抗体ppt课件

分类： 根据重链C区的不同，将抗体分为IgG、IgA、IgM、 IgD、IgE 五类。
亚类：
同一类抗体，其重链C区抗原特异性仍有差异。
•IgG可分为4个亚类：IgG1,IgG2,IgG3,IgG4。 •IgA可分为2个亚类： IgA1， IgA2。 •IgM可分为2个亚类： IgM1， IgM2。
• 2. 分泌片（secretory piece, SP):
是一种含糖的肽链，由粘膜上皮细 胞合成和分泌。结合到IgA二聚体上， 是分泌型IgA分子上的一个辅助成分， 有保护和转运作用。
IgM
分泌型IgA
SP
IgM和分泌型IgA结构示意图
血清型IgA
入血
浆细胞
分泌型IgA
二聚体
分泌型IgA
分泌型IgA的生成和分泌过程示意图
富含脯氨酸，易伸展弯曲，
CH1
且易被蛋白酶等水解。不
CH2
同的Ig其铰链区不同，IgM
CH3
和IgE无铰链区。
二、免疫球蛋白的功能区 • 1. 轻链有VL和CL两个功能区。 • 2. IgG、IgA和IgD重链有VH、CH1、CH2和CH3四个
功能区。 IgM和IgE重链多一个功能区： CH4。
功能区的作用：
• 2.胃蛋白酶:（铰链区 近C端）可得两个片段： ①一个F(ab’)2 片段。 ② Fc段被裂解为若干 小分子片段，即pFc’。
四、其他成分（J链和分泌片）
• 1.连接链（joinging chain,J链)：
由浆细胞合成，一条富含半胱氨酸 的多肽链。 将IgM连接成五聚体 将IgA连接成二聚体；
和ε链，其氨基酸种类和排列顺序不同，抗原特异性不 同。 免疫球蛋白分为五类：IgM、IgD、IgG、IgA和IgE
• 轻链（L链）： • 分子量约 25 kD，由214个氨基
酸残基构成
• 根据L链的抗原特异性的差异:分 为两种，即κ型和λ型。
2. 可变区和恒定区：
•① 可变区（variable
region，V区) ：氨基酸的
分型： 型：根据免疫球蛋白轻链C区抗原特异性的不同，
可分为κ型和λ型。
人L链的κ型：λ型约为2：1（小鼠则为20：1）
亚型：λ链 可分为λ1， λ2 ，λ3，λ4四个亚型。
同种异型
• 2.同种异型（allotype）： 是指同一种属不同个体之间其免疫球蛋白分子所 具有的不同抗原特异性。
• 主要反映在Ig分子的CH和CL上的一个或数个氨基酸 的差异。是由不同个体的遗传基因决定，又称同 种异型遗传标志。
1. 四肽链结构： 2条重链(Heavy chian,H链) 2条轻链（Light chian,L链）
通过二硫键连接成“Y”形结构 组成一个Ig的单体分子。
Ig为糖蛋白，糖基存在于重链上。
❖重链（H链）： 分子量约 50-75 kD，由450～570个氨基酸残基组成
❖五种不同种类的重链：分别为μ链、δ链、γ链、α链
第二节 免疫球蛋白的类型
免疫球蛋白 ——可具有抗体活性，与相应抗原决定簇特异性结合。 ——抗原物质，本身作为大分子糖蛋白，对异种动物或同种
异体，甚至体内其他B细胞来说又是一种抗原。 根据其抗原特异性，Ig分为三类:
1.同种型 2.同种异型 3.独特型
同种型
1.同种型（isotype）： 是指同一种属每个个体都具有的免疫球蛋白的抗原 特异性。即同一物种内所有Ig共同具有的抗原性。 其抗原决定簇主要位于C区。
《医学免疫学》
ຫໍສະໝຸດ Baidu
概述
抗体（antibody，Ab）： 是B细胞识别抗原后增殖分化为浆细胞所产生的一种 蛋白质，能与相应抗原特异性地结合，具有免疫功能。 主要存在于血清等体液中，是介导体液免疫的重要的 免疫效应分子。
•血清蛋白通过电泳方法分为： •白蛋白、α1、α2、β及γ球蛋白等组分。 •抗体活性主要在γ球蛋白组分（即丙种球蛋白） •还存在于α、β球蛋白处。见图1。
二硫键 补体结合部位 Fc受体结合部位
图3 免疫球蛋白（IgG）基本结构图
三、免疫球蛋白的水解片段
1.木瓜蛋白酶:（铰链区近N端处）可得三个片段 ❖① 2个相同的Fab段，即抗原结合片段（fragment of antigen binding) ❖② 1个Fc段,可结晶片段（fragment crystallizable)
白蛋白
蛋
球蛋白
白
量
IgM IgA
－
+
图1 正常血清中免疫球蛋白电泳示意图
概念
• 免疫球蛋白（immunoglobulin，Ig）： 将具有抗体活性或化学结构与抗体相似的球蛋白 统称为免疫球蛋白。
➢所有抗体均是免疫球蛋白，
但并非所有免疫球蛋白都 具有抗体活性
免疫球抗蛋体白
• I 分类：
分泌型（secreted ~ ，sIg）主要存在于体液中， 具有抗体的各种功能；
组成和顺序多变。靠近N
端的轻链的1/2区段和重 链的1/4或1/5区段，约110 个氨基酸，分为VH、VL 。
•② 恒定区（constant
region, C区）：氨基酸
的组成和顺序相对稳定。
抗 原 结 合 生 物 学 活 性
可变区： 超变区 (hypervariable region,
HVR)：氨基酸组成和顺序变化大。 又称为互补性决定区 （complementarity determining region,CDR）。
骨架区（framework region, FR）
氨基酸组成和顺序变化小。
VL
VH
立体图
图4 抗体的互补性决定区与抗原表位结合示意图
N端
超
变
C端
区
VL
CL
图5 Ig轻链 V 和 C 功能区结构示意图
4. 铰链区: (hinge region)
位于Y形分子两臂和主干之
间的区域，即CH1与CH2
之间。
① VH 和VL 是结合抗原的部位。 ② CL 和CH上具部分遗传标记(同种异型）。 ③补体结合位点（ CH2 或CH3 ）。 ④ CH3 或CH4与免疫细胞表面相应受体结合 ⑤ CH2 和CH3 介导IgG 通过胎盘。
氨基端
抗
原
结
合 部 位
VL
生
物 学
铰链区
活
性
区
VH
CH 2 CH 3 羧基端
重链 轻链
膜型（membrane ~ mIg ）是 B 细胞膜上的抗 原 受体（BCR)，识别抗原并启动B细胞的活化
免疫球蛋白的结构 免疫球蛋白的类型 抗体的功能 各类免疫球蛋白的特性和功能 免疫球蛋白的基因结构及其表达 单克隆抗体和基因工程抗体
第一节 免疫球蛋白的结构
一、免疫球蛋白的基本结构：