生物物理（作业一）1.什么是生物物理学？答：“生物物理学就是生命的物理学，或活体的物理学”——英国大百科全书，1973 “生物物理学是研究生命物质的物理性质、生命过程的物理和物理化学规律以及物理因素对生物系统作用机制的科学。
”——《自然科学学科发展战略调研报告》-1995 生物物理学是物理学与生物学相结合的一门交叉学科，是生命科学的重要分支学科和领域之一。
生物物理学是应用物理学的概念和方法研究生物各层次结构与功能的关系、生命活动的物理、物理化学过程和物质在生命活动过程中表现的物理特性的生物学分支学科。
生物物理学旨在阐明生物在一定的空间、时间内有关物质、能量与信息的运动规律。
本门课中讲述了分子、膜、电磁、神经、辐射等生物物理的特性本质应用等。
我相信，通过一个学期的学习我会真正的明白生物物理的含义，不是字面上的定义的理解，而是真正的了解这门学科。
2.为何蛋白质的含氮量能表示蛋白质相对量？实验中又是如何依此原理计算蛋白质含量的？答：蛋白质的种类很多，结构各异，但各种蛋白质的含氮量颇为接近，平均为16％，因此测定蛋白质的含氮量就可推算出蛋白质含量。
常用的公式为：蛋白质含量(克％)=每克样品含氮克数×6.25×100。
3.解释“氨基酸等电点不是中性点”这句话的含义。
答：氨基酸是两性电解质，氨基酸处于静电荷为零时的pH为该氨基酸的等电点。
不同氨基酸的等电点不一样，中性氨基酸的酸性比它的碱性稍强些。
在纯水溶液中，中性氨基酸呈微酸性，负离子浓度大于正离子浓度。
故使其到等电点，需加酸，降低pH值。
中性氨基酸等电点5.6~6.3，酸性氨基酸等电点为2.8~3.2；碱性氨基酸等电点为7.6~10.8。
4.组成蛋白质的氨基酸有多少种？如何分类？答：组成蛋白质的氨基酸有20种。
根据氨基酸的相对位置，可以分为α氨基酸、β氨基酸、γ氨基酸等等；根据酸碱性可以分为中性氨基酸、酸性氨基酸和碱性氨基酸。
生物物理（作业二）1.举例说明蛋白质的四级结构。
答：蛋白质四级结构是指蛋白质分子中具有完整三级结构的各亚基在空间排布的相对位置。
例如血红蛋白质。
它是由两个由141个氨基酸残基组成的α亚基和两个由146个氨基酸残基组成的β亚基。
四个亚基间共有8个非共价键，维系其四级结构的稳定性。
各个亚基间相互作用与接触部位的布局所形成的立体排布，二个单体呈对角排列，形成特定的空间位置关系。
它们之间以非共价键（包括氢键、疏水作用和盐键等）相连结。
2.举例说明蛋白质的变构效应。
答：T型Hb分子第一个亚基与O2结合，引起构象变化，并引起第二、三、四个亚基与O2的亲和力依次增高，H b分子构象由T型变为R型。
Hb随红细胞有血循环中往返肺（氧分压高，T型转变为R型）及其它组织（氧分压低，R型转变为T型）之间，H b的T型与R型不断变化。
3.什么是超二级结构和结构域？答：在蛋白质结构中，常常发现两个或几个二级结构单元被连接多肽连接起来，进一步组合成有特殊的几何排列的局部空间结构，这些局域空间结构称为超二级结构。
结构域：由几个motifs结合排列或由一条长的多肽链折叠形成蛋白质亚基结构中的紧密球状的结构区域，它也是蛋白质的一个功能单位。
4.下载至少一种蛋白质（如：血红蛋白）的PDB。
使用PDB Viewer等软件观察蛋白质结构特点。
答：两种球蛋白（Glubulin)生物物理作业三一、常用的蛋白质分离纯化方法有哪几种？各自的原理是什么？答:常用的方法有：透析和超过滤、等电点沉淀、有机溶剂提取法、电泳、离子交换层析等。
1、透析和超过滤：透析是利用蛋白质分子不能透过半透膜地性质,使蛋白质和其他小分子物质如无机盐,单糖,等分开. 超过滤是利用压力或离心力,强行使水和其他小分子溶质通过半透膜,而蛋白质被截留在膜上,以达到浓缩和脱盐的作用。
2、等电点沉淀：每种蛋白质都有自己的等电点, 而且在等电点时溶解度最低。
3、有机溶剂提取法:与水互溶的有机溶剂(如甲醇、乙醇)能使一些蛋白质在水中的溶解度显著降低;而且在一定温度、值和离子强度下,引起蛋白质沉淀的有机溶剂的浓度不同, pH 因此,控制有机溶剂的浓度可以分离纯化蛋白质。
4、电泳：在外电场的作用下,带电颗粒(如不处于等电点状态的蛋白质分子)将向着与其电性相反的电极移动,这种现象称为电泳。
聚丙烯酰胺电泳是一种以聚。
5、离子交换层析是以离子交换剂为固定相,依据流动相中的组分离子与交换剂上的平衡离子进行可逆交换时结合力大小的差别而进行分离的一种层析方法。
二、什么是核酸？怎样分类？各类中包括哪些类型？答: 核酸是由许多核苷酸单元所构成的高分子化合物.基本结构单位是核苷酸. 核酸的分类就是根据所含戊糖种类不同而分为核糖核酸和脱氧核糖核酸.核糖核酸（RNA）含有的戊糖是核糖，含有的杂环碱有腺嘌呤、鸟嘌呤、胞嘧啶和胸腺嘧啶. 脱氧核糖核酸（DNA）含有的戊糖是 2-脱氧核糖，含有的杂环碱有腺嘌呤、鸟嘌呤、胞嘧啶和尿嘧啶。
三、DNA双螺旋结构模型的主要特点是什么？答:主要特点：1、两条反向平行的 DNA 链，沿着一个轴向右盘旋成双螺旋体。
2、嘌呤与嘧啶碱位于双螺旋的内侧. 磷酸与核酸在外侧, 彼此通过磷酸二酯键相连接, 形成 DNA 分子骨架。
3、双螺旋的平均直径为 2nm 两个相邻的碱基对之间相距的高度, 即碱基堆积距离为 0.34nm 两个核苷酸之间的夹角为 36 度 d 两条核苷酸链依靠彼此碱基之间形成的氢键相连系而结合在一起 e 碱基在一条链上的排列顺序不受任何限制。
4、双螺旋体一般不单独存在，而是与蛋白质以更复杂的形式结合，形成具有各种生理活性的核蛋白。
四、维持DNA分子双螺旋结构的力是什么？答:主要是碱基堆积力，还有氢键，疏水作用，离子键。
五、为什么DNA制品应保存在较高浓度的缓冲液或溶液中？答: 高浓度的溶液离子强度越低，一般来说离子强度较低的介质中，DNA 的熔解温度较低，熔解温度范围较宽。
所以 DNA 应该保存到较高浓度的缓冲液或溶液中。
生物物理作业四一、稳定蛋白质分子三维结构的作用力主要有哪些？答：氢键、范德华力、疏水作用、静电作用、二、根据蛋白质荧光特性，可将其分为哪几类?各有何特点？答：可分为三类：（1）、只含酪氨酸，不含色氨酸，荧光特性与酪氨酸相同。
（2）、含酪氨酸和色氨酸，荧光特性与色氨酸相似。
（3）、只含苯丙氨酸，荧光特性与苯丙氨酸相同。
三、球蛋白分子运动类型主要有哪些？答：（1）、局部运动：生物大分子中原子涨落，氨基酸残基侧链运动，环与臂位移。
（2）、刚体运动：螺旋、结构域、亚基的运动。
（3）、大尺度运动：蛋白质分子开闭的涨落、折叠与去折叠运动。
（4）、集体运动：弹性体方式、偶联的原子涨落、孤子与其它非线性运动。
四、简述免疫球蛋白结构域之间绕铰链作刚性运动特性。
答：多域蛋白质中，结构域之间通过空间结构松散灵活的伸展肽连接。
由于化学上牢固结合，空间结构松散，每个结构域可作为刚性的单位，作较大幅度相对自由运动。
铰链连接肽的构象变化不大。
五、什么是蛋白质工程？其研究主要内容是什么？答：根据蛋白质结构研究结果，设计一个新蛋白质的氨基酸序列，通过修饰编码原蛋白质DNA序列，最后创造出新的蛋白质叫做蛋白质工程。
研究主要内容包括在体外改造已有的蛋白质，化学合成新的蛋白质，通过基因工程手段改造已有的或创建新的编码蛋白质的基因去合成蛋白质等。
为获得的新蛋白具备有意义的新性质或新功能，常对已知的其他蛋白质进行模式分析或采取分子进化等手段。
对现有蛋白质的改造，蛋白质构象预测，新蛋白质设计，以蛋白质为靶的药物设计等。
主要分为两部分：分子设计和分子工程。
六、简述PCR基本原理。
答：1、双链DNA热变性产生两条单链，作为酶促合成的模板。
2、在较低温度下与两个人工合成的寡聚脱氧核糖核苷酸引物退火。
3、通过DNA聚合酶进行扩增反应，合成模板的互补链。
4、扩增结束后再经热变性、退火和扩增反应，使上轮扩增产物DNA成为追加模板再合成新的互补链。
5、循环往复，经过20-30个反应周期，可使微量DNA模板经过扩增2n倍，（n为反应周期数）。
6、获得足够量的产物，产物长度根据引物设计的部位不同而不同，从几十到数千个碱基对。
七、什么是分子伴娘？简述分子伴娘的主要功能和作用模型。
答：在动物、植物、细菌以及人类体内存在，分布广泛的蛋白质称为分子伴娘。
主要功能：1、蛋白质的生物合成：蛋白质N端在C端之前合成，如果合成的速度比折叠速度慢，N端在C端合成之前会与其本身或其它分子发生相互作用，在分子伴娘的作用下，可避免错误的快速折叠发生。
2、蛋白质的转运：新合成蛋白质出入各种细胞器的跨膜转运，通常以非折叠状态运输，定位后再折叠，在膜两侧必须有介导折叠和非折叠的分子伴娘协助。
3、蛋白质功能的发挥：各种多聚体蛋白复合物正常功能发挥涉及亚基与亚基的相互作用变化，亚基接触区常会短暂暴露，在分子伴娘帮助下才能形成正常功能的多聚体结构。
4、细胞器的发生：有些多肽由胞浆核糖体合成后再进入细胞器，再与细胞器内合成的其它多肽相互作用形成有活性的多聚体结构。
新合成的蛋白亚基定位于某一细胞器之前，它们的结合倾向必须依靠分子伴娘的调节。
5、应激反应：环境的压力常导致细胞内蛋白质变性形成失活的不溶性凝聚物。
分子伴娘在动物细胞中防止凝聚物的出现或促进凝聚物解离。
作用模型：分子伴娘作用于组装前的单体的折叠，组装过程本身并不依赖分子伴娘。
与分子伴娘结合后自由能会发生变化，严格的自装配不需要分子伴娘，辅助的自装配需要分子伴娘与装配。
生物物理作业五1、生物膜的基本结构特征是是什么？这些特征与它的生理功能有什么联系？答：基本结构特征：膜脂（磷脂、糖脂和固醇）、膜蛋白（整合蛋白、外周蛋白）、膜糖类（中性糖、氨基糖）。
磷脂双分子层：细胞的主体架构，将细胞内外分开，维持个体独立性膜蛋白：一部分作为运输通道用于运送离子（K,Na等），另一部分作为支撑用（与磷脂一起构成骨架结构）膜糖类：用于细胞识别，常用于免疫过程中吞噬细胞识别异己物质2、简述内在蛋白和外在蛋白的定义、特点以及与膜脂作用的方式。
答：整合蛋白（内在蛋白）1、定义：以不同深度镶嵌在脂质双分子层中，有些还横跨全膜的跨膜蛋白叫作整合蛋白。
2、特点：整合蛋白与膜结合牢固，只有用剧烈条件：如表面活性剂或有机溶剂破坏膜结构时，才能从膜上分离。
但分离后常失去正常构型。
去掉有机溶剂或表面活性剂时，整合蛋白能再聚合为水不溶性或与脂类形成膜结构。
3、作用方式：大多数整合蛋白不溶于水，其疏水区域与脂双层中脂类分子疏水尾部相互作用亲水区域暴露在膜一侧或两侧表面。
外在蛋白（外周蛋白）1、定义：大多数为水溶性的，通过与整合蛋白或脂类分子极性头部静电相互作用，而结合于膜内、外表面的蛋白质叫作外周蛋白。
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