08-第八章-蛋白质代谢-生物化学课件(共九章)

R1 P 转氨基酶 R1 P C=O + CH2NH2 CHNH2 + CH=O COOH 磷酸吡哆醛 COOH 磷酸吡哆胺
氨基酸1 -酮酸2
3、生理意义
转氨基作用普遍存在，除Lys、Arg和Thr不参加转氨基 反应外，大部分都参加 大多数氨基酸通过Glu—-酮戊二酸转氨系统进行脱氨基， 构成联合脱氨基作用 转氨基作用作为沟通蛋白质和糖代谢的桥梁，通过丙酮酸、 -酮戊二酸和草酰乙酸分别形成丙氨酸、谷氨酸、天冬 氨酸等非必需氨基酸 位于肝脏的谷丙转氨酶在肝细胞受损时会被释放到血液中， 可通过检测GPT活性确认肝功能是否正常
（2）分解脱氨基作用--生成不饱和酸和氨
是氨基酸的直接脱氨基反应，脱去氨基后形成一个不饱和 双键，生成相应的不饱和酸。 例如：天冬氨酸在天冬氨酸酶作用下脱去氨基形成延胡索酸和氨： HOOCCH2CHNH2COOH HOOCCH=CHCOOH
（3）脱水脱氨基作用--生成-酮酸和氨
含有羟基的氨基酸在氨基酸脱水酶的作用下脱水、重排再脱 氨，形成相应的-酮酸和氨 例如：L-Thr在苏氨酸脱水酶的作用下，脱水形成-氨基丁烯酸，重 排形成-亚氨基丁酸再水解脱氨形成-酮丁酸和氨
两组氨基酸配对才能发生此反应
3、氨基酸酰胺的脱氨基作用
进行此反应的氨基酸——Gln和Asn，它们在生物体内广 泛存在，是机体贮存氨的一种形式，需要时发生此脱氨反 应放出氨供机体利用 催化反应所需的专一性酶——谷氨酰胺酶和天冬酰胺酶 脱氨基作用的产物——酰胺基水解产生相应的产物为Glu 或Asp，还有氨
二、氨基酸代谢库
无机N 组织蛋白质内源 胺，CO2 氨 嘌 呤 铵 盐 尿 素
鸟氨酸 循环
食物（动物） 培养基氨基酸（微生物） 外源 氨基酸 细胞蛋白质的合成
-酮酸 酰 胺
合成糖 糖代谢 中间产物 脂代谢 中间产物 合成脂肪
TCA H20+CO2+ATP
三、生物的固氮作用
大气中的氮气——一切生物体内含氮化合物中氮的最 终来源 能够直接利用氮的细菌——自生固氮菌和共生固氮菌 固氮作用需要的酶——固氮酶，催化氮气还原为铵盐， 有氧不稳定，还原一摩尔氮气要消耗12摩尔高能键和6 摩尔NADPH。 能够利用铵盐或硝酸盐的生物——高等植物和某些微 生物，不能直接利用氮气。 必须利用氨基酸和蛋白质为氮源的生物——人、动物 和某些微生物，不能利用无机氮源。
氨基酸1 -酮酸1 -酮酸2 转氨基反应通式 氨基酸2
2、转氨酶
（1）转氨反应是可逆的，由转氨酶催化，普遍存在于动、 植物及微生物细胞中，酶活性强，专一性高，大部分 以-酮戊二酸为氨基受体形成Glu，对另一底物要求 不严格。如谷草转氨酶GOT，谷丙转氨酶GPT； （2）辅酶：磷酸吡哆醛，作用是传递氨基
（2）组氨酸组胺

组胺： 血管舒张剂，具有扩张血管降低血压功效； 促进胃液分泌； 动物性食物腐败产生大量组胺。
（3）酪氨酸酪胺
酪胺：使血压升高。
（4）色氨酸 5-羟色胺

5-羟色胺（5-HT，血清素）： 促进微血管收缩、血压升高和促进肠胃蠕动； 促进睡眠； 与神经兴奋传导有关，当其浓度降低时，痛阈降低。
（二） NH3的代谢
游离的氨是对机体有毒的，必须立即代谢， 有以下几种去路：
1、以酰胺的形式贮存（形成Gln和Asn将NH3贮存起来， 需要时可释放出来用于合成新氨基酸或嘌呤、嘧啶核苷酸 等）。 2、合成新的氨基酸； ቤተ መጻሕፍቲ ባይዱ、合成尿素——尿素是哺乳动物的排氮方式和解毒方式， 体内的尿素酶在需要时可以水解尿素；对植物和微生物而 言是一种NH3贮存方式。
肉类蛋白质腐败：鸟氨酸腐胺， 赖氨酸尸胺
机体一般有胺氧化酶，可将这些胺类氧化分解成 醛和氨，进一步分解代谢。
3、氨基酸的脱氨基、脱羧基作用
某些微生物如细菌和酵母，可以对氨基酸进行加水分解同 时发生脱氨基、脱羧基作用，生成少一个碳原子的第一醇、 二氧化碳和氨。 如Val水解成异丁醇，Leu水解成异戊醇，Ile水解成活性 戊醇 杂醇油——上述高级醇在酒精发酵中称为杂醇油，是酒中 的微量高级芳香成分，如啤酒中约含100mg/L。
2、非氧化脱氨基作用 指除氧化脱氨基作用以外的一些脱 氨基方式，存在于厌氧和兼性厌氧微生 物中，主要有六种方式。 （1）还原型脱氨基作用--产生羧酸和氨
例：NH2CH2 COOH + NADN CH3 COOH + NH3 + NAD 甘氨酸 乙酸 天冬氨酸 + NADH 琥珀酸 + NH3 + NAD 催化所需的酶为氢化酶，以NADH为辅酶
（三）联合脱氨基作用
1、谷氨酸脱氢酶系
联合脱氨基作用是一种间接脱氨基作用，由转氨酶与L-谷氨酸脱氢酶 联合作用进行脱氨基； L-氨基酸氧化酶活性弱而转氨酶、L谷氨酸脱氢酶活性强； -氨基酸先与-酮戊二酸起转氨基作用，形成谷氨酸，再经谷氨酸 脱氢酶进行氧化性脱氨；
R1 CH2 CH2 COOH R1 CHNH2 + CH=O C=O + COOH COOH 转氨酶 COOH 氨基酸 -酮戊二酸 -酮酸 CH2 CH2 COOH CHNH2 COOH 谷氨酸脱氢酶 谷氨酸 CH2 CH2 COOH CH=O + NH3 COOH -酮戊二酸 氨
一、氨基酸的脱氨基作用
（一）脱氨基作用——氨基酸失去氨基作用 1、氧化脱氨基作用——普遍存在于动、植 物和需氧微生物 R-CH-NH2 R-C=NH R-C=O + NH3 COOH COOH COOH
氨基酸 亚氨基酸 -酮酸 氨
反应步骤：（1）酶促脱氢
（2）自发水解
•
催化反应所需的酶
（1）L-氨基酸氧化酶 （FAD或FMN为辅基的黄素蛋白酶），脱下的氢传给氧形成 过氧化氢，没有ATP产生，产生的过氧化氢通过过氧化氢 酶分解成水和氧以解毒。此类酶活力低，不是主要的氧 化脱氨基酶类。 （2）L-谷氨酸脱氢酶 （以NAD或NADP为辅酶），普遍存在，活力高，专一性强， 催化谷氨酸脱氢形成-酮戊二酸，是氧化脱氨的主要途 径；脱下的氢通过呼吸链传递可产生2.5个ATP。
六、蛋白质的营养价值
必需氨基酸——缺乏时会引起负氮平衡 非必需氨基酸——缺乏时仍出现正氮平衡
第二节
氨基酸分解代谢的共同途径
氨基酸的结构共性——分子中有-氨基和 -羧基，故它们有共同的分解代谢途径：
一 、氨基酸的脱氨基作用 二 、氨基酸的脱羧基作用 三 、氨基酸代谢产物的去向
氨基酸与糖类和脂类物质最显著的区别—— 含有-氨基，要彻底氧化脱氨基非常重要
（4）脱硫化氢脱氨基反应——生成-酮酸和氨
在氨基酸脱硫酶作用下含有巯基的Cys脱去 硫化氢，重排再脱氨，形成-丙酮酸和氨
（5）水解脱氨基反应——形成相应的产物
例如：精氨酸Arg水解形成瓜氨酸Cit 亮氨酸Leu水解脱氨形成羟酸和氨 色氨酸Trp水解脱氨形成吲哚、丙酮酸和氨
（6）氧化还原偶联脱氨基反应
3、用于糖、脂肪的合成
生糖氨基酸（大部分氨基酸）——可以转变成糖类，此类 氨基酸形成的-酮酸可以变成丙酮酸或其相关物质，通 过糖原异生作用合成糖类物质。 -酮酸 丙酮酸 糖 生酮氨基酸（Leu）——可以转变成乙酰CoA或乙酰乙酸 （酮体），此类氨基酸形成的-酮酸可以变成乙酰CoA， 参与脂肪的合成。 -酮酸 乙酰CoA 脂肪 生酮并生糖氨基酸（Ile、Lys、Phe、Tyr）
三、氨基酸分解代谢产物的代谢
氨基酸分解代谢的共同途径的主要分解产物为 -酮酸、 NH3 、CO2 、 胺，这些分解产物可以进 一步代谢，去路如下：
（一）-酮酸的代谢
1、合成新的氨基酸 转氨基作用 还原氨基化作用（氧化脱氨基作用的逆反应）
2、氧化成CO2和H2O——以各种方式进入TCA
两个氨基酸相互间发生氧化还原脱氨基反应，分 别形成相应的有机酸、-酮酸和氨。 其中一个氨基酸发生氧化脱氨基反应作为供氢体， 可以作为供氢体的氨基酸有： Ala, Leu, Val, Phe, Cys, Ser, His, Asp; 另一个氨基酸发生还原脱氨基反应作为受氢体， 可以作为受氢体的氨基酸有： Gly, Pro, L-Orn, Arg, Try;
第八章
蛋白质代谢
第一节
概述
一、蛋白质是生物最重要的基本组成之一
氨基酸作为蛋白质的基本构成单位在体内 新陈代谢中始终处于动态平衡中，即不断地合 成与分解。 1、体内氨基酸的来源 由食物或培养基中摄取 利用无机氮源（固氮作用） 蛋白质分解 利用糖、脂肪分解产物合成
第一节
概述
2、体内氨基酸的代谢去处 合成细胞蛋白质 分解成胺类、转变成其他含氮物质如嘌呤、嘧啶 等其他重要非蛋白质含氮化合物 分解成酮酸和氨，转变成糖和脂肪；或进一步分 解成二氧化碳、水、铵盐、酰胺和尿素等
3）二肽酶：水解一切二肽
3、吸收--需要特定的膜蛋白转运
各类氨基酸需要特定的载体转运到细胞内 中性氨基酸载体 碱性氨基酸载体 酸性氨基酸载体 亚氨基酸及甘氨酸载体

五、氮平衡
氮平衡——食物中的含氮量和排泄物中的含氮量相等 即收支相等的情况（成人或动物） 正氮平衡——吃进的氮量大于排出的氮量即一部分氮 被保留在体内构成组织，收入大于支出的情况（正在 成长的儿童或病后恢复的成人） 负氮平衡——排出的氮量大于吃进的氮量的情况（患 有消耗性疾病或蛋白质摄入量不足时） 氮平衡是动态平衡——部分食物氮参与组织合成，部 分老组织分解排出。
四、蛋白质的消化与吸收
1、蛋白质的消化
人和动物食用蛋白质后经多种蛋白酶水解成氨 基酸被肠壁细胞吸收 某些特殊情况下，少量蛋白质也可能直接被吸 收进入血液，可能引起食物蛋白过敏 微生物分泌蛋白酶到细胞外，将培养基中的蛋 白质分解后吸收 土壤肥料中的蛋白质和动植物尸体中的有机氮 化物被土壤微生物分解成氨基酸或简单氮化物 后可被植物吸收