4蛋白质

第4课时蛋白质(二)[目标导读] 1.复习蛋白质的形成过程，从多个角度归纳蛋白质具有多样性的缘由，理解蛋白质结构多样性与功能简洁性的关系。

2.在把握蛋白质结构特点的基础上，归纳有关蛋白质结构的计算规律。

[重难点击] 1.蛋白质结构多样性的缘由。

2.有关蛋白质结构的计算规律。

一蛋白质的多样性1．如图中“□”或者“○”代表不同的氨基酸，分析各图代表的含义，归纳蛋白质多样性的缘由。

图甲图乙图丙图丁(1)图甲说明：氨基酸的种类不同，构成的肽链不同。

(2)图乙说明：氨基酸的数目不同，构成的肽链不同。

(3)图丙说明：氨基酸的排列挨次不同，构成的肽链不同。

(4)图丁说明：肽链的数目和空间结构不同，构成的蛋白质不同。

2．假定20种氨基酸任意组成一个含n个氨基酸的多肽分子，这样的多肽就将有20n种，据此分析以下两种情形：(1)A、B、C三种氨基酸，每种氨基酸足够多的状况下，可形成三肽的种类为27种，可形成二肽的种类为9种。

(2)A、B、C三种氨基酸，每种氨基酸只有一个的状况下，可形成三肽的种类为6种，可形成二肽的种类为6种。

3．蛋白质的结构具有多样性与其功能有何关系？答案蛋白质的结构多样性打算了其功能多样性，两者是高度统一的。

4．蛋白质的水解和变性(1)变性：蛋白质由于高温、强酸(碱)、重金属盐等因素导致空间结构发生不行逆的转变，从而失去生物学活性的过程称为变性。

变性的过程肽键不断裂(不断裂、断裂)。

(2)水解：蛋白质或者多肽中肽键断裂，分解为氨基酸的过程称为水解，和脱水缩合的过程相反，这个过程需要蛋白酶或者肽酶的催化。

归纳总结活学活用1．人体的肌肉主要由蛋白质组成。

同样是肌肉，心肌具有自动收缩的特性，平滑肌有较强的舒张性，骨骼肌能够强有力的收缩，这些区分说明构成它们的蛋白质有区分，这些区分可能是()A．所含氨基酸的数目不同B．所含氨基酸的种类不同C．所含氨基酸的排列挨次不同D．所含氨基酸的种类、数目、排列挨次和肽链的空间结构不同答案 D解析蛋白质的多样性可以从氨基酸和肽链两个角度来分析。

一轮复习导学案4 第二章第二节蛋白质【考纲解读】1.说明氨基酸的结构特点,以及氨基酸形成蛋白质的过程。

2.概述蛋白质的结构和功能。

3.认同蛋白质是生命活动的主要承担者。

4.关注蛋白质研究的新进展。

【知识梳理】（课本20-25页）1．含量：占细胞鲜重的7～10%，干重的____以上。

2．结构元素组成：________等，有的含S、P及微量元素Fe等3．蛋白质的功能4. 绘一绘酶(a)、激素(b)与蛋白质(c)的关系【考点突破】考点1蛋白质的结构——脱水缩合作用：两个氨基酸脱水缩合，产生个水分子，一个二肽化合物中有个肽键，一条含n个氨基酸的肽链，形成过程中脱去分子的水，该肽链含有个肽键，该条肽链至少分别含有个游离的氨基和游离的羧基，它们分别位于肽链的位置。

两个氨基酸脱水缩合能形成个二肽。

两种氨基酸脱水缩合能形成种二肽。

⑵．脱水缩合作用的两个数据关系（公式）：肽键数（填＜、＝、＞）脱去的水分数；蛋白质的相对分子质量=氨基酸相对分子质量的总和。

⑶．脱水缩合作用的有关计算：肽链数氨基酸平均相对分子质量氨基酸数目肽键数目脱去H2O数目多肽相对分子质量氨基或羧基数目n条 a m 至少个考点2 “结构决定功能”的生物学思想——蛋白质的结构与功能多样性1．蛋白质的结构形成：氨基酸――→脱水缩合核糖体多肽(肽链)――→盘曲、折叠具有空间结构蛋白质(1)一条肽链中至少有一个游离的氨基和一个游离的羧基，分别位于肽链的两端，其余的氨基和羧基位于R基中。

(2)H2O中的H来自—COOH中的H和—NH2中的H，而O则只来自于—COOH中的O。

拓展提升(1)二硫键形成过程一个二硫键(“—S—S—”)是由2个“—SH”形成的，形成过程中要脱去2个氢。

故计算蛋白质分子量时除减去H2O的分子量外，还应考虑脱去H的分子量。

(2)氨基酸、多肽、肽键的关系(3)蛋白质和多肽的区别与联系蛋白质 多肽有无空间结构 有 无多样性原因 四个方面只有三个方面，无空间结构差异联系 蛋白质可由一条或几条肽链形成提醒翻译的直接产物——多肽，不叫蛋白质，必须经内质网和高尔基体再加工后，形成一定的空间结构才叫蛋白质2.蛋白质的结构多样性和功能多样性(2)蛋白质多样性与生物多样性的关系生物多样性⎩⎪⎨⎪⎧基因多样性物种多样性生态系统多样性(3)由于基因的选择性表达，同一生物的不同细胞中蛋白质种类和数量会出现差异。

il-4 蛋白质结构
IL-4蛋白质是一种细胞因子，它由蛋白质IL-4编码并表达。

IL-
4蛋白质结构由约132个氨基酸残基组成，具有分子量大约为20 kDa。

IL-4蛋白质结构包含一个信号肽序列，该序列可被剪除，产生成熟的
功能性IL-4蛋白。

成熟的IL-4蛋白质结构主要由一个α螺旋和两个
β片层构成。

它还包括Cys2-Cys95和Cys3-Cys110之间的两个二硫键，这些二硫键对于IL-4的生物活性至关重要。

此外，IL-4还有一个可被特定受体结合的结构域，与其受体结合后触发下游信号转导途径。

IL-
4蛋白质结构不仅在免疫调节中发挥重要作用，还与许多疾病的发展有关，如免疫炎症性疾病和某些肿瘤。

蛋白质化学一、填空题：1．寡肽通常是指由 2 个到10 个氨基酸组成的肽。

2．我国于1965 年在世界上首次合成了具有生物活性的蛋白质-牛胰岛素。

3．人工合成肽时常用的氨基保护基有苄氧羰基、叔丁氧羰基、联苯异丙氧羰基、芴甲氧羰基。

4．人工合成肽时常用的活化羧基的方法有叠氮法、活化酯法、酸酐法。

保护羧基的方法有盐化、酯化。

5．常用的拆开蛋白质分子中二硫键的方法有氧化法，常用的试剂为过甲酸；还原法，常用的试剂为β-巯基乙醇或巯基乙酸。

6．蛋白质的二级结构有α-螺旋、β-折叠、β转角、无规则卷曲和Ω环等几种基本类型。

7．在a螺旋中C＝O和N-H之间形成的氢键最稳定，因为这三个原子以直线排列。

8．Pauling等人提出的蛋白质a螺旋模型，每圈螺旋包含 3.6 个氨基酸残基，高度为0.54nm 。

每个氨基酸残基沿轴上升0.15nm ，并沿轴旋转100 度。

9．胶原蛋白是由3 股肽链组成的超螺旋结构，并含有稀有的羟脯氨酸与羟赖氨酸残基。

10．一般来说，球状蛋白质的疏水性氨基酸侧链位于分子内部，亲水性氨基酸侧链位于分子表面。

11．血红蛋白（Hb）与氧结合的过程呈现协同效应，是通过Hb的别构现象实现的。

12．当溶液中盐离子强度低时，可增加蛋白质的溶解度，这种现象称盐溶。

当溶液中盐离子强度高时，可使蛋白质沉淀，这种现象称盐析。

13．抗体就是免疫球蛋白。

14．利用蛋白质不能通过半透膜的特性，使它和其他小分子物质分开的方法有透析和超滤。

15．实验室中常用的测定相对分子质量的方法有SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳、凝胶过滤和超离心等。

16．脯氨酸不是a-氨基酸，它经常改变肽链折叠的方式。

17．常用的肽链N端分析的方法有二硝基氟苯法、苯异硫氰酸法、丹磺酰氯法和氨肽酶法。

C端分析的方法有肼解法和羧肽酶法等。

18．影响血红蛋白与氧结合的因素有氧分压、二氧化碳分压、氢离子浓度和2.3-二磷酸甘油酸等。

19．蛋白质超二级结构的基本组合形式为αα、βαβ、βββ、βcβ、β-曲折和β-折叠筒等。