生物化学简明教程（第四版）
第2章蛋白质
1.蛋白质：是由许多不同的α-氨基酸按一定的序列通过酰胺键（肽键）缩合而成的，具有较稳定的构象和一定生物功能的生物大分子。
2.蛋白质的生物学作用：蛋白质是生物体的重要组成成分；
蛋白质具有重要的生物学功能：
1）作为生物催化剂（酶）
2）物质的转运和储存
3）运动与支持作用
4）免疫保护作用
5）代谢调节作用
6）参与细胞间信息传递
氧化供能
3.蛋白质是生物体的重要组成成分：
分布广：所有器官、组织都含有蛋白质；细胞的各个部分都含有蛋白质。
含量高：蛋白质是细胞内最丰富的有机分子，占人体干重的45％，某些组织含量更高，例如脾、肺及横纹肌等高达80％。
4.蛋白质的元素组成：C（50~55%）、H（6~8%）、O（20~23%）、N（15~18%）、S（0~4%）、…Others: P、Cu、Fe、Zn、Mn、Se、I等。
5.每1g蛋白质中的氮相当于
6.25g蛋白质。
6.凯氏（Kjeldahl）定氮法：蛋白质含量=（总氮含量-无机氮含量）×6.25。
❤总结：从蛋白质水解物中分离出来的氨基酸有二十种，除脯氨酸和羟脯氨酸外，这些天然氨基酸在结构上的共同特点为：
(1)与羧基相邻的α-碳原子上都有一个氨基，因而称为α-氨基酸
(2)除甘氨酸外,其它所有氨基酸分子中的α-碳原子都为不对称碳原子,所以：
A.氨基酸都具有旋光性，[左旋（-）或右旋（+）]
B.每一种氨基酸都具有D-型和L-型两种立体异构体。目前已知的天然蛋白质中氨基酸都为L-型。
2.1 蛋白质的分类
2.1.1根据分子形状分类
1）球状蛋白质：（globular protein）外形接近球形或椭圆形，溶解性较好，能形成结晶，大多数蛋白质属于这一类。颗星使多种多样的生物学功能。
2）纤维状蛋白质(fibrous protein)分子构象类似纤维或细棒。它又可分为可溶性纤维状蛋白质和不溶性纤维状蛋白质。大多数不溶于水。
3）膜蛋白质：一般折叠成近球形，插入生物膜。
2.1.2根据分子组成分类
1.简单蛋白(simple protein) ：又称为单纯蛋白质；这类蛋白质只
含由α-氨基酸组成的肽链，不含其它成分。（仅由肽链组成，不含有其他辅助成分的蛋白质。）
（1）清蛋白和球蛋白：（albumin and globulin）广泛存在于动物组织中。清蛋白易溶于水，球蛋白微溶于水，易溶于稀酸中。
（2）谷蛋白(glutelin)和醇溶谷蛋白(prolamin)：植物蛋白，不溶于水，易溶于稀酸、稀碱中，后者可溶于70－80％乙醇中。
（3）精蛋白和组蛋白：碱性蛋白质，存在与细胞核中。
（4）硬蛋白：存在于各种软骨、腱、毛、发、丝等组织中，分为角蛋白、胶原蛋白、弹性蛋白和丝蛋白。
2.结合蛋白(conjugated protein)：由简单蛋白与其它非蛋白成分结合而成，其辅助成分通常称为辅基。
（1）核蛋白：由简单蛋白与核酸结合而成。如细胞核中的核糖核蛋白等。
（2）糖蛋白与蛋白聚糖：由简单蛋白与糖类物质组成。如细胞膜中的糖蛋白等。糖与蛋白质的结合方式：O连接和N连接
（3）脂蛋白：由简单蛋白与脂类结合而成。--脂蛋白等。
（4）色蛋白：由简单蛋白与色素结合而成。如血红素、过氧化氢酶、细胞色素c等。
（5）磷蛋白：由简单蛋白质和磷酸组成。如胃蛋白酶、酪蛋白、角蛋白、弹性蛋白、丝心蛋白等。
2.1.3根据功能分类
酶
调节蛋白
贮存蛋白
转运蛋白质
运动蛋白
防御蛋白和毒蛋白
受体蛋白
支架蛋白
结构蛋白
异常功能
2.2蛋白质的组成单位——氨基酸
氨基酸 （amino acid) 是蛋白质的基本组成单位。从细菌到人类，所有蛋白质都由20种标准氨基酸组成。
2.2.1氨基酸的结构通式
2.2.2氨基酸的分类 1.根据R 基的化学结构，可将氨基酸分为
①脂肪族氨基酸（疏水性：Gly 、Ala 、Val 、Leu 、Ile 、Met 、Cys ；极性：Arg 、Lys 、Asp 、Glu 、Asn 、Gln 、Ser 、Thr ）
②芳香族氨基酸：Phe 、Tyr
③杂环氨基酸：Trp 、His
④杂环亚氨基酸：Pro
COOH C H H 2N
R
2.按照R基的极性：
①非极性R基氨基酸：Gly、Ala、Val、Leu、Ile、Phe、Met、Pro、Trp
②不带电荷的极性R基氨基酸：Ser、Thr、Asn、Gln、Tyr、Cys
③极性带负电荷的R基氨基酸：Asp、Glu
④极性带正电荷的R基氨基酸：His、Lys、Arg
3.20种常见氨基酸的名称和结构式（见教材P22-24）
4.20种标准氨基酸
❤总结：①属于芳香族氨基酸的是：色氨酸Trp、酪氨酸Tyr、苯丙氨酸Phe
②属于亚氨基酸的是：脯氨酸Pro
③含硫氨基酸包括：半胱氨酸Cys、甲硫氨酸Met
④分子量最小的氨基酸是:甘氨酸Gly
⑤能形成二硫键的氨基酸是:半胱氨酸Cys
⑥含二羧基一氨基的氨基酸有：谷氨酸Glu、天冬氨酸Asp
2.2.3氨基酸的理化性质
◆一般物理性质：
1.①氨基酸一般有味（无味、甜、苦、鲜等）；②一般均溶于水，溶于酸、碱中；不溶于有机溶剂。③高熔点（200℃以上）
2.氨基酸的旋光性及立体异构：除甘氨酸外，氨基酸含有一个手性
-碳原子，因此都具有旋光性[左旋（-）或右旋（+）]，比旋光度是氨基酸的重要物理常数之一，是鉴别各种氨基酸的重要依据。
3.氨基酸的光吸收：①构成蛋白质的20种氨基酸在可见光区都没有光吸收，但在远紫外区(<220nm)均有光吸收。②在近紫外区(220-300nm)只有酪氨酸、苯丙氨酸和色氨酸有吸收光的能力。③酪max＝275nm，苯丙氨酸的max＝257nm max ＝280nm。
4.两性电离和等电点：氨基酸在水溶液中或在晶体状态时都以离子形式存在，所谓两性离子是指在同一个氨基酸分子上带有能放出质子的—NH3+正离子和能接受质子的—COO-负离子，因此氨基酸为两性电解质。
5.等电点：调节氨基酸溶液的pH，使氨基酸分子上的—NH3+基和—COO-基的解离程度完全相等时，即所带净电荷为零，此时氨基酸所处溶液的pH值称为该氨基酸的等电点（pI）。（当氨基酸相互连接成蛋白质时，只有其侧链基团和末端的α-氨基，α-羧基是可以离子化的。）
