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丝蛋白简介
丝蛋白简介
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蜘蛛丝化学组成与形态结构
蜘蛛丝是由一些被称为原纤的纤维束组成, 而原纤又是几个厚度为120nm的微原纤的集合 体, 微原纤则是由蜘蛛丝蛋白构成的高分子 化合物。 它的横截面形态接近圆形, 与蚕丝 的三角形不同, 横切断裂面的内外层为结构 一致的材料, 无丝胶。 蜘蛛丝是单丝, 不需 要丝胶来粘住两根丝,因此没有蚕丝那样覆盖 于表面的水溶性物质。
(2)丝胶的组成和结构:丝胶存在于茧丝的 外围,因其性状与动物胶相似,故称为丝胶。 丝胶对丝素起保护作用,丝胶由蛋白质分子构 成,分子量约在10万,大部分由无规线团状的 非结晶球状蛋白质组成。
蚕丝的应用与改性
蚕丝用作织物纤维,其所以出类拔萃,是由于它具有 多孔性及很高的吸水回潮率,透气性好,光滑柔软, 手感好,因而穿着舒适;又因其具有特殊的光泽,使 织物显得很华贵,故有“纤维皇后”之称。但其缺点 易折皱,光照后易泛黄。为此,要作改性研究。 蚕丝的物理改性主要通过混纺。化学改性主要通过接 枝共聚。目的在于提高抗皱性和防光照泛黄性。 由于丝素蛋白对人体无害,丝素可制成透气良好的丝 素膜,用作人工皮肤、隐形眼镜以及人工角膜;丝素 经酸或酶水解成多肽,作为化妆品可改善皮肤的营养。 在食品、医疗及药物中也有应用前景。
蜘蛛丝
蜘蛛丝的主要成分为蛋白质氨基酸,其中百分 之六十的化学成分是丙氨酸、甘氨酸,其他则 是由20多种次要氨基酸组合而成的,也有某些 蜘蛛丝化学成分多达300种以上,非常的复杂, 目前无法以人工方式加以完全合成仿制。 含丙氨酸的蛋白分子形成结晶结构,赋予蜘蛛 丝强力;而排列较为杂乱的含甘氨酸蛋白分子 使蜘蛛丝有极好的弹力。
蜘蛛丝的特性与应用
质轻 高强度(钢铁的5倍) 高弹性(芳纶的10倍) 坚韧性(已知材料中最高) 扭转形状记忆效应 生物相容性好 因此, 它在航空航天(如飞机和人造卫星的结构材料、 复合材料,宇航服装)、军事(如坦克装甲、防弹衣、降 落伞)、建筑(如桥梁和高层建筑的结构材料)、医学(如 人造关节、肌腱、韧带)等领域表现出广阔的应用前 景
蚕丝被的特性
1.最懂得关心你的被子—吸湿透气性
蚕丝的丝素中有很多极细的孔隙(对比卷曲棉),丝 素中氨基酸本身为亲水性,所以蚕丝的吸湿性比较好 蚕丝的散湿速度快,即使含水率达到30% ,手感仍 不觉得潮湿 由于蚕丝是多孔性的物质,是热的不良导体,保暖性 能好,故又适宜制作冬季服装。
蚕丝被的特性
蛋白质的元素组成及其单体
蛋白质由C、H、O、N、S 等元素组成。特种蛋白质 还含有铜、铁、磷、钼、锌、碘等元素。 组成蛋白质的单体为氨基酸类,蛋白质水解得到各种 α-氨基酸的混合物。α-氨基酸具有如下的通式:
目前,已发现有 20 多种氨基酸
蛋白质的分子结构
多肽:称酰胺键 (--CO – NH--)为肽键。分 子量少于 10000 的称为多肽,分子量大于 10000 的称为蛋白质。 蛋白质分子中除了多肽键外,在肽链不同部位 之间或几条肽链之间,还存在着其它类型的键。 蛋白质分子中主要的副键有氢键、双硫键、离 子键、酯键等,简介如下:
谢谢!
(1)氢键:肽链上亚氨基的氢与另一条肽链羰 基上的氧生成氢键,存在于肽链之间或一条肽 链各链段之间。
(2)双硫键:两个半胱氨酸残基,除各自加入肽链外,还通 过—SH 基的脱氢,形成共价交联的双硫键。双硫键非常 牢固,起稳定肽链空间结构的作用。 (3)离子键:氨基酸残基中的羧基与另一氨基酸残基中的氨基, 在生理的pH值下离子化,正、负离子间结合形成离子键, 也称为盐键。离子键也用于维恃蛋白质的三维结构。 (4)疏水键:在水浴液中,蛋白质分子疏水性较强的一些侧基, 如内氨酸、缬氨酸、亮氨酸、苯丙氨酸等,会避开水而相 互缔合在一起,这种结合力称为疏水键,藏于分子内部, 对蛋白质分子结构的稳定和功能起重要作用。
蚕丝基础知识
蚕丝是世界上最细最柔软的天然纤维,它的细胞结构最接 近人体肌肤,所以其亲肤性能是所有纤维中最好的,被誉 为“纤维皇后”。蚕丝中含有97%以上动物蛋白以及人体 必需的18种氨基酸。其中,丝氨酸有滋养皮肤、防止皮肤 老化的作用;酪氨酸能吸收紫外线,故具有美白肌肤的作 用。蚕丝纤维有大量中孔结构,富含亲水因子,能及时吸 收水分,它的吸湿性仅次于羊毛,优于棉,所以吸湿排汗 性能优越(在标准大气条件下,回潮率可达11%左右,不 使人感到潮湿)。蚕丝柔软又富有弹性,在极短的时间内 即可将被内温度调至与体温相当的温度,寒冷时保持热量, 炎热时排出热气,具有天然的调节功能,达到冬暖夏凉的 效果。
桑蚕丝可以加工提炼成天然蚕丝水解液的活性, 从而抑制酪氨酸酶生成黑色素。
蚕丝被的特性
5.最舒适的被子――人类的第二层肌肤
“人体第二皮肤”的美誉, 被业界称为"纤维皇后" 其主要成分为纯天然动物蛋白纤维, 其构造和人类的皮肤是最相近的, 有87%是一模一样的, 内含多种人体必须的氨基酸, 有防风、除湿、安神、 滋养及平衡人体肌肤的功效.
蛋白质的分类与功能
蛋白质有多种分类方法,一般可依其形状分为 两大类:一类是能溶于水、酸、碱或盐溶液的 球状蛋白质;一类是不溶于水的纤维状蛋白质。
(一)球状蛋白质 多肽链自身扭曲折叠成特有的球形,如肌 红蛋白、血红蛋白酶等,都是球状蛋白质。肌 红蛋白接受从血红蛋白带来的血中的氧作为暂 时性氧的储存库.其分子折叠成扁圆球形,血 红蛋白用于输送氧气到全身,又将二氧化碳输 送到肺部。 (二)纤维状蛋白质 (丝蛋白) 纤维状蛋白质分子的形状为线形。按构象 分为三类:α-螺旋结构,如羊毛角蛋白、肌蛋 白、血纤维蛋白、胶原蛋白;β-片层结构,如 羽毛中的 β-角蛋白、蚕丝中的丝心蛋白;无规 线团,如花生蛋白、酪蛋白和卵蛋白。
蛋白质的三级结构和四级结构 蛋白质多肽链上所有原子之间的相互作用 使多肽链进一步折叠、盘曲成为内有袋形空穴 的空间排列,称为三级结构。扭折时,倾向于 把亲水的极性基团露于表面,而疏水的非极性 基团包在中间。由两个或两个以上各具有特定 一、二、三级结构的多肽链,通过次级键以一 定关系聚集所形成的空间排布,称为四级结构。
展望
自然界是天然高分子的宝库。 发掘新的天然高分子。 对已知的天然高分子改性,应用。 仿生学,基因工程,化学合成。
参考文献
[1] 严瑞芳,胡汉杰. 高分子时代的天然高分子. 高分 子通报,1994(3). [2] 汪泽翔,张俐娜. 天然高分子材料研究进展. 高分 子通报,2008(7). [3] 陈华,朱良均. 蚕丝丝胶蛋白的结构、性能及利用. 功能高分子学报,2001(14). [4] 刘永成,邵正中. 蚕丝蛋白的结构和功能. 高分子 通报,1998(3). [5] 刘全勇,江雷. 仿生学与天然蜘蛛丝仿生材料. 高 等学校化学学报,2010(6). [6] 蒲丛丛,何建新. 蚕丝在生物材料中的应用. 山东 纺织科技,2008(4).
丝蛋白简介
LG
Contents
蛋白质简介 蚕丝 蜘蛛丝 展望
蛋白质简介
蛋白质是生物体内一切组织的基础物质,在生 命过程的物理和化学活动中体现出很多功能, 主要有两个方面:一方面是起组织结构的作用, 如构成毛发丝、指甲、头角以及动物体中的皮 肤、韧带、和肌肉等;一方面起生物调节作用, 例如,生命过程中多种分子和离子的输送,各 种酶对生物化学反应的催化,抗体保护动物免 受细菌和病毒的侵害,胰岛素调节葡萄糖的代 谢等。另外,蛋白质还有其它方面更复杂的功 能。
2、最健康的被子—不会生成短纤维
桑蚕丝可以拉到1500米,这么长的桑蚕丝绝不 会从蚕丝被中跑出来 。
蚕丝被的特性
3.最干净的被子—不产生静电
纤被里面,化纤摩擦 产生静电 被子所产生的静电 吸附皮屑和灰尘
蚕丝被的特性
4.最美容的被子 —丰富的营养物质 桑蚕丝含有蛋白质大大高于珍珠,其中含氮量 比珍珠高37倍,主要氨基酸含量高10倍以上
[7] 刘让同,焦云. 蜘蛛丝与蚕丝结构性能比较.广 西纺织科技,2008(2). [8] 盛家镛,潘志娟. 蜘蛛丝的化学组成与结构初 探. 丝绸,2000(4). [9] 许靑. 蜘蛛丝蛋白的人工合成及人造蜘蛛丝. 苏州大学学报,2005(1). [10]王晓玉. 生物钢性及弹性蛋白. 蜘蛛丝研究进 展. 第四军医大学学报,2002(23). [11] Andress Seidel, Oskar Liivak, et al. Artificial spinning of spider silk. Macromolecules, 1998 ( 31).
蚕丝
蚕丝是一种天然蛋白质纤维。由蚕茧得到的丝 称茧丝,其主要的成分为丝素和丝胶,丝素也 称丝心蛋白,含量70% ~80%,丝胶含量 20% ~ 30%,还含有一些其它成分,如表所示。
(1)素纤维的组成和结构:每根茧丝由两根单丝平行粘 合而成。单丝中间为丝素纤维,外围为丝胶。丝素纤 维横截面形状近似三角形,由 50 ~100 根直径平均约 为 1μm 的细纤维经丝胶粘合而成,细纤维再由平均 粗细均为 10nm 的微纤维构成,微细纤维由蛋白质分 子的肽链结构成。茧丝纤维的结构示意图如图所示。
(5)酯键:酸性氨甚酸残基中侧基R上有自由羧基,可与另一 氨基酸残基中侧基R上的羟基酯化形成酯键,如天冬氨酸 与丝氨酸残基的侧基可缩水形成酯键。
蛋白质分子的空间结构
蛋白质有非常复杂的结构,理论上可用其组成, 构型、构象及相互连接表示,由于蛋白质空间 结构的复杂性,习惯上采用多维结构加以表示, 即一级、二级、三级和四级结构。上述蛋白质 多肽链中氨基酸类的组成及其连接顺序称为一 级结构。 蛋白质的二级结构:蛋白质多肽链的二级结构 描述其构象或形状,主要有两种形式α-螺旋形 和 β-片层形 ,这是由主链中氢键相互作用而形 成的。
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