江南大学生物化学习题集
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《生物化学》课后习题第一章蛋白质一、单项选择题1.某一蛋白质样品的含氮量为2.4克,该样品中蛋白质的含量约为A.11克 B.12克 C.13克 D.14克 E.15克2.维持蛋白质一级结构的主要化学键是A.肽键 B.氢键 C.疏水键 D.盐键3.组成蛋白质的氨基酸有A.300种 B.8种 C.20种 D. 12种4.蛋白质溶液稳定的因素是A.蛋白质分子表面的同性电荷 B.蛋白质分子表面的水化膜和同性电荷C.蛋白质分子表面的水化膜 D.蛋白质结构中的二硫键5.蛋白质的基本单位是A.L-α-氨基酸 B.D-α-氨基酸 C.L-β-氨基酸 D.D-β-氨基酸6.血清中某蛋白质的等电点为6.0,在下列哪种缓冲液中电泳时会向正极移动A pH 4.3 B pH 5.0 C pH 6.0 D pH7.07.蛋白质一级结构是指A.氨基酸种类与数量 B.分子中的各种化学键C.多肽链的形态和大小 D.氨基酸残基的排列顺序8.蛋白质中的α-螺旋和β-折叠都属于:A.一级结构 B.二级结构 C.三级结构 D.四级结构9.不是必需氨基酸的是A.缬氨酸 B.苯丙氨酸 C.半胱氨酸 D.亮氨酸10.关于蛋白质的四级结构描述正确的是A. 蛋白质都有四级结构蛋白质四级结构的稳定性由二硫键维系B.蛋白质变性时其四级结构不一定受到破坏C.亚基间通过非共价键聚合D.四级结构是蛋白质保持生物活性的必要条件11.下列有关蛋白质变性的描述中,正确的是A.蛋白质变性由肽键断裂而引起的B. 蛋白质变性增加其溶解度C. 蛋白质变性后一定沉淀D.蛋白质变性可使其生物活性丧失二、名词解释1.肽键2.蛋白质的一级结构3.蛋白质的等电点4.蛋白质的变性5. 必需氨基酸三、简答题1.蛋白质元素组成的特点是什么?有何实际应用?2.说出蛋白质的基本组成单位及其数量和结构特点。
3.说出蛋白质各级结构的含义及维持各级结构的化学键。
4. 举例说明蛋白质变性的实际应用。
生物化学习题集(附答案)生物化学习题集一、名词解释2、蛋白质的二级结构:蛋白质的二级结构主要是指蛋白质多肽链本身的折叠和盘绕方式。
包括α-螺旋、β-折叠、β-转角和自由回转等结构。
3、蛋白质的变性作用:天然蛋白质因受物理的或化学的因素影响,其分子内部原有的高度规律性结构发生变化,致使蛋白质的理化性质和生物学性质都有所改变,但并不导致蛋白质一级结构的破坏,这种现象称变性作用6、核酸的变性:核酸变性指双螺旋区氢键断裂,空间结构破坏,形成单链无规线团状态的过程。
变性只涉及次级键的变化。
7、增色效应:核酸变性后,260nm处紫外吸收值明显增加的现象,称增色效应。
8、减色效应:核酸复性后,260nm处紫外吸收值明显减少的现象,称减色效应。
9、解链温度:核酸变性时,紫外吸收的增加量达最大增量一半时的温度值称熔解温度(Tm)。
11、酶的活性部位:活性部位(或称活性中心)是指酶分子中直接和底物结合,并和酶催化作用直接有关的部位。
14、同工酶:具有不同分子形式但却催化相同的化学反应的一组酶称为同工酶。
17、别构酶:生物体内有许多酶也具有类似血红蛋白那样的别构现象。
这种酶称为别构酶。
18、辅酶:是酶的辅助因子中的一类,其化学本质是小分子有机化合物,与酶蛋白结合得相对较松,用透析法可以除去,其作用是作为电子、原子或某些基团的载体参与并促进反应。
20、酶原的激活:某些酶,特别是一些与消化作用有关的酶,在最初合成和分泌时,没有催化活性。
这种没有活性的酶的前体称为酶原。
21、生物氧化:有机物质在生物体细胞内的氧化称为生物氧化。
22、呼吸链:代谢物上的氢原子被脱氢酶激活脱落后,经过一系列的传递体,最后传递给被激活的氧分子,而生成水的全部体系称呼吸链。
23、P/O比值: P/O比值是指每消耗一摩尔氧原子所消耗无机磷酸的摩尔数。
24、底物水平磷酸化作用:底物水平磷酸化是在被氧化的底物上发生磷酸化作用。
即底物被氧化的过程中,形成了某些高能磷酸化合物的中间产物,通过酶的作用可使ADP生成ATP。
801生物化学(含实验)密押三套卷(一)一、名词解释(每题5分,共40分)Allosteric enzymeStarch gelatinizationHyperchromic effectEnergy rich phosphate compounds GluconeogenesisTricarboxylic acid cycleEssential fatty acidsSemiconservative replication参考答案答:别构酶:又称为变构酶,这类酶是寡聚蛋白,含有两个及两个以上亚基。
别构酶含有活性部位和调节部位,活性部位负责对底物的结合和催化;调节部位负责控制别构酶的催化反应的速度。
当代谢物分子可逆地结合到酶的调节部位时,可改变酶的构象,进而改变酶的活性,这种调节称别构调节,受别构调节的酶称别构酶。
答:淀粉糊化:淀粉在植物细胞内以颗粒形式存在,在冷水中不溶解,但在加热的情况下淀粉颗粒吸水膨胀,分散于水中,形成半透明的胶悬液,此过程称为糊化。
答:增色效应:天然状态的DNA在变性解链过程中,由于碱基外露,导致的碱基中电子的相互作用更有利于紫外吸收而使摩尔磷吸光系数增加的现象。
答:高能磷酸化合物:生物体内的一类磷酸化合物,当它的磷酰基水解时,可以释放出大量的自由能。
答:糖异生:由非糖物质如丙酮酸等化合物转变为葡萄糖或糖原的过程称为糖异生。
主要沿着糖酵解途径逆行,仅有三步不可逆反应需要经过其他的代谢反应绕行。
答:柠檬酸循环:在线粒体中,乙酰-CoA和草酰乙酸缩合生成柠檬酸,经历一系列酶促反应重新生成草酰乙酸,而将乙酰COA彻底氧化生成水和二氧化碳,并释放能量的循环反应体系。
答:必需脂肪酸:指亚油酸和亚麻酸这类人体生长所必需的且人体自身无法合成的,必须从食物中摄取的脂肪酸。
答:半保留复制:是DNA的一种复制方式。
每条链都可以作为合成反应的模板链,合成出两条新的子代DNA链,每个DNA分子都是由一条亲代链和一条子代链组成的。
1、五只试剂瓶中分别装的是核糖、葡萄糖、果糖、蔗糖和淀粉溶液,试用最简便的化学方法鉴别。
答:依次使用下列化学试剂进行鉴定2、某一已纯化的蛋白无SDS的凝胶电泳图如下所示,两种情况下的电极槽缓冲液都为8.2 从下面两副图给出的信息,有关纯化蛋白的结构你能得出什么结论?该蛋白的PI是大于还是小于?答:非变性聚丙烯酰胺凝胶电泳分离蛋白质时主要是根据各组分的pI的差别。
图(a)的结果只呈现单一的带,根据题中给出的条件,表明该蛋白质是纯净的。
由于SDS是一种带负电荷的阴离子去垢剂,并且具有长长的疏水性碳氢链。
它的这种性质不仅使寡聚蛋白质的亚基拆离,而且还能拆开肽链的折叠结构,并且沿伸展的肽链吸附在上面。
这样,吸附在肽链上的带负电荷的SDS分子使肽链带净负电荷,并且吸附的SDS量与肽链的大小成正比。
结果是,不同大小的肽链将含有相同或几乎相同的q/r值。
由于聚丙烯酰胺凝胶基质具有筛分效应,所以,分子较小的肽链将比较大的、但具有相同的q/r值的肽链迁移得更快。
若蛋白质是由单一肽链或共价交联的几条肽链构成(在不含β-巯基乙醇的情况下),那么在用SDS处理后进行SDS-PAGE,其结果仍是单一的一条带。
若蛋白质是由几条肽链非共价结合在一起,在用SDS处理后进行SDS-PAGE,则可能出现两种情况:一种仍是一条带,但其位置发生了变化(迁移得更快),表明此蛋白质是由几条相同的肽链构成,另一种可能出现几条带,则可以认为该蛋白质是由大小不同的几条肽链构成。
图(b)的结果表明该蛋白质是由两种大小不同的肽链借非共健结合在一起的寡聚体蛋白质。
从图(b)的电泳结果我们可以断定该蛋白质的等电点低于。
3、含有以下四种蛋白质混合物:A,分子量12000,pI=10;B,分子量62000 ,pI=3;C,分子量28000,pI=7;D,分子量9000,pI=5。
若不考虑其他因素,当它们(1)流过DEAE-纤维素阴离子交换柱时,用线性盐洗脱时。
生物化学题库参考答案其实我也不知道我是怎么过的...8缩1吧一、名词解释1.T m:指把DNA的双螺旋结构降解一半时的温度。
不同序列的DNA,Tm值不同。
DNA 中G-C含量越高,Tm值越高,成正比关系。
2.氧化磷酸化:电子从一个底物传递给分子氧的氧化与酶催化的由ADP和Pi生成ATP与磷酸化相偶联的过程。
3、复性:在一定的条件下,变性的生物大分子恢复成具有生物活性的天然构象的现象。
4、减色效应:随着核酸复性,紫外吸收降低的现象。
5、半保留复制:DNA复制的一种方式。
每条链都可用作合成互补链的模板,合成出两分子的双链DNA,每个分子都是由一条亲代链和一条新合成的链组成。
6、盐溶:在盐浓度很低的范围内,随着温度的增加蛋白质溶解度升高的现象叫做盐析。
7、激活剂:凡是能提高酶活性的物质,都称激活剂,其中大部分是离子或简单的有机化合物。
8.呼吸链:是指有机物在生物氧化过程中,底物脱下的氢(H++e-)经过一系列传递体传递,最后与氧结合生成H2O的电子传递系统,又称呼吸链。
9.维生素:是一类动物本身不能合成,但对动物生长和健康又是必需的有机物,所以必需从食物中获得。
许多辅酶都是由维生素衍生的。
10.酶的活性中心:酶分子中直接与底物结合,并与酶催化作用直接有关的区域。
11.酶变性:12.DNA变性:DNA双链解链,分离成两条单链的现象。
13.遗传密码:DNA(或mRNA)中的核苷酸序列与蛋白质中氨基酸序列之间的对应关系称为遗传密码。
14.蛋白质二级结构:在蛋白质分子中的局布区域内氨基酸残基的有规则的排列。
常见的有二级结构有α-螺旋和β-折叠。
二级结构是通过骨架上的羰基和酰胺基团之间形成的氢键维持的。
15.退火:既DNA由单链复性、变成双链结构的过程。
来源相同的DNA单链经退火后完全恢复双链结构的过程,同源DNA之间`DNA和RNA之间,退火后形成杂交分子。
16、底物水平磷酸化:ADP或某些其它的核苷-5′—二磷酸的磷酸化是通过来自一个非核苷酸底物的磷酰基的转移实现的。
江南大学生物化学习题集(四)是非判断题1.氨基酸与茚三酮反应生成蓝紫色化合物。
()2.因为羧基碳和亚氨基氮之间的部分双键性质,所以肽键不能自由旋转。
()3.所有的蛋白质都有酶活性。
()4.α-碳和羧基碳之间的键不能自由旋转。
()5.多数氨基酸有d-和l-两种不同构型,而构型的改变涉及共价键的破裂。
6.所有氨基酸都具有旋光性。
()7.构成蛋白质的20种氨基酸都是必需氨基酸。
()8.蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序在很大程度上决定了它的构象。
()9.一个氨基一个羧基氨基酸的Pi为中性,因为-COOH和-NH2的解离度相同。
(10)蛋白质变性是蛋白质三维结构的破坏,涉及肽键的断裂。
(11)蛋白质是生物大分子,但并非所有蛋白质都具有四级结构。
()12.血红蛋白和肌红蛋白都是氧的载体,前者是一个典型的变构蛋白,在与氧结合过程中呈现变构效应,而后者却不是。
()13.FDNB法和Edman降解法测定蛋白质多肽链N端氨基酸的原理相同。
14.并非所有构成蛋白质的20种氨基酸的α-碳原子上都有一个自由羧基和一个自由氨基。
()15.蛋白质是两性电解质,它的酸碱性质主要取决于肽链上可解离的r基团。
()16.在具有四级结构的蛋白质分子中,每个具有三级结构的多肽链是一个亚基。
()17.所有的肽和蛋白质都能和硫酸铜的碱性溶液发生双缩尿反应。
()18.当一个蛋白质分子中有两个半胱氨酸时,它们之间会形成两个二硫键。
()19.盐析法可使蛋白质沉淀,但不引起变性,所以盐析法常用于蛋白质的分离制备。
()20.蛋白质的空间结构就是它的三级结构。
()21.维持蛋白质三级结构最重要的力量是氢键。
()22.具有四级结构的蛋白质,它的每个亚基单独存在时仍能保存蛋白质原有的生物活性。
()23.变性蛋白质的溶解度降低,是由于中和了蛋白质分子表面的电荷及破坏了外层的水膜所引起的。
()24.蛋白质二级结构的稳定性由链内氢键维持,肽链上的每个肽键都参与氢键的形成。
生物化学习题集(附答案)食品应用化学综合练习题一、是非题1、变性的蛋白质不一定沉淀,沉淀的蛋白质不一定变性。
2、变性的蛋白质会沉淀和凝固。
3、蛋白质分子中所有的氨基酸(Gly除外)都是右旋的。
4、蛋白质分子中所有氨基酸(除Gly外)都是L构型。
5、蛋白质的变性是由于肽键的断裂引起高级结构的变化所致。
6、核酸和蛋白质不同,不是两性电解质,不能进行电泳。
7、增加底物浓度可以抵消竞争性抑制作用。
8、测定酶活力时,底物浓度不必大于酶的浓度。
9、同工酶是一组结构和功能均相同的酶。
10、对于结合蛋白酶而言,全酶=酶蛋白+辅助因子。
11、如果加入足够的底物,即使在非竞争性抑制剂存在下,酶促反应速度也能达到正常的Vmax。
12、酶原的激活只涉及到蛋白质三级结构的变化。
13、当底物浓度很大时,酶促反应的速度与酶浓度成正比。
14、在有竞争性抑制剂存在时,增加底物浓度难以消除抑制剂对酶促反应速度的影响。
15、酶的必需基团全部位于酶的活性部位。
16、糖酵解反应在有氧或无氧条件下都能进行。
17、1mol葡萄糖经糖酵解过程可在体内产生3molATP。
18、糖酵解的生理意义主要是:在缺氧的条件下为生物体提供能量。
19、乙酰CoA是脂肪酸β-氧化的终产物,也是脂肪酸生物合成的原料。
20、磷脂的生物学功能主要是在生物体内氧化供能。
21、只有含偶数碳原子的脂肪酸在发生β-氧化时才能生成乙酰辅酶A。
22、氨基酸的共同代谢包括脱氨基作用和脱羧基作用两个方面。
二、单项选择题(以选项前的序号为准)1、维系蛋白质一级结构的化学键是( )。
①盐键②二硫键③疏水键④肽键⑤氢键2、蛋白质变性不包括( )。
①氢键断裂②盐键断裂③疏水键破坏④肽键断裂⑤二硫键断裂3、蛋白质空间构象主要取决于( )。
①氨基酸的排列顺序②次级键的维系力③温度、pH值和离子强度等④链间二硫键⑤链内二硫键4、酶促反应中决定酶专一性的部分是( 2 )。
①底物②酶蛋白③催化基团④辅基或辅酶⑤金属离子5、下列关于同工酶的叙述正确的是( )。
江南大学生物化学习题集1- 蛋白质化学名词解释(一)两性离子(dipolarion)与两性化合物(二)等电点(isoelectric point,pI)与等离子点(三)必需氨基酸(essential amino acid)(四)稀有氨基酸(rare amino acid)(五)非蛋白质氨基酸(nonprotein amino acid)(六)构型(configuration)与构象(conformation)(七)肽键、肽平面、肽单位、多肽(八)N末端与C末端(九)蛋白质的一级结构(protein primary structure)(十)蛋白质的二级结构(protein secondary structure)(十一)蛋白质的α-螺旋结构(十二)蛋白质的β-折叠结构(十三)结构域(domain)(十四)超二级结构(super-secondary structure)(十五)蛋白质的三级结构(protein tertiary structure)(十六)蛋白质的四级结构(protein quaternary structure)(十七)寡聚体(multimeric protein)与亚基(subunit)(十八)氢键(hydrogen bond) 、离子键(ionic bond)、.(十九)疏水的相互作用(hydrophobic interaction)、范德华力( van der Waals force) (二十)简单蛋白与结合蛋白(二十一)糖蛋白与脂蛋白(二十二)盐析(salting out)与盐溶(salting in)(二十三)蛋白质的变性(denaturation)与蛋白质的复性(renaturation)(二十四)蛋白质的沉淀作用(precipitation)(二十五)沉降系数s(sedimentation coefficient)与S(svedberg单位)(二十六)变构蛋白质与变构作用(allosteric effect)(二十七)透析(dialysis)与超滤(ultrafiltration)(二十八)PAGE(PA gel electrophoresis)(二) 填空题1.蛋白质多肽链中的肽键是通过一个氨基酸的_____基和另一氨基酸的_____基连接而形成的。
江南大学生物化学考研试题生化试题一、单选题(在本题的每一小题备选答案中,只有一个答案是正确的,请把你认为正确答案的题号,填入题干的括号内。
多选不给分。
每题1分,共30分)1、稳定蛋白质分子二级结构的化学键是()①氢键②离子键③二硫键④疏水键2、下面关于酶的叙述哪一项是错误的()①酶的最适温度不一定是37°②Km是酶的特征性常数③酶催化的反应都是可逆的④酶不一定都是结合蛋白质3、关于三羧酸循环的描述不正确的是()①是三大营养物质彻底氧化的共同途径②是体内连接糖、脂肪、氨基酸代谢的枢纽③提供ATP最多,一次循环,消耗1分子乙酰基,生成36分子ATP④一次循环有四次脱氢,二次脱羧4、下面哪一个不是糖酵解的限速酶()①已糖激酶②磷酸果糖激酶③丙酮酸激酶④果糖二磷酸酶5、糖原合成是指()①由非糖物质合成糖原的过程②由单糖合成糖原的过程③由甘油合成糖原的过程④由乳酸合成糖原的过程6、乳酸在心肌细胞内氧化,其中脱液脱下的2H生成NADH+H+后经哪种机制进入线粒体呼吸链最后生成水()①三羧酸循环②α-磷酸甘油穿梭③乳酸循环④苹果酸穿梭7、脂肪酸合成过程的供氢体是()①NADH+H+②FADH2③NADPH+H+④FMNH28、脂肪酸β-氧化的过程依次为()①脱氢、脱水、再脱氢、硫解②脱氢、加水、再脱氢、硫解③脱水、加氢、硫解、再加氢④加氢、缩合、再加氢、脱水9、体内活性甲基的供体是()①蛋氨酸②S-腺苷蛋氨酸③胆碱④N5-CH3FH410、关于DNA复制的描述那一项是正确的()①亲代DNA的其中一条链作为模板,称为有意义链②需要RNA指导的DNA聚合酶③需要4种dNTP作原料④需要RNA引物提供5′-OH末端11、蛋白质生物合成的起始密码是()①GAU②AUG③UAG④UGA12、双链DNA中硷基的含量关系哪项错误()①A=T②G=C③A+T=G+C④A+G=C+T13、乳酸脱氢酶的辅酶含有()①维生素B1②维生素B2③维生素PP④泛酸14、下列哪组氨基酸都不能在体内合成()①谷、赖、精②色、天、甘③丝、丙、亮④苏、缬、异亮15、大肠杆菌DNA指导的RNA聚合酶由α2ββ′σ五个亚基组成,能识别转录起动子的是()①α亚基②β亚基③β′亚基④σ亚基16、DNA片段5′-ACTAGC-3′的转录产物是()①5′-UGAUCG-3′②5′-GCUAGU-3′③5′-TGATCG-3′④5′-GCTAGT-3′17、下列哪种氨基酸不是构成蛋白质的基本单位()①丙氨酸②精氨酸③鸟氨酸④缬氨酸18、胆红素在血液中运输形式是()①胆红素-清蛋白复合物②游离胆红素③葡萄糖醛酸胆红素④胆红素-Y蛋白复合物19、含甘油三酯最多的脂蛋白是()①CM②VLDL③LDL④HDL20、蛋白质的生理价值取决于食物蛋白质中()①蛋白质的含量②氨基酸的含量③氨基酸的种类、数量和比例与人体需要的接近程度④含氮量21、多晒太阳可预防下列哪种维生素缺乏()①维生素A②维生素D③维生素E④维生素K。
第一章第一章 核酸的结构和功能核酸的结构和功能一、选择题一、选择题1、热变性的DNA 分子在适当条件下可以复性,条件之一是(分子在适当条件下可以复性,条件之一是( )A 、骤然冷却、骤然冷却B 、缓慢冷却、缓慢冷却C 、浓缩、浓缩D 、加入浓的无机盐、加入浓的无机盐2、在适宜条件下,核酸分子两条链通过杂交作用可自行形成双螺旋,取决于(、在适宜条件下,核酸分子两条链通过杂交作用可自行形成双螺旋,取决于( ) A 、DNA 的Tm 值 B 、序列的重复程度、序列的重复程度C 、核酸链的长短、核酸链的长短D 、碱基序列的互补、碱基序列的互补3、核酸中核苷酸之间的连接方式是:( )A 、2’,5’—磷酸二酯键磷酸二酯键B 、氢键、氢键C 、3’,5’—磷酸二酯键磷酸二酯键D 、糖苷键、糖苷键4、tRNA 的分子结构特征是:( )A 、有反密码环和、有反密码环和 3’—端有—CCA 序列序列B 、有密码环、有密码环C 、有反密码环和5’—端有—CCA 序列序列D 、5’—端有—CCA 序列序列5、下列关于DNA 分子中的碱基组成的定量关系哪个是不正确的?(分子中的碱基组成的定量关系哪个是不正确的?( )A 、C+A=G+T B 、C=G C 、A=T D 、C+G=A+T 6、下面关于Watson-Crick DNA 双螺旋结构模型的叙述中哪一项是正确的?(双螺旋结构模型的叙述中哪一项是正确的?( ) A 、两条单链的走向是反平行的、两条单链的走向是反平行的 B 、碱基A 和G 配对配对C 、碱基之间共价结合、碱基之间共价结合D 、磷酸戊糖主链位于双螺旋内侧、磷酸戊糖主链位于双螺旋内侧7、具5’-CpGpGpTpAp-CpGpGpTpAp-3’3’顺序的单链DNA 能与下列哪种RNA 杂交? ( )A 、5’5’-GpCpCpAp--GpCpCpAp--GpCpCpAp-3’ B 3’ B 、5’5’-GpCpCpApUp--GpCpCpApUp--GpCpCpApUp-3’3’ C 、5’5’-UpApCpCpGp--UpApCpCpGp--UpApCpCpGp-3’ D 3’ D 、5’5’-TpApCpCpGp--TpApCpCpGp--TpApCpCpGp-3’3’ 8、RNA 和DNA 彻底水解后的产物(彻底水解后的产物( )A 、核糖相同,部分碱基不同、核糖相同,部分碱基不同B 、碱基相同,核糖不同、碱基相同,核糖不同C 、碱基不同,核糖不同、碱基不同,核糖不同D 、碱基不同,核糖相同、碱基不同,核糖相同9、下列关于mRNA 描述哪项是错误的?(描述哪项是错误的?( )A 、原核细胞的mRNA 在翻译开始前需加“PolyA”尾巴。
2020年江南大学生物化学801真题一.名词解释1. Alloseric enzyme2. Competitive inhibition3. Ketone body4. Isoelectric point of amino acids5. Melting temperature of DNA6. Substrate phosphorylation7. Urea cycle8. Semiconservaton replication二.判断题1、蛋白质变性是指蛋白质的立体结构遭到破环,因此肽键被破坏。
2、嘧啶核苷酸的最终代谢产物是尿素,代谢紊乱会造成痛风。
3、丙酮酸是糖酵解、有氧氧化和生糖氨基酸合成代谢途径的共同中间产物。
4、非竞争性抑制中,酶可以和底物及抑制剂结合,不会影响催化动力学。
5、化学渗透学说中,递电子体和递氢体都有质子泵的作用。
6、动物饥饿时,肝细胞里的最主要糖代谢途径是糖酵解。
7.细胞调节的三大机制是酶区域定位调节、酶活性调节和酶量调节。
8、脂肪酸合成中NADPH和氢离子主要来源于糖酵解9、柠檬酸和2.6-二磷酸果糖是磷酸果糖激酶-1-的激活剂。
10、所有冈崎片段的延伸都是按照3‘-5’方向进行的。
三.简答题1、葡萄糖-6-磷酸是糖代谢中的重要代谢途径,可以进入哪些途径,这些途径有什么作用。
2、叙述乳糖操纵子模型的调控原理,并解释葡萄糖效应(大肠杆菌在含有葡萄糖和乳糖的培养基中优先利用葡萄糖)的原因。
3、用强酸性阳离子交换树脂分离几组氨基酸,用PH=7的缓冲液洗脱,哪个先被洗脱出来。
(1)天冬氨酸和组氨酸(2)精氨酸和甲硫氨酸(3)谷氨酸和缬氨酸(4)丝氨酸和亮氨酸4、有氧氧化中,骨骼肌细胞和肝细胞经过糖酵解途径产生的NADH,进入线粒体内产生ATP有差异吗?为什么?5、嘌呤环中各元素的来源6、从营养物质代谢角度,说明为何减肥的人不宜摄入较多糖类物质(写出关键步骤、关键酶、细胞定位)7、从下列几方面比较脂肪酸合成和β氧化的区别(1)合成场所(2)酰基载体(3)受氢体或递氢体(4)合成或降解延伸方向(5)二氧化碳的需求(6)能量变化(7)酶系8、乳酸和丙氨酸具有相同的碳骨架,一分子乳酸和一分子丙氨酸分解代谢生成二氧化碳和水,分别生成多少摩尔的ATP?哪一个产能多?写出具体过程。
801生物化学(含实验)密押三套卷(三)一、名词解释(每题5分,共40分)DomainIsoenzymeDNA double helixSubstrate level phosphorylationCombined deaminationMelting temperatureAllosteric regulationEnzyme linked immunosorbent assay参考答案答:结构域:含数百个氨基酸残基的多肽链经常折叠成两个或多个稳定的相对独立的球状实体。
答:同工酶:存在于同一种属生物或同一个体中能催化同一种化学反应,但酶蛋白分子的结构及理化性质和生化特性(Km、电泳行为等)存在明显差异的一组酶。
它们是由不同位点的基因或等位基因编码的多肽链组成。
答:DNA双螺旋:一种核酸的构象,在该构象中,两条反向平行的多核甘酸链相互缠绕形成一个右手的双螺旋结构。
碱基位于双螺旋内侧,磷酸与核糖基在外侧,通过磷酸二酯键相连。
答:底物水平磷酸化:物质在生物氧化过程中,常生成一些含有高能键的化合物,而这些化合物可直接偶联ATP或GTP的合成,这种产生ATP等高能分子的方式称为底物水平磷酸化。
答:联合脱氨基:联合脱氨基作用指的是转氨基作用和谷氨酸氧化脱氨基作用的联合,是生物体内最主要的脱氨基方式,主要的脱氨基过程如下:氨基酸+α-酮戊二酸↔α-酮酸+谷氨酸(转氨酶)谷氨酸+NAD++H20↔α-酮戊二酸+NH3+NADH+H+(谷氨酸脱氢酶)答:熔解温度:加热变性使得DNA的双螺旋结构失去一半时的温度称为该DNA的熔解温度。
答:别构调节:有些酶分子在空间至少有两个不同的部位,一个为催化部位,一个为调节部位。
某些物质可以与这种酶的调节部位相互作用而使酶分子构象发生改变,进而使催化部位受到影响,导致酶的催化活性改变,这种现象称为酶的别构调节,或称别位调节、变构调节。
答:酶联免疫吸附测定:用酶标记抗体,并将已知的抗原或抗体吸附在固相载体表面,使抗原抗体反应在固相载体表面进行,用洗涤法将液相中的游离成分洗除,最后通过酶作用于底物后显色来判断结果。
801生物化学(含实验)密押三套卷(二)一、名词解释(每题5分,共40分)Isoelectric pointEmbden-meyerhof pathwayRespiratory chainEssential amino acidsOkazaki fragmentsProsthetic groupSubunitLipid mobilization参考答案答:等电点:指氨基酸的正离子浓度和负离子浓度相等时的 pH 值,即分子表面净电荷为0的pH值,用符号 pI 表示答:糖酵解:葡萄糖或糖原经过一系列酶促反应生成丙酮酸,同时生成少量ATP的过程。
在无氧或缺氧条件下,丙酮酸会还原生成乳酸。
答:呼吸链:是由一系列的递氢体和递电子体按照一定的顺序排列所组成的连续反应体系,它将代谢物(NADH、FADH2)脱下的氢交给氧生成水,氧化释放的自由能供给ATP的合成。
生物体内有两条呼吸链,一条是NADH氧化呼吸链,一条是FADH2氧化呼吸链。
答:必需氨基酸:指人体自身不能合成或者合成速度不能满足人体需要,必须从食物中摄取的氨基酸。
必需氨基酸对成人来说有8种,婴儿有九种。
答:冈崎片段: DNA复制过程中,DNA聚合酶只能以5'→3'方向聚合子代DNA链,以5'→3'方向的亲代DNA链作为模板复制时则不连续,合成的子链称为随从链,亲代DNA链在复制时逐步解开,因此随从链的合成也是一段一段的。
DNA在复制时,由随从链所形成的一些子代DNA短链称为冈崎片段。
答:辅基:辅基是指以共价键和酶蛋白结合的小分子有机物质,不能通过透析或超滤的方法除去。
答:亚基:亚基:通常由一条多肽链盘曲折叠形成的三维结构实体,单独存在时没有活性,数个亚基以非共价力缔和时形成四级结构,才具有生物学活性。
答:脂肪动员:储存在脂肪细胞中的脂肪,被脂肪酶逐步水解为游离脂酸及甘油并释放入血以供其他组织氧化利用的过程。
二、判断正误并改错(每题3分,共30分)1、纤维素是结构同多糖,而几丁质是结构杂多糖。
处方销毁工作总结近年来,处方药的滥用和非法交易问题日益严重,对社会秩序和公共健康造成了严重影响。
为了有效遏制处方药滥用现象,保障公众健康安全,各级卫生部门开展了大规模的处方销毁工作。
在这一工作中,我们不仅要严格按照相关法律法规进行处方销毁,还要加强对处方药的监管和管理,确保其安全销毁,避免再次流入市场。
首先,我们要加强对处方药的管理和监管。
只有加强对处方药的监管,才能有效遏制处方药的滥用和非法交易。
我们要建立健全的处方药管理制度,加强对处方药的流通和销售监管,严格控制处方药的配送和销售环节,杜绝处方药的非法流入市场。
同时,我们还要加强对处方药的质量监管,确保处方药的质量安全,杜绝假冒伪劣处方药的流入市场。
其次,我们要加强对处方销毁工作的组织和管理。
处方销毁是一项重要的工作,需要各级卫生部门和相关单位的通力合作。
我们要建立健全的处方销毁工作机制,明确处方销毁的责任主体和工作流程,确保处方销毁工作的顺利进行。
同时,我们还要加强对处方销毁工作的监督和检查,确保处方销毁工作的合法合规,杜绝各种违法行为的发生。
最后,我们要加强对处方销毁工作的宣传和教育。
只有提高公众对处方销毁工作的认识和重视程度,才能有效遏制处方药的滥用和非法交易。
我们要通过各种途径加强对处方销毁工作的宣传和教育,提高公众对处方销毁工作的认识和重视程度,引导公众正确使用处方药,防止处方药的滥用和非法交易。
总之,处方销毁工作是一项重要的工作,关系到公众健康安全和社会秩序稳定。
我们要加强对处方药的管理和监管,加强对处方销毁工作的组织和管理,加强对处方销毁工作的宣传和教育,共同努力,有效遏制处方药的滥用和非法交易,保障公众健康安全。
(四) 是非判断题1.氨基酸与茚三酮反应都产生蓝紫色化合物。
( )2.因为羧基碳和亚氨基氮之间的部分双键性质,所以肽键不能自由旋转。
( )3.所有的蛋白质都有酶活性。
( )4.α-碳和羧基碳之间的键不能自由旋转。
( )5.多数氨基酸有D-和L-两种不同构型,而构型的改变涉及共价键的破裂。
6.所有氨基酸都具有旋光性。
( )7.构成蛋白质的20种氨基酸都是必需氨基酸。
( )8.蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序在很大程度上决定了它的构象。
( )9.一氨基一羧基氨基酸的pI为中性,因为-COOH和-NH2的解离度相同。
( )10.蛋白质的变性是蛋白质立体结构的破坏,因此涉及肽键的断裂。
( )11.蛋白质是生物大分子,但并不都具有四级结构。
( )12.血红蛋白和肌红蛋白都是氧的载体,前者是一个典型的变构蛋白,在与氧结合过程中呈现变构效应,而后者却不是。
( )13.用FDNB法和Edman降解法测定蛋白质多肽链N-端氨基酸的原理是相同的。
14.并非所有构成蛋白质的20种氨基酸的α-碳原子上都有一个自由羧基和一个自由氨基。
( )15.蛋白质是两性电解质,它的酸碱性质主要取决于肽链上可解离的R基团。
( )16.在具有四级结构的蛋白质分子中,每个具有三级结构的多肽链是一个亚基。
( )17.所有的肽和蛋白质都能和硫酸铜的碱性溶液发生双缩尿反应。
( )18.一个蛋白质分子中有两个半胱氨酸存在时,它们之间可以形成两个二硫键。
( )19.盐析法可使蛋白质沉淀,但不引起变性,所以盐析法常用于蛋白质的分离制备。
( )20.蛋白质的空间结构就是它的三级结构。
( )21.维持蛋白质三级结构最重要的作用力是氢键。
( )22.具有四级结构的蛋白质,它的每个亚基单独存在时仍能保存蛋白质原有的生物活性。
( )23.变性蛋白质的溶解度降低,是由于中和了蛋白质分子表面的电荷及破坏了外层的水膜所引起的。
( )24.蛋白质二级结构的稳定性是靠链内氢键维持的,肽链上每个肽键都参与氢键的形成。
( )25.构成蛋白质的20种基本氨基酸除脯氨酸外,在结构上的共同点是与羧基相邻α-碳原子上都有一个氨基。
( )26.一个氨基酸在水溶液中或固体状态时是以两性离子形式存在。
( )27.一氨基一羧基氨基酸的pH为中性,因为---COOH和NH3解离程度相等。
( )28.构型的改变必须有旧共价键的破坏和新共价键的形成,而构象的改变则不发生此变化。
( )29.组成蛋白质的氨基酸与茚三酮反应都呈兰紫色。
( )30.肽的命名是从肽链的游离氨基开始的。
( )31.蛋白质分子中肽链能自由旋转。
( )32.蛋白质中主链骨架由NGGNGGNGG…………等组成。
.( )33.所有的蛋白质都具有一、二、三、四级结构。
.( )34.蛋白质在pl时其溶解度最小。
( )35.pH2.3时,所有氨基酸都带正电荷。
.( )36.SDS—PAGE中,肽链越长,结合的SDS分子越多,故泳动速度越快。
( )37.该氨基酸溶液的pH大于它的pI时,则该氨基酸在电场中向正极移动。
( )38.蛋白质分子的四级结构是指多个肽键通过共价键连成的整体分子。
( )39.血红蛋白与肌红蛋白均为氧的载体,前者是一个典型的变构蛋白,后者则不是。
.( )40.变性的蛋白质的分子量发生了变化。
( )41.纸电泳分离氨基酸是根据它们的解离性质。
( )Br能裂解Gly-Met-Pro三肽。
( )43.双缩脲反应是多肽和蛋白质特有的反应,所以二肽也有双缩脲反应。
()44.维持蛋白质三级结构最重要的作用力是氢键。
( )45.大多数蛋白质的主要带电基团是由它N端的氨基和C端的羧基给成。
( )46.蛋白质的亚基(或称亚单位)和肽键是同义的。
( )47.SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳法测蛋白质分子量是依据不同蛋白质所带电菏的不同而分离的。
( )48.用凝胶过滤(Sephade×G100)柱层析分离蛋白质时,总是分子量小的先下来,分子量大的后下来。
( )49.蛋白质变性作用的实质就是蛋白质分子中所有的键均被破坏引起天然构象的解体。
( )50.浓NaCl易破坏离子键,浓尿素易破坏氢键。
( )51.当溶液的pH值大于某一可解离基团的pKa值时,该基团有一半以上被解离。
( )52.一个化全物如能和茚三酮反应生成紫色,说明这化全物是氨基酸、肽或蛋白质。
( )53.一个蛋白质样品经酸水解后,能用氨基酸自动分析仪准确测定它的所有氨基酸。
( )54.用纸电泳法分离氨基酸主要是根据氨基酸的极性不同。
( )55.组氨酸是人体的一种半必需氨基酸。
( )56.在水溶液中,蛋白质溶解度最小时的pH值通常就是它的等电点。
( )57.变性蛋白质溶解度降低是因为蛋白质分子的电荷被中和以及除去了蛋白质外面的水化层所引起的。
( )58.血红蛋白的α-键、ß-键和肌红蛋白的肽键在三级结构上很相似,所以它们都有氧的能力。
血红蛋与氧的亲和力较肌红蛋白更强。
( )59.血红蛋白与肌红蛋白均为氧载体,前者是一个典型的别构(或变构)蛋白,因而与氧结合过程中呈现协同效应,而后者却不是。
( )60.测定别构酶的相对分子质量可以用十二烷基硫酸钠(SDS)-聚丙烯酰胺凝胶电泳。
61.某蛋白质在pH6时向阳极移动,则其等电点小于6。
( )62.构成蛋白质的所有氨基酸都是L-形氨基酸。
因为构成蛋白质的所有氨基酸都有旋性。
( )63.一条肽链在回折转弯时,转弯处的氨基酸常常是脯氨酸或甘氨酸。
( )64.如果用SephadexG-100来分离细胞色素C、血红蛋白、谷氨酸和谷胱甘肽,则洗脱顺序为:谷氨酸-谷胱甘肽-细胞色素C-血红蛋白。
( )65.α-螺旋中每个肽键的酰胺氢都参与氢键形成。
( )66.蛋白质的等电点是可以改变的,但等离子点不能改变。
( )67.天然氨基酸都具有一个不对称a-碳原子。
( )68.亮氨酸的疏水性比丙氨酸强。
( )69.蛋白质分子中所有氨基酸(除甘氨酸外)都是左旋的。
( )70.自然界的蛋白质和多肽类物质均由L-型氨基酸组成。
( )71.只有在很高或很低pH值时,氨基酸才主要以非离子化形式存在。
( )(五)问答题1.什么是蛋白质的一级结构?为什么说蛋白质的一级结构决定其空间结构?2.什么是蛋白质的空间结构?蛋白质的空间结构与其生物功能有何关系?3.蛋白质的α—螺旋结构有何特点?4.蛋白质的β—折叠结构有何特点?5.举例说明蛋白质的结构与其功能之间的关系。
6.什么是蛋白质的变性作用和复性作用?蛋白质变性后哪些性质会发生改变?7.简述蛋白质变性作用的机制。
8.蛋白质有哪些重要功能9.蛋白质分离和提纯有哪几个主要步骤?简要说明。
10.在蛋白质分子中有哪些重要的化学键?这些键分别在哪雪基团之间产生?11.蛋白质变性后有哪些现象出现?并举出三种以上能引起蛋白质变性的试剂。
12.某氨基酸溶于pH7的水中,所得氨基酸溶液的pH值为6,问氨基酸的pI 是大于6、等于6还是小于6?13.一个Ala、Ser、Phe、Leu、Arg、Asp和His的混合液在pH3.9时进行纸电泳,指出哪些氨基酸向阳极移动?哪些氨基酸向阴极移动?14.用阳离子交换树脂分离下列氨基酸对,用pH7.0的缓冲液洗脱时那种氨基酸先被洗脱下来?(1)Asp和Lys(2)Arg和Met(3)Glt和Val (4)Gly和Leu (5)Ser和Ala15.某一肽经酸水解组成分析为5种氨基酸,该肽的N端非常容易环化.经溴化氰处理后得一游离碱性氨基酸,Pauly反应阳性。
若用胰蛋白酶作用则得两个肽段:其一为坂口反应阳性,另一个在280nm有强的光吸收,并呈Millon阳性反应。
求此肽的氨基酸序列,并指出它的等点应该是大于、等于或小于7?16.有一球状蛋白质,在pH的水中溶液中能折叠成一定的空间结构。
通常非常非极性氨基酸侧链位于分子内部形成疏水核,极性氨基酸侧链位于分子外部形成亲水面。
问:(1)Val 、Pro、Phe、Asp、Lle和His中哪些氨基酸侧链位于分子内部?哪些氨基酸侧链位于分子外部?(2)为什么球状蛋白质分子内部和外部都可发现Gly和Ala?(3)虽然Ser、thr 、asn和Gln是极性的,为什么它们位于球状蛋白质的分子内部?(4)在球状蛋白质分子的内部还是外部能找到Cys(半胱氨酸),为什么?17.扼要解释为什么大多数球状蛋白质在溶液中具有下列性质。
(1)在低pH值时沉淀。
(2)当离子强度从零逐渐增加时,其溶解度开始增加,然后下降,最后出现沉淀。
(3)在一定的离子强度下,达到等电点PH 值时,表现出最小的溶解度。
(4)加热时沉淀。
(5)加入一种可和水混溶的非极性溶剂减小其介质的电常数,而导致溶解度减小。
(6)如果加入一种非极性强的溶剂,使介电常数大大地下降会导致变性。
18.向lL1mol/L的处于等电点甘氨酸溶液中加入0.3molHCI,问所得溶液的pH值是多少?如果加入0.3molNaOH以代替HCL时,pH值又是多少?19.1.068g的某种结晶a-氨基酸,其pk’1;和pk’2值分别为2.4和9.7,溶解于100ml的0.1mol /L NaOH溶液中时,其pH值为10.4。
计算该氨基酸的相对分子质量,并写出其可能的分子式。
20.已知Lys的ε-氨基的pk’a为10.5,问在pH9.5时,Lys水溶液中将有多少份数这种基团给出质子?21.有一个肽段,经酸水解测定知由4个氨基酸组成。
用胰蛋白酶水解成为两个片段,其中一个片段在280nm有强的光吸收,并且对Pauly反应、坂口反应都是阳性;另一个片段用CNBr 处理后释放出一个氨基酸与茚三酮反应呈黄色。
试写出这个肽的氨基酸排列顺序及其化学结构式。
22.一种纯的含钼蛋白质,用1cm的比色杯测定其消光系数ε为1.5。
该蛋白质的浓溶液含有10.56ug(Mo)/ml。
1:50稀释该浓溶液后A280为0.375。
计算该蛋白质的最小相对分子质量(Mo的相对原子质量为95.94)。
23.1.0mg某蛋白质样品进行氨基酸分析后得到58.1ug的亮氨酸和36.2ug的色氨酸,计算该蛋白质的最小相对分子质量。
24.某一蛋白质分子具有螺旋及尽折叠两种构象,分子总长度为5.5×10-5cm,该蛋白质相对分子质量为250000。
试计算该蛋白质分子中a-螺旋及β-折叠两种构象各占多少?(氨基酸残基平均相对分子质量以100计算)。
25.根据蛋白质一级氨基酸序列可以预测蛋白质的空间结构。
假设有下列氨基酸序列(如图):(1)预测在该序列的哪一部位可能会出弯或β-转角。
(2)何处可能形成链内二硫键?(3)假设该序列只是大的球蛋白的一部分,下面氨基酸残基中哪些可能分布在蛋白的外表面,哪些分布在内部?天冬氨酸;异亮氨酸;苏氨酸;缬氨酸;谷氨酰胺;赖氨酸11、试比较较Gly、Pro与其它常见氨基酸结构的异同,它们对多肽链二级结构的形成有何影响?12、为什么说蛋白质水溶液是一种稳定的亲水胶体?13、聚赖氨酸(poly Lys)在pH7时呈无规则线团,在pH10时则呈α-螺旋;聚谷氨酸(poly Glu)在pH7时呈无规则线团,在pH4时则呈α-螺旋,为什么?14、多肽链片段是在疏水环境中还是在亲水环境中更有利于α-螺旋的形成,为什么?15、在蛋白质分子中有哪些重要的化学键?这些键分别在哪些基团之间产生?16、一个Ala、Ser、Phe、Leu、Arg、Asp和His的混合液在pH3.9时进行纸电泳,指出哪些氨基酸向阳极移动?哪些氨基酸向阴极移动?17、用阳离子交换树脂分离下列氨基酸对,用pH7.0的缓冲液洗脱时那种氨基酸先被洗脱下来?(1)Asp和Lys(2)Arg和Met(3)Glt和Val (4)Gly和Leu (5)Ser和Ala18、扼要解释为什么大多数球状蛋白质在溶液中具有下列性质。