生化知识点梳理
蛋白质水解
（1）酸水解：破坏色胺酸，但不会引起消旋，得到的是L-氨基酸。（2）碱水解：容易引起消旋，得到无旋光性的氨基酸混合物。
（3）酶水解：不产生消旋，不破坏氨基酸，但水解不彻底，得到的是蛋白质片断。（P16）
酸性氨基酸：Asp（天冬氨酸）、Glu（谷氨酸）
碱性氨基酸：Lys（赖氨酸）、Arg(精氨酸）、His（组氨酸)
极性非解离氨基酸：Gly（甘氨酸）、Ser(丝氨酸）、Thr（苏氨酸）、Cys（半胱氨酸），Tyr（酪氨酸）、Asn（天冬酰胺）、Gln（谷氨酰胺）
非极性氨基酸：Ala（丙氨酸）、Val（缬氨酸）、Leu（亮氨酸）、Ile（异亮氨酸）、Pro（脯氨酸）、Phe（苯丙氨酸）、Trp（色氨酸）、Met（甲硫氨酸）
氨基酸的等电点调整环境的pH，可以使氨基酸所带的正电荷和负电荷相等，这时氨基酸所带的净电荷为零。在电场中既不向阳极也不向阴极移动，这时的环境pH称为氨基酸的等电点（pI）。
酸性氨基酸：pI= 1/2×（pK1+pKR）
碱性氨基酸：pI=1/2×（pK2+pKR）
中性氨基酸：pI= 1/2×（pK1+pK2）
当环境的pH比氨基酸的等电点大，氨基酸处于碱性环境中，带负电荷，在电场中向正极移动；当环境的pH比氨基酸的等电点小，氨基酸处于酸性环境中，带正电荷，在电场中向负极移动。
除了甘氨酸外，所有的蛋白质氨基酸的α-碳都是手性碳，都有旋光异构体，但组成蛋白质的都是L-构型。带有苯环氨基酸（色氨酸）在紫外区280nm波长由最大吸收
蛋白质的等离子点：当蛋白质在某一pH环境中，酸性基团所带的正电荷预见性基团所带的负电荷相等。蛋白质的净电荷为零，在电场中既不向阳极也不向阴极移动。这是环境的pH称为蛋白质的等电点。
盐溶：低浓度的中性盐可以促进蛋白质的溶解。
盐析：加入高浓度的中性盐可以有效的破坏蛋白质颗粒的水化层，同时又中和了蛋白质分子电荷，从而使蛋白质沉淀下来。
分段盐析：不同蛋白质对盐浓度要求不同，因此通过不同的盐浓度可以将不同种蛋白质沉淀出来。
变性的本质：破坏非共价键（次级键）和二硫键，不改变蛋白质的一级结构。蛋白质的二级结构：多肽链在一级结构的基础上借助氢键等次级键叠成有规则的空间结构。组成了α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规则卷曲等二级结构构象单元。α-螺旋α-螺旋一圈有3.6个氨基酸，沿着螺旋轴上升0.54nm，每一个氨基酸残基上升0.15nm，螺旋的直径为2nm。当有脯氨酸存在时，由于氨基上没有多余的氢形成氢键，所以不能形成α-螺旋。
β-折叠是一种相当伸展的肽链结构，由两条或多条多肽链侧向聚集形成的锯齿状结构。有同向平行式和反向平行式两种。以反向平行比较稳定。
β-转角广泛存在于球状蛋白中，是由于多肽链中第n个残基羰基和第n+3个氨基酸残基的氨基形成氢键，使得多肽链急剧扭转走向而致
超二级结构：指多肽链上若干个相邻的二级结构单元（α-螺旋、β-折叠、β-转角）彼此相互作用，进一步组成有规则的结构组合体（p63 ）。主要有αα，
αβα，ββ三种。
结构域：是存在于球状蛋白质分子中的两个或多个相对独立的、空间上能够辨认的三维实体，每个由二级结构组成，充当三级结构的元件，其间由单肽键连接（p64）。
蛋白质测序的常用方法
①N-末端分析：常用DNP法
②C-末端分析：胰蛋白酶（Lys, Arg)凝乳蛋白酶（Trp，Phe ，Tyr）
溴化氢（只断裂Met羧基端形成的肽键）
酶
多酶复合体：由几个酶聚合而成的复合体。它有利于系列反应的正常发生，有利于提高催化的效率，方便机体进行调控。
酶的分类：（1）氧化还原酶类：氧化还原反应
（2）转移酶类：基团转移，从一个分子到另一个分子
（3）水解酶：催化底物的加水分解反应。
（4）裂合酶类：向双键加入基团，或其逆反应
（5）异构酶类：分子内重排，形成异构体
（6）连接酶类：通过与ATP裂解相偶合的缩合反应
酶的专一性一种酶只能作用于某一种或一类结构、性质相似的物质
相对专一性：一种E能催化一类S （一种化学键/水解酶类）
绝对专一性：一种E只能催化一种S （脲酶）
酶活力单位：指1秒钟转化1摩尔底物所需要的酶量。
.酶的比活力：指每单位质量样品中的酶活力，即每毫克蛋白质中所含有的katal 数。
核酶:指具有催化功能的RNA。
米氏方程：V o=Vmax.[S]/(Km+[S])
Km值的意义：Km值在数值上等于当V o=1/2Vmax时的底物浓度，这是米氏常数的实际意义；Km有时被用作酶对底物亲和力指标；Km值的真实意义决定于酶促反应机制的特定方面，如反应步骤数目和各步的速率常数。
非竞争抑制存在时，Vmax不变，Km变大
非竞争抑制存在时，Vmax变小，Km不变
反竞争抑制存在时，表现为Vmax和Km都变小。
通常将酶酶分子中，直接与底物结合并且和催化作用直接相关的部位称为酶的活性部位或活性中心。
酶高效催化的有关因素 1.酶和底物的临近与定向；2.张力与形变；3.酸碱催化；
4.共价催化；
5.金属离子催化
别构效应：调节物（效应物）与别构酶分子中的别构中心（调节中心）结合后，诱导产生或稳定住酶分子的某种构象，使酶活性中心对底物的结合催化作用受到影响，从而调节酶促反应的速度。
同工酶：能催化同一种化学反应，但其酶蛋白本身的分子结构不同的一组酶，存在于生物的同一种属或同一个体的不同组织中，甚至同一组织、同一细胞中。简述pH对酶的活性有什么影响，原因是什么？
在一定的pH 下, 酶具有最大的催化活性,通常称此pH 为最适pH。高于或低于这一pH酶的活力都会下降。但酶的最适pH并不是固定的常数受酶的浓度、底物浓度、种类的影响较大。
