生化自找名词解释

1.等电点（pI）：使氨基酸分子处于静电荷为零时的pH值。

2.肽键：一个氨基酸的羧基与另一个的氨基酸的氨基缩合，除去一分子水形成的酰氨键。

3.肽链：由氨基酸残基通过肽键形成的氨基酸链4.肽平面：肽键具有双键性质，构成肽键的6个原子差不多5.肽单位：肽链中的酰胺基称为肽基或肽单位。

6.二面角：相邻的肽平面由于C－N和C－C键的旋转形成的两个平面的夹角。

7.蛋白质的一级：结构指蛋白质中共价连接的氨基酸残基的排列顺序。

8.二级结构: 在蛋白质分子中的局布区域内氨基酸残基的有规则的排列。

常见的有二级结构有α-螺旋和β-折叠。

二级结构是通过骨架上的羰基和酰胺基团之间形成的氢键维持的。

9.三级结构: 蛋白质分子处于它的天然折叠状态的三维构象。

三级结构是在二级结构的基础上进一步盘绕，折叠形成的。

三级结构主要是靠氨基酸侧链之间的疏水相互作用，氢键，范德华力和盐键维持的。

10.四级结构: 多亚基蛋白质的三维结构。

实际上是具有三级结构多肽（亚基）以适当方式聚合所呈现的三维结构。

11.超二级结构: 在蛋白质中，特别是球蛋白中，经常可以看到由若干相邻的二级结构单元组合在一起，彼此相互作用，形成有规则的，在空间上能辨认的二级结构组合体。

12.结构域 : 在蛋白质的三级结构内的独立折叠单元。

结构域通常都是几个超二级结构单元的组合。

13.α-螺旋: 蛋白质中常见的二级结构，肽链主链绕假想的中心轴盘绕成螺旋状，一般都是右手螺旋结构，螺旋是靠链内氢键维持的。

每个氨基酸残基（第n个）的羰基与多肽链C端方向的第4个残基（第4+n个）的酰胺氮形成氢键。

在古典的右手α-螺旋结构中，螺距为0.54nm，每一圈含有3.6个氨基酸残基，每个残基沿着螺旋的长轴上升0.15nm.14.β-折叠: 蛋白质中常见的二级结构,是由伸展的多肽链组成的。

折叠片的构象是通过一个肽键的羰基氧和位于同一个肽链的另一个酰氨氢之间形成的氢键维持的。

氢键几乎都垂直伸展的肽链，这些肽链可以是平行排列（由N到C方向）或者是反平行排列（肽链反向排列）15.β-转角: 也是多肽链中常见的二级结构,是连接蛋白质分子中的二级结构（α-螺旋和β-折叠），使肽链走向改变的一种非重复多肽区，一般含有2～16个氨基酸残基。

第一章1、等电点（isoelectric point）：在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性。

此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。

2、肽（peptide）：是由氨基酸通过肽键缩合而形成的化合物。

3、肽键(peptide bond)：是由一个氨基酸的 -羧基与另一个氨基酸的 -氨基脱水缩合而形成的化学键。

4、氨基酸的理化性质：氨基酸具有两性解离的性质；含共轭双键的氨基酸具有紫外线吸收的性质。

5、蛋白质（protein）：是由许多氨基酸(amino acids)通过肽键(peptide bond)相连形成的高分子含氮化合物,是生命的物质基础。

6、蛋白质的理化性质：两性解离性质；胶体的性质；蛋白质空间结构破坏而引起变形；蛋白质的紫外线吸收的性质；蛋白质的呈色反应（茚三酮反应，双缩脲反应）7、肽单元：参与肽键的6个原子Cα1,C、O、N、H、Cα2位于同一平面，此同一平面上的6个原子构成肽单元。

8、模体：是蛋白子分子中具有特定空间构象和特定功能的结构成分。

一个模体有其特征性的氨基酸序列，并发挥特殊的功能。

9、结构域：分子量较大的蛋白质常可折叠成多个结构较为紧密且稳定的区域，并各行其功能。

结构域是在三级结构层次上的独立功能区。

10、蛋白质的一级结构：蛋白质分子从N-端至C-端所有氨基酸的排列顺序，并且包括二硫键的位置。

11、蛋白质的二级结构：蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，也就是该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，不涉及氨基酸残基侧链的构象。

12、蛋白质的三级结构：是指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置，也就是整条肽链所有原子在三维空间的排布位置。

三级结构是在二级结构的基础上形成的进一步卷曲或折叠的状态。

13、蛋白质的四级结构：是指蛋白质分子中各个亚基之间的空间排布及亚基亚基接触部位的布局和相互作用。

14、蛋白质变性：在一些理化因素的作用下，蛋白质的特定的空间构象被破坏，从而导致其理化性质改变和生物学活性丧失。

生化名词解释（整理）1、增色效应：在DNA变性解链过程中，由于碱基之中的共轭双键被暴露出来，使DNA在260nm 处的吸光值增加，称为增色效应。

2、核酶：具有催化活性的RNA称为核酶。

其在rRNA转录后加工过程中起自身剪接的作用，催化部位具有特殊的锤头结构。

3、底物水平磷酸化：底物高能磷酸基团直接转移给ADP生成ATP，这种ADP或其他核苷二磷酸的磷酸化作用与底物的脱氢作用直接相偶联的反应称为底物水平磷酸化。

4、Tm：DNA的变性从开始解链到完全解链，是在一个相当窄的温度内完成的，在这个范围内，紫外光吸收值达到最大值50%时的温度称为DNA的解链温度（Tm）。

一种DNA的Tm值的大小与其所含的碱基中的G+C比例相关，G+C比例越高，Tm值越高。

5、Klenow片段：利用特异的蛋白酶将DNA聚合酶Ⅰ水解为大、小两个片段，其中C端的大片段具有DNA聚合酶活性和5ˊ→3ˊ核酸外切酶活性，称为Klenow片段。

它是分子生物学研究中常用的工具酶。

6、顺式作用元件：指可影响自身基因表达活性的DNA序列。

按功能特性分为启动子、增强子及沉默子。

7、框移突变：基因编码区域插入或缺失碱基,DNA分子三联体密码的阅读方式改变,使转录翻译出的氨基酸排列顺序发生改变,称为框移突变。

8、酶的比活力：即酶纯度的量度，指单位重量的蛋白质中所具有酶的活力单位数，一般用IU/mg蛋白质来表示。

一般而言，酶的比活力越高，酶纯度越高。

9、SD序列：原核生物mRNA上起始密码子上游，普遍存在AGGA序列，因其发现者是Shin- Dalgarno而称为SD序列。

此序列能与核糖体小亚基上的16S rRNA近3ˊ端的UCCU序列互补结合，与翻译起始复合物的形成有关。

10、信号肽：即Signal Peptide，它是一段由3-60个氨基酸组成的短肽序列，常指新合成多肽链中用于指导蛋白质跨膜转移（定位）的N-末端的氨基酸序列（有时不一定在N端），至少含有一个带正电荷的氨基酸，中部有一高度疏水区以通过细胞膜。

生化名词解释、问答1、km：反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度，它表示酶与底物的亲和力，是酶的特征性常数，代表酶的催化效率。

2、同工酶：在同一种属或同一个体中催化相同的化学反应而酶的分子结构不同的一组酶。

3、底物水平磷酸化：底物在分解过程中，由于脱氢脱水等作用，使能量在分子内部重新分布而形成高能磷酸化合物，然后将高能磷酸基因ADP形成ATP。

简单说是高能磷酸基因直接转移给ADP生成A TP。

4、蛋白质生理价值：吸收人体内氨基酸的量与用以合成蛋白质的量的百分比。

5、氧化磷酸化：在电子传递过程中，释放的能量使ADP磷酸化形成ATP的过程，又称电子传递水平磷酸化。

6、酶的活性中心：必需基因在酶分子的一定区域形成一定的空间排布，直接与底物结合，并发挥其催化作用的部位。

7、半保留复制：DNA复制时，亲代DNA二条链都作为模板，各自互成其互补链，结果两个子代DNA分别保留了一条亲代DNA链，各自与新合成的链构成双螺旋分子。

8、蛋白质变性：蛋白质在某些理化因素作用下，其特定的空间构成破坏而导致理化性质改变及生物学活性丧失。

9、巴士德效应：有氧氧化对生醇发酵的抑制现象。

10、P/O比值：每消耗一克，原子氧所消耗无机磷的克原子数。

11、联合脱氧作用：氨基酸与α-酮戊二酸在转氨酶作用下生成相应的α-酮酸和谷氨酸，后者经L-谷氨酸脱氢酶作用，脱去氨基生成氨及α-酮成二酸。

12、基因工程：在体外将不同来源的DNA进行重新组合，引入受体细胞使其表达的过程。

13、脂解激素与抗脂解激素：1、脂解激素：促进脂肪动员的激素；2、抗脂解激素：抑制脂肪动员的激素。

14、密码子与反密码于：密码子：mRNA上每3个小时相邻的核苷酸编成一组，代表某种氨基酸或肽链合成的起始或终止信号。

15、正氮平衡与负氮平衡：1、正氮平衡：蛋白质的合成代谢多于分解代谢，表现为摄入氮大于排出氮。

2、负氮平衡：组织蛋白质分解加强，摄入氮小于排出氮。

16、初级胆汁酸与次级胆汁酸：1、初级胆汁酸：肝细胞以胆固醇为原料合成的胆汁酸，包括胆酸和鹅脱氧胆酸等。

第一章核酸化学一、名词解释1、核苷：是由一个碱基和戊糖通过糖苷键连接的化合物。

2、核苷酸：是核苷与磷酸通过磷酸酯键结合形成的化合物，核酸的基本结构单位。

3、磷酸二酯键：是两个核苷酸分子核苷酸残基的两个羟基分别与同一磷酸基团形成的共价连接键。

4、核酸：由核苷酸或脱氧核苷酸通过3＇-5＇磷酸二酯键连接而成的大分子。

具有非常重要的生物功能，主要储存遗传物质和传递遗传信息。

5、核酸的一级核苷酸结构：是指DNA分子中各种脱氧核苷酸之间的连接方式和排列顺序。

6、DNA二级结构：是指构成DNA的多聚脱氧核苷酸链之间通过链间氢键卷曲而成的构象。

7、碱基互补规律：在DNA分子结构中，由于碱基之间的氢键具有固定的数目和DNA两条链之间的距离保持不变，使得碱基配对必须遵循一定的规律，这就是A（腺嘌呤）一定与T （胸腺嘧啶）配对，G（鸟嘌呤）一定与C（胞嘧啶）配对，反之亦然。

碱基间的这种一一对应的关系叫做碱基互补配对原则。

8、环化核苷酸：是指单核苷酸中的磷酸基分别与戊糖的3＇-OH及5＇-OH形成的酯键，这种磷酸内酯的结构成为环化核苷酸。

9、Tm值：是指DNA热变形时，增色效应达到50%是的温度。

10、增色效应：DNA从双螺旋的双链结构变为单链的无规则的卷曲状态时，在260nm处的紫外光吸收值增加。

11、减色效应：是变形的核酸复性时，其在260nm处的紫外光吸收值降低甚至恢复到未变形时的水平。

12、分子杂交：是使单链DNA或RNA分子与具有互补碱基的另一DNA或RNA 片断结合成双链的技术。

第二章蛋白质化学一、名词解释1、构象：是指具有相同结构式和相同构型的分子在空间里可能的多种形态。

2、构型：是指具有相同分子式的立体结构体中取代基团在空间的相同取向。

3、肽平面：是指多肽链或蛋白质分子中，组成肽键的C、O、N、H4个原子与两个相邻的α—碳原子共处一个平面。

4、α—螺旋：蛋白质中常见的一种二级结构，肽链主链绕假想的中心轴盘绕成螺旋状，一般都是右手螺旋结构，螺旋是靠链内氢键维持的。

1．核酸杂交: 在DNA变性后的复性过程中，如果将不同种类的DNA单链分子或RNA分子放在同一溶液中，只要两种单链分子之间存在着一定程度的碱基配对关系，在适宜的条件（温度及离子强度）下，就可以在不同的分子间形成杂化双链。

这种杂化双链可以在不同的DNA与DNA之间形成，也可以在DNA和RNA分子间或者RNA与RNA分子间形成。

这种现象称为核酸分子杂交。

（2分）2．P/O比值：每消耗1mol氧原子时 ADP磷酸化成ATP所需消耗的无机磷的mol数。

3．一碳单位：某些氨基酸在分解代谢过程中产生含有一个碳原子的基因，称为一碳单位。

体内的一碳单位有甲基（—CH3）、甲烯基（—CH2—）、甲炔基（—CH==）、甲酰基（—CHO）、亚氨甲基（—CH==NH）等。

（2分）4．外显子：在断裂基因及其初级转录产物上出现，并表达为成熟RNA的核酸序列。

（2分）5．遗传密码：mRNA分子上从5，至3，方向，由AUG开始，每3个核苷酸为一组，决定肽链上某一个氨基酸或蛋白质合成的起始、终止信号，称为三联体密码。

6．DNA变性: 在某些理化因素作用下，DNA分子互补碱基对之间的氢键断裂，使DNA双螺旋结构松散，变成单链，即为DNA变性。

（2分）7. 糖异生: 由非糖化合物 (乳酸、甘油、生糖氨基酸等)转变为葡萄糖或糖原的过程称为糖异生。

（2分）8. 底物水平磷酸化：ADP或其他核苷二磷酸的磷酸化作用与底物的脱氢作用直接相偶联的反应过程称为底物水平磷酸化。

（2分）9．氨基酸代谢库：食物蛋白质经消化而被吸收的氨基酸(外源性氨基酸)与体内组织蛋白质降解产生的氨基酸(内源性氨基酸)混在一起，分布于体内各处，参与代谢，称为氨基酸代谢库。

（2分）10. 不对称转录: 转录模板DNA双链中，只有一股链可作为模板指引转录，另一股链不能作为模板；模板链并非永远在同一条单链上，不同基因的模板链可交叉分布在两股链上，这种选择性转录方式称为不对称转录。

核酸分子杂交：两条不同来源的单链DNA，或一条单链DNA，一条RNA，只要它们有大部分互补的碱基顺序，也可以复性，形成一个杂合双链，此过程称杂交。

蛋白质的二级结构（secondary structure）：是指蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，也就是该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。

蛋白质的三级结构（protein tertiary structure）：是指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置，也就是整条肽链所有原子在三维空间的排布位置。

主要是靠氨基酸侧链之间的疏水相互作用，氢键，范德华力和盐键维持的。

酮体（acetone body）：在肝脏中由乙酰CoA合成的燃料分子（β羟基丁酸、乙酰乙酸和丙酮）。

在饥饿期间酮体是包括脑在内的许多组织的燃料，酮体过多将导致中毒。

底物水平磷酸化（substrate phosphorylation）：ADP或某些其它的核苷-5ˊ-二磷酸的磷酸化是通过来自一个非核苷酸底物的磷酰基的转移实现的。

这种磷酸化与电子传递链无关。

氧化脱氨（oxidative deamination）：α-氨基酸在酶的催化下脱氨生成相应α-酮酸的过程。

氧化脱氨过程实际上包括脱氢和水解两个步骤。

操纵子（operons）：是由一个或多个相关基因以及调控它们转录的操纵基因和启动子序列组成的基因表达单位。

等电点（pI，isoelectric point）：使分子处于兼性分子状态，在电场中不迁移（分子的净电荷为零）的pH值。

DNA变性（DNA denaturation）：DNA双链解链分离成两条单链的现象。

半保留复制（semiconservative replication）：DNA复制的一种方式。

每条链都可用作合成互补链的模板，合成出两分子的双链DNA，每个分子都是由一条亲代链和一条新合成的链组成。

同工酶（isoenzyme或isozyme）：催化同一化学反应而化学组成不同的一组酶。

1．两性离子：氨基酸、蛋白质等分子既含有酸性基团，又含有碱性基团，在中性pH的水溶液中，羧基等酸性基团脱去质子带负电荷，氨基等碱性基团结合质子带正电荷，这种既有带负电荷基团，又有带正电荷基团的离子称兼性离子或两性离子。

2.等电点：调节（氨基酸、蛋白质等）溶液的pH，使该两性离子所带的净电荷为零，在电场中既不向正极，也不向负极移动，此时，溶液的pH称该两性离子的等电点（pI）。

3.构象：由于单键旋转所形成的不同空间结构称为构象，构象的改变不涉及到共价键的破裂和重新生成。

4.别构效应：多亚基蛋白质一般具有多个配体结合部位，结合在蛋白质分子的特定部位上的配体对该分子的其它部位所产生的影响(如改变亲和力或催化能力)称为别构效应。

5.超二级结构：在蛋白质中，特别是球状蛋白质中，经常可以看到由若干相邻的二级结构单远组合在一起，彼此相互作用，形成有规则、在空间上能辩认的二级结构组合体，充当三级结构的构件，称为超二级结构。

称为超二级结构在结构的组织层次上高于二级结构，但没有构成完整的结构域。

常见的超二级结构有αα，βαβ，Rossman折叠，β-发夹，β-曲折，希腊花式拓扑结构（Greek key topology）等。

6.结构域：蛋白质的三级结构常可区分成1个和数个球状区域，折叠得较为紧密，各行其功能，称为结构域。

7.分子伴侣：是一个协助新合成的多肽链正确折叠和转运的蛋白质家族。

它们能够阻止部分肽段的错误折叠，抑制新生肽链的不恰当聚集，排除与其他蛋白质的不合理结合，协助多肽链的正确折叠和跨膜转运，协助寡聚蛋白的组装。

8. Bohr效应：H+和CO2浓度增加，会降低氧和血红蛋白的亲和力，使得血红蛋白的氧合曲线向右移动，提高了O2从血红蛋白的释放量，这种作用称作Bohr效应。

9.Edman降解：为肽链氨基酸测序的方法。

异硫氰酸苯脂与肽段氨基末端的游离α-氨基作用，再用冷稀酸处理，氨基末端残基从肽链上脱落下来，成为异硫氰酸苯酯的衍生物，用层析的方法可鉴定为何种氨基酸的衍生物。

生化技术名词解释生化技术名词解释自我整理1、酶活力：酶催化一定化学反应的能力。

2、酶活力单位：每分钟催化剂分解成一微摩尔产生所须要的酶量为一个酶活力单位。

3、酶的比活力：每毫克酶蛋白所所含的酶活力单位娄，就是酶制剂纯度的一个指标4、回收率：提纯过程中酶活性的收率5、纯化位数：指提纯后与提纯前酶比活力的比值6、结晶：就是溶液中的溶质由液相变为固相划出的过程，可以存有选择性的结晶杂质或有效成分。

7、可逆性沉淀：在沉淀过程中，有效成分结构和性质都没发生变化，在适当的条件下，可以重新溶解形成溶液。

8、不可逆结晶：在猛烈结晶条件下，不仅毁坏了蛋白质胶体溶液的稳定性，而且也毁坏了蛋白质的结构和性质，产生的蛋白质沉淀物不可能将再再次熔化于水溶液。

冷却结晶、弱酸碱结晶、重金属盐结晶、生物碱结晶。

（沉淀物通常就是杂质）9、盐析：在溶液中加入中性盐使生物大分子沉淀析出的过程。

10、层析技术：亦称色谱技术，就是一种物理的拆分方法。

就是利用混合物中各组分的物理化学性质的差别，并使各组分以相同程度原产在两个看中，其中一个灵府紧固的(称作紧固二者)，另一个相则穿过此紧固二者(称作流动二者)并使各组分以相同速度移动，从而达至拆分。

11、色谱柱：装有固定相的管子（玻璃管或不锈钢管）称为色谱柱12、紧固二者：层析的一个基质，可以就是液态物质（例如吸附剂，凝胶，色谱法剂等），也可以就是液体物质（例如紧固在硅胶或纤维素上的溶液），这些基质能够与等待拆分的化合物展开对称的溶解，熔化，互换等促进作用。

13、流动相：在层析过程中，推动固定相上待分离的物质朝着一个方向移动的液体、气体或超临界体等。

14、层析:当流动看中样品混合物经过紧固相时，就可以与紧固二者出现促进作用，由于各组分在性质和结构上的差异，与紧固二者相互作用的类型、高低也存有差异，因此在同一推动力的促进作用下，相同组分在紧固二者撤离时间长短相同，从而按先后相同的次序从紧固看中流入。

【生化：名词解释大全】第一章蛋白质1．两性离子（dipolarion）2．必需氨基酸（essential amino acid）3．等电点(isoelectric point,pI)4．稀有氨基酸(rare amino acid)5．非蛋白质氨基酸(nonprotein amino acid) 6．构型(configuration)7．蛋白质的一级结构(protein primary structure)8．构象(conformation)9．蛋白质的二级结构(protein secondary structure)10．结构域(domain)11．蛋白质的三级结构(protein tertiary structure)12．氢键(hydrogen bond)13．蛋白质的四级结构(protein quaternary structure)14．离子键(ionic bond)15．超二级结构(super-secondary structure) 16．疏水键(hydrophobic bond)17．范德华力( van der Waals force) 18．盐析(salting out)19．盐溶(salting in)20．蛋白质的变性(denaturation)21．蛋白质的复性(renaturation)22．蛋白质的沉淀作用(precipitation) 23．凝胶电泳（gel electrophoresis）24．层析（chromatography）第二章核酸1．单核苷酸(mononucleotide)2．磷酸二酯键（phosphodiester bonds）3．不对称比率（dissymmetry ratio）4．碱基互补规律(complementary base pairing)5．反密码子（anticodon）6．顺反子（cistron）7．核酸的变性与复性（denaturation、renaturation）8．退火（annealing）9．增色效应（hyper chromic effect）10．减色效应（hypo chromic effect）11．噬菌体（phage）12．发夹结构（hairpin structure）13．DNA 的熔解温度（melting temperature T m）14．分子杂交（molecular hybridization）15．环化核苷酸(cyclic nucleotide)第三章酶与辅酶1．米氏常数（K m 值）2．底物专一性（substrate specificity）3．辅基（prosthetic group）4．单体酶（monomeric enzyme）5．寡聚酶（oligomeric enzyme）6．多酶体系（multienzyme system）7．激活剂（activator）8．抑制剂（inhibitor inhibiton）9．变构酶（allosteric enzyme）10．同工酶（isozyme）11．诱导酶（induced enzyme）12．酶原（zymogen）13．酶的比活力（enzymatic compare energy）14．活性中心（active center）第四章生物氧化与氧化磷酸化1．生物氧化（biological oxidation）2．呼吸链（respiratory chain）3．氧化磷酸化（oxidative phosphorylation）4．磷氧比P/O（P/O）5．底物水平磷酸化（substrate level phosphorylation）6．能荷（energy charg第五章糖代谢1．糖异生(glycogenolysis)2．Q 酶(Q-enzyme)3．乳酸循环(lactate cycle)4．发酵(fermentation)5．变构调节(allosteric regulation)6．糖酵解途径(glycolytic pathway)7．糖的有氧氧化(aerobic oxidation)8．肝糖原分解(glycogenolysis)9．磷酸戊糖途径(pentose phosphate pathway) 10．D-酶（D-enzyme）11．糖核苷酸（sugar-nucleotide）第六章脂类代谢1．必需脂肪酸（essential fatty acid）2．脂肪酸的α-氧化(α- oxidation)3．脂肪酸的β-氧化(β- oxidation)4．脂肪酸的ω-氧化(ω- oxidation)5．乙醛酸循环（glyoxylate cycle）6．柠檬酸穿梭(citriate shuttle)7．乙酰CoA 羧化酶系（acetyl-CoA carnoxylase）8．脂肪酸合成酶系统（fatty acid synthase system）第八章含氮化合物代谢1．蛋白酶（Proteinase）2．肽酶（Peptidase）3．氮平衡（Nitrogen balance）4．生物固氮（Biological nitrogen fixation）5．硝酸还原作用（Nitrate reduction）6．氨的同化（Incorporation of ammonium ions into organic molecules）7．转氨作用（Transamination）8．尿素循环（Urea cycle）9．生糖氨基酸（Glucogenic amino acid）10．生酮氨基酸（Ketogenic amino acid）11．核酸酶（Nuclease）12．限制性核酸内切酶（Restriction endonuclease）13．氨基蝶呤（Aminopterin）14．一碳单位（One carbon unit）第九章核酸的生物合成1．半保留复制（semiconservative replication）2．不对称转录（asymmetric trancription）3．逆转录（reverse transcription）4．冈崎片段（Okazaki fragment）5．复制叉（replication fork）6．领头链（leading strand）7．随后链（lagging strand）8．有意义链（sense strand）9．光复活（photoreactivation）10．重组修复（recombination repair）11．内含子（intron）12．外显子（exon）13．基因载体（genonic vector）14．质粒（plasmid）第十一章代谢调节1．诱导酶（Inducible enzyme）2．标兵酶（Pacemaker enzyme）3．操纵子（Operon）4．衰减子（Attenuator）5．阻遏物（Repressor）6．辅阻遏物（Corepressor）7．降解物基因活化蛋白（Catabolic gene activator protein）8．腺苷酸环化酶（Adenylate cyclase）9．共价修饰（Covalent modification）10．级联系统（Cascade system）11．反馈抑制（Feedback inhibition）12．交叉调节（Cross regulation）13．前馈激活（Feedforward activation）14．钙调蛋白（Calmodulin）第十二章蛋白质的生物合成1．密码子(codon)2．反义密码子(synonymous codon) 3．反密码子(anticodon)4．变偶假说(wobble hypothesis)5．移码突变(frameshift mutant)6．氨基酸同功受体(isoacceptor)7．反义RNA(antisense RNA)8．信号肽(signal peptide)9．简并密码(degenerate code)10．核糖体(ribosome)11．多核糖体(poly some)12．氨酰基部位(aminoacyl site)13．肽酰基部位(peptidy site)14．肽基转移酶(peptidyl transferase) 15．氨酰- tRNA 合成酶(amino acy-tRNA synthetase)16．蛋白质折叠(protein folding)17．核蛋白体循环(polyribosome) 18．锌指(zine finger)19．亮氨酸拉链(leucine zipper)20．顺式作用元件(cis-acting element) 21．反式作用因子(trans-acting factor) 22．螺旋-环-螺旋(helix-loop-helix)第一章蛋白质1．两性离子：指在同一氨基酸分子上含有等量的正负两种电荷，又称兼性离子或偶极离子。

名词解释1. 糖（carbohydrate ）：糖是一类多元醇的醛衍生物或酮衍生物，包括多羟基醛、多羟基酮以及他们的缩聚物和衍生物。

单糖(monosaccharide)：指不能再被水解为更简单的糖类的物质。

寡糖(oligosaccharide)：由2-20个单糖脱水缩合生成的糖。

同聚多糖(Homopolysaccharide)：由20个以上同种单糖或衍生物聚合而成的糖类。

多糖(polysaccharide)杂聚多糖(Heterpolysaccharide)：由20个以上不同种单糖或衍生物聚合而成的糖类。

复合糖(glycoconjugate)：是指糖和非糖物质共价结合形成的复合物。

2. 偏振面(plane of polarization)：与平面偏振光震动的平面相垂直的面成为偏振面。

旋光性(optical activity)：指某些物质能使平面偏振光的偏振面发生旋转的性质。

旋光物质(optically active forms)：能使平面偏振光的偏振面发生旋转的物质。

又称旋光体。

比旋光度(specific rotation)：旋光物质在一定条件下可以使平面偏振光旋转到一定的角度，称为比旋光度，又称旋光性、光学活性。

比旋光度可用[]tD α表示：[]100tD C L αα=⨯⨯其中，L 为光程，即旋光管的长度（dm ）；C 为质量浓度（g/dL ）；[]tD α是在以钠光灯为光源（成为D 线）、温度为t 的条件下实测的旋光度。

旋光异构(optical isomerism)&旋光异构体(optical isomers)：由于不对称分子中原子或原子团在空间的不同排布对平面偏振光的偏振面发生不同的影响所引起的异构现象称为旋光异构，所产生的异构体称为旋光异构体。

变旋光现象(mutarotation)：旋光度自行改变的现象称为变旋光现象。

3. 异头物(anomer)&异头碳(anomeric carbon)：只是在羰基碳原子上构型不同的同分异构体称为异头物。

1.蛋白质一级结构：多肽键中氨基酸的排列顺序，并包括生成二硫键的半胱氨酸的位置。

2.蛋白质的二级结构：是指多肽链种某一段肽链的局部空间结构。

3.核苷：是戊糖与碱基之间以N-C糖苷键相连接而成。

4.核苷键：核苷中的戊糖5’碳原子上羟基被磷酸酯化。

核苷酸除构成核酸外，还参与物质代谢，能量代谢和代谢调节。

5.蛋白质：是生物体中最重要的生物大分子，是构成细胞的主要成分，基本组成单位是氨基酸。

6.亚基：四级结构中，每个独立的三级结构的多肽键成为亚基。

7.核酸：是由核苷酸以3’,5’一磷酸二酯键构成的无支结构的线性分子。

8.DNA一级结构：是指DNA中脱氧核糖核苷酸的排列顺序，或碱基的排列顺序即A、T、G、C的序列。

9.RNA一级结构：RNA中核糖核苷酸的排列顺序。

即A.U.G.C的顺序。

10.酶：活细胞产生的一类具有催化作用的蛋白质，故有生物催化剂之称。

11.全酶：结合酶的蛋白质部分称为酶蛋白，非蛋白质部分统称为辅助因子，两者一起组成全酶。

12.酶的活性中心：由必需基团靠近形成，组成具有特定空间结构的区域，结合底物催化成产物。

13.B族维生素：除维生素C以外的水溶性维生素，分子中都含有氮原子，这些维生素总称为B族维生素。

他们的主要生理功能是作为某些酶的辅酶或辅基的主要成分，参与体内的物质代谢。

14.酶原：不具催化性的酶的前体称为酶原。

如：胃蛋白酶原、胰蛋白酶原和胰凝乳蛋白酶原。

15.酶原激活：某种物质作用于酶原使之转变成有活性的酶的过程。

16.同工酶：是一类催化相同的化学反应，但酶原蛋白的分子结构、理化性质、免疫原性各不相同的一类酶。

例如：己糖激酶、乳酸脱氢酶。

17.多酶复合体：体内有些酶彼此聚合在一起，组成一个物理的结合体，此结合体称为多酶复合体。

18.多酶体系：体内物质代谢的各条途径往往有许多酶共同参与，一次完成反应过程，这些酶不同于多酶复合体，在结构上不彼此联系，故称为多酶体系。

19.多功能酶：酶分子中存在多种催化活性部位的酶。

生化名词解释大全1. DNA：脱氧核糖核酸，生物体的遗传物质，由四种碱基（腺嘌呤、鸟嘌呤、胸腺嘧啶、鸟嘌呤）组成的双链螺旋结构。

2. RNA：核糖核酸，参与蛋白质的合成和转运，可以分为信使RNA（mRNA）、核糖体RNA（rRNA）和转移RNA （tRNA）。

3. 蛋白质：多肽链或多种肽链编织而成，具有广泛的功能，如结构支持、酶催化和信号传递。

4. 酶：催化化学反应的蛋白质，通过降低反应活化能来加速反应速率。

5. 细胞膜：包围和保护细胞的薄膜，由脂质双层和蛋白质构成。

6. 生物催化：生物体利用酶促进化学反应发生的过程。

7. 代谢：生物体所进行的化学反应，包括合成物质和分解物质两个方面。

8. 基因：DNA上的功能区段，确定了特定蛋白质的合成。

9. 氨基酸：蛋白质的构成单位，共有20种不同的氨基酸。

10. 异源重组：将来自不同生物体的DNA片段重新组合，形成新的基因组合。

11. 基因工程：利用基因工具和技术对生物体的基因进行改造，实现特定目标。

12. 克隆：复制生物个体或基因的过程。

13. 基因表达：基因的信息从DNA转录为mRNA，再由mRNA翻译为蛋白质的过程。

14. 遗传：生物体通过基因的传递将遗传信息传递给下一代。

15. 内质网：细胞内一种网状结构，参与蛋白质合成和修饰。

16. 线粒体：细胞内的双层膜结构，参与细胞呼吸和能量产生。

17. 基因突变：DNA序列发生改变，导致基因功能或表达出现不同。

18. 病原体：引起疾病的微生物或病毒。

19. 感染：病原体侵入和繁殖在宿主体内，导致宿主出现病症。

20. 免疫系统：人体防御病原体和异物入侵的生物系统。

21. 抗生素：一类能抑制或杀死细菌生长的化学物质。

22. 肥料：提供植物所需养分的物质，促进植物生长。

23. 基因组：一个生物体的所有基因的集合。

24. 表型：生物体可观察到的形态特征，由基因和环境共同决定。

25. DNA修复：维护DNA完整性的一系列修复机制。

生化常考的名词解释第四版生物化学作为一门重要的基础学科，其内容涵盖了生物体内各种化学反应和生物分子的结构与功能等方面。

在学习生物化学的过程中，我们会遇到许多重要的名词和概念，掌握这些名词的含义对于深入理解生物化学知识以及解决生物化学问题至关重要。

本文将介绍一些常考的生化名词解释，帮助读者理解生物化学中的主要概念。

1. 氨基酸氨基酸是构成蛋白质的基本单元。

它由一种氨基基团（NH2）、一个羧基团（COOH）和一个侧链组成。

氨基酸的侧链决定了其特定的性质和功能。

在生物体内共有20种常见的氨基酸，它们通过肽键的形成链接在一起，形成蛋白质的多肽链。

2. 酶酶是生物体内参与催化化学反应的蛋白质分子。

酶可以加速生物化学反应的速率，而不改变反应的平衡态。

酶可以通过与底物结合形成酶底物复合物，并降低反应的活化能，从而使反应更容易发生。

酶的活性受到许多因素的影响，如温度、pH值和底物浓度等。

3. ATPATP（腺苷三磷酸）是一种重要的能量储存和传递分子。

ATP通过磷酸键的断裂释放储存的能量，并将其转化为细胞内各种生物化学反应所需的能量。

ATP在细胞内被合成，并通过代谢途径不断再生。

4. 染色体染色体是细胞内的遗传物质，包含了细胞内大部分的DNA。

染色体是线状结构，其上承载了遗传信息，并通过遗传过程传递给下一代。

人类体细胞中有46条染色体，其中23对为常染色体，另一对为性染色体。

5. 基因基因是遗传信息的基本单位。

它是DNA的一部分，可以编码特定的蛋白质或RNA分子。

基因通过转录和翻译过程来实现其编码功能。

基因在细胞内的表达调控对于维持正常的生命活动非常重要。

6. 离子离子是带电粒子，可以是带正电荷的阳离子或带负电荷的阴离子。

离子在生物体内发挥着重要的生物化学作用，如参与神经传导、维持细胞内外平衡等。

细胞通过离子通道与转运蛋白来调节离子的浓度和分布。

7. 代谢代谢是生物体内物质和能量的转化过程。

代谢可以分为两个基本方向：合成代谢和分解代谢。

蛋白质必须氨基酸：指人不能合成的，需要从饮食中获得的氨基酸。

包括缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、脯氨酸、苯丙氨酸、色氨酸、甲硫氨酸、苏氨酸。

两性离子：指在同一氨基酸分子上含有等量的正负两种电荷，又称兼性离子或偶极离子。

构型：指立体异构体中取代原子或基团在空间的取向，构型的改变必须通过共价键的断裂。

构象：是指这些取代基团当单键旋转时可能形成的不同的立体结构，构象的改变不涉及共价键的改变。

肽键：一个氨基酸的羧基与另一个的氨基的氨基缩合，除去一分子水形成的酰氨键。

生物活性肽：是能够调节生命活动或具有具有某些生理活性的寡肽和多肽的总称。

大多以非活性状态存在于蛋白质长链中，被酶解后，生理活性才表现出来。

等电点：使分子处于兼性分子状态，在电场中不迁移的PH值。

Edman降解：从多肽链游离的N末端测定氨基酸残基的序列的过程。

N末端氨基酸残基被苯异硫氰酸酯修饰，然后从多肽链上切下修饰的残基，再经层析鉴定，余下的多肽链（少了一个残基）被回收再进行下一轮降解循环。

双缩脲反应：双缩脲是两分子尿素缩合而成的化合物。

在180℃下两分子尿素缩合成一分子双缩脲，并释放出一分子氨。

双缩脲在碱性溶液中与硫酸铜反应生成紫色络合物，称为双缩脲反应。

茚三酮反应：在加热条件下，氨基酸或太与茚三酮反应生成紫色（与脯氨酸反应生成黄色）化合物的反应。

坂口反应：精氨酸在氢氧化钠中与1-萘酚和次溴酸钠反应，生成深红色，称为坂口反应。

米伦反应：酪氨酸与硝酸、亚硝酸、硝酸汞和亚硝酸汞反应，生成白色沉淀，加热后变红，称为米伦反应，是鉴定酚基的特性反应。

酚类化合物有此反应，酪氨酸及含酪氨酸的化合物都有此反应。

乙醛酸反应：在蛋白溶液中加入乙醛酸，并沿试管壁慢慢注入浓硫酸，在两液层之间就会出现紫色环，凡含有吲哚基的化合物都有此反应。

不含色氨酸的白明胶就无此反应。

蛋白质的二级结构：在蛋白质分子中的局布区域内氨基酸残基的有规则的排列。

常见的有二级结构有α-螺旋和β-折叠。

If one day I have money or I am completely out of money, I will start wandering.勤学乐观天天向上（WORD文档/A4打印/可编辑/页眉可删）生化考试名词解释1．二面角 :一个多肽的主链为-[C-N-C-C-N]-，自左向右分别为C1，N1，C2，C3，N2C1-N1-C2形成的平面与N1-C2-C3形成的平面之间因为N1-C2之间的化学键旋转而成一定的角度，叫做二面角φ。

同理N1-C2-C3形成的平面与C2-C3-N2形成的平面之间的角度是二面角ψ2．蛋白质一级结构 DNA的一级结构: 指4种核苷酸的链接及从N－端到C－端的氨基酸排列顺序。

3.DNA的二级结构: 是指蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，4.超二级结构在蛋白质中，特别是球蛋白中，经常可以看到由若干相邻的二级结构单元组合在一起，彼此相互作用，形成的有规则、在空间上能辨认的二级结构组合体。

5. DNA的三级结构: 是指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置，也就是整条肽链所有原子在三维空间的排布位置。

6.DNA的四级结构: 蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，称为蛋白质的四级结构7．别构效应是寡聚蛋白与配基结合改变蛋白质的构象，导致蛋白质生物活性改变的现象。

8．同源蛋白质 :不同物种中具有相同或相似功能的蛋白质或具有明显序列同源性的蛋白质。

9．简单蛋白质:又称单纯蛋白质，这类氨基酸只含由α-氨基酸组成的肽链，不含其他成分.10．结合蛋白质 : 结合蛋白质是单纯蛋白质和其他化合物结合构成，12．蛋白质盐析作用:用中性盐类使蛋白质从溶液中沉淀析出的过程13．蛋白质分段盐析 : 调节盐浓度，可使混合蛋白质溶液中的几种蛋白质分段析出14．寡聚蛋白:四级结构的蛋白质中每个球状蛋白质称为亚基,亚基通常由一条多肽链组成，有时含两条以上的多肽链，单独存在时一般没有生物活性。