酶学与酶工程复习提纲-第02章 酶学基础

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━同工酶——能催化相同的化学反应,但在蛋白质分子的结构、理化性质和免疫性能等方面都存在明显差异的一组酶,称为同工酶。(“一同三不同”)
━调节酶
■ 别构酶:除具有活性中心外,还具有别构中心,其中活性中心负责对底物结合和催化,别构中心则与调节催化速度有关。
■ 修饰酶:某些酶能在其它酶的催化下,通过共价键可逆结合某种化学基团,从而改变其活性。
构成:
━接触残基——直接和底物接触。包括结合基团,催化基团。
━辅助残基——辅助酶与底物结合,协助接触残基。
必需基团:接触残基+辅助残基+结构残基
四、影响酶促反应速率因素
━底物浓度——[S]与v关系:
当[S]很低时,[S]↑与v↑成比例-- 一级反应
当[S]较高时,[S]↑与v↑不成比例-混合级反应
当[S]很高时,[S]↑,v不变--零级反应
━酶浓度 ——有足够底物和其他条件不变、无任何不利因素的情况下:v = k [E]
━pH ——■ pH稳定性 :在一定的pH范围内酶是稳定的。■最适pH酶表现最大活力的pH值
━温度 ——两种不同影响:■ 温度升高,反应速度加快;■ 温度升高,热变性速度加快。
一、酶的定义
■ 酶是由活细胞合成的,易受各种理化因素所破坏,具有高度特异性的生物催化剂。绝大部分酶是蛋白质,少数酶是核酸。
二、酶催化作用的特点
━高效性:酶加速反应的机理是降低反应的活化能。酶的催化效率通常比非催化反应高108~1020 倍,比一般催化剂高107~1013 倍。
催化能力——转换数(turnover number, TN or kcat):每秒钟或每分钟,每个酶分子转换底物的分子数,或每秒钟或每分钟每摩尔酶转换底物的摩尔数。
━结构酶与诱导酶
■ 结构酶:也称合成酶,是细胞以恒定数量生成的,它是细胞中天然存在的酶。
■ 诱导酶:是细胞中进入特定的诱导物以后,被诱导生成的,其有无及含量的多少受外界条件影响。
六、酶活力的测定
■ 酶活力:又称为酶活性,指酶催化一定化学反应的能力。通常以在一定条件下酶所催化的化学反应(初)速度来表示。
(因此酶活力可用单位时间内底物的减少量或产物的增加量表示,单位为浓度/单位时间。)
整理:灵魂的心碎 更多内容请联系 linghundexinsui@
━激活剂 ——无机离子、小分子有机物、生物大分子
━抑制剂
五、酶在生物体内存在的形式
━根据酶的聚合状Biblioteka : ■ 单体酶——单体酶是具有三级结构的多肽链。?? 一般是由一条肽链组成 ?? 有的单体酶由多条肽链组成
■ 寡聚酶——是由几个或多个亚基组成的四级结构的酶。
■ 多酶复合物——几个酶靠非共价键镶嵌而成的复合物。
━专一性:即对底物的选择性或特异性。一种酶只催化一种或一类底物转变成相应的产物。
■ 绝对专一性■ 相对专一性■ 立体结构专一性
━酶易失活
━酶活性的可调节性
三、酶的活性中心
酶的活性中心:酶分子结构中,能与底物结合,并使底物转化为产物的具有特定空间结构的区域。--酶行使催化功能的结构基础。

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