+C）比值的增加而减少。

5.毫无例外，从结构基因中DNA序列可以推出相应的蛋白质序列。

二、问答题

1.DNA热变性有何特点？Tm值表示什么？

2.在稳定的DNA双螺旋中，哪两种力在维系分子立体结构方面起主要作用？

3.tRNA二级结构的组成特点及其每一部分的功能是什么？

4.蛋白质的α-螺旋结构有何特点？

5.什么是必需氨基酸？构成蛋白质的20种氨基酸都是必需氨基酸吗？

三、论述题

1.什么是蛋白质的空间结构？举例说明蛋白质的结构与其功能之间的关系。（例如：胰岛素活性与蛋白质一级结构的关系）

2.举例说明蛋白质的重要功能？(例如：运输功能――血红蛋白具有运输氧的功能)

参考答案：

一、判断题（判断正误并加以说明）

1.错：由于甘氨酸的α-碳上连接有2个氢原子，所以不是不对称碳原子，没有2种不同的立体异构体，所以不具有旋光性。其它常见的氨基酸都具有不对称碳原子，因此具有旋光性。

2.对：在具有四级结构的蛋白质分子中，每个具有三级结构的多肽链是一个亚基。

3.对：盐析引起的蛋白质沉淀是由于大量的中性盐破坏了蛋白质胶体的稳定因素（蛋白质分子表面的水化膜及所带同性电荷互相排斥），从而使蛋白质溶解度降低并沉淀，但并未破坏蛋白质的空间结构，所以不引起变性。根据不同蛋白质盐析所需的盐饱和度分段盐析可将蛋白质进行分离和纯化。

生物化学习题一

第一章绪论

一、简述生物化学的概念及研究的主要内容

第二章核酸化学

一、名词解释

1、核苷酸：

2、核酸；

☆3、核酸的一级结构；

4、DNA二级结构；

5、碱基互补规律；

6、Tm值：

☆7、增色效应：

8、分子杂交：

二、单项选择题

（）1 组成核酸的基本单位是

A 核苷；

B 碱基；

C 单核苷酸；

D 戊糖。

（）2 mRNA中存在，而DNA中没有的碱基是

A 腺嘌呤

B 胞嘧啶

C 鸟嘌呤

D 尿嘧啶

（）3 对Watson---CrickDNA模型的叙述正确的是

A 磷酸戊糖骨架位于DNA螺旋内部

B DNA两条链的方向相反

C 在A与G之间形成氢键

D 碱基间形成共价键

（）4 在一个DNA分子中，若腺嘌呤所占摩尔比为32.8%，则鸟嘌呤的摩尔比为：

A 67.2%

B 32.8%

C 17.2%

D 65.6%

E 16.4%

（）5 tRNA在发挥其功能时的两个重要部位是

A 反密码子臂和反密码子环

B 氨基酸臂和D环

C TψC环和可变环

D 氨基酸臂和反密码子环

（）6 （G+C）含量越高Tm值越高的原因是

A G—C间形成了一个共价键

B G—C间形成了两个共价键

C G—C间形成了三个氢键

D G—C间形成了离子键

（）7 核酸中核苷酸之间的连接方式是

A 2 ′—5′—磷酸二酯键

B 离子键

C 3 ′—5′—磷酸二酯键

D 氢键

（）8 关于DNA的二级结构，叙述错误的是

A A和T之间形成三个氢键，G和C之间形成两个氢键

B 碱基位于双螺旋结构内侧

C 碱基对之间存在范德华力

D 两条键的走向相反

E 双螺旋结构表面有一条大沟和小沟

（）9 下列对RNA一级结构的叙述，哪一项是正确的？