名词解释
1.蛋白质等电点：在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离
子，呈电中性，此时溶液的pH称为该氨基酸的等电点（pI）。
2.蛋白质变性：在某些物理和化学因素作用下，蛋白质特定的空间构象被破坏即有序的空间结构变为无
序的空间结构，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失，称为蛋白质变性
3.氧化磷酸化：由ADP磷酸化生成A TP的过程中，由代谢物脱下的氢，经线粒体氧化呼吸链电子传递
释放能量，偶联驱动ADP磷酸化生成A TP的过程，称为氧化磷酸化。
4.底物水平磷酸化：由ADP磷酸化生成A TP的过程中，与脱氢反应偶联，直接将高能代谢物分子中的
能量转移至ADP（或GDP），生成A TP（或GTP）的过程，称为底物水平磷酸化
5.酶活性中心：酶分子中氨基酸残基的侧链由不同的化学基团组成。其中一些与酶的活性密切相关的化
学基团称为酶的必需基团。这些必需基团可能在一级结构上相距很远，但在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能和底物特异地结合并将底物转化为产物。这一区域成为酶的活性中心。
6.同工酶：是指催化相同化学反应，但酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。
7.肝昏迷：
8.氨基酸代谢池：来源于外源食物蛋白质的消化吸收和体内组织蛋白质分解产生以及其它物质经代
谢转变而来的氨基酸通过血液参与各组织细胞代谢的总称。
9.管家基因：有些基因产物对生命全过程都是必须的或必不可少的。这类基因在一个生物个体的几乎所
有细胞中都表达，通常被称为管家基因。
10..核糖体循环：蛋白质合成过程的起始、延长和终止3个阶段都在核糖体中重复进行这种现象称为核糖
体循环。
问答题
1.有机磷化物的中毒机制。
答：有机磷化物与乙酰胆碱酯酶的酯解部位结合成磷酰化胆碱酯酶，后者比较稳定，且无分解乙酰胆碱能力；从而使乙酰胆碱积聚引起胆碱能神经先兴奋后抑制的一系列毒蕈碱样、烟碱样和中枢神经系统症状。
2.磺胺类药物作用于敏感菌的作用机制。
答：对磺胺类药物敏感的细菌在生长繁殖时，不能直接利用环境中的叶酸，而是在菌体内二氢叶酸合成酶催化下，以对氨基酸甲酸为底物合成二氢叶酸。二氢叶酸是核苷酸合成过程中的辅酶之一四氢叶酸的前体磺胺类药物的化学结构与对氨基苯甲酸相似，是二氢叶酸合成酶的竞争性抑制剂，抑制二氢叶酸合成。细菌则因此造成核苷酸与核糖合成受阻而影响其生长繁殖。人类能直接利用食物中的叶酸，核酸合成不受磺胺类药物的干扰。
3.糖异生途径/糖酵解
答：糖酵解是指葡萄糖或糖原在缺氧的情况下分解为乳酸和少量A TP的过程；糖异生是指非糖物质转变为葡萄糖或糖原的过程，机体内只有肝、肾能通过糖异生补充血糖。
4.酮体生成途径。
答：酮体的合成原料是脂酸在肝细胞线粒体中经β-氧化生成的大量乙酰CoA，合成部位为肝细胞线粒体，其过程分三步进行。
（1）2分子乙酰CoA在肝细胞线粒体乙酰乙酰CoA硫解酶作用下，缩合成乙酰乙酰CoA，并释放一分子CoASH。
（2）乙酰乙酰CoA在羟甲基戊二酸单酰CoA合成酶的催化下，再与一分子乙酰CoA缩合生成HMG CoA，并释出一分子CoASH。
（3）HMG CoA在HMG CoA裂解酶的作用下，裂解生成乙酰乙酸和乙酰CoA。乙酰乙酸在线粒体内膜β-羟丁酸脱氢酶的催化下被还原成β-羟丁酸，所需的氢由NADH提供，还原的速度由NADH/NAD+的比值决定。部分乙酰乙酸可在乙酰乙酸脱羧酶的催化下脱羧而成丙酮。
5.脱氨基方式。
答：联合脱氨作用是体内主要的脱氨基途径，主要分为①氨基酸通过转氨基作用脱去氨基②L-谷氨酸通过
L-谷氨酸脱氢酶催化脱去氨基③氨基酸通过嘌呤核苷酸循环脱去氨基④氨基酸通过氨基酸氧化酶催化脱去氨基。
6.氨的来源与去路。
答：体内氨的来源主要有①氨基酸脱氨基作用和胺类分解②肠道细菌腐败作用③肾小管上皮细胞分泌的氨主要来自谷氨酰胺。在肝合成尿素是氨的主要去路。
7.胆红素代谢的过程，形成黄疸的原因。第429~430页
8.胆汁酸肠肝循环。第422~423页
9.DNA损伤修复的方式。
答：DNA修复方式有直接修复、切除修复、重组修复、SOS修复
10.乳糖操纵子的作用机制。
11.酶的变构调节与共价修饰调节有何异同。
答：变构调节与共价修饰调节的相同点：①通过改变酶活性对酶促反应进行调节②酶的快速调节③受调节的酶一般都是代谢途径中的关键酶
变构调节与共价修饰调节的不同点：①酶变构调节中，酶分子既有与酶底物结合的活性中心，又有与变构效应物结合的变构部位；受共价修饰调节的酶只有活性中心而没有变构部位；②酶的共价修饰调节受其他酶催化，而酶的变构调节不需要其它酶催化；③酶的共价修饰调节有级联放大效应，而酶的变构调节没有；
④酶的共价修饰调节过程中有共价键的改变，而变构调节没有；⑤酶的共价修饰调节是一种更快速有效的调节；⑥酶的变构调节中是通过小分子的代谢物，即变构效应剂与酶的变构中心结合，改变酶的构象，进而改变酶的活性，酶的共价修饰调节中，不需要小分子的代谢物。
填空题
1.蛋白质变性的本质一级结构不变，空间结构改变
2.血浆脂蛋白可分为4类CM、极低密度脂蛋白、低密度脂蛋白、高密度脂蛋白
3.在体内可转变为递氢体的维生素有维生素PP、维生素B2、维生素B12、叶酸
4.酶的可逆性抑制类型有竞争性抑制、非竞争性抑制、反竞争性抑制
5.按酶结构调节的酶活性方式有共价修饰、构象调节。
6.糖酵解的限速酶有6-磷酸果糖激酶-1、己糖激酶、丙酮酸激酶
7.三羧酸循环经4次脱氢、生成10个A TP、2次脱羧
8.酮体包括β-羟丁酸、丙酮、乙酰乙酸
9.脂肪酸氧化的四个过程脱氢、加水、再脱氢、硫解
10.氨基酸在体内运输形式丙酮酸葡萄糖循环、谷氨酰胺
11.核酸包括DNA和RNA以半保留复制新链形成方式为5‘-3’
12.在蛋白质翻译的起始密码子为AUG，表达甲硫氨酸，终止密码子为UAA、UAG、UGA
13.氨基酸有20多种，必需氨基酸有8种，蛋白质由肽键构成
14.核酸靠磷酸二酯键连接
15.酶活性中心必需基团有结合基团、催化基团
16.磷酸戊糖途径的主要产物有NADPH、磷酸戊糖
17.胞浆内的NADPH进入线粒体的方式α-磷酸甘油穿梭、苹果酸天冬氨酸穿梭
18.牛奶和鸡蛋清来解除重金属中毒是根据蛋白质的变性
