生物化学总结：第十章 氨基酸

第十章氨基酸代谢

植物、微生物从环境中吸收氨、铵盐、亚硝酸盐、硝酸盐等无机氮，合成各种氨基酸、蛋白质、含氮化合物。

人和动物消化吸收动、植物蛋白质，得到氨基酸，合成蛋白质及含氮物质。

有些微生物能把空气中的N2转变成氨态氮，合成氨基酸。

第一节蛋白质消化、降解及氮平衡

一、蛋白质消化吸收

哺乳动物的胃、小肠中含有胃蛋白酶、胰蛋白酶、胰凝乳蛋白酶、羧肽酶、氨肽酶、弹性蛋白酶。经上述酶的作用，蛋白质水解成游离氨基酸，在小肠被吸收。

被吸收的氨基酸（与糖、脂一样）一般不能直接排出体外，需经历各种代谢途径。

肠粘膜细胞还可吸收二肽或三肽，吸收作用在小肠的近端较强，因此肽的吸收先于游离氨基酸。

二、蛋白质的降解

人及动物体内蛋白质处于不断降解和合成的动态平衡。成人每天有总体蛋白的1%～2%被降解、更新。

不同蛋白的半寿期差异很大，人血浆蛋白质的t1/2约10天，肝脏的t1/2约1～8天，结缔组织蛋白的t1/2约180天，许多关键性的调节酶的t1/2均很短。

真核细胞中蛋白质的降解有两条途径：

一条是不依赖A TP的途径，在溶酶体中进行，主要降解外源蛋白、膜蛋白及长寿命的细胞内蛋白。

另一条是依赖A TP和泛素的途径，在胞质中进行，主要降解异常蛋白和短寿命蛋白，此途径在不含溶酶体的红细胞中尤为重要。

泛素是一种8.5KD（76a.a.残基）的小分子蛋白质，普遍存在于真核细胞内。一级结构高度保守，酵母与人只相差3个a.a残基，它能与被降解的蛋白质共价结合，使后者活化，然后被蛋白酶降解。

三、氨基酸代谢库

食物蛋白中，经消化而被吸收的氨基酸（外源性a.a）与体内组织蛋白降解产生的氨基酸（内源性a.a）混在一起，分布于体内各处，参与代谢，称为氨基酸代谢库。

氨基酸代谢库以游离a.a总量计算。

肌肉中a.a占代谢库的50％以上。

肝脏中a.a占代谢库的10％。

肾中a.a占代谢库的4％。

血浆中a.a占代谢库的1～6％。

肝、肾体积小，它们所含的a.a浓度很高，血浆a.a是体内各组织之间a.a转运的主要形式。

氨基酸代谢库

图

四、氮平衡

食物中的含氮物质，绝大部分是蛋白质，非蛋白质的含氮物质含量很少，可以忽略不计。

氮平衡：机体摄入的氮量和排出量，在正常情况下处于平衡状态。即，摄入氮＝排出氮。

氮正平衡：摄入氮＞排出氮，部分摄入的氮用于合成体内蛋白质，儿童、孕妇。

氮负平衡：摄入氮＜排出氮。饥锇、疾病。

第二节氨基酸分解代谢

氨基酸的分解代谢主要在肝脏中进行。

氨基酸的分解代谢一般是先脱去氨基，形成的碳骨架可以被氧化成CO2和H2O，产生A TP ，也可以为糖、脂肪酸的合成提供碳架。

一、脱氨基作用

主要在肝脏中进行

（一）氧化脱氨基

第一步，脱氢，生成亚胺。第二步，水解。

P219 反应式：

生成的H2O2有毒，在过氧化氢酶催化下，生成H2O+O2↑，解除对细胞的毒害。

1、催化氧化脱氨基反应的酶（氨基酸氧化酶）

（1）、Ｌ—氨基酸氧化酶

有两类辅酶，Ｅ—ＦＭＮ

Ｅ—ＦＡＤ（人和动物）

对下列a.a不起作用：

Gly、β-羟氨酸（Ser、Thr）、二羧a.a（Glu、Asp）、二氨a.a （Lys、Arg）

真核生物中，真正起作用的不是L-a.a氧化酶，而是谷氨酸脱氢酶。

（2）、D-氨基酸氧化酶 E-FAD

有些细菌、霉菌和动物肝、肾细胞中有此酶，可催化D-a.a脱氨。

（3）、Gly氧化酶 E-FAD

使Gly脱氨生成乙醛酸。

（4）、D-Asp氧化酶 E-FAD

E-FAD 兔肾中有D-Asp氧化酶，D-Asp脱氨，生成草酰乙酸。

（5）、L-Glu脱氢酶 E-NAD+ E-NADP+

P220 反应式：

真核细胞的Glu脱氢酶，大部分存在于线粒体基质中，是一种不需O2的脱氢酶。

此酶是能使a.a直接脱去氨基的活力最强的酶，是一个结构很复杂的别构酶。在动、植、微生物体内都有。

A TP、GTP、NADH可抑制此酶活性。

ADP、GDP及某些a.a可激活此酶活性。

因此当A TP、GTP不足时，Glu的氧化脱氨会加速进行，有利于a.a分解供能（动物体内有10%的能量来自a.a氧化）。

（二）非氧化脱氨基作用（大多数在微生物的中进行）

P 221

①还原脱氨基（严格无氧条件下）

图

②水解脱氨基

图

③脱水脱氨基

图

④脱巯基脱氨基

⑤氧化-还原脱氨基

两个氨基酸互相发生氧化还原反应，生成有机酸、酮酸、氨。

⑥脱酰胺基作用

谷胺酰胺酶：谷胺酰胺+ H2O →谷氨酸+ NH3

天冬酰胺酶：天冬酰胺+ H2O →天冬氨酸+ NH3

谷胺酰胺酶、天冬酰胺酶广泛存在于动植物和微生物中

（三）转氨基作用

转氨作用是a.a脱氨的重要方式，除Gly、Lys、Thr、Pro外，a.a都能参与转氨基作用。

转氨基作用由转氨酶催化，辅酶是维生素B6（磷酸吡哆醛、磷酸吡哆胺）。转氨酶在真核细胞的胞质、线粒体中都存在。

转氨基作用：是α-氨基酸和α-酮酸之间氨基转移作用，结果是原来的a.a生成相应的酮酸，而原来的酮酸生成相应的氨基酸。

P223 结构式：

不同的转氨酶催化不同的转氨反应。

大多数转氨酶，优先利用α-酮戊二酸作为氨基的受体，生成Glu。如丙氨酸转氨酶，可生成Glu，叫谷丙转氨酶（GPT）。肝细胞受损后，血中此酶含量大增，活性高。肝细胞正常，血中此酶含量很低。

动物组织中，Asp转氨酶的活性最大。在大多数细胞中含量高，Asp是合成尿素时氮的供体，通过转氨作用解决氨的去向。

转氨作用机制P224 图16-2

此图只画出转氨反应的一半。

（四）联合脱氨基

单靠转氨基作用不能最终脱掉氨基，单靠氧化脱氨基作用也不能满足机体脱氨基的需要，因为只有Glu脱氢酶活力最高，其余L-氨基酸氧化酶的活力都低。

机体借助联合脱氨基作用可以迅速脱去氨基。

1、以谷氨酸脱氢酶为中心的联合脱氨基作用

氨基酸的α-氨基先转到α-酮戊二酸上，生成相应的α-酮酸和Glu，然后在L-Glu脱氨酶催化下，脱氨基生成α-