名词解释
1、酶的活性中心：酶的必需基团在空间结构上彼此靠近集中在一起形成具有一定空间结构
的区域
2、蛋白质的等电点：当溶液在某个pH时，使蛋白质分子所带的正电荷和负电荷数正好相
等，即净电数为零，在直流电场中既不向正极移动也不向负极移动，此时的溶液的pH 就是该蛋白质的等电点，用pI表示。
3、竞争性抑制作用：一般与天然底物结构相似，可与底物竞争酶的活性中心，从而降低酶
与底物结合效率，抑制酶活性的活性，这种抑制作用称竞争性抑制作用
4、米氏常数：Km，是酶的特征性常数之一，其值等于酶促反应速度为最大速度一半时底
物的浓度，单位为mol/L
5、全酶：酶蛋白与辅助因子单独存在时，都没有催化活性，只有两者结合成完整的分子时，
才具有活性，这种完整酶分子
6、糖的异生作用：由非糖物质转变为葡萄糖和糖原的过程称为糖异生作用
7、P/O比值：底物进行氧化时，每消耗一个氧原子所消耗的用于ADP磷酸化的无机磷酸
中的磷原子个数
8、呼吸链：指排列在线粒体内膜的一个有多种脱氢酶以及氢和电子传递体组成的氧化还原
系统
9、解偶联作用:氧化磷酸化过程中电子传递与ATP的形成两个过程分离，这种作用称为解藕联作用。
10、氧化磷酸化：底物脱下的氢经过呼吸链的依次传递，最终与氧结合生成水，这个过
程所释放的能量用于ADP的磷酸化反应（ADP+P i）生成ATP，这样，底物的氧化作用与ADP磷酸化作用通过能量相偶联
11、酮体：在肝细胞中脂肪酸氧化不完全，经常出现一些脂肪酸氧化的中间产物，即乙
酰乙酸，β-羟丁酸和丙酮，统称为酮体
12、脂肪酸的β-氧化：脂肪酸的氧化分解是从羧基端β-碳原子开始的，碳链逐次断裂，
每次产生一个二碳单位，即乙酰CoA,此过程称为脂肪酸的β-氧化
13、必需氨基酸：一部分氨基酸在动物体内不能合成，或合成太慢，远不能满足动物需
要，因而必须由饲料供给，被称为必需氨基酸
14、联合脱氨基作用：体内大多数的氨基酸脱去氨基，是通过转氨基作用和氧化脱氨基
作用两种方式联合起来进行的，这种方式称为联合脱氨基作用
15、转氨基作用：在氨基转移酶或称转氨酶的催化下，某一种氨基酸的α-氨基转移到
另一种α-酮酸的酮基上，生成相应的氨基酸和α-酮酸，这种作用称为转氨基作用
16、氨基酸的脱氨基作用：在酶的催化下氨基酸脱去氨基的作用，称为脱氨基作用
17、尿素循环：尿素的生成是一个循环过程，该过程从鸟氨酸开始，每经过一次循环，
生成一分子尿素，鸟氨酸恢复原状，因此把此过程称为尿素循环或鸟氨酸循环
18、DNA的半保留复制：在复制开始时亲代DNA双股链间的氢键断裂，双链分开，
然后以每一条链为模板，分别复制出与其互补的子链，从而使一个DNA分子转变成与之完全相同的两个DNA分子，复制出来的每个子代双链DNA分子中，都含有一条来自亲代的旧链和一条新合成的DNA链，所以把这种复制方式称为半保留复制
19、DNA的半不连续复制：DNA复制时复制叉向前移动留下两条单链分别做模板，一
条是3'-5'方向，以它为模板合成的新链是5'-3'方向，是连续的，称为前导链，而另一条模板链是5'-3'方向，以它为模板，合成的新链是不连续的DNA片段，称为冈崎片段，所以称为半不连续复制
20、冈崎片段：以方向为5'-3'的DNA单链为模板合成的新链是不连续的DNA片段，
称作冈崎片段
21、前导链：在一条链上，DNA合成方向和复制移叉动方向相同，称作领头链
22、滞后链：在一条链上，DNA合成方向与复制叉移动方向是相反的，称作随从链
23、反转录：是以RNA为模板，在反转录酶的作用下合成DNA的过程，是DNA生物
合成的一种特殊方式
24、模板链：负责转录合成子链的链叫模板链，又称无意义链
25、编码链：与模板链互补的链称为编码链，又称有意义链
26、转录：以DNA为模板，在RNA聚合酶的作用下合成mRNA,将遗传信息从DNA
分子上转移到mRNA分子上，这一过程称为转录
27、PolyA：真核生物mRNA3’末端多聚A通常写作PolyA，又称尾巴结构
28、遗传密码：是DNA或其转录的mRNA中的核苷酸（碱基）顺序与其编码的蛋白
质多肽链中氨基酸顺序之间的对应关系
29、翻译：在细胞质中以mRNA为模板，在核糖体、tRNA和多种蛋白因子等的共同作
用下，将mRNA中由核苷酸排列顺序决定的遗传信息转变为由20种氨基酸组成蛋白质的过程，称为翻译
30、遗传密码的简并性：密码子共有64个，除UAA、UAG和UGA不编码氨基酸外，
其余61个密码子负责编码20种氨基酸，因此出现了多种密码子编码一种氨基酸的现象
5’-GATCAA-3’这段序列的互补序列为3’-TTGA TC-5’。
真核细胞mRNA帽子结构最多见的是m7GPPPNmPNmP
DNA中的碱基：腺嘌呤、鸟嘌呤、胞嘧啶、胸腺嘧啶
RNA中的碱基：腺嘌呤、鸟嘌呤、胞嘧啶、尿嘧啶
1953年，J.Watson和F.Crick提出了DNA右手双螺旋结构模型。
蛋白质的化学组成：元素组成：C、H、O、N 及少量的S，微量的磷、铁、铜、碘、锌、钼
特点：N 在各种蛋白质中的平均含量为16%
用定氮法可测定蛋白质含量（凯氏定氮法）：蛋白质含量(g) = 蛋白质含氮量×6.25
天然蛋白质中存在的氨基酸有20种，且均属L-氨基酸（甘氨酸除外）。
维持三级（空间）结构的作用力：（1）氢键（2）疏水相互作用（3）离子键（盐键）（4）配位键。（5）范德华力（分子间及基团间作用力：取向力：极性基团间、诱导力：极性与非极性基团间、分散力：非极性基团间（6）二硫键，二硫键不指导多肽链的折叠，三级结构形成后，二硫键可稳定此构象。
细胞质中的RNA主要包括三种类型，即rRNA、tRNA及mRNA，其中文全称分别是核糖体RNA、转运RNA及信使RNA。
组成蛋白质的氨基酸中带有芳香环的有苯丙氨酸，酪氨酸和色氨酸，它们在280nm波长有明显的光吸收，利用此性质可以方便、快速地测定这三种氨基酸的含量。
蛋白质的高级结构决定其功能，蛋白质的一级结构决定搞及结构和功能，一级结构是空间构象的基础。
根据维生素的溶解性不同，可将维生素分为两类，即水溶性维生素和脂溶性维生素。
酶作用高效率机理：1、邻近效应与定向效应底物形变3、共价催化（亲核催化，亲电子催化）4、酸碱催化
糖原是动物体内葡萄糖的贮存形式，在体内，可以存在于肝脏和肌肉。
酶活性影响因素包括有：底物浓度、酶浓度、pH、温度、抑制剂、激活剂等。
酶的可逆性抑制作用类型：竞争性抑制、非竞争性抑制、反竞争性抑制
