2019-2020年考研必备要点生物化学氨基酸ppt课件精品课件

必需氨基酸（定义）：
成年人：Thr、 Val、 Leu、Ile、 Phe 、Trp、Lys、 Met
半必须氨基酸：婴儿期Arg和His 非必需氨基酸：其余
（二）非编码的蛋白质氨基酸:
______修饰氨基酸
蛋白质合成后，由基本氨基酸修饰而来。 （1）4-羟脯氨酸 （2）5-羟赖氨酸 （3）6-N-甲基赖氨酸 （4）г-羧基谷氨酸 （5）Tyr的衍生物
（2）酸性氨基酸及其酰胺: Asp、Glu、Gln、Asn
酸性氨基酸及其酰胺: Asp、Glu、Gln、Asn
（3）.含碱性基团: His 、Lys 、Arg
Lys侧链氨基的pKa为10.53，生理条件下，Lys 侧链带有一个正电荷（NH3+）.
Arg是碱性最强的氨基酸，侧链上的胍基是已 知碱性最强的有机碱，pKa值为12.48，生 理条件下完全质子化。
（四） 非蛋白质氨基酸:
150多种，不组成蛋白质,但有生理功能. （1）L-型α –氨基酸的衍生物 （2）D-型氨基酸 （3）β-、γ-、δ-氨基酸
第二节.氨基酸的重要理化性质
一. 一般物理性质
溶解性：在水中的溶解度差别很 大，溶解于稀酸或稀碱， 不溶解于有机溶剂。
熔点： 一般在200℃以上。 味感： 其味随不同氨基酸有所
His含咪唑环，它是20种氨基酸中侧链pK值最 接近生理pH值的一种，在接近中性pH时， 可离解平衡。它是在生理pH条件下唯一具 有缓冲能力的氨基酸。
(2).芳香族氨基酸：Phe、Tyr 、Trp
苯丙氨酸 酪氨酸 色氨酸
这三种氨基酸在紫外区280nm处有特殊吸 收峰,蛋白质的紫外吸收主要来自这三种 氨基酸,在280nm处,三种氨基酸的紫外吸 收值
Trp＞Tyr＞Phe Phe疏水性最强。 Tyr的-OH磷酸化是一个十分普遍的调控 机制，Tyr在较高pH值时，酚羟基离解。 。
(3).杂环族氨基酸： Pro（His)
Pro的α-亚氨基是环的一部分， 因此具有特殊的刚性结构，一般 出现在两段α-螺旋之间的转角处， Pro残基所在的位置必然发生骨架 方向的变化.
三. 氨基酸的分类
AA and classification
基本氨基酸:编码的蛋白质氨基酸 20种
蛋白质AA 修饰（稀有）氨基酸：多肽合成后由基
Pr-AA
本aa经酶促修饰而来。
非蛋白质AA 存在于生物体内但不 Non-Pr AA 组成蛋白质 (约150种)。
（一）.基本20种氨基酸按照 R基的化学结构分类
—蛋白质的构件分子
Protein Architecture
P123
一 蛋白质的水解
酸水解: 6mol/L HCL，4mol/L H2SO4
回流煮沸20h。 缺点：Trp破坏，Asn、Gln脱酰胺基，
羟基氨基酸(Ser Thr)部分破坏。 优点：不消旋
碱水解：5mol/LNaOH共煮10-20小时 缺点: 消旋
1.脂肪族氨基酸
（1）.中性氨基酸：含一氨基一羧基 Gly Ala Val Leu Ile Ser、Thr Cys、Met
含有羟基和硫的氨基酸 含羟基：Ser、Thr 含硫：Cys、Met
含羟基的氨基酸：Ser、Thr
★ Ser的-OH（PKa=15),在生理条件下不解离,
但它是一个极性基团，能与其它基团形成 氢键，具有重要的生理意义，常出现在 大多数酶的活性中心。 ★ Thr 中的-OH是仲醇，具有亲水性。 ★ Ser和Thr的-OH往往与糖链相连，通过O糖苷键形成糖蛋白。
* 胶原蛋白中的Lys侧链氧化时能形成
很强的分子间(内)交联。
* Arg的胍基碱性很强，与NaOH相当。
* His是一个弱碱，是天然的缓冲剂，
它往往存在于许多酶的活性中心。
*非极性AA一般形成蛋白质的疏水核心，
带电荷的AA和极性AA位于表面。 酶的活性中心：His、Ser、Cys
（三）.根据人体能否自身合成
第二章 氨基酸
Chapter2 Amino acid
教学目标：
掌握氨基酸的结构特点与理化性质。
1.从氨基酸的结构特点上理解氨基酸的分 类和生物学特性。
2.掌握氨基酸的理化性质，重点掌握两性 解离与等电点的含义、氨基酸参加的 化学反应，特别是侧链的反应。了解 氨基酸的光谱学特征。
第一节 氨基酸 （Amino acid,AA)
优点：色氨酸稳定
酶水解：水解位点特异，得到多肽片段和AA的
混合物，用于一级结构分析。
二. 氨基酸的结构 (Structure of Pr-AA)
1. 20种氨基酸的结构通式:
COOH
α
H2N C H
不变部分
R
可变部分
COOH
α
H2N C H
R
非解离形式
解离形式
2.结构特点
(1)除脯氨酸（亚氨基酸）外，这些天然 氨基酸在结构上 的共同特点为： 与 羧基相邻的α-碳原子上都有一个氨基， 因而称为α-氨基酸.
★Cys的R中含巯基-SH,具有两个重要性质： （1）在较高pH值条件，巯基离解。 （2）两个Cys的巯基氧化生成二硫键，生 成胱氨酸。Cys—s—s—Cys
胱氨酸
共价键
★二硫键在蛋白质的结构中具有重要意义。 Cys还常出现在酶的活性中心。
★Met的R基中含有甲硫基（-S-CH3），硫原 子有亲核性，易发生极化，因此,在生物 合成中是一种重要的甲基供体。
（二）按照R基的极性性质(疏水性程度)分为：
1.非极性氨基酸
在维持蛋白质的三维结构中起着重要 作用（蛋白质的疏水核心）
பைடு நூலகம்
非极性氨基酸
2. 极性氨基酸:
这类氨基酸的侧链都能与水形 成氢键，因此很容易溶于水。
（1）不带电荷的极性氨基酸
（2）.带负电荷的AA(酸性AA)
（3）.带正电何的AA(碱性AA)
什么是α-氨基酸？
COOH
----C-C-C-C-COOH γβα
H2N Cα H R
----C-C-C-C(NH2)-COOH ----C-C-C(NH2)-C-COOH ----C-C(NH2)-C-C-COOH
α-氨基酸 β-氨基酸 γ-氨基酸
(2)除甘氨酸外,其它所有氨基酸分子中的 α-碳原子都为不对称碳原子,所以： A.除甘氨酸外都具有旋光性.除甘氨酸 外，都具有D-型 和L-型两种立体异 构体。 B. 除胱氨酸和酪氨酸外，其余AA都能 溶于水。