《生物化学》
1.1本章知识点串讲
1、糖类的作用、元素组成、化学本质、命名及分类
作用：能源物质、结构成分、信息分子、转变成其他物质。
元素组成：C、H、O
化学本质：多羟基酮或者多羟基醛
命名及分类：单糖、寡糖和多糖
2、单糖的结构、性质及其衍生物
单糖的结构：链状结构，环状结构等。
（一般不作为考点出现）
单糖的性质：
物理性质：旋光性（了解一下），甜度，溶解度。
化学性质：书中共涉及9种化学变化。
1）单糖的氧化：醛糖含有游离的醛基，具有很好的还原性。
被弱氧化剂氧化：醛糖酸。
（见教材）
被强氧化剂氧化：醛糖二酸。
2）单糖的还原：还原后生成糖醇。
3）形成糖脎（见教材）
4）形成糖酯与糖醚、糖苷（见教材）
5）单糖脱水
3、其他糖类（单糖衍生物、寡糖、多糖等）
肽聚糖：（教材P51）青霉素抑菌的作用机理。
1.2本章重难点总结
1、单糖的性质（尤其是化学性质）
2.1本章知识点串讲
天然脂肪酸的结构特点：骨架的碳原子数都是偶数个，这是因为生物体内脂肪酸是以二碳单位（CoA：乙酰形式）从头合成的。
3.1本章知识点串讲
1、氨基酸——蛋白质的构件分子
（1）蛋白质水解：酸水解、碱水解、酶水解（掌握三种具体水解方法及优缺点）（见教材P123）
（2）氨基酸在中性PH时，含有一个正电荷和一个负电荷，称为兼性离子。
2、氨基酸的分类
（1）按照R基的化学机构将20种常见氨基酸分为：脂肪族，芳香族和杂环族三类
A、脂肪族氨基酸：中性氨基酸含羟基或硫氨基酸酸性氨基酸及其酰胺碱性氨基酸
B、芳香族氨基酸
C、杂环族氨基酸
（2）按照R基的极性性质，20种常见氨基酸分为：非极性R基氨基酸、不带电荷的极性R基氨基酸、带正电荷的R基氨基酸、带负电荷的R基氨基酸。
3、氨基酸的酸碱化学
氨基酸的兼性离子形式（见教材P130）
氨基酸的解离：氨基酸是一类两性电解质
氨基酸的解离常数（重点）
（3）氨基酸的等电点：某一氨基酸处于静电荷为0时的pH。
（pI）
对于侧链不解离的中性氨基酸：pI=1/2（pKa1+ pKa2 ）
（4）氨基酸的甲醛滴定甲醛的作用（重点）
4、氨基酸的化学反应
（1）a-氨基参加的反应（4类）（见教材P135）
（2）a-羧基参加的反应（4类）（见教材P138）
（3）a-氨基和a-羧基共同参加的反应（2类）（见教材P139）
（4）侧链R基参加的反应
蛋白质的化学修饰：在较温和的条件下，以可控制的方式使蛋白质与某种试剂（称化学修饰剂）起特异反应，以引起蛋白质中个别氨基酸侧链或功能团发生共价化学改变。
5、氨基酸的光学活性和光谱性质
蛋白质的最大紫外吸收在280nm波长处
核磁共振（NMR）是一项涉及在外磁场存在下某些原子核吸收射频能量的波谱技术。
6、氨基酸混合物的分析分离（见教材P148）
（1）分配层析法的一般原理（2）分配柱层析（3）纸层析（4）薄层层析（5）离子交换层析（6）气液层析（7）高效液相层析（HPLC）
3.2本章重难点总结
（1）氨基酸的书写，氨基酸的分类及氨基酸的化学性质。
（2）氨基酸的分离
4.1本章知识点串讲
1、蛋白质通论
（1）蛋白质的化学组成和分类
蛋白质的平均含氮量为16%，凯氏定氮法测定蛋白质含量：
蛋白质含量=蛋白氮*6.25
（2）名词：单纯蛋白，缀合蛋白
（3）蛋白质结构的组织层次：
一级结构：多肽链的氨基酸序列
二级结构：多肽链借助氢键排列成自己特有的a螺旋和B折叠股片段。
三级结构：多肽链借助各种非共价键（非共价力）弯曲、折叠成具有特定走向的紧密球状构象。
四级结构：寡聚蛋白质中各亚基之间在空间上的相互关系和结合方式。
（4）蛋白质功能具有多样性
2、肽
（1）肽和肽键的结构茚三酮、双缩脲反应（见教材P166）
3、蛋白质一级结构的测定
（1）蛋白质测序的策略（测定蛋白质的一级结构，要求样品必须是均一的，纯度应在97%以上）（见教材P168）
（2）N-末端和C-末端氨基酸残基的鉴定
A、N-末端分析（见教材P169）
a 二硝基氟苯法（DNFB）
b 丹磺酰氯法（DNS）
c 苯异硫氰酸酯法（PITC）
d 氨肽酶法
B、C-末端分析（见教材P170）
a 肼解法
b 还原法
c 羧肽酶法（目前常见的4种羧肽酶：A、B、C、Y）
（3）二硫桥的断裂
（4）氨基酸组成的分析
（5）多肽链的部分裂解和肽段混合物的分离纯化
A 酶裂解法
B 化学裂解法
（6）肽段氨基酸序列的测定
A Edman化学降解法
B 酶降解法
C 质谱法
D 根据核苷酸序列的推定法
（7）肽段在多肽链中次序的决定
（8）二硫桥位置的确定
4.2本章重难点总结
1、蛋白质结构的组织层次
2、蛋白质一级结构的测定
5.1本章知识点串讲
1、研究蛋白质构象的方法：NMR
2、稳定蛋白质三维结构的作用力
稳定蛋白质三维结构的作用力主要是一些所谓弱的相互作用或称非共价键或次级键，包括氢键、范德华力、疏水作用和盐键（离子键）。
（1）氢键：稳定蛋白质二级结构的主要作用力
（2）范德华力（范德华相互作用）：定向、诱导和分散。
（3）疏水作用（熵效应）
水介质中球状蛋白质的折叠总是倾向于把疏水残基埋藏在分子的内部，这一现象为疏水作用或疏水效应。
（4）盐键
（5）二硫键
3、二级结构：多肽链折叠的规则方式
在能量平衡中，蛋白质主链的折叠产生由氢键维系的有规则的构象，称为二级结构。
常见的二级结构元件：a 螺旋，B折叠片，B转角和无规卷曲等。
（见教材p207）
4、超二级结构和结构域
（1）超二级结构
A 在蛋白质分子中特别是在球状蛋白质分子中经常可以看到由若干相邻的二级结构元件（主要是a螺旋和
B 折叠片）组合在一起，彼此相互作用，形成种类不多的、有规则的二级结构组合或二级结构串，在多蛋白质中充当三级结构的构件，称为超二级结构。
B超二级结构的基本组合形式：aa、BaB、BB （见教材p222）
（2）结构域
A 概念：多肽链在二级结构或超二级结构的基础上形成三级结构的局部折叠区，它是相对独立的紧密球状实体，成为结构域。
B 类型：（见教材p223）
5、球状蛋白质与三级结构
（1）球状蛋白质的分类（简单了解见教材224）
（2）球状蛋白质的三维结构特征（简单了解见教材228）
（3）三级结构是指由二级结构元件构建成的总三维结构，包括一级结构中相距远的肽段之间的几何相互关系和侧链在三维空间中彼此间的相互关系。
6、蛋白质折叠和结构预测
（1）蛋白质变性
A 概念：天然蛋白质分子受到某些物理因素如热、紫外线照射、高压和表面张力等或化学因素如有机溶剂、酸、碱等的影响时，生物活性丧失，溶解度降低，不对称性增高以及其他的物理化学常数发生改变，这种过程称为蛋白质变性。
B 变性的实质：蛋白质分子中的次级键被破坏，引起天然构象解体。
（变形不涉及共价键的破裂，一级结构仍然完好。
）
C 变性过程中发生的现象：生物活性丧失；一些侧链基团暴露；一些物理化学性质改变；生物化学性质改变。
D 变性剂：尿素和盐酸胍，能与多肽主链竞争氢键，因此破坏蛋白质的二级结构。
十二烷基磺酸钠（SDS）也是去污剂。
E 蛋白质复性：当变性因素除去后，变性蛋白质又可重新回复到天然构象，这一现象称为蛋白质复性。
（2）蛋白质结构的预测
蛋白质的三维机构是由一级序列决定的。
7、亚基缔合和四级结构
（1）有关概念：
球状蛋白质通过非共价键彼此缔合在一起，缔合形成聚集体的方式构成蛋白质的四级结构。
四级结构的蛋白质中每个球状蛋白质称为亚基。
亚基一般是一条多肽链。
亚基也称为单体。
由两个亚基组成的称为二聚体蛋白。
由4个亚基组成的称为四聚体蛋白。
（2）四级缔合的驱动力
稳定四级结构的作用力与稳定三级结构的作用力相同，为：范德华力、氢键、离子键和疏水作用。
（3）四级缔合在结构和功能上的优越性 A 增强结构稳定性 B 提高遗传经济性和效率
C 使催化基团汇集在一起
D 具有协同性和别构效应
（4）概念
多亚基蛋白质一般具有多个结合部位，结合在蛋白质分子的特定部位上的配体对该分子的其他部位所产生的影响称为别构效应。
别构效应分为同促效应和异促效应。
同促效应发生作用的部位是相同的，也即一种配体的结合对在其他同种部位的同种配体的亲和力影响，这种影响一般是使亲和力加强。
异促效应发生作用的部位是不同的，也即活性部位的结合行为将受到别构部位与效应物结合的影响。
5.2本章重难点总结
蛋白质结构层次的相关概念。
6.1本章知识点串讲
1、肌红蛋白的结构与功能（了解）
2、血红蛋白的结构与功能
（1）血红蛋白的主要功能就是在血液中结合并转运氧气。
（2）Bohr效应的重要生理意义。
（p264）
当血流经组织特别是流经代谢迅速的肌肉时由于这里的PH较低，CO2浓度较高，因此有利于血红蛋白释放氧气，使组织比单纯的氧分压降低获得更多的氧，而氧的释放又促使血红蛋白与H+和CO2的结合，以补偿由于组织呼吸形成的CO2所引起的PH降低，起着缓冲血液PH的作用。
当血液流经肺部时，由于肺部氧分压较高，有利于血红蛋白与氧结合并因此促进了H+和CO2的释放，同时CO2的呼出又有利于氧合血红蛋白的生成。
7.1本章知识点串讲
1、蛋白质的酸碱性质
蛋白质是两性电解质。
在没有其他盐类干扰时，蛋白质质子供体基团解离出来的质子数与质子受体基团结合的质子数相等时的pH称为等离子点。
2、蛋白质的分子大小与形状（见教材 291）
（1）根据化学组成测定最低相对分子质量
（2）沉降分析法测定相对分子质量：利用超速离心机。
（3）凝胶过滤法测定相对分子质量
（4）SDS聚丙烯酰胺凝胶电泳法测定相对分子质量
蛋白质颗粒在各种介质包括聚丙烯酰胺凝胶中电泳时，它的迁移率决定于它所带的净电荷以及分子大小和形状等因素。
如果在聚丙烯酰胺凝胶系统中加入阴离子去污剂SDS和少量巯基乙醇，蛋白质分子的电泳迁移率主要取决于它的相对分子质量，而与原来所带的电荷和分子形状无关。
3、蛋白质的胶体性质与蛋白质的沉淀
（1）蛋白质的胶体性质：蛋白质溶液属于胶体系统。
（2）蛋白质的沉淀：蛋白质在溶液中的稳定是相对的，有条件的。
沉淀蛋白质的方法有以下几种：（见教材p300）
A 盐析法：一般不引起蛋白质变性
B 有机溶剂沉淀法
C 重金属盐沉淀法
D 生物碱试剂和某些酸类沉淀法
E 加热变性沉淀法
4、蛋白质分离纯化的一般原则
蛋白质纯化的总目标是增加制品的纯度或比活，以增加单位蛋白质重量中所要蛋白质的含量或生物活性。
分离纯化蛋白质的一般程序：前处理、粗分级处理、细分级处理。
5、蛋白质的分离纯化方法（见教材 p301）
（1）根据分子大小不同的纯化方法
A 透析和过滤
透析是利用蛋白质分子不能透过半透膜的性质，使蛋白质和其他小分子物质如无机盐、单糖等分开。
过滤或超滤：利用压力或离心力，强行使水和其他小分子溶质通过半透膜，而蛋白质被截留在膜上，以达到浓缩和脱盐的目的。
B 密度梯度（区带）离心
蛋白质在具有密度梯度的介质中离心时，质量和密度大的颗粒沉降得快。
C 凝胶过滤：根据分子大小分离蛋白质
（2）利用溶解度差别的纯化方法
影响蛋白质溶解度的外部因素：溶液的PH，离子强度，介电常数，温度
A 等电点沉淀和PH控制
蛋白质处于等电点时，其净电荷为0，由于相邻蛋白质分子之间没有静电斥力而趋于聚集沉淀，因此在其他条件相同时，它的溶解度达到最低点。
B 蛋白质的盐溶和盐析
中性盐可以增加蛋白质的溶解度，这种现象称为盐溶。
当溶液的离子强度达到一定数值时，蛋白质溶解度开始下降，并从水中沉淀出来，这种现象称为盐析。
C 有机溶剂分级分离法
D 温度对蛋白质溶解度的影响
（3）根据电荷不同的纯化方法
A 电泳：在外电场的作用下，带点颗粒将向着与其电性相反的电极移动
B 聚丙烯酰胺凝胶电泳（PAGE）
C 毛细管电泳
D 等电聚焦（IEF）
E 层析聚焦
F 离子交换层析
（4）利用选择性吸附的纯化方法
（5）利用对配体的特异生物学亲和力的纯化方法
（6）高效液相层析和快速蛋白质液相层析
6、蛋白质的含量测定与纯度鉴定
（1）蛋白质含量测定凯氏定氮法，双缩脲法等。
（2）蛋白质纯度的鉴定
7.2本章重难点总结
蛋白质分离纯化的方法
（这一部分内容和实验本身紧密相关，是考试的重中之重）
8.1本章知识点串讲
1、酶催化作用的特点
酶作为生物催化剂的特点：
A 酶易失活
B 酶具有很高的催化效率
C 酶具有高度专一性
D 酶活性受到调节和控制（具体调节方式见教材p322）
2、酶的化学本质及组成
（1）酶的化学本质:有催化活性的RNA和蛋白质
不能说所有的蛋白质都是酶，只有具有催化作用的蛋白质，才称为酶。
（2）酶的化学组成
从化学组成来看，酶分为单纯蛋白质和缀合蛋白质。
属于缀合蛋白质的酶类，除了蛋白质外，还要结合一些对热稳定的非蛋白质小分子物质或金属离子，前者称为脱辅酶，后者称为辅因子。
全酶=脱辅酶+辅因子。
酶的辅因子，包括金属及有机化合物，根据他们与脱辅酶结合的松紧程度不同，可分为两类，辅酶和辅基。
辅酶指与脱辅酶结合比较松弛的小分子有机物，通过透析方法可以除去，如辅酶I和辅酶II等。
辅基是以共价键和脱辅酶结合，不能通过透析除去，需要经过一定的化学处理才能与蛋白质分开，如FAD等。
注意事项见教材（p324）
3 酶的命名和分类（简单了解）
4 酶的专一性
(1)酶的专一性：结构专一性和立体异构专一性
(2)关于酶作用专一性的假说
诱导契合假说：当酶分子与底物分子接近时，酶蛋白受底物分子诱导，其构象发生有利于底物结合的变化，酶与底物在此基础上互补契合进行反应。
5、酶的活力测定和分离纯化
（1）酶活力的测定
A 酶活力：酶催化某一化学反应的能力，酶活力的大小可以用在一定条件下所催化的某一化学反应的反应速率来表示，两者呈线性关系。
B 酶的活力单位（U）（见教材p336）
酶活力的大小即酶含量的多少，用酶活力单位表示，即酶单位（U）。
酶单位：在一定条件下，一定时间内将一定量的底物转化为产物所需的酶量。
（U/g，U/ml）
1961年，国际单位IU，1IU=1umol/min
1976年，国际单位Kat 1Kat=1mol/s
C 酶的比活力：每mg蛋白质所含的酶活力单位数，对于同一种酶来说，比活力越大表示酶的纯度越高。
比活力=活力U/mg蛋白=总活力U/总蛋白mg
D 酶活力的测定方法（见教材p336）
（2）酶的分离和纯化
生物细胞产生的酶有两类：胞外酶、胞内酶
胞外酶比胞内酶更容易分离纯化。
根据酶的特点在分离纯化中应注意一下几点：（见教材 p338）
选材、破碎、抽提、分离及纯化、结晶、保存
6、核酶（简单了解）
RNase P是催化tRNA前体5’端成熟的内切核酸酶，是由RNA和蛋白质两部分组成。
7、抗体酶（简单了解）
抗体酶是一种具有催化能力的蛋白质，其本质上是免疫球蛋白
8、酶工程简介（简单了解）
固定化酶：将水溶性酶用物理或化学方法处理，使之成为不溶于水的，但仍具有酶活性的状态。
生物酶工程：是酶学和以DNA重组技术为主的现代分子生物学技术相结合的产物。
8.2本章重难点总结
酶的化学组成及酶活力单位。
9.1本章知识点串讲
1、化学动力学基础
（1）反应速率及其测定
瞬时反应速率
（2）反应分子数和反应级数
A 反应分子数：在反应中真正相互作用的分子数
B 反应级数：根据实验结果，整个化学反应的速率服从哪种分子反应速率方程式，则这个反应即为几级反应。
反应级数表示反应速率与反应物浓度之间关系的问题。
2、底物浓度对酶反应速率的影响
（1）中间络合物学说
内容：当底物浓度较低时，反应速率与底物浓度的关系呈正比关系，表现为一级反应，随着底物浓度的增加，反应速率不再按比例升高，反应表现为混合级反应。
当底物浓度达到相当高时，底物浓度对反应速率影响变小，最后反应速率与底物浓度几乎无关，反应达到最大速率（Vmax），表现为零级反应。
酶底物中间络合物学说认为当酶催化某一化学反应时，酶首先和底物结合生成中间复合物（ES），然后生成产物P，并释放出酶。
S+E==ES==P+E
(2) 酶促反应的动力学方程式
A 米氏方程式的推导（见教材p356）
v＝Vmax[S]/（Km+[S])
这个方程称为Michaelis-Menten方程，是在假定存在一个稳态反应条件下推导出来的，其中 Km 值称为米氏常数，Vmax是酶被底物饱和时的反应速度，[S]为底物浓度。
由此可见Km值的物理意义为反应达到1/2Vmax 的底物浓度，单位一般为mol/L，只由酶的性质决定，而与酶的浓度无关。
可用Km的值鉴别不同的酶。
当底物浓度非常大时，反应速度接近于一个恒定值。
B 米氏常数和Vmax的意义
Km是酶的一个特性常数，Km的大小只与酶的性质有关，而与酶的浓度无关。
Km值随测定的底物、反应的温度、PH及离子强度而改变。
①当ν=Vmax/2时，Km=[S]。
因此，Km等于酶促反应速度达最大值一半时的底物浓度。
②当k-1>>k+2时，Km=k-1/k+1=Ks。
因此，Km可以反映酶与底物亲和力的大小，即Km值越小，则酶与底物的亲和力越大；反之，则越小。
③Km可用于判断反应级数：当[S]<0.01Km时，ν=（Vmax/Km）[S]，反应为一级反应，即反应速度与底物浓度成正比；当[S]>100Km时，ν=Vmax，反应为零级反应，即反应速度与底物浓度无关；当0.01Km<[S]<100Km 时，反应处于零级反应和一级反应之间，为混合级反应。
④Km是酶的特征性常数：在一定条件下，某种酶的Km值是恒定的，因而可以通过测定不同酶（特别是一组同工酶）的Km值，来判断是否为不同的酶。
⑤Km可用来判断酶的最适底物：当酶有几种不同的底物存在时，Km值最小者，为该酶的最适底物。
⑥Km可用来确定酶活性测定时所需的底物浓度：当[S]=10Km时，ν=91%Vmax，为最合适的测定酶活性所需的底物浓度
⑦Vmax可用于酶的转换数的计算：当酶的总浓度和最大速度已知时，可计算出酶的转换数，即单位时间内每个酶分子催化底物转变为产物的分子数。
3、酶的抑制作用
（1）概念：由于酶的必需基团化学性质的改变，但酶未变性，而引起酶活力的降低或丧失而称为抑制作用。
（2）抑制作用的类型
A 不可逆的抑制作用：抑制剂与酶的必需基团以共价键结合而引起酶活力丧失，不能用透析、超滤等物理方法除去抑制剂而使酶复活，称为不可逆抑制。
B 可逆的抑制作用：抑制剂与酶以非共价键结合而引起酶活力降低或丧失，能用物理方法除去抑制剂而使酶复活，这种抑制作用是可逆的称为可逆抑制。
根据可逆抑制剂与底物的关系，可逆抑制分为三种类型：竞争性抑制、
非竞争性抑制、反竞争性抑制
（3）可逆抑制作用动力学（了解见教材 p370）
（4）一些重要的抑制剂（了解见教材 p373）
4、影响酶反应的因素（见教材 p378）
温度 PH 激活剂
9.2本章重难点总结
1 、米氏方程的推导及应用
2 、酶的抑制作用类型
10.1本章知识点串讲
1、酶的活性部位
（1）酶活性部位的特点
某些特异氨基酸集中的区域，即与酶活力直接相关的区域称为活性部位或活性中心。
活性部位分为：结合部位和催化部位。
前者负责与底物结合，决定酶的专一性，后者负责催化底物键的断裂形成新键，决定酶的催化能力。
辅酶分子或辅酶分子上的某一部分结构，往往也是酶活性部位组成部分。
A 活性部位在酶分子的总体中只占相当小的部分
B 酶的活性部位是一个三维实体
C 诱导契合（重点）
D 酶的活性部位是位于酶分子表面的一个裂缝内。
E 底物通过次级键较弱的力结合到酶上。
F 酶活性部位具有柔性或可运动性。
诱导契合（induced-fit）：酶的活性部位并不是和底物的形状正好互补的，而是在酶和底物的结合过程中，底物分子或酶分子，有时是两者的构象同时发生了一定的变化后才互补的，这时催化基团的位置也正好在所催化底物键的断裂和即将生成键的合适位置。
这个动态的辨认过程称为诱导契合。
（2）研究酶活性部位的方法
A 侧链基团的化学修饰法
非特异性共价修饰
特异性共价修饰
亲和标记法
B 其他方法（简要了解见教材p386）
2、酶催化反应的独特性质（见教材 p388）
3、影响酶催化效率的有关因素
（1）底物和酶的邻近效应和定向效应
A 邻近效应：酶与底物形成中间复合物以后，使底物和底物之间，酶的催化基团与底物之间结合于同一分子而使有效浓度得以极大的提高，从而使反应速率大大增加的一种效应。
B定向效应是指反应物的反应基团之间和酶的催化基团与底物的反应基团之间的正确取位产生的效应。
（2）底物的形变和诱导契合
（3）酸碱催化
通过瞬时的向反应物提供质子或从反应物接受质子以稳定过渡态，加速反应的一类催化机制。
（4）共价催化又称亲核催化，或亲电子催化，在催化时，亲核催化剂或亲电子催化剂能分别放出电子或汲取电子并作用于底物的缺电子中心或负电子中心，迅速形成不稳定的共价中间复合物，降低反应活化能，使反应加速。
（5）金属离子催化
（6）多元催化和协同效应
（7）活性部位微环境的影响
4、酶催化反应机制的实例（见教材 p394）
5、酶活性的调节控制
（1）别构调控（allosteric regulation）
酶分子的非催化部位与某些化合物可逆地非共价结合后发生构象的改变，进而改变酶活性状态，称为别构调控。
具有这种调节作用的酶称为别构酶。
凡能使酶分子发生别构作用的物质称为效应物或别构剂，通常为小分子代谢物或辅因子。
导致酶活性增加的物质称为正效应物或别构激活剂，反之为负效应物或别构抑制剂。
别构酶的性质：一般都是寡聚酶，通过次级键由多亚基构成。
（2）酶原的激活：由无活性状态转变成活性状态是不可逆的
（3）可逆的共价修饰：通过共价调节酶进行
6、同工酶
概念：催化相同的化学反应，但其蛋白质分子结构、理化性质和免疫能力等方面都存在明显差异的一组酶。
10.2本章重难点总结
1、酶活性部位的特点
2、影响酶催化效率的有关因素
11.1本章知识点串讲
1、维生素概论
（1）已知绝大多数维生素作为酶的辅酶或辅基的组成成分。
（2）维生素的分类
根据溶解性质分为：脂溶性和水溶性
脂溶性：维生素A、D、E、K等。
水溶性：维生素B1、B2、烟酸和烟酰胺、B6、泛酸、生物素、叶酸、B12和维生素C等。
2、水溶性维生素
（1）维生素PP和烟酰胺辅酶
维生素PP包括烟酸和烟酰胺。
在体内烟酰胺与核糖、磷酸、腺嘌呤组成脱氢酶的辅酶，只要是烟酰胺腺嘌呤二核苷酸（NAD+，辅酶I）和烟酰胺腺嘌呤二核苷磷酸（NADP+，辅酶II），其还原形式为NADH、NADPH。
（2）维生素B2和黄素辅酶
维生素B2又名核黄素。
在体内核黄素是以黄素单核苷酸（FMN）和黄素腺嘌呤二核苷酸（FAD）形式存在，是生物体内一些氧化还原酶（黄素蛋白）的辅基，与蛋白部分结合很牢。
（3）泛酸和辅酶A
泛酸是辅酶A和磷酸泛酰巯基乙胺的组成成分，辅酶A是泛酸的主要活性形式，简写为CoA
（4）维生素B6：包括吡哆醇、吡哆醛、吡哆胺。
11.2本章重难点总结
了解维生素及辅酶的相关概念
12.1本章知识点串讲。
