教案
授课日期：年月日教案编号:
教学安排课型：新授课
教学方式：讲授性，主体参与教学
教学资源相关视频，图片，多媒体
授课题目（章、节）蛋白质化学
教学目的与要求：
1、掌握蛋白质的元素组成特点，氨基酸的结构通式；
2、掌握蛋白质一级结构、二级结构的概念、维系键；
3、掌握蛋白质的结构与功能的关系：
4、熟悉蛋白质物化性质：
5、了解蛋白质的与医学的关系；
重点与难点：
重点：蛋白质的元素组成特点，氨基酸的结构通式
难点：蛋白质物化性质
教学内容与教学组织设计：详见附页
课堂教学小结:
一、蛋白质的变性1、概念：天然蛋白质受到物理、化学因素的影响，导致其空间结构的破坏，从而使蛋白质的理化性质发生改变和生物功能的丧失称为蛋白质的变性作用。2、引起蛋白质变性的因素：物理因素、化学因素二、蛋白质的两性性质蛋白质中所带的正电荷与负电荷相等而呈电中性（此时为两性离），此时溶液的pH称为该蛋白质的等电点，常用pl 表示。三、蛋白质具有两性电离、胶体、变性和沉淀的性质。四、蛋白质的泄性、左量测左方法有多种。五、蛋白质具机体的有三大功能:。不同状态下的机体对蛋白质的需求及代谢情况有差异。构成人体的氨基酸有20种，其中8种是体内不能合成的，需从饮食种摄取。
复习思考题、作业题：
医院杀菌火毒的方式有哪些？这些方式和蛋白质变性有何关系？
课后反思：
做好新课导入是成功教学的关键，尽量做到知识点讲解的深入简出，要注意结合日常生活知识和护理相关知识。
教学主要容
5 mins 10 mins
5 mins 20 mins
10 mins
物理实验报告 标题：受迫振动的研究实验 摘要： 振动是自然界中最常见的运动形式之一，由受迫振动引发的共振现象在日常生活和工程技术中极为普遍。共振现象在许多领域有着广泛的应用，例如，众多电声器件需要利用共振原理设计制作。它既有实用价值，也有破坏作用。本实验采用玻耳共振仪定量测定了阻尼振动的振幅比值，绘制了受迫振动的幅频特性和相频特性曲线，并分析了阻尼对振动的影响以及受迫振动的幅频特性和相频特性。另外，实验中利用了频闪法来测定动态的相位差。
目录 1引言 (3) 2.实验方法 (3) 2.1实验原理 (3) 2.1.1受迫振动 (3) 2.1.2共振 (4) 2.1.3阻尼系数的测量 (5) 2.2实验仪器 (6) 3实验内容、结果与讨论 (7) 3.1测定电磁阻尼为0情况下摆轮的振幅与振动周期的对应关系 (7) 3.2研究摆轮的阻尼振动 (8) 3.3测定摆轮受迫振动的幅频与相频特性曲线，并求阻尼系数 (9) 3.4比较不同阻尼的幅频与相频特性曲线 (14) 4.总结 (15) 5.参考文献 (16)
1引言 振动是自然界中最常见的运动形式之一，由受迫振动引发的共振现象在日常生活和工程技术中极为普遍。共振现象在许多领域有着广泛的应用，例如为研究物质的微观结构，常采用核共振方法。但是共振现象也有极大的破坏性，减震和防震是工程技术和科学研究的一项重要任务。表征受迫振动性质的是受迫振动的振幅—频率特性和相位—频率特性（简称幅频和相频特性）。本实验采用玻耳共振仪定量测定了阻尼振动的振幅比值，绘制了受迫振动的幅频特性和相频特性曲线，并分析了阻尼对振动的影响以及受迫振动的幅频特性和相频特性。 2.实验方法 2.1实验原理 2.1.1受迫振动 本实验中采用的是玻耳共振仪，其构造如图1所示： 图一
生物化学实验的答案 Document number【980KGB-6898YT-769T8CB-246UT-18GG08】
生物化学实验的答案 一、理论考试部分 1.醋酸纤维薄膜电泳时，点样的一端应靠近电极的哪一端为什么 2. 答：负极。因为血清中各种蛋白质在PH为8.6的环境中均带负电，根据同性相吸，异性相斥原理，点样端在负极时蛋白质向正极泳动从而实现蛋白质分离。 3.用分光光度计测定物质含量时，设置空白对照管的意义是什么？ 答：空白对照是为了排除溶剂对吸光度的影响。溶液的吸光度表示物质对光的吸收程度，但是作为溶剂也能吸收，反射和透射一部分的光，因此必须以相同的溶剂设置对照，排除溶剂对吸光度的影响。 4.简述血清蛋白的醋酸纤维薄膜电泳的原理？ 答：血清蛋白中各种蛋白质离子在电场力的作用下向着与自身电荷相反的方向涌动，而各种蛋白质等电点不同，且在PH为8.6时所带电荷不同，分子大小不等，形状各有差异，所以在同一电泳下永动速度不同从而实现分离。 5.何谓R f值？影响R f值的主要因素是什么？ 答：Rf是原点到层析中心的距离与原点到溶剂前沿的距离之比。Rf的大小与物质的结构，性质，溶剂系统，层析滤纸的质量和层析温度有关， 6.什么是盐析盐析会引起蛋白质变性吗一般我们用什么试剂做盐析的实验 答：盐析是指当溶液中的中性盐持续增加时，蛋白质的溶解度下降，当中性盐的浓度达到一定程度的时候，蛋白质从溶液中析出的现象。盐析不会引起蛋白质的变性。一般用饱和硫酸铵溶液进行盐析。 7.简述DNS法测定还原糖浓度的实验原理？ 答：还原糖与DNS在碱性条件下加热被氧化成糖酸，而DNS被还原为棕红色的3-氨基-5-硝基水杨酸。在一定范围内还原糖的量与3-氨基-5硝基水杨酸颜色的深浅成正比，用分光光度计测出溶液的吸光度，通过查对标准曲线可计算出3-氨基-5硝基水杨酸的浓度，从而得出还原糖的浓度。 8.依据我们所做的实验，说明影响蛋白质沉淀的因素是什么影响蛋白质变性的因素是什 么沉淀和变性有何联系 答：水溶液中的蛋白质分子由于表面形成水化层和双电层从而形成稳定的亲水胶体颗粒，在一定的理化因素影响下蛋白质颗粒因失去电荷和脱水而沉淀。这些因素包括溶液的酸碱度、盐溶液的浓度、温度、重金属离子以及有机溶剂等。变性蛋白质不一定沉淀，沉淀的蛋白质不一定变性。 8. 什么是碘值脂肪的不饱和程度越大，碘值越大吗在测定碘值的实验中，氯仿的作用是什么 答：每100g脂肪所吸收的碘的克数，即脂肪的碘值。脂肪的不饱和度越大，碘值就越大。氯仿作为溶剂，去溶解脂肪。
生物化学期终试卷（2006-2007学年第一学期） 一、是非题：（共20分） 1. 细胞色素是指含有FAD辅基的电子传递蛋白。【F】 2. 哺乳动物无氧下不能存活，因为葡萄糖酵解不能合成ATP。【F】 3. 6-磷酸葡萄糖转变为1，6-二磷酸果糖，需要磷酸己糖异构酶及磷酸果糖激酶催化。【T】 4. 酮体是指在肝脏中合成的丙酮酸、乙酰乙酸、B-丁酸。【F】 5. 在生物体内物质代谢过程和能量代谢过程是紧密联系在一起的。【T】 6. 脂酰CoA在肉毒碱的携带下，从胞浆进入线粒体中氧化。【T】 7. ATP虽然含有大量的自由能，但它并不是能量的贮存形式。【T】 8. 葡萄糖是生命活动的主要能源之一，酵解途径和三羧酸循环都是在线粒体内进行。【F】 9. 磷酸吡哆醛只作为转氨酶的辅酶。【F】 10. 奇数碳原子的饱和脂肪酸经β-氧化后全部生成乙酰CoA。【F】 11. 原核细胞和真核细胞新生肽链N端第一个残基都为fMet。【F】 12. 真核生物mRNA多数为多顺反子，而原核生物mRNA多数为单顺反子。【F】 13. 核糖体是细胞内进行蛋白质生物合成的部位。【T】 14. 一般讲，从DNA的三联体密码子可以推定氨基酸的顺序，相反从氨基酸的顺序也可以毫无疑问地推定DNA顺序。【F】 15. 原核生物转录终止时不一定要ρ（Rho）因子参与。【T】 16. RNA的转录合成和DNA的合成一样，在起始合成前亦需要有RNA引物参加。【F】 17. 在蛋白质生物合成过程中mRNA是由3'端向5'端进行翻译的。【F】 18. 1mol葡萄糖经糖酵解途径生成乳酸，需经1次脱氢，两次底物水平磷酸化过程，最终净生成2molATP分子。【T】 19. 原核生物DNA聚合酶都有5'-3'的外切活性。【F】 20. 脂肪酸氧化降解主要始于分子的羟基端。【F】 二、单项选择题：（共20分） 1. 生物体内ATP最主要的来源是：【D】 A、糖酵解 B、TCA循环 D 、氧化磷酸化作用C、磷酸戊糖途径 2. 线粒体外NADH经α-磷酸甘油穿梭作用，进入线粒体内实现氧化磷酸化，其p/o值】C【为： A、0 B、1 D 、2 、 3 C3. 在三羧酸循环中，由α-酮戊二酸脱氢酶系所催化的反应需要：【A】 +B、A、NADNADP D 、FMN 、ATP C4. 糖酵解是在细胞的什么部位进行的：【B】 A、线粒体基质 B、胞液中 D C、内质网膜上、细胞核内 5. 糖酵解时哪一对代谢物提供~P使ADP生成ATP：【B】 A、甘油醛-3-磷酸及果糖磷酸 B、甘油醛-1，3-二磷酸及烯醇丙酮酸磷酸 C、甘油醛-α-磷酸及葡萄糖-6-磷酸 D、葡萄糖-1-磷酸及烯醇丙酮酸磷酸 6. 下列化合物中不含有高能磷酸键的是：【B】 A、ADP B、6-磷酸葡萄糖 D 、烯醇丙酮酸磷酸C、乙酰磷酸
生物化学实验 （二）
绪论 ?随着生物化学的发展和生物化学教学内容的不断丰富，生物化学实验也在不断更新和提高。 ?本门课程在以往教学工作的基础上，结合生物化学实验教学，力求使学生能够更加深刻地学习生物化学课程。 本实验课实验项目覆盖了当今生物化学研究中常用的技术和方法。
绪论 一、实验目的 ?掌握蛋白质、酶、核酸、糖等重要物质的分离、纯化和测定技术的原理及方法； ?掌握生物化学的基本知识、基本理论及基本实验技能； ?培养分析和解决问题能力以及严谨细致的科学作风、创新能力等综合素质。
?二、通过生物化学实验应该做到 ?学习设计一个实验的基本思路，掌握各个实验的基本原理，学会严密地组织自己的实验，合理地安排实验步骤和时间。 ?训练实验的动手能力，学会熟练地使用各种生物化学实验仪器。 ?学会准确翔实地记录实验现象和数据的技能，提高实验报告的写作能力，能够整齐清洁地进行所有的实验。 ?掌握生物化学的各种基本实验方法和实验技术，尤其是各种电泳技术和层析枝术，为今后参加科研工作打下坚实的基础。
?三、实验室规则 ?１、自觉遵守学习纪律，保持实验室肃静，不得喧哗吵闹、迟到早退。 ?２、爱护仪器，厉行节约。试剂、药品、蒸馏水等应节约使用，不得浪费。如不慎损坏仪器，应及时报告老师，说明原因；贵重、精密仪器，应先熟悉使用方法，在老师的指导下，严格按操作规程操作；发现故障，应立即报告老师，不得擅自处理。仪器使用完毕后，一定要填写使用记录。
绪论 ?３、取用试剂时，应仔细辨明标签，以免取错。取完试剂后，应及时将瓶盖盖好，放回原处，切忌乱拿乱放。 ?４、注意安全。对于有毒、腐蚀的试剂应避免其直接接触人体及衣物；乙醚、丙酮等易燃试剂应远离火源，以免发生意外。 ?５、注意实验室卫生、整洁。废弃液体应倒入水槽，实验用过的和棉花、废纸、沉淀废渣及其他废弃物品等均应放入指定容器，不得随意乱扔。实验结束后应将实验台整理好，并清扫、整理实验室。关好水、电、门、窗，方可离开实验室。
1-1分析与解(1) 质点在t 至(t ＋Δt )时间内沿曲线从P 点运动到P ′点,各量关系如图所示, 其中路程Δs ＝PP ′, 位移大小｜Δr ｜＝PP ′,而Δr ＝｜r ｜-｜r ｜表示质点位矢大小的变化量,三个量物理含义不同,在曲线运动中大小也不相等(注：在直线运动中有相等的可能)．但当Δt →0 时,点P ′无限趋近P 点,则有｜d r ｜＝d s ,但却不等于d r ．故选(B)． (2) 由于｜Δr ｜≠Δs ,故 t s t ΔΔΔΔ≠ r ,即｜v ｜≠v ． 但由于｜d r ｜＝d s ,故 t s t d d d d =r ,即｜v ｜＝v ．由此可见,应选(C)． 1-2分析与解 t r d d 表示质点到坐标原点的距离随时间的变化率,在极坐标系中叫径向速率．通常用符号v r 表示,这是速度矢量在位矢方向上的一个分量；t d d r 表示速度矢量；在自然 坐标系中速度大小可用公式t s d d =v 计算,在直角坐标系中则可由公式 2 2d d d d ?? ? ??+??? ??=t y t x v 求解．故选(D)． 1-3分析与解t d d v 表示切向加速度a ｔ,它表示速度大小随时间的变化率,是加速度矢量沿速度方向的一个分量,起改变速度大小的作用；t r d d 在极坐标系中表示径向速率v r (如题1 -2 所述)； t s d d 在自然坐标系中表示质点的速率v ；而t d d v 表示加速度的大小而不是切向加速度 a ｔ．因此只有(3) 式表达是正确的．故选(D)． 1-4分析与解 加速度的切向分量a ｔ起改变速度大小的作用,而法向分量a n 起改变速度方向的作用．质点作圆周运动时,由于速度方向不断改变,相应法向加速度的方向也在不断改变,因而法向加速度是一定改变的．至于a ｔ是否改变,则要视质点的速率情况而定．质点作匀速率圆周运动时, a ｔ恒为零；质点作匀变速率圆周运动时, a ｔ为一不为零的恒量,当a ｔ改变时,质点则作一般的变速率圆周运动．由此可见,应选(B)． 1-5分析与解 本题关键是先求得小船速度表达式,进而判断运动性质．为此建立如图所示坐标系,设定滑轮距水面高度为h,t 时刻定滑轮距小船的绳长为l ,则小船的运动方程为 2 2h l x -=,其中绳长l 随时间t 而变化．小船速度22d d d d h l t l l t x -== v ,式中t l d d 表示绳长l 随时间的变化率,其大小即为v 0,代入整理后为θ l h l cos /0 220v v v = -= ,方向沿x 轴负向．由速度表达式,可判断小船作变加速运动．故选(C)． 1-6分析 位移和路程是两个完全不同的概念．只有当质点作直线运动且运动方向不改变时,位移的大小才会与路程相等．质点在t 时间内的位移Δx 的大小可直接由运动方程得
生物化学实验报告 动物营养研究所 树润 2015.10.12 猪血中超氧化物歧化酶（SOD）的分离纯化及活性测定一．实验目地 1.通过实验了解活性物质的分离提取。 2.了解超氧化物歧化酶的基本功能与应用。 二．实验原理 超氧化物歧化酶是一种酸性蛋白，是唯一以自由基为底物 的酶，具有清除自由基的功能酶，在酶分子上共价连接金属辅 基，因此它对热、PH、以及某些理化性质表现出异常的稳定性。 该酶首次从牛红细胞中分离得到，是一种蓝色含铜蛋白，之后， 研究发现该蛋白酶具有催化氧发生歧化反应的能力，因此将其 命名为超氧化物歧化酶1-2。超氧化物歧化酶是一种能专一地清 除超氧离子自由基（O2-）的金属酶，它具有抗衰老、抗辐射、 抗炎抗癌等作用，因而在医药（如关节炎、红斑狼疮等疾病的 治疗3）、化妆品(有防晒抗炎效果4)、食品工业（SOD灵芝菌5 等）等方面具有了广泛的应用前景。 超氧化物歧化酶是广泛存在于生物体的一种金属酶, 可催化超氧阴离子自由基(O2-)与H+发生歧化反应, 生成H2O2和 O2。SOD催化下述反应：2H++2O2-→H2O2+O2。
超氧化物歧化酶按照它所含金属离子的不同，可分为 Cu-Zn-SOD、Mn-SOD、Fe-SOD等三种。Cu-Zn-SOD为二聚体，呈 蓝绿色；Mn-SOD呈紫红色；Fe-SOD呈黄褐色。 SOD提取、纯化制备方法各异, 常用方法有经典的溶剂沉淀法、盐析法、超滤法和层析法等6-7。本实验采用有机溶剂沉淀法8以新鲜猪血为原料，从中提取SOD并进行纯化。酶活力测定可用以下方法：邻苯三酚自氧化法9、黄嘌呤氧化酶法、NBT光还原法、化学发光法、肾上腺素自氧化法、亚硝酸法等。 该实验SOD酶活性采用邻苯三酚自氧化法测定，酶活性单 位定义为：每毫升反应液中，每分钟抑制邻苯三酚自氧化速率 达50%的酶量定义为一个酶单位。 样品中蛋白质含量用考马斯亮蓝G-250法测定。考马斯亮 蓝G-250在游离状态下呈红色，与蛋白质结合呈现蓝色。在一 定围，溶液在595nm波长下的光密度与蛋白质含量成正比，可 用比色法测定，测定围1-1000μg。 三．实验试剂与器材 1.实验试剂 ACD抗凝剂、0.9%Nacl、丙酮、95%乙醇、氯仿、考马斯 亮蓝G-250、50mmol/L pH8.3磷酸缓冲液、10mmol/L EDTA钠盐 溶液、3mmol/L邻苯三酚溶液等 2.实验器材
高级动物生化试题 问答题： 1. 简述非编码RNA（non-coding RNA）的种类、结构特点及其主要功能。 非编码RNA的种类结构和功能 1tRNA转运RNA（transfer RNA，tRNA） 结构特征之一是含有较多的修饰成分，核酸中大部分修饰成分是在tRNA中发现的。修饰成分在tRNA分子中的分布是有规律的，但其功能不清楚。5’末端具有G（大部分）或C。3’末端都以ACC的顺序终结。有一个富有鸟嘌呤的环。有一个反密码子环，在这一环的顶端有三个暴露的碱基，称为反密码子（anticodon）.反密码子可以与mRNA链上互补的密码子配对。有一个胸腺嘧啶环。tRNA具有三叶草型二级结构以及“L”型三级结构，tRNA 的不同种类及数量可对蛋白质合成效率进行调节。tRNA负责特异性读取mRNA中包含的遗传信息，并将信息转化成相应氨基酸后连接到多肽链中。 tRNA为每个密码子翻译成氨基酸提供了结合体，同时还准确地将所需氨基酸运送到核糖体上。鉴于tRNA在蛋白质合成中的关键作用，又把tRNA称作第二遗传密码。tRNA还具有其他一些特异功能，例如，在没有核糖体或其他核酸分子参与下，携带氨基酸转移至专一的受体分子，以合成细胞膜或细胞壁组分；作为反转录酶引物参与DNA合成；作为某些酶的抑制剂等。有的氨酰-tRNA还能调节氨基酸的生物合成。 2rRNA核糖体RNA（ribosomal RNA, rRNA） 核糖体RNA是细胞中最为丰富的RNA，在活跃分裂的细菌细胞中占80%以上。
他们是核糖体的组分，并直接参与核糖体中蛋白质的合成。核糖体是rRNA 提供了一个核糖体内部的“脚手架”，蛋白质可附着在上面。这种解释很直接很形象，但是低估了rRNA在蛋白质合成中的主动作用。较后续的研究表明，rRNA并非仅仅起到物理支架作用，多种多样的rRNA可起到识别、选择tRNA以及催化肽键形成等多种主动作用。例如：核糖体的功能就是,按照mRNA的指令将氨基酸合成多肽链。而这主要依靠核糖体识别tRNA 并催化肽键形成而实现。可以说核糖体是一个大的核酶( ribozyme)。而核糖体的催化功能主要是由rRNA来完成的,蛋白质并没有直接参与。 3 tmRNA tmRNA主要包括12个螺旋结构和4个“假结”结构，同时还包括一 个可译框架序列的单链RNA结构。tmRNA中H1由5’端和3’端两个末端形成，与tRNA的氨基酸受体臂相似。H1和H2的5’部分之间有一个由10-13nt 形成的环，类似tRNA中的二氢尿嘧啶环，称为“D”环。H3和H4，H6和H7，H8和H9，H10和H11之间分别形成Pk1，pK2，pK3，pK4。H4和H5之间则由一段包含编码标记肽ORF的单链RNA连接。H12由5个碱基对和7nt 形成的环组成，类似tRNA中的TΨC臂和TΨC环，称为“T”环。tmRNA 结构按照功能进行划分可分为tRNA类似域（TLD）和mRNA类似域（MLD），TLD主要包括H1,H2,H12,“D”环和“T”环，MDL则包括ORF和H5，这两部分分别具有类似tRNA和mRNA的功能。tmRNA是一类普遍存在于各种细菌及细胞器（如叶绿体，线粒体）中的稳定小分子RNA。它具有mRNA分子和tRNA分子的双重功能，它在一种特殊的翻译模式——反式翻译模式中发挥重要作用。同时，它与基因的表达调控以及细胞周期的调控等生命过程密切相关，是细菌体内蛋白质合成中起“质量控制”的重要分子之一。识别翻译或读码有误的核糖体，也识别那些延迟停转的核糖体，介导这些有问
清华大学12 摩擦学国家重点实验室 汽车安全与节能国家重点实验室 智能技术与系统国家重点实验室 微波与数字通信技术国家重点实验室 新型陶瓷与精细工艺国家重点实验室 电力系统及发电设备控制和仿真国家重点实验室 化学工程国家重点联合实验室(萃取分离分室) 精密测试技术及仪器国家重点实验室(清华大学分室) 集成光电子学联合国家重点实验室(清华大学实验区) 生物膜与膜生物工程国家重点实验室((膜生物物理分室) 环境模拟与污染控制国家重点联合实验室(清华大学分室) 水沙科学与水利水电工程国家重点实验室(筹) 一碳化学与化工国家重点实验室(清华大学分室)(评估为差，已摘牌)煤的清洁燃烧技术国家重点实验室(评估为差，已摘牌) 浙江大学10 硅材料国家重点实验室 工业控制技术国家重点实验室 现代光学仪器国家重点实验室 能源清洁利用国家重点实验室 流体传动及控制国家重点实验室 计算机辅助设计与图形学国家重点实验室 水稻生物学国家重点实验室(浙江大学分室) 化学工程国家重点联合实验室(聚合反应工程实验室) 植物生理学与生物化学国家重点实验室(浙江大学分室) 传染病诊治国家重点实验室(筹) 北京大学10 湍流与复杂系统研究国家重点实验室(曾评估为差，经整改未摘牌)稀土材料化学及应用国家重点实验室 天然药物及仿生药物国家重点实验室 人工微结构和介观物理国家重点实验室 蛋白质工程及植物基因工程国家重点实验室 分子动态及稳态结构国家重点实验室(北京大学分室) 生物膜与膜生物工程国家重点实验室(北京大学分室) 环境模拟与污染控制国家重点联合实验室(北京大学分室) 区域光纤通信网与新型光通信系统国家重点实验室(北京大学分室) 核物理与核技术国家重点实验室(筹) 文字信息处理国家重点实验室(评估为差，已摘牌) 暴雨监测与预防国家重点实验室(评估为差，已摘牌) 视觉与听觉信息处理国家重点实验室(评估为差，已摘牌) 南京大学6
生物化学实验 一、名词解释： 分配层析法电泳同工酶酶活性分光光度法层析技术比活力 二、填空题： 1. 测定蛋白质含量的方法有，，和。 2. CAT能把H2O2分解为H2O和O2，其活性大小以来表示，当CAT与H2O2反应结束，再用测定未分解的H2O2。 3. 聚丙烯酰胺凝胶电泳是以作为载体的一种区带电泳，这种凝胶是由和交联剂在催化剂作用下聚合而成。化学聚合法一般用来制备_____________胶，其自由基的引发剂是，催化剂是______________；光聚合法适于制备大孔径的_________________胶，催化剂是______________。 4.层析技术按分离过程所主要依据的物理化学性质进行分类，可分成以下几种：_______________，_______________，_______________，_______________和________________。 5. 使用离心机离心样品前，必须使离心管__________且对称放入离心机。 6. 米氏常数可近似表示酶和底物亲合力，Km愈小，表示E对S的亲合力愈，Km愈大，表示E对S 的亲合力愈。 7. 分光光度计在使用之前必须预热，注意预热及样品槽空时必须_________（打开、合上）样品池翻盖。 8. CAT是植物体内重要的酶促防御系统之一，其活性高低与植物的密切相关。 9. 纸层析实验中，____________形成固定相，____________流动相。 10. 聚丙烯酰胺凝胶是是由和交联剂在催化剂作用下聚合而成的，在具有自由基团体系时，两者就聚合。引发产生自由基的方法有两种：和。11. 层析技术按按固定相的使用形式进行分类，可分成以下几种：_______________，_______________，_______________和________________。 三、问答题： 1、简述4种测定蛋白质含量的方法及其原理。 2、简述不连续聚丙烯酰胺凝胶电泳中的三个不连续及三种物理效应。 3、试分析影响电泳的主要因素有哪些？ 参考答案： 生物化学实验 一、名词解释： 1、电泳：指带电粒子在电场中向与其自身所带电荷相反的电极方向移动的现象。 2、同工酶：指催化同一种化学反应，但其酶蛋白本身的分子结构组成却有所不同的一组酶。 3、分配层析法：用物质在两种或两种以上不同的混合溶剂中的分配系数不同，而达到分离目的的一种实验方法。
动物生物化学复习题 1、天然蛋白质氨基酸的结构要点？ 答：在与羧基相连的α－碳原子上都有一个氨基，称为α－氨基酸。α—碳原子不是手性碳原子的是哪个氨基酸？ 答：甘氨酸 具有紫外吸收特性的氨基酸有哪些？ 答：酪氨酸、色氨酸、苯丙氨酸 吸收波长是多少？ 答：280nm 核酸的紫外吸收波长是多少？ 答：260nm 2、全酶包括哪几部分？ 答：酶蛋白与辅助因子 辅基与辅酶的异同点？ 答：与酶蛋白结合梳松，用透析、超滤等方法可将其与酶蛋白分开者称为辅酶；与酶蛋白结合紧密，不能用透析发分离的称为辅基。 正常情况下，大脑获得能量的主要途径是什么？ 答：葡萄糖的有氧氧化 糖酵解是在细胞的是在细胞的哪个部位进行的？
答：细胞的胞液中 3、糖异生的概念和意义？ 答： 概念：由非糖物质转变为葡萄糖或糖原的过程。 意义：由非糖物质合成糖以保持血糖浓度的相对恒定；有利于乳酸的利用；可协助氨基酸代谢。 生糖氨基酸、丙酮酸、乳酸、乙酰COA哪个不能异生成糖? 答：乙酰COA 4、什么是呼吸链？ 答：又称电子传递链,是指底物上的氢原子被脱氢酶激活后经过一系列的中间传递体，最后传递给被激活的氧分子而生成水的全部体系。各种细胞色素在呼吸链中传递电子的顺序? 答：B-C1-C-AA3-O2 两条呼吸链的磷氧比分别是多少？ 答：NADH呼吸链：P/O~2.5（接近于3） FADH2呼吸链：P/O~1.5（接近于2） 氰化物中毒是由于抑制了哪种细胞色素? 答：Cytaa3（细胞色素氧化酶） 5、为了使长链脂酰基从胞浆转运到线粒体内进行脂肪酸的β-氧 化，所需要的载体是什么？ 答：肉碱
6、氨基酸脱下的氨基通常以哪种化合物的形式暂存和运输？答：谷氨酰胺 参与尿素循环的非蛋白氨基酸有哪几种？ 答：瓜氨酸和鸟氨酸 7、RNA 和 DNA 彻底水解后的产物有哪些不同？ 答：DNA彻底水解产物:磷酸，脱氧脱氧核糖，鸟嘌呤，腺嘌呤， 胞嘧啶，胸腺嘧啶。 RNA彻底水解产物:磷酸，核糖核酸，鸟嘌呤，腺嘌呤，尿嘧啶，胸腺嘧啶 双链DNA 解链温度的增加，提示其中碱基含量高的是哪几种碱基？答：C和G（胞嘧啶和鸟嘌呤） 8、蛋白质一级结构的概念? 答：蛋白质的一级结构是指多肽链上氨基酸残基的排列顺序，即氨基酸序列。 维系蛋白质一级结构的化学键主要是什么键？ 答：肽键 9、蛋白质变性后可出现哪些变化？ 答：破坏次级键和二硫键，不改变蛋白质的一级结构。如：溶解度降低，易形成沉淀析出，结晶能力丧失，分子形状改变，酶失去活力，激素蛋白失去原来的生理功能。
实验一糖类的性质实验 （一）糖类的颜色反应 一、实验目的 1、了解糖类某些颜色反应的原理。 2、学习应用糖的颜色反应鉴别糖类的方法。 二、颜色反应 （一）α-萘酚反应 1、原理糖在浓无机酸（硫酸、盐酸）作用下，脱水生成糠醛及糠醛衍生物，后 者能与α-萘酚生成紫红色物质。因为糠醛及糠醛衍生物对此反应均呈阳性，故此反应不是糖类的特异反应。 2、器材 试管及试管架，滴管 3、试剂 莫氏试剂：5％α-萘酚的酒精溶液1500mL.称取α-萘酚5g，溶于95％酒精中，总体积达100 mL，贮于棕色瓶内。用前配制。 1％葡萄糖溶液100 mL 1％果糖溶液100 mL 1％蔗糖溶液100 mL 1％淀粉溶液100 mL ％糠醛溶液100 mL 浓硫酸 500 mL 4、实验操作 取5支试管，分别加入1％葡萄糖溶液、1％果糖溶液、1％蔗糖溶液、1％淀粉溶液、％糠醛溶液各1 mL。再向5支试管中各加入2滴莫氏试剂，充分混合。倾斜试管，小心地沿试管壁加入浓硫酸1 mL，慢慢立起试管，切勿摇动。 观察记录各管颜色。 （二）间苯二酚反应 1、原理 在酸作用下，酮醣脱水生成羟甲基糠醛，后者再与间苯二酚作用生成红色物质。此反应是酮醣的特异反应。醛糖在同样条件下呈色反应缓慢，只有在糖浓度较高或煮沸时间较长时，才呈微弱的阳性反应。实验条件下蔗醣有可能水解而呈阳性反应。 2、器材 试管及试管架，滴管 3、试剂 塞氏试剂：％间苯二酚－盐酸溶液1000 mL，称取间苯二酚0.05 g溶于30 mL 浓盐酸中，再用蒸馏水稀至1000 mL。 1％葡萄糖溶液100 mL 1％果糖溶液100 mL 1％蔗糖溶液100 mL 4、实验操作
《动物生物化学实验》复习题 一.填空题 1、生物化学实验的常用技术包括、、等。 2、牛奶中的主要蛋白质是，其占牛奶蛋白质总量的，其在pH值为的缓冲液中容易沉淀。 3、将制备酪蛋白时所得乳清，徐徐加热。即出现沉淀。此为乳清中的 和。 4、Folin-酚试剂由和组成。 5、福林酚法测定蛋白质含量时，样品蛋白质含量的适宜范围为ug/mL。 6、酶促反应速度最大时的环境温度称为，能使酶活性降低或丧失的物质称为，而对淀粉酶起此作用的物质是。 7、酶促反应速度最大时的pH称为，能使酶活性从无到有或使酶活性增加的物质称为，而对淀粉酶起此作用的物质是。 8、淀粉酶具有高度的性，催化蔗糖水解。 9、高浓度的硫酸铵一方面破坏了IgG分子表面的，而另一方面中和了其分子表面的，致使分子之间容易碰撞而沉淀。 10、DNA主要存在于，在细胞中，它与结合形成。 11、脱氧核糖核蛋白体在 mol/L的NaLl溶液中溶解度小，在mol/L的NaLl溶液中溶解度大。 12、不连续的聚丙烯酰胺凝胶电泳具有较高的分辨率，是因为电泳时会产生三大效应，即，和电荷效应。 13、使用硫酸铵分级沉淀的优点：系数小而且大，不易引起蛋白质。 二．是非题 （）1、酪蛋白在稀碱溶液中易溶解。 （）2、酪蛋白是一种不含硫的蛋白质。 （）3、Folin-酚法是一种光谱技术，主要仪器是可见光分光光度计。 （）4、Folin-酚法测定蛋白质含量时，样品应进行适当稀释。 （）5、Folin-酚法是测定蛋白质含量的常用方法。 （）6、Folin-酚法应该用同种蛋白质做对照。 （）7、做温度对淀粉酶活性影响时，沸水浴中试管取出后即可直接加入碘液观察
生物化学教案 第一章绪论 一、生物化学的含义 生物化学是云应化学的理论、方法和技术研究生物体的化学组成、化学变化及其与生理功能相联系的一门科学。 二、生物化学的内容 有关营养专业的生物化学即不同于以研究生物体的化学组成、生命物质的结构和功能、生命过程中物质变化和能量变化的规律，以及一切生命现象的化学原理为基本内容的普通生物化学，也不同于研究食品的组成、主要结构、特性及其产生的化学变化为基本内容的食品化学，而是将二者的基本原理有机的结合起来，应由与食品、营养的一门交叉学科。 三、学习和研究生物化学是应注意以下几个问题： 1、注意把握有关食品生物化学的基础知识，注意食品的组成、特性、生理功用以及在加工、贮存、代谢构成中所发生的化学变化。 2、正确处理好理解和记忆的关系。 3、注意知识的不断总结 4、学会自学 第二章蛋白质的化学 第一节概述 一、蛋白质的概念 蛋白质是由氨基酸构成的具有特定空间结构的构分子有机化合物。 二、蛋白质的生理功能 1、是构成组织细胞的最基本物质 蛋白质含量占干重45% 2、是生命活动的物质基础 A、酶的化学本质是蛋白质 B、抗体是血清中的r球蛋白 C、既有的收缩则是肌球蛋白和肌动蛋白 E、激素也是蛋白质 3、供给能量 每一克蛋白质在体内氧化分解提供的能量为417kj 第二节蛋白质的化学组成 一、蛋白质的元素组成 碳、氢、氧、氮，一些蛋白质含有硫；有些含有磷 二、蛋白质的基本组成单位——氨基酸 （一）蛋白质的基本单位是氨基酸 （二）氨基酸的结构特点 α—氨基酸 天然氨基酸有300多种，但是组成蛋白质的氨基酸只有二十种。 1、及有酸性的羧基（—COOH），也有碱性的氨基（—NH2），因此氨基酸是两性电解质，在溶液中的带电情况，随溶液的PH值而变化。等电点PH=PI时，氨基酸为中性，最易沉淀，带电量为0。 2、除甘氨酸外，其他氨基酸都有旋光性，蛋白质中为L型。 3、各种氨基酸的R集团结构和性质不同，他们决定蛋白质性质。
生物化学实验讲义 化学工程与技术学院 基础部
实验一酪蛋白的制备 一、目的 学习从牛乳中制备酪蛋白的原理和方法。 二、原理． 牛乳中主要的蛋白质是酪蛋白，含量约为35g/L。酪蛋白是一些含磷蛋白质的混合物，等电点为4.7。利用等电点时溶解度最低的原理，将牛乳的pH调至4.7时，酪蛋白就沉淀出来。用乙醇洗涤沉淀物，除去脂类杂质后便可得到纯的酪蛋白。 三、器材 1 、离心机2、．抽滤装置 3、精密pH试纸或酸度计 4、电炉 5、烧杯 6、温度计． 四、试剂与材料 1、牛奶2500mL 2、95％乙醇1200mL 3、无水乙醚1200mL
4、0.2mol／L pH 4.7醋酸—醋酸钠缓冲液3000mL 5、．乙醇—乙醚混合液2000mL 五、操作 1、将100mL牛奶加热至40℃。在搅拌下慢慢加入 预热至40℃、pH 4.7的醋酸缓冲液100 mL。用精密pH试纸或酸度计调pH至4.7。将上述悬浮液冷却至室温。离心15分钟(3 000r／min)。弃去清液，得酪蛋白粗制品。 2、用水洗沉淀3次，离心10分钟(3000r／min)， 弃去上清液。 3、在沉淀中加入30mL乙醇，搅拌片刻，将全部悬 浊液转移至布氏漏斗中抽滤。用乙醇—乙醚混合液洗沉淀2次。最后用乙醚洗沉淀2次，抽干。 4、将沉淀摊开在表面皿上，风干；得酪蛋白纯晶。 5、准确称重，计算含量和得率。 含量：酪蛋白g／100mL牛乳(g％)
得率： 测得含量 100 % 理论含量 思考题 1、制备高产率纯酪蛋白的关键是什么？ 实验二小麦萌发前 后淀粉酶活力的比较 一、目的 1.学习分光光度计的原理和使用方法。 2.学习测定淀粉酶活力的方法。 3.了解小麦萌发前后淀粉酶活力的变化。 二、原理 种子中贮藏的糖类主要以淀粉的形式存在。淀粉酶能使淀粉分解为麦芽糖。 2（C6H10O5）n +nH2O nC12H22O11 麦芽糖有还原性，能使3，5---二硝基水杨酸还原成棕色的3-氨基-5-硝基水扬酸。后者可用分光光度计测定。
《动物生物化学》 教学大纲 学时：54学时理论学分：4.5学分 适用对象：动物科学、动物医学二年级学生 先修课程：动物学、化学（有机化学、无机化学、分析化学） 考核要求：平时20%（小测、实验）、期中考试（20%）、期末考试（60%） 使用教材及主要参考书： 《生物化学》（第二版），天津农学院主编，中国农业出版社，2002年4月 王镜岩主编，《生物化学》（第三版上下册），高等教育出版社，2002年9月 黄锡泰、于自然主编（第二版），〈现代生物化学〉，化学工业出版社，2005年7月 周顺伍，《动物生物化学》（第三版），中国农业出版社，1999年十月 本课程是农业院校动物医学、动物科学本科专业以及相关专业的一门重要专业基础课。动物生物化学是研究动物生命的化学，是研究生物分子、特别是生物大分子相互作用、相互影响以表现生命活动现象原理的科学。通过本课程的学习，不仅使学生了解生命现象的基本知识和生命运活动的基本规律，而且可以掌握与动物生理学、动物饲养学、动物遗传学、动物育种学、药理学临床诊断学等专业基础课以及后续专业课程相关的必备基本理论和技能。并初步有在今后学习中运用和解决问题的能力。 一、教学的基本任务 根据本课程特点，在教学过程中，教师一定要把基本概念，基本理论讲解的清楚、易懂，对重点章节要讲深、讲透，并注重各章节的相互联系。通过学习，使学生不仅能掌握生命活动的基本规律，而且能对物质的代谢途径、关键步骤、关键环节有深刻的认识，并且对物质的代谢又有相互关系的整体概念。从而培养学生具有一定的分析和解决问题的能力。通过实验教学培养学生具备初步的科学研究能力。 章节课程内容学时 第一章绪论 1 第二章第三章第四章第五章第六章第七章第八章第九章第十章蛋白质的结构与功能 酶 糖类代谢 生物氧化 脂类代谢 含氮小分子的代谢 核酸的结构 核酸的生物学功能 生物膜和动物激素的信号调节 8 6 6 4 5 8 5 5 6 二、课程内容与要求 绪论 （一）教学目的 通过本章的学习要掌握生物化学的基本概念、研究内容及生物化学与动物医学和动物科学的关系，了解生物化学的发展史。 （二）教学内容 1.生物化学的概念； 2.生物化学的发展； 3.生物化学与畜牧和兽医 第二章蛋白质的结构与功能 （一）教学目的
教案 授课日期：年月日教案编号： 教学安排课型：新授课 教学方式：讲授性，主体参与教学 教学资源相关视频，图片，多媒体 授课题目（章、节）蛋白质化学 教学目的与要求： 1，掌握蛋白质的元素组成特点，氨基酸的结构通式； 2、掌握蛋白质一级结构、二级结构的概念、维系键； 3、掌握蛋白质的结构与功能的关系； 4、熟悉蛋白质物化性质； 5、了解蛋白质的与医学的关系； 重点与难点： 重点：蛋白质的元素组成特点，氨基酸的结构通式 难点：蛋白质物化性质 教学内容与教学组织设计：详见附页 课堂教学小结： 一、蛋白质的变性 1 、概念：天然蛋白质受到物理、化学因素的影响，导致其空间结构的破坏，从而使蛋白质的理化性质发生改变和生物功能的丧失称为蛋白质的变性作用。 2 、引起蛋白质变性的因素：物理因素、化学因素二、蛋白质的两性性质蛋白质中所带的正电荷与负电荷相等而呈电中性（此时为两性离），此时溶液的pH 称为该蛋白质的等电点，常用pI 表示。三、蛋白质具有两性电离、胶体、变性和沉淀的性质。四、蛋白质的定性、定量测定方法有多种。五、蛋白质具机体的有三大功能:。不同状态下的机体对蛋白质的需求及代谢情况有差异。构成人体的氨基酸有20种，其中8种是体内不能合成的，需从饮食种摄取。 复习思考题、作业题： 医院杀菌灭毒的方式有哪些？这些方式和蛋白质变性有何关系？ 课后反思： 做好新课导入是成功教学的关键，尽量做到知识点讲解的深入简出，要注意结合日常生活知识和护理相关知识。
教学主要内容备注 绪论 生物化学就是生命的化学。它是研究活细胞和有机体中存在的各种化学分子及其所参与的化学反应的科学。分子生物学：是研究生物大分子结构、功能及其基因结构、表达与调控机制的科学。 一、生物化学发展简史 二、生物化学研究内容 1．生物分子的结构与功能 2．物质代谢及其调节 3．遗传信息的传递及其调控 三、生物化学与医学 1．生物化学与分子生物学在生命科学中占有重要的地 位 2．生物化学的理论与技术已渗透到医学科学的各个领 域 3．生物化学的发展促进了疾病病因、诊断和治疗的研 究 第一章蛋白质的结构与功能 一、蛋白质(protein)是由许多氨基酸(amino acids)通过肽键(peptide bond)相连形成的高分子含氮化合物。 蛋白质是细胞的重要组成部分，是功能最多的生物大分子物质，几乎在所有的生命过程中起着重要作用：1）作为生物催化剂，2）代谢调节作用，3）免疫保护作用，4）物质的转运和存储，5）运动与支持作用，6）参与细胞间信息传递。 二、蛋白质的分子组成 1. 蛋白质的元素组成主要有C、H、O、N和S，各种蛋白 质的含N量很接近，平均16%。20mins 5 mins 5 mins 25 mins
生物化学实验须知 一、实验目的 1．培养学生严谨的科学作风，独立工作能力及科学的思维方法。 2．学习基础的生物化学实验方法，为今后的学习与研究准备更好的条件。 3．培养学生爱护国家财物、爱护集体、团结互助的优良道德品质。 4．培养学生的书面及口头表达能力。 二、实验的总要求 1．按教研室予先公布的实验进度表，了解各次实验的具体内容，并认真做好预习。弄清各步骤的意义，避免教条或机械式做实验。 2．进行实验不仅要求结果良好，而且要求敏捷高效。为达到此目的，实验者应注意：①一切步骤都按正规操作法进行；②样品与试剂勿过量取用；③宜粗者勿细（例如粗天平称量物品即足够准确时，不用分析天平，用量筒取液足够准确时，不用吸量管）；④试剂、仪器防止污染及破损，保持实验环境的整洁。⑤注意力集中，避免差错。 3．实验中观察要仔细，记录要详尽、及时与客观，不得于实验后追记，应直接记在实验报告本中，而且无论实验成功与失败，都应记下。对于失败的实验，要分析其原因。 4．实验室是集体学习与工作的场所，实验时应保持肃静，不得大声喧哗，以免影响他人的工作与思考。对师长尊敬，对同学要团结友爱。实验后应清洗整理用过的仪器及清理自己的实验场所。 三、实验报告 实验报告的书写是培养学生书面表达能力和科学作风的重要手段之一，实验者应该重视。实验报告的内容包括下列各项：实验名称、实验日期、实验目的、实验原理、实验步骤、实验记录、计算（定量测定、解释）、讨论或小结。实验记录除应包括“实验总要求”的第3项要求外，还应包括原始记录。原始记录是随做随记的第一手记录，应由指导教师签字认可。书写实验报告要字迹工整，语句通顺。书写工整的实验报告，是尊师的重要表现之一。 四、组织与分组 1．每一个班学习委员负责①实验报告的收集与分发；②安排清扫值日名单； ③反映同学学习情况及对教学工作的意见；④其它临时性的工作。 2．一般实验都为两个学生单独进行。有的实验要4人一组，由相邻两学生组成固定小组。小组的成员在指导教师的同意下，可作适当的调整。
大学生物化学教案 1.化学的概念（共性和个性） 化学学科的共性都是研究： 1)化学组成 物质的本质，包括：物质的组成、结构和性质； 物质的转化即物质转化的条件和方法。 根据研究的方法和角度不同，可划分成各种不同的化学： 如：无机化学、有机化学、物理化学 我们由此可以引出生物化学的概念。 2）结构与功能：生物分子的结构、功能，结构与功能的内在关系。 3）物质和能量的转化：生物体内大分子、小分子之间的相互转化，以及伴随的能量变化。
4）一切生命现象的新陈代谢，包括：生长、分化、运动、思维等；和自我复制如：繁殖、遗传等。 3.生物化学的内容 1）生物体的化学组成 四类基本生物大分子 2）新陈代谢的研究 3）遗传的分子基础和代谢的调节控制 (a)以膜结构和膜功能为基础的细胞结构效应; (b)以代谢途径和酶分子结构为基础的酶活调节; (c)以酶的合成系统为基础的酶量调节。 1.史前期
2.18世纪（启蒙期） 3.19世纪（发展期） 4.20世纪上半叶 5.20世纪下半叶 6.我国生物化学的发展情况 1.微生物的代谢活动是工业发酵的基础。 2.菌种是发酵工业的基础 1.框架式记忆 2.上课前预习 3.上课认真做笔记 4.下课后总结
5.结合实验来学习 6.充分利用网络资源 1.糖的分布 2.糖的定义 1.作为生物能源 2.作为其他物质如蛋白质、核酸、脂类等生物合成的碳骨架 3.作为生物体的结构物质 4.参与信号识别如糖蛋白、糖脂等具有细胞识别、免疫活性等多种生理活性功能 分为：单糖、寡糖、多糖和复合糖 1.单糖 2.寡糖
由2～6个相同或不同的单糖分子缩合而成，也叫低聚糖。 3.多糖 很多个单糖分子脱水缩合的生物大分子，按组成有同多糖和杂多糖之分。 糖和非糖物质共价结合成的。 复合物。如糖脂或脂多糖，糖蛋白或蛋白聚糖。 1.链式结构 1）构型 指一个分子由于其不对称C原子上各原子和原子团特有的固定的空间排列，而使该分子所具有的特定的立体化学形式。其改变涉及共价键的破坏，划分以甘油醛为基准。 2）异构体
振动波动光波练习题一、选择题
【A】 【C】 10.检验滚珠大小的干涉装置示意如图(a)．S 为光源，L 为会聚透镜，M 为半透半反镜．在平晶T1、T2之间放置A、B、C 三个滚珠，其中A 为标准件，直径为d0．用波长为λ的单色光垂直照射平晶，在M 上方观察时观察到等厚条纹如图(b)所 示．轻压C 端，条纹间距变大，则B 珠的直径d1、C 珠的直径 d2与d0的关系分别为： (A)d1＝d0＋λ，d2＝d0＋3λ． (B)d1＝d0-λ，d2＝d0－3λ． (C)d1＝d0＋λ/ 2，d2＝d0＋λ． (D)d1＝d0-λ/2，d2＝d0－3λ/ 2．【C】 二、填空题 1. 把单摆从平衡位置拉开，使摆线与竖直方向成θ角，然后放手任其振动，则图中所示运 动状态所对应的相位。【0】
2. 在以加速度a上升的升降机中，一个单摆的摆长为l，摆球的质量为m，当其作小角度 g） 摆动时，则周期。（设地球上的重力加速度为 T=】 【2 3. 一正弦式声波，沿直径为0.14m的圆柱形管行进，波的强度为9.0×10-3 ，W/m2，频率为300Hz，波速为300m/s, (1)波中的平均能量密度为，最大能量密度为 (2)每两个相邻的、相位差为2π的同相面间有能量。 【3?10-5J/m3，6 ?10-5J/m3，4.62 ?10-7J 】 【 6m，π】 6. 一固定的超声波探测器，在海水中发出一束频率n =3?104Hz的超声波，被向着探测器驶来的潜艇反射回来，反射波与原来的波合成后，得到频率为241Hz的拍。则潜挺的速率
为 。（设超声波在海水中的波速为1500m/s ）。 【6m/s 】 【 e=4?10-3mm 】 8. 在玻璃板（折射率为50.1）上有一层油膜（折射率为30.1）。已知对于波长为nm 500和 nm 700的垂直入射光都发生反射相消，而这两波长之间没有别的波长光反射相消，则此油 膜的厚度为 。 解：因为油膜（ 1.3n =油）在玻璃（ 1.5n =玻）上，所以不考虑半波损失，由反射相消条 件有： 2(21) 12 2 n e k k λ =-=油，，， 当12500700nm nm λλ==?????时，11222(21)22(21)2n e k n e k λλ=? -=-??????油油?2121217215k k λλ-==-， 因为 12 λλ<，所以 12 k k >，又因为 1 λ与 2 λ之间不存在'λ以满足 ' 2(21) 2n e k λ=-油式， 即不存在 21 'k k k <<的情形，所以 1 k 、 2 k 应为连续整数，可得： 14 k =， 23 k =； 油膜的厚度为： 17121 6.73104k e m n λ--= =?油 。 9. 光强分别为I 0和4I 0的两束相干光相遇而发生干涉时，在相遇区域内有可能出现的最大光强是 9 I 0 10. 若待测透镜的表面已确定是球面，可用观察等厚条纹半径变化的方法来确定透镜球面半径比标准样规所要求的半径是大还是小。如图，若轻轻地从上面往下按样规，则图__________ 中的