生化第三版综述(知识点一览通)

王镜岩《生物化学》第三版浓缩版(笔记)
0x01 抗原蛋白
抗原蛋白也被称为抗体，是人体免疫系统用来抗击病原体（如病毒、细菌和真菌等）和癌细胞的蛋白质物质。

抗原蛋白在抵御病原体侵害时发挥关键作用，这是由于抗原蛋白有着特异性的抗原与受体相互作用，它可以将病原体与自身特异结合起来，从而达到特定的保护功能。

0x02 抗体
抗体，又称抗血清，是一种抗原蛋白，由人体的免疫系统产生，可以识别外来物质（如病毒、细菌乃至癌细胞），并向其施加特异的免疫反应。

一般将抗体的功效分为三大类：阻断型抗体，结合型抗体，和溶酶体活性抗体。

0x03 免疫反应
免疫反应是指当有外源抗原细胞潜入人体后，内源抗原（抗原蛋白）通过与之结合来识别、攻击和抵抗外源入侵细胞而发生的生物反应。

免疫反应的最终目的是消灭病原体。

0x04 细菌的免疫过程
细菌的免疫过程主要分为两步，即抗原提呈期和免疫反应期。

在抗原提呈期，由细胞基因组上的抗原基因（抗原基因簇）转录为抗原蛋白质，以及抗原蛋白质在细胞表面施加修饰，形成抗原受体（Ag-R），被称为抗原提呈体（Ag-presenter）。

在免疫反应期，抗原提呈体将免疫原传递到抗原接受体（T细胞），在T细胞内，形成细胞免疫反应及抗原分解，产生T细胞抗体，免疫反应形成。

最终此反应形成的有效抗原可以在后续的免疫过程中，起到作用，进一步促进抗原抵抗功能。

第一章概述第一节概述一、生物分子是生物特有的有机化合物生物分子泛指生物体特有的各类分子，它们都是有机物。

典型的细胞含有一万到十万种生物分子，其中近半数是小分子，分子量一般在500以下。

其余都是生物小分子的聚合物，分子量很大，一般在一万以上，有的高达1012，因而称为生物大分子。

构成生物大分子的小分子单元，称为构件。

氨基酸、核苷酸和单糖分别是组成蛋白质、核酸和多糖的构件。

二、生物分子具有复杂有序的结构生物分子都有自己特有的结构。

生物大分子的分子量大，构件种类多，数量大，排列顺序千变万化，因而其结构十分复杂。

估计仅蛋白质就有1010-1012种。

生物分子又是有序的，每种生物分子都有自己的结构特点，所有的生物分子都以一定的有序性(组织性)存在于生命体系中。

三、生物结构具有特殊的层次生物用少数几种生物元素(C、H、O、N、S、P)构成小分子构件，如氨基酸、核苷酸、单糖等;再用简单的构件构成复杂的生物大分子;由生物大分子构成超分子集合体;进而形成细胞器，细胞，组织，器官，系统和生物体。

生物的不同结构层次有着质的区别:低层次结构简单，没有种属专一性，结合力强;高层次结构复杂，有种属专一性，结合力弱。

生物大分子是生命的物质基础，生命是生物大分子的存在形式。

生物大分子的特殊运动体现着生命现象。

四、生物分子都行使专一的功能每种生物分子都具有专一的生物功能。

核酸能储存和携带遗传信息，酶能催化化学反应，糖能提供能量。

任何生物分子的存在，都有其特殊的生物学意义。

人们研究某种生物分子，就是为了了解和利用它的功能。

五、代谢是生物分子存在的条件代谢不仅产生了生物分子，而且使生物分子以一定的有序性处于稳定的状态中，并不断得到自我更新。

一旦代谢停止，稳定的生物分子体系就要向无序发展，在变化中解体，进入非生命世界。

六、生物分子体系有自我复制的能力遗传物质DNA能自我复制，其他生物分子在DNA 的直接或间接指导下合成。

生物分子的复制合成，是生物体繁殖的基础。

生物化学第三版期末知识点归纳总结1 尿素与TCA循环循环的间代谢产物:延胡索酸、天冬氨酸2 嘌呤IMP—AMP氨基的来源:天门冬氨酸3 参与脂肪酸β氧化的物质:辅酶A、脂酰辅酶A、肉碱4 线粒体氧化磷酸化的解偶联:代谢物氧化脱下的氢经呼吸链传递给氧生成水的过程,释放的能量大部分被用来使ADP磷酸化产生ATP,即呼吸链电子传递过程与ADP磷酸化相偶联。

5 氧化磷酸化的普遍公认机制:化学渗透假说、6 一碳单位:只含有一个碳原子的基团7 糖异生的原料:甘油、丙酮酸、氨基酸(乳酸丙酸)8 DNA的转录过程:在RNA聚合酶的催化下,以DNA的一条链为模版,按照碱基配对的原则,以四种核苷三磷酸为原料,合成一条与模版DNA 互补的RNA的过程。

9嘧啶环上的碳来源:氨甲酰磷酸(N间那个)、天冬氨酸10 尿素氮的来源:氨、天冬氨酸11 嘌呤核苷酸从头合成首先生成的物质:5—磷酸核糖焦磷酸12 反式作用因子:通过直接或间接辨认结合顺势作用元件从而调整基因表达的一类蛋白质因子。

13 抑制真核生物蛋白质合成的抗生素:嘌呤霉素、亚胺环己酮、白喉毒素14 基因工程:是对携带遗传信息的分子进行设计和施工的分子工程,包括基因重组、克隆和表达。

15 克隆技术:是利用生物技术由无性生殖产生与原个体有完全相同基因组之后代的过程。

16 密码子:由3个相邻的核苷酸组成的信使核糖核酸(mRNA)基本编码单位(核苷酸三联体)17 冈崎片段:DNA复制出现一些不连续的片段,因而将这些不连续的片段称为冈崎片段。

18 氧化磷酸化:NADH与FADH2上的电子通过一系列电子传递载体传递给氧,伴随着NADH 和FADH2再氧化,将释放的能量使ADP磷酸化形成ATP的过程。

19 脂肪酸β氧化:脂肪酸降解始发于羧基端的第二位的碳原子,在这一处断裂,切掉两个碳原子单元。

20 酮体:乙酰乙酸、D—β—羟丁酸及丙酮21信号肽:分泌蛋白新生肽链N端的一段20~30氨基酸残基组成的肽段。

生物化学知识点综述第一章糖类化学本章在各类型考试中考察的是一些细节性的知识，具体有以下一些知识点：1．糖的定义和分类：糖主要由C、H、O三种元素所组成，是一类多羟基醛或多羟基酮，或者是它们的缩聚物或衍生物。

根据能否水解以及可水解成多少个单糖而分为单糖、寡糖（含2到10个单糖分子）和多糖（10个以上单糖分子）。

以葡萄糖为代表的单糖的分子结构（特别是旋光异构现象）、分类、物理化学性质，还有一些重要的单糖要记。

图示：2．比较三种主要双糖（蔗糖、糖乳和麦芽糖）的组成、连接键的种类及其环状结构。

图示：3．淀粉、糖原、纤纤素的组成单位和特有的颜色反应及生物学功能，在考卷中出现相对频繁。

图示4．糖胺聚糖、糖蛋白、蛋白聚糖的定义及键的连接方式。

说明：5．见下表：6．了解糖的生理功能（1）是构成生物体的重要成分之一，约占体重的2%左右。

（2）提供生理活动所需能量的70%。

（3）参与组成细胞结构的成分，如染色质、生物膜等（4）参加抗体，部分酶和激素、血型物质的合成以及参与细胞的识别等第二章脂类化学本章知识一般严选择题、填题和判断题中出，考点主要是以下几个方面：1．脂类的概论、分类及功能。

按组成分类：三酰甘油脂（三脂酰甘油）、磷脂、类脂及结合脂。

2．脂肪酸的特征：链长、双键的位置、构型。

3．自然界常见的脂肪酸。

必需脂肪酸的定义及种类。

4．三脂酰甘油的性质：皂化、酸败、氢化、卤化和乙酰化。

5．甘油磷脂和鞘磷脂的组成、种类和性质。

6．血浆脂蛋白的种类。

7．胆固醇的结构及其衍生物。

第三章蛋白质本章内容应属于考试的重点，应熟悉概念、原理、机制、理化性质等。

在名词解释、填空题、判断题、选择题、简答题、论述题以及计算题等各种题型中都有出现。

主要涉及以下一些知识点：1．蛋白质的组成，特别是蛋白质中氮的平均含量（16%）经常在填空题和计算题中出现。

2．组成蛋白质的20种氨基酸的三字符号和单字符号，20种氨基酸的化学结构（除甘氨酸外，均属L－α－氨基酸）和分类。

1 尿素与TCA循环循环的中间代谢产物：延胡索酸、天冬氨酸2 嘌呤IMP—AMP氨基的来源：天门冬氨酸3 参与脂肪酸β氧化的物质：辅酶A、脂酰辅酶A、肉碱4 线粒体氧化磷酸化的解偶联：代谢物氧化脱下的氢经呼吸链传递给氧生成水的过程中，释放的能量大部分被用来使ADP磷酸化产生ATP，即呼吸链电子传递过程与ADP磷酸化相偶联。

5 氧化磷酸化的普遍公认机制：化学渗透假说、6 一碳单位：只含有一个碳原子的基团7 糖异生的原料：甘油、丙酮酸、氨基酸（乳酸丙酸）8 DNA的转录过程：在RNA聚合酶的催化下，以DNA的一条链为模版，按照碱基配对的原则，以四种核苷三磷酸为原料，合成一条与模版DNA互补的RNA的过程。

9嘧啶环上的碳来源：氨甲酰磷酸（N中间那个）、天冬氨酸10 尿素中氮的来源：氨、天冬氨酸11 嘌呤核苷酸从头合成首先生成的物质：5—磷酸核糖焦磷酸12 反式作用因子：通过直接或间接辨认结合顺势作用元件从而调整基因表达的一类蛋白质因子。

13 抑制真核生物蛋白质合成的抗生素：嘌呤霉素、亚胺环己酮、白喉毒素14 基因工程：是对携带遗传信息的分子进行设计和施工的分子工程，包括基因重组、克隆和表达。

15 克隆技术：是利用生物技术由无性生殖产生与原个体有完全相同基因组之后代的过程。

16 密码子：由3个相邻的核苷酸组成的信使核糖核酸(mRNA)基本编码单位（核苷酸三联体）17 冈崎片段：DNA复制中出现一些不连续的片段，因而将这些不连续的片段称为冈崎片段。

18 氧化磷酸化：NADH与FADH2上的电子通过一系列电子传递载体传递给氧，伴随着NADH 和FADH2再氧化，将释放的能量使ADP磷酸化形成ATP的过程。

19 脂肪酸β氧化：脂肪酸降解始发于羧基端的第二位的碳原子，在这一处断裂，切掉两个碳原子单元。

20 酮体：乙酰乙酸、D—β—羟丁酸及丙酮21信号肽：分泌蛋白新生肽链N端的一段20～30氨基酸残基组成的肽段。

生化课本知识点归纳总结生化学（Biochemistry）是研究生物体内生物分子及其反应的一门综合性学科，是生物学、化学、物理学和医学的交叉学科。

它研究生物体内的分子组成、结构和功能，揭示细胞内物质代谢的基本规律，是现代生物科学和医学研究的基础。

生化学是有机化学和生物学的交叉领域，它研究一切有关与生命有关的细胞和生物的分子结构、分子功能基因、蛋白质等。

一、生化学的基本步骤生化学的研究主要包括以下五个重要步骤：分离纯化、测定结构功能、研究代谢途径、研究生物学作用及利用生化学异能方法。

二、生化学的主要内容1. 生物大分子的结构与功能2. 化学能的生物转换3. 生物体内物质的合成4. 细胞的物质代谢调节5. 细胞外信息传递6. 生化研究方法与技术三、生化学的研究对象1. 细胞膜构成及功能2. 细胞核的结构和功能3. 细胞质中的器官4. 细胞的生长和增殖5. 细胞的有丝分裂和减数分裂6. 细胞对外界物质的反应7. 生化遗传学8. 生化生理学9. 免疫细胞生物化学10. 神经细胞生物化学11. 皮肤细胞生物化学12. 肌肉细胞生物化学四、细胞膜构成及功能1. 细胞膜的主要成分有磷脂、蛋白质、胆固醇、糖蛋白、糖脂等。

2. 细胞膜的功能主要包括细胞选通、免疫反应、信号传导和细胞黏附等。

五、细胞核的结构和功能1. 细胞核主要由染色质、染色体、核小体和核仁组成。

2. 核酸是细胞核的主要成分，包括DNA和RNA。

3. 细胞核的功能主要包括遗传信息的储存和传递。

六、细胞质中的器官1. 内质网：合成蛋白质、脂质和糖的物质转运。

2. 线粒体：细胞内能量代谢的中心。

3. 高尔基体：物质运输和分泌、蛋白质修饰等功能。

4. 溶酶体：噬菌体和分解有毒物质的功能。

七、细胞的生长和增殖1. 细胞的生长主要包括蛋白质和核酸的合成、有丝分裂等过程。

2. 细胞增殖主要包括有丝分裂和减数分裂。

八、细胞对外界物质的反应1. 表面蛋白：细胞黏附和信号传导等功能。

第二章糖类提要一、定义糖、单糖、寡糖、多糖、结合糖、呋喃糖、吡喃糖、糖苷、手性二、结构1.链式：Glc、Man、Gal、Fru、Rib、dRib2.环式：顺时针编号，D型末端羟甲基向下，α型半缩醛羟基与末端羟甲基在两侧。

3.构象：椅式稳定，β稳定，因其较大基团均为平键。

三、反应1.与酸：莫里斯试剂、西里万诺夫试剂。

2.与碱：弱碱互变，强碱分解。

3.氧化：三种产物。

4.还原：葡萄糖生成山梨醇。

5.酯化6.成苷：有α和β两种糖苷键。

7.成沙：可根据其形状与熔点鉴定糖。

四、衍生物氨基糖、糖醛酸、糖苷五、寡糖蔗糖、乳糖、麦芽糖和纤维二糖的结构六、多糖淀粉、糖原、纤维素的结构粘多糖、糖蛋白、蛋白多糖一般了解七、计算比旋计算，注意单位。

第一节概述一、糖的命名糖类是含多羟基的醛或酮类化合物，由碳氢氧三种元素组成的，其分子式通常以Cn(H2O)n 表示。

实际上这一名称并不确切，如脱氧核糖、鼠李糖等糖类不符合通式，而甲醛、乙酸等虽符合这个通式但并不是糖。

只是"碳水化合物"沿用已久，一些较老的书仍采用。

我国将此类化合物统称为糖，而在英语中只将具有甜味的单糖和简单的寡糖称为糖(sugar)。

二、糖的分类根据分子的聚合度分，糖可分为单糖、寡糖、多糖。

也可分为：结合糖和衍生糖。

单糖是不能水解为更小分子的糖。

葡萄糖，果糖都是常见单糖。

根据羰基在分子中的位置，单糖可分为醛糖和酮糖。

根据碳原子数目，可分为丙糖，丁糖，戊糖，己糖和庚糖。

寡糖由2-20个单糖分子构成，其中以双糖最普遍。

寡糖和单糖都可溶于水，多数有甜味。

多糖由多个单糖（水解是产生20个以上单糖分子）聚合而成，又可分为同聚多糖和杂聚多糖。

同聚多糖由同一种单糖构成，杂聚多糖由两种以上单糖构成。

糖链与蛋白质或脂类物质构成的复合分子称为结合糖。

其中的糖链一般是杂聚寡糖或杂聚多糖。

如糖蛋白，糖脂，蛋白聚糖等。

由单糖衍生而来，如糖胺、糖醛酸等。

三、糖的分布与功能在人体中，糖主要的存在形式:(1)以糖原形式贮藏在肝和肌肉中。

生化重点知识归纳总结生化学（生物化学）是研究生物体内化学成分、化学反应和化学转化的一门科学。

在这篇文章中，将对生化学中的重点知识进行归纳总结，以帮助读者更好地理解和掌握这一领域的知识。

1. 分子生物学1.1 DNA与RNADNA是生物体内存储遗传信息的分子，决定了生物的遗传特征。

RNA则参与了蛋白质的合成过程。

DNA由四种碱基（腺嘌呤、鸟嘌呤、胸腺嘧啶和鸟嘌呤）组成，而RNA中胸腺嘧啶是由腺嘌呤与尿嘧啶二聚而成。

1.2 蛋白质合成蛋白质合成是通过转录和翻译过程实现的。

转录将DNA的信息转录成mRNA，然后mRNA与核糖体进行翻译，合成蛋白质。

2. 代谢途径2.1 糖酵解糖酵解是将葡萄糖分解为乳酸或乙醇等产物，同时释放能量。

它分为糖原酵解和无氧酵解两种类型。

2.2 糖异生糖异生是指从非糖类物质合成葡萄糖的过程。

这在饥饿或低碳水化合物摄入的情况下起关键作用。

2.3 脂肪酸合成与分解脂肪酸合成是指在胞质内，将乙酰辅酶A逐步合成长链脂肪酸的过程。

脂肪酸分解则是将脂肪酸分解为乙酰辅酶A，释放能量。

2.4 氨基酸代谢氨基酸代谢包括氨基酸降解和合成两个方面。

氨基酸在生物体内经过一系列反应，最终被降解为尿素，并通过尿液排出体外。

3. 酶与酶动力学3.1 酶的性质酶是在生物体内催化化学反应的蛋白质。

它们能够降低反应的活化能，加快反应速率。

3.2 酶的分类酶根据催化反应的方式，可分为氧化还原酶、转移酶、水解酶等不同类型。

3.3 酶动力学酶动力学研究酶催化反应速率与底物浓度、温度和pH等因素之间的关系。

其中，酶的最适温度和最适pH是使酶活性最大的温度和pH 值。

4. 代谢调节生物体内的代谢途径受到许多调节机制的控制。

4.1 负反馈调节负反馈调节是通过逆向调节酶的活性来调节代谢途径。

当代谢物浓度增加时，酶活性会被抑制，从而减少代谢途径产物的合成。

4.2 激酶与磷酸酶激酶和磷酸酶是参与调节代谢途径的重要酶。

激酶能够增加酶的活性，而磷酸酶则能够降低酶的活性。

封⾯、⽬录、概要王镜岩《⽣物化学》第三版笔记（打印版）⽣物化学笔记王镜岩等《⽣物化学》第三版适合以王镜岩《⽣物化学》第三版为考研指导教材的各⾼校的⽣物类考⽣备考⽬录第⼀章概述------------------------------01 第⼆章糖类------------------------------06 第三章脂类------------------------------14 第四章蛋⽩质（注1）-------------------------21 第五章酶类（注2）-------------------------36 第六章核酸（注3）--------------------------------------45 第七章维⽣素（注4）-------------------------52 第⼋章抗⽣素------------------------------55 第九章激素------------------------------58 第⼗章代谢总论------------------------------63 第⼗⼀章糖类代谢（注5）--------------------------------------65 第⼗⼆章⽣物氧化------------------------------73 第⼗三章脂类代谢（注6）--------------------------------------75 第⼗四章蛋⽩质代谢（注7）-----------------------------------80 第⼗五章核苷酸的降解和核苷酸代谢--------------86 第⼗六章 DNA的复制与修复（注8）---------------------------88 第⼗七章 RNA的合成与加⼯（注9）---------------------------93 第⼗⼋章蛋⽩质的合成与运转--------------------96 第⼗九章代谢调空------------------------------98第⼆⼗章⽣物膜（补充部分）---------------------102（1）对应⽣物化学课本上册第3、4、5、6、7章。

生化课本知识点总结大全一、生物大分子的结构和功能1. 蛋白质：蛋白质是生物体内最重要的大分子之一，对细胞结构和功能的维持起着关键作用。

蛋白质的结构包括一级结构、二级结构、三级结构和四级结构等，不同的结构决定了蛋白质的特定功能。

2. 脂质：脂质是生物体内的重要结构材料，也是细胞膜的主要组成部分。

脂质分为甘油三酯、磷脂和类固醇等，它们在生物体内起到能量储存、细胞保护和信号传递等重要作用。

3. 碳水化合物：碳水化合物是生物体内的重要营养物质，包括单糖、双糖和多糖等。

它们在细胞内能够提供能量，并且作为细胞壁的主要组成物质。

4. 核酸：核酸包括DNA和RNA，它们是遗传信息的储存和传递分子。

DNA是细胞的遗传物质，RNA在蛋白质合成过程中起着重要作用。

二、细胞内代谢过程1. 细胞呼吸：细胞通过细胞呼吸将有机物氧化成二氧化碳和水，产生大量的能量(ATP)。

细胞呼吸过程包括糖解、三羧酸循环和氧化磷酸化等。

2. 光合作用：植物细胞通过光合作用将二氧化碳和水合成有机物，同时释放氧气。

光合作用分为光反应和暗反应两个阶段，叶绿体是光合作用的主要场所。

3. 代谢调控：细胞代谢过程受到多种调节因素的影响，包括激素、神经系统、温度和能量等。

代谢调控保持细胞内代谢的平衡状态，确保细胞正常工作。

三、酶的作用1. 酶的作用原理：酶是生物体内的催化剂，能够加速化学反应的速率。

酶对底物具有高度专一性，能够选择性地促进底物的转化。

2. 酶的结构：酶分为蛋白质酶和核酸酶两种，它们在结构上具有特定的活性中心和底物结合位点。

酶的活性受到温度、pH值、金属离子和抑制剂等影响。

3. 酶促反应：酶促反应是一种高效、特异性和可逆的化学转化过程，酶可用于医药、工业和生化研究等领域。

四、遗传信息的传递和表达1. DNA复制：DNA复制是遗传信息传递的基础，它是双链DNA分离后每一链合成一新链的生物过程。

DNA复制由一系列酶和辅因子协同作用完成。

2. 转录：转录是DNA合成mRNA的过程，在细胞核内进行。

第五章酶类提要一.概述酶的特性酶的分类二.酶的结构单纯酶结合酶辅酶与辅基单体酶寡聚酶多酶体系活性中心同工酶三.酶的催化机制诱导契合假说酶加快反应速度的因素四.酶促发应动力学米氏方程米氏常数及意义bi-bi反应影响酶促反应的因素激活剂抑制剂竞争性抑制非竞争性抑制五.酶的调节变构调节共价修饰调节酶原酶原激活第一节概述一、定义酶是一种生物催化剂，是有催化功能的蛋白质。

二、人们对酶的认识过程1833年佩延（Payen）和Persoz从麦芽中抽提出一种对热敏感的物质，这种物质能将淀粉水解成可溶性糖，被称为淀粉糖化酶（diastase），意思是“分离”。

所以后人命名酶时常加词尾-ase。

由于他们用乙醇沉淀等方法提纯得到了无细胞的酶制剂，并发现了酶的催化特性和热不稳定性，所以一般认为他们首先发现了酶。

19世纪西方对发酵现象的研究推动了对酶的进一步研究。

巴斯德提出“酵素”一词，认为只有活的酵母细胞才能进行发酵。

现在日本还经常使用“酵素”一词（ferment）。

1878年德国人库恩（Kuhne）提出“Enzyme”一词，意为“在酵母中”。

1896年德国人巴克纳（Buchner）兄弟用石英砂磨碎酵母细胞，得到了能催化发酵的无细胞滤液，证明发酵是一种化学反应，与细胞的活力无关。

这项发现涉及到了酶的本质，有人认为这是酶学研究的开始。

1913年米凯利斯（Michaelis）和门顿（Menten）利用物理化学方法提出了酶促反应的动力学原理—米氏学说，使酶学可以定量研究。

1926年美国人J. B. Sumner从刀豆中结晶出脲酶（第一个酶结晶），并提出酶是蛋白质的观点。

后来陆续得到多种酶的结晶，证明了这种观点，萨姆纳因而获得1947年诺贝尔奖。

此后多种酶被发现、结晶、测定结构，并产生了酶工程等分支学科。

进入80年代后，核糖酶（ribozyme）、抗体酶、模拟酶等相继出现，酶的传统概念受到挑战。

1982年Cech等发现四膜虫26S rRNA前体具有自我剪接功能，并于1986年证明其内含子L-19 IVS具有多种催化功能。

生物化学笔记第一章氨基酸与蛋白质1. 1 氨基酸（一）蛋白质水解最后成为氨基酸混合物酸水解得19种 L-AA，色氨酸破坏。

碱水解得色氨酸，其余氨基酸消旋破坏。

酶水解不消旋破坏，但水解不彻底。

（二）α-氨基酸的一般结构生物体内已发现氨基酸180种，常见氨基酸20种1. 2 氨基酸的分类：常见蛋白质氨基酸，不常见蛋白质氨基酸，非蛋白氨基酸（一）常见蛋白质氨基酸，或称基本氨基酸。

每个氨基酸可用三个字母或单字母简写表示。

按侧链R基不同进行分类。

（1）按R基化学结构分类1.脂肪族氨基酸15个①. 中性氨基酸5个甘氨酸 Glycine 氨基乙酸 Gly G 无旋光丙氨酸 Alanine α-氨基丙酸 Ala A缬氨酸 Valine α-氨基-β-甲基丁酸 Val V亮氨酸 Leusine α-氨基-γ-甲基戊酸 Leu L异亮氨酸 Isoleucine α-氨基-β-甲基戊酸 Ile I②. 含羟基或硫氨基酸4个丝氨酸 Serine α-氨基-β-羟基丙酸 Ser S苏氨酸 Threonine α-氨基-β-羟基丁酸 Thr T半胱氨酸 Cysteine α-氨基-β-基丙酸 Cys C甲硫氨酸 Methionine α-氨基-γ-甲硫基丁酸 Met M③．酸性氨基酸及其酰胺4个天冬氨酸 Aspartic acid α-氨基丁二酸 Asp D谷氨酸 Glutamic acid α-氨基戊二酸 Glu E天冬酰胺 Asparagine α-氨基丁二酸一酰胺 Asn N谷氨酸胺 Glutamine α-氨基戊二酸一酰胺 Gln Q④. 碱性氨基酸2个赖氨酸 Lysine α，ε-二氨基已酸 Lys K精氨酸 Arginine α-氨基-δ-胍基戊酸 Arg R2.芳香族氨基酸3个苯丙氨酸 Phenylalanine α-氨基-β-苯基丙酸 Phe F酪氨酸 Tyrosine α-氨基-β-对羟苯基丙酸 Tyr Y色氨酸 Tryptophan α-氨基-β-吲哚基丙酸 Trp W3.杂环族氨基酸2个组氨酸 Histidine α-氨基-β-咪唑基丙酸 His H脯氨酸 Proline α-吡咯烷羧酸 Pro P（2）按R基极性性质分类1.非极性R基8个Ala(A) Val(V) Leu(L) Ile(I) Pro(P)Phe(F) Trp(W) Met(M)2.极性不带电R基7个Gly(G) Ser(S) Thr(T) Cys(C) Tyr(Y)Asn(N) Gln(Q)3.带正电荷R基3个Lys(K) Arg(R) His(H)4．带负电荷R基2个Asp(D) Glu(E)另外 Asx(B)：Asp(D)，Asn(N)Glx(Z)： Glu(E)，Gln(Q)两个Cys常氧化形成胱氨酸Cystie（二）不常见蛋白质氨基酸 P128为相应常见氨基酸修饰而来，如：5-羟赖氨酸，4-羟哺氨酸，γ-羧基谷氨酸，焦谷氨酸，磷酸丝氨酸，甲状腺素等。

《生物化学》精要速览第一章绪论一、生物化学的的概念：生物化学（biochemistry)是利用化学的原理与方法去探讨生命的一门科学，它是介于化学、生物学及物理学之间的一门边缘学科。

二、生物化学的发展：1．叙述生物化学阶段：是生物化学发展的萌芽阶段，其主要的工作是分析和研究生物体的组成成分以及生物体的分泌物和排泄物。

2．动态生物化学阶段：是生物化学蓬勃发展的时期。

就在这一时期，人们基本上弄清了生物体内各种主要化学物质的代谢途径。

3．分子生物学阶段：这一阶段的主要研究工作就是探讨各种生物大分子的结构与其功能之间的关系。

三、生物化学研究的主要方面：1．生物体的物质组成：高等生物体主要由蛋白质、核酸、糖类、脂类以及水、无机盐等组成，此外还含有一些低分子物质。

2．物质代谢：物质代谢的基本过程主要包括三大步骤：消化、吸收→中间代谢→排泄。

其中，中间代谢过程是在细胞内进行的，最为复杂的化学变化过程，它包括合成代谢，分解代谢，物质互变，代谢调控，能量代谢几方面的内容。

3．细胞信号转导：细胞内存在多条信号转导途径，而这些途径之间通过一定的方式方式相互交织在一起，从而构成了非常复杂的信号转导网络，调控细胞的代谢、生理活动及生长分化。

4．生物分子的结构与功能：通过对生物大分子结构的理解，揭示结构与功能之间的关系。

5．遗传与繁殖：对生物体遗传与繁殖的分子机制的研究，也是现代生物化学与分子生物学研究的一个重要内容。

第二章蛋白质的结构与功能一、氨基酸：1．结构特点：氨基酸(amino acid)是蛋白质分子的基本组成单位。

构成天然蛋白质分子的氨基酸约有20种，除脯氨酸为α-亚氨基酸、甘氨酸不含手性碳原子外，其余氨基酸均为L-α-氨基酸。

2．分类：根据氨基酸的R基团的极性大小可将氨基酸分为四类：①非极性中性氨基酸(8种)；②极性中性氨基酸(7种)；③酸性氨基酸(Glu和Asp)；④碱性氨基酸(Lys、Arg 和His)。

二、肽键与肽链：肽键(peptide bond)是指由一分子氨基酸的α-羧基与另一分子氨基酸的α-氨基经脱水而形成的共价键(-CO-NH-)。

第一章绪论一、问答1、什么是生物化学？它主要研究哪些内容？生物化学是用化学的原理和方法，从分子水平来研究生物体的化学组成，及其在体内的代谢转变规律从而阐明生命现象本质的一门科学。

2、生物化学对国民经济（如农林业、工业、疾病诊断和医药等）发展的作用？1)农业生产的基础研究依赖于生物化学的理论和方法，如作物栽培、作物品种鉴定、遗传育种、土壤农业化学、豆科作物的共生固氮、植物的抗逆性及植物病虫害防治等。

2)生物化学原理和技术促进轻工产品、生物药物的研究、开发与生产，如食品、发酵、制药、生物制品及皮革生产。

3)生物化学促进对人或动物致病机制的认识，提高对疾病诊断的正确性，如疾病的临床诊断依赖于生化指标的测定。

4)生物化学理论和方法有利于推动我国农副产品的加工产业，如提取动植物的有效生化成分加工成保健品、化妆品、医药用品或食品添加剂等。

生物化学理论和方法对改善人类生存环境具有特殊意义，如“三废”生物处理、航空航天事业、海洋资源开发利用等。

第二章蛋白质化学一、解释下列名称氨基酸的等电点( pI ):当氨基酸溶液在某一定pH值时，使某特定氨基酸分子上所带正负电荷相等，成为两性离子，在电场中既不向阳极也不向阴极移动，此时溶液的pH值即为该氨基酸的等电点(isoelctric point)。

、酸性氨基酸:R基带正电荷，【-NH2比-COOH数目少,如天冬氨酸(Asp)、谷氨酸(Glu)，其pI＜7，即pH＜7，强酸性溶液中，主要以正离子存在，向阴极移动。

】【百度的】碱性氨基酸:R基带负电荷，【能水解的氨基个数多于能水解的羧基个数(溶液呈碱性)的氨基酸，如精氨酸、赖氨酸、组氨酸。

】【百度的】芳香族氨基酸:【凡含有芳香环的氨基酸都属于芳香族氨基酸。

例如酪氨酸（Tyrosine）、苯丙氨酸（Phenylalanine）、色氨酸（tryptophan）和组氨酸（Histidine），以及甲状腺素（Thyroxine）。

】【百度的】稀有氨基酸:从少数蛋白质中还分离出一些稀有氨基酸，它们都是相应常见氨基酸的衍生物。

第一章1、掌握蛋白质的元素组成、基本组成单位，氨基酸成肽的连接方式；熟悉氨基酸的通式与结构特点。

元素组成：碳、氢、氧、氮、硫（C、H、O、N、S ）以及磷、铁、铜、锌、碘、硒组成单位：氨基酸连接方式：脱水缩合通式：结构特点：不同的氨基酸其侧链（R）结构各异。

2、GSH由哪三个氨基酸残基组成？有何生理功能？组成：谷氨酸、半胱氨酸、甘氨酸生理功能：在谷胱甘肽过氧化物酶的催化下，GSH科还原细胞被产生的H2O23、蛋白质一、二、三、四级结构的定义及维系这些结构稳定的作用键？一级结构：蛋白质多肽链中氨基酸残基的排列顺序。

作用键：肽键二级结构：多肽链的主链骨架中若肽单元，各自沿一定的轴盘旋或折叠，并以氢键为主要次级键而形成的有规则或无规则的构象。

作用键：氢键三级结构：多肽链在二级结构的基础上,由于氨基酸残基侧链R基的相互作用进一步盘曲或折迭而形成的特定构象。

作用键：次级键四级结构：由两个或两个以上亚基之间彼此以非共价键相互作用形成的更为复杂的空间构象。

作用键：氢键、离子键4、蛋白质二级结构的基本形式？并试述α-螺旋的结构特点。

基本形式：α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规卷曲。

结构特点：①螺旋的走向为顺时针方向，右手螺旋。

②形成氢键，一稳固α-螺旋结构。

5、何为蛋白质的变性？蛋白质变性后理化性质有何改变？变性：在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，也即有序的空间结构变成无序的空间结构，从而导致其理化性质的改变和生物学活性的丧失。

改变：溶解度降低、溶液的粘滞度增高、不容易结晶、易被酶消化。

6、蛋白质在溶液中稳定的因素、等电点及定量方法。

因素：水化膜、电荷等电点：在某一溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，呈电中性，此时该溶液的pH值即为该氨基酸的等电点。

7、距离说明蛋白质一级结构与功能的关系。

蛋白质的一级结构决定蛋白质空间结构，进而决定蛋白质的生物学功能。

第二章核酸的结构和功能1、掌握核酸的分子组成以及核苷酸之间的连接方式。