锦州医学院生物化学教学方案
授课对象：本科生
授课教师：肖建英、刘用璋、朱艳凌、李红、赵勇、许珂玉
目录
一、绪论
生物大分子的结构与功能
二、蛋白质的结构与功能
三、核酸的结构与功能
四、酶
物质代谢与调节
五、糖代谢
六、脂代谢
七、生物氧化
八、氨基酸代谢
九、核苷酸代谢
十、物质代谢与调节
基因信息传递
十一、.DNA合成（复制）
十二、.RNA的生物合成(转录)
十三、.蛋白质的生物合成（翻译）
十四、.基因表达调控
十五、.基因重组与基因工程
专题篇
十六、.细胞信息传递
十七、.血液的生物化学
十八、.肝的生物化学
一、生物化学绪论
教学目标及基本要求
1、掌握生物化学的概念和研究的基本内容。
2、明确生物化学学习的目的，了解生物化学与其它医学的关系。
3、了解生物化学的发展简史与新进展。
4、简单了解生物化学与分子生物学常用的技术及应用。
内容提要与时间分配
1、生物化学的概念。（5分钟）
2、生物化学的发展简史。（10分钟）
3、生物化学的研究内容：分子的结构与功能，物质代谢及调节，基因信息传递及调控，DNA重组技术及基因工程，细胞的信息传递，癌基因、抑癌基因与生长因子，基因诊断与基因治疗。（10分钟）
4、生物化学常用的技术及应用，了解分子生物学新进展。（10分钟）
5、生物化学与医学及其它学科的关系。（5分钟）
重点、难点与进展
重点：分子生物学的概念及研究内容。
难点：分子生物学技术在各方面的应用。
进展：DNA重组、转基因、基因剔除、新基因克隆、人类基因组计划与功能基因组计划等的发展。
教学方法
1．教授与自学相结合。
2．理论与临床相结合。
3．讲授重点内容。
教学手段（挂图、分子结构模型、幻灯、多媒体…等）
多媒体教学。
使用的教材及参考资料
教材：
生物化学第六版周爱儒主编人民卫生出版社，2003。
参考资料：
生物化学第二版张昌颖主编人民卫生出版社，1986。
生物化学第二版沈同王镜岩主编高等教育出版社，1999。
教研室主任意见：
已阅，教案整洁，重点突出。
本单元教学总结（教学经验、效果、存在问题、改进措施等）
通过多媒体教学，将声、动画与教学内容有机结合，使其真实形象的反映到绪论中，使同学们印像深刻，加深对知识的理解，效果良好。
课后复习题
何谓生物化学，其研究的内容是什么？
二．蛋白质结构与功能
教学目标及基本要求
1、掌握蛋白质的分子组成、分类、分子结构特点。
2、了解蛋白质分子结构与功能的关系。
3、掌握蛋白质理化性质及分离纯化的方法和原理。
4、了解组成蛋白质的多肽链氨基酸序列及蛋白质空间结构的测定方法。
教学内容提要及时间分配
1．蛋白质的分子组成及分类：组成的基本单位，氨基酸的结构、分类、理化性质，肽和生物活性肽生理功能，蛋白质分类。（40分钟）
2．蛋白质的分子结构：蛋白质的一级结构，肽单元概念，蛋白质的二级结构的形式、特点及影响其结构的因素，模序概念、功能。蛋白质的三级、四级结构，维系各级结构稳定的主要化学键。（80分钟）
3、蛋白质结构与功能的关系：一级结构、空间结构、功能三者之间的关系。（30分钟）
4、蛋白质的理化性质、分离纯化的方法和原理。（30分钟）
5、多肽链中氨基酸序列分析及蛋白质空间结构测定。（20分钟）
教学重点、难点与进展
重点：
1.蛋白质平均含氮量，氨基酸分类及理化性质。
2.分子结构特点及影响其结构稳定的因素。
3.蛋白质纯化方法理化性质、纯化方法。
难点：
1.肽单元概念理解
2.α-螺旋结构特点及影响其结构的稳定因素。
3..蛋白质变性、沉淀、凝固三者关系。
进展：蛋白质结构与功能研究进展。
教学方法
1．教授与自学相结合。
2．理论与临床相结合。
3．讲授重点内容。
教学手段（挂图、分子结构模型、幻灯、多媒体…等）
多媒体教学。
使用的教材及参考资料
教材：
生物化学第六版周爱儒主编人民卫生出版社，2003。
参考资料：
生物化学第二版张昌颖主编人民卫生出版社，1986。
生物化学第二版沈同王镜岩主编高等教育出版社，1999。
教研室主任意见：
已阅，教案整洁，重点突出。
本单元教学总结（教学经验、效果、存在问题、改进措施等）
1.蛋白质分子结构是重点也是难点，通过模型与多媒体立体空间的构象加深对结构特点的理解，便于掌握。
2.蛋白质理化性质、根据不同理化性质进行纯化蛋白质方法在以后的实习中逐一安排，将容易掌握。
课后复习题
1.蛋白质的基本组成单位是什么？其结构特征是什么？
2.什么是蛋白质的二级结构？主要有哪几种？各自的结构特征？
3举例说明蛋白质的一级结构、空间结构、功能之间的关系？
4.何谓蛋白质变性？变性沉淀关系？蛋白质变性原理有何应用价值？
5.蛋白质纯化的方法哪几种？原理是什么？
预习内容：核酸的结构和功能
三.核酸的结构和功能
教学目标及基本要求
1.了解核酸的分类、化学组成、核苷酸的生理功能及结构特点。
2.掌握核酸一级结构特点。
3.掌握DNA、各种RNA的空间结构特点和功能。
4.掌握核酸的理化性质及应用。
教学内容提要及时间分配
1.核酸的化学组成：核酸组成的基本单位，核苷酸中碱基成分和理化性质、戊糖与核苷，核苷酸的结构与命名。（20分钟）
2.核酸的一级结构和主要的化学键。（10分钟）
3.DNA的空间结构与功能：DNA研究背景，DNA双螺旋结构模型的要点，DNA的多
样性，原核生物、真核生物DNA的超螺旋结构，DNA的功能，基因、基因组概念。(40分钟)
4.RNA的空间结构和功能：mRNA、tRNA、rRNA的结构特点和功能，遗传密码概念，其它小分子RNA核酶。（20分钟）
5.核酸的理化性质及应用：核酸的一般理化性质，DNA的变性、复性、分子杂交。（20分钟）
6.核酸酶：分类、限制性内切酶的概念，简单介绍核酸酶DNA重组中的作用。（10分钟）
教学重点、难点与进展
重点：
1.核苷酸的结构与生理功能。
2.DNA、mRNA、tRNA、rRNA的结构特点、功能。.
3.核酸的理化性质和功能。
难点：
1.DNA双螺旋模型结构要点。
2.mRNA、tRNA、rRNA的结构特点。
进展：
1.分子杂交技术在农业、医药、科研领域发展中的作用。
2.核酶作为新的肿瘤和病毒治疗的新技术研究。
教学方法
1．教授与自学相结合。
2．理论与临床相结合。
3．讲授重点内容。
教学手段（挂图、分子结构模型、幻灯、多媒体…等）
多媒体教学。
使用的教材及参考资料
教材：
生物化学第六版周爱儒主编人民卫生出版社，2003。
参考资料：
生物化学第二版张昌颖主编人民卫生出版社，1986。
生物化学第二版沈同王镜岩主编高等教育出版社，1999
教研室主任意见：
已阅，教案整洁，重点突出。
本单元教学总结（教学经验、效果、存在问题、改进措施等）
通过多媒体将核酸的结构形象的展示出来，根据结构特点讲解其功能，有助于理解。课后复习题
1.举例说明核苷酸的生理功能？
2.简述DNA与RNA有哪些不同？
3.细胞几种RNA的结构特点和主要功能？
四. 酶
教学目标及要求
1.掌握酶分子的结构与功能。
2.了解酶促反应的特点和机制.
3.掌握底物浓度、酶浓度、温度、pH值、抑制剂、激活剂对酶促反应速度的影响。
4.掌握酶的调节方式及同工酶。
5.了解酶的命名、分类、酶与医学的关系。
教学内容及时间分配
1.酶的分子结构与功能：酶的分子组成、辅助因子分类以及在酶催化的化学反应中作用，酶的活性中心。（40分钟）
2.酶促反应的特点和机制。（40分钟）
3.酶促反应动力学：底物浓度对酶促反应速度的影响—米曼氏方程，Km ,Vmax意义。酶浓度、温度、pH值、抑制剂、激活剂对酶促反应速度的影响。（120分钟）
4.酶的调节：酶活性调节（酶原激活、酶变构调节、共价修饰调节）
酶含量调节，同工酶。（30分钟）
5.酶命名、分类、酶与医学的关系。（10分钟）
重点难点与进展
重点:
1.酶的活性中心
2.酶促反应的特点
3.酶的活性调节及同工酶
4.抑制剂的竞争、非竞争、反竞争抑制作用特点及双倒数方程图象.
难点:
1.米氏方程的推导过程
2.竞争、非竞争、反竞争抑制作用特点.
进展：对抗体酶的研究是目前酶工程的前沿之一，通过抗体酶途径制备自然存在的新酶种，生产不易获得的各种酶。
教学方法
1．教授与自学相结合。
2．理论与临床相结合。
3．讲授重点内容。
教学手段（挂图、分子结构模型、幻灯、多媒体…等）
多媒体教学。
使用的教材及参考资料
教材：
生物化学第六版周爱儒主编人民卫生出版社，2003。
参考资料：
生物化学第二版张昌颖主编人民卫生出版社，1986。
生物化学第二版沈同王镜岩主编高等教育出版社，1999
教研室主任意见：
已阅，教案整洁，重点突出。
本单元教学总结（教学经验、效果、存在问题、改进措施等）
米氏方程的推导涉及的化学质量定率适当的复习。
竞争、非竞争、反竞争抑制作用特点是重点也是难点。
利用比较方法讲解可逆性抑制作用特点方法效果好，便于记忆。
课后复习题
1、酶的必需基团有几种?各有什么作用?
2、比较竞争、非竞争、反竞争抑制作用特点?.
五. 糖代谢
教学目标及要求
1、了解糖的生理功能，食物中糖类的消化和吸收、糖在机体内的代谢概况。
2、掌握机体不同生理条件下，糖的分解代谢途径、代谢调节及生理意义。
3、了解糖原的合成与分解的过程及调节。
4、掌握糖异生的过程、生理意义及调节。
5、了解血糖的来源、去路和机体对血糖水平的调节。
6、了解糖代谢障碍引起常见的临床疾病。
教学内容提要及时间分配
1.了解糖的生理功能，食物中糖类的消化和吸收、糖在机体内的代谢概况。(10分钟)
2.糖的分解代谢：糖酵解—概念，反应过程、特点及关键酶，糖酵解调节，生理意义，
能量生成。（60分钟）
糖的有氧氧化—概念、反应过程、特点及关键酶，三羧酸循环的生
理意义，有氧氧化调节、能量生成。巴斯德效应。
（80分钟）
磷酸戊糖途径—反应过程及关键酶，反应途径调节，生理意义。(40
分钟)
3.糖原的合成与分解：糖原的合成与分解过程及关键酶，糖原的合成与分解调节。(40分钟)
4.糖异生：糖异生的过程及调节，糖异生的生理意义。（60分钟）
5.乳酸循环过程及意义。（10分钟）
6.血糖及调节：血糖来源和去路，激素对血糖水平的调节机制，血糖水平异常。（20分钟）
教学重点、难点与进展
重点：
1.熟练掌握糖酵解、糖的有氧氧化、糖异生反应途径及特点，反应限速步骤及关键酶。
2.掌握并理解糖酵解、三羧酸循环、磷酸戊糖途径、糖异生的生理意义。
3.掌握并理解机体在不同生理条件下，对糖酵解和糖异生反应途径的双向调节。
4.了解糖原的合成与分解的关键酶以及糖原的合成与分解的调节。
5.巴斯德效应、乳酸循环概念，乳酸循环意义。
难点：
1.2,6-双磷酸果糖对糖酵解和糖异生反应途径的调节。
2.如何理解磷酸烯醇式丙酮酸是三羧酸循环中间物质彻底氧化与糖异生的支点。
进展：对糖尿病研究的新进展。
教学方法
1．教授与自学相结合。
2．理论与临床相结合。
3．讲授重点内容。
教学手段（挂图、分子结构模型、幻灯、多媒体…等）
多媒体教学
教材：
生物化学第六版周爱儒主编人民卫生出版社，2003。
参考资料：
生物化学第二版张昌颖主编人民卫生出版社，1986。
生物化学第二版沈同王镜岩主编高等教育出版社，1999
教研室主任意见：
已阅，教案整洁，重点突出。
本单元教学总结（教学经验、效果、存在问题、改进措施等）
多媒体动画效果能清晰地展示反应途径，再将本章知识贯穿起来，有助于对知识灵活地掌握，教学效果很好。
课后复习题
1.糖酵解和糖异生关键酶是什么？
2.机体通过底物水平磷酸化生成A TP的反应有几种？
3分别写出瑚珀酸糖异生和彻底氧化的途径及能量的变化？
4.三羧酸循环特点及生理意义？
六．脂类代谢
教学目标与要求
1.了解脂类的组成，食物中脂类的消化和吸收，必需脂肪酸的概念及组成。
2.了解甘油三脂和脂肪酸的合成代谢。
3掌握甘油三脂的分解代谢，酮体的生成、利用及酮体生成的意义。
4.了解甘油磷脂合成的部位、原料及辅助因子、合成的途径及甘油磷脂的降解。
5.掌握胆固醇合成的部位、原料、胆固醇合成第一阶段及关键酶、胆固醇合成的调节和胆固醇在体内的转化形式。
6.了解血浆脂蛋白的组成、分类，掌握载脂蛋白和血浆脂蛋白的功能，掌握血浆脂蛋白中重要的代谢途径。
教学内容提要和时间分配
1.脂类的组成与功能，必需脂肪酸的概念及组成，食物中脂类的消化和吸收。（20分钟）
2.甘油三脂的合成代谢：合成的部位、原料、途径。（20分钟）
3.甘油三脂的分解代谢：脂肪动员，脂肪酸β-氧化及能量的生成。脂肪酸在肝氧化的中间产物—酮体的生成、利用及酮体生成的意义。（100分钟）
4.脂肪酸合成代谢：软脂酸及不饱和脂肪酸的合成，脂肪酸合成调节。（20分钟）
5.磷脂代谢：甘油磷脂合成的部位、原料及辅助因子、合成的途径及甘油磷脂的降解。（40分钟）
6.胆固醇代谢：胆固醇合成的部位、原料、胆固醇合成的过程、胆固醇合成的调节及转化形式。（60分钟）
7.血浆脂蛋白代谢：血脂，血浆脂蛋白分类、组成及结构，载脂蛋白，血浆脂蛋白代谢途径及功能。（60分钟）
重点、难点与进展
重点：
1.必需脂肪酸的概念及组成。
2.甘油三脂的分解代谢。
3.CTP在磷脂合成中的作用。
4. 胆固醇合成第一阶段及关键酶、胆固醇合成的调节、胆固醇转化形式。
5. 血浆脂蛋白代谢关键酶，载脂蛋白和血浆脂蛋白功能，LDL受体代谢途径，胆固醇逆向转运。
难点：
1.脂肪酸合成过程。
2.血浆脂蛋白代谢途径。
进展：高脂蛋白血症发病的分子机制及研究进展。
教学方法
1．教授与自学相结合。
2．理论与临床相结合。
3．讲授重点内容。
教学手段（挂图、分子结构模型、幻灯、多媒体…等）
多媒体教学
教材：
生物化学第六版周爱儒主编人民卫生出版社，2003。
参考资料：
生物化学第二版张昌颖主编人民卫生出版社，1986。
生物化学第二版沈同王镜岩主编高等教育出版社，1999。
教研室主任意见：
已阅，教案整洁，重点突出。
本单元教学总结（教学经验、效果、存在问题、改进措施等）
板书和多媒体教学相结合，将脂代谢各种途径及其相互关系清晰地展示给同学，加深对内容的理解，教学效果好。
课后复习题
1.何谓脂肪动员？促进脂肪动员的激素有哪些？
2.脂肪酸的β-氧化与脂肪酸的合成有什么不同？
3.何谓酮体？酮体生成的意义？肝不能利用酮体的原因是什么？
3.什么是载脂蛋白，它们的主要作用是什么？
4.什么是血浆脂蛋白，其来源和主要功能是什么？
5.LDL受体代谢途径是什么？
6.胆固醇逆向转运的基本过程及作用？
七.生物氧化
教学目标与要求
1.了解生物氧化的概念，终产物的来源，以及生物氧化与体外燃烧的区别。
2.掌握生物氧化的A TP氧化体系的组成及作用机制，了解其它氧化体系。
教学内容提要与时间分配
1.生物氧化：概念，终产物的来源，以及生物氧化与体外燃烧的区别。（10分钟）
2.生成A TP的氧化体系：
呼吸链—概念、组成及作用、呼吸链各组成成分的排列顺序。（50分钟）
氧化磷酸化—概念、氧化磷酸化在呼吸链上的偶联部位及测定方法，氧化磷酸化偶联机制，影响氧化磷酸化因素。（50分钟）
A TP—ATP能量的转移、贮存及利用（20分钟）
通过线粒体内膜的物质转运——线粒体内膜上的载体，细胞液中NADH的氧
化。（40分钟）
3.其它氧化体系：需氧脱氢酶和氧化酶，过氧化氢酶体系的氧化酶类，超氧化物歧化
酶，微粒体中氧化酶类。（30分钟）
重点、难点与进展
重点：
1.呼吸链概念、呼吸链各组成成分的排列顺序。
2.氧化磷酸化概念、P/O值概念，氧化磷酸化在呼吸链上的偶联部位及测定方法，氧化磷酸化偶联机制，影响氧化磷酸化因素。
3.ATP在肌肉、脑组织的贮存形式。
4. 细胞液中NADH的氧化。
难点：
1.确定呼吸链各组成成分的排列顺序的实验.
2.氧化磷酸化偶联机制.
进展：
教学方法
1．教授与自学相结合。
2．理论与临床相结合。
3．讲授重点内容。
教学手段（挂图、分子结构模型、幻灯、多媒体…等）
多媒体教学
教材：
生物化学第六版周爱儒主编人民卫生出版社，2003。
参考资料：
生物化学第二版张昌颖主编人民卫生出版社，1986。
生物化学第二版沈同王镜岩主编高等教育出版社，1999。
教研室主任意见：
已阅，教案整洁，重点突出。
本单元教学总结（教学经验、效果、存在问题、改进措施等）
板书和多媒体教学相结合，师生互动效果好，使枯燥的内容变得形象生动，易于消化理解。
课后复习题
1. 生物氧化与体外氧化的主要异同点？
2. 何谓呼吸链？写出两条呼吸链的排列顺序并标出偶联ATP生成的部位？
3. 何谓氧化磷酸化？叙述氧化磷酸化偶联机制及抑制剂对其影响？
八.氨基酸代谢
教学目标与要求
1.了解蛋白质的营养作用及氨基酸的消化、吸收与腐败。
2.掌握氨基酸的一般代谢及个别氨基酸的代谢。
3.掌握氨基酸的分解代谢产物的代谢。
教学内容提要与时间分配
1.蛋白质的营养作用：蛋白质的功能，氮平衡，蛋白质生理需要量，蛋白质营养价值，必需氨基酸的概念、组成。（30分钟）
2.蛋白质的消化吸收与腐败（20分钟）
3.氨基酸的一般代谢：
氨基酸的脱氨基作用—联合脱氨基作用，转氨基作用，氧化脱氨基作用，嘌呤
核苷酸循环。
生物化学期终试卷（2006-2007学年第一学期） 一、是非题：（共20分） 1. 细胞色素是指含有FAD辅基的电子传递蛋白。【F】 2. 哺乳动物无氧下不能存活，因为葡萄糖酵解不能合成ATP。【F】 3. 6-磷酸葡萄糖转变为1，6-二磷酸果糖，需要磷酸己糖异构酶及磷酸果糖激酶催化。【T】 4. 酮体是指在肝脏中合成的丙酮酸、乙酰乙酸、B-丁酸。【F】 5. 在生物体内物质代谢过程和能量代谢过程是紧密联系在一起的。【T】 6. 脂酰CoA在肉毒碱的携带下，从胞浆进入线粒体中氧化。【T】 7. ATP虽然含有大量的自由能，但它并不是能量的贮存形式。【T】 8. 葡萄糖是生命活动的主要能源之一，酵解途径和三羧酸循环都是在线粒体内进行。【F】 9. 磷酸吡哆醛只作为转氨酶的辅酶。【F】 10. 奇数碳原子的饱和脂肪酸经β-氧化后全部生成乙酰CoA。【F】 11. 原核细胞和真核细胞新生肽链N端第一个残基都为fMet。【F】 12. 真核生物mRNA多数为多顺反子，而原核生物mRNA多数为单顺反子。【F】 13. 核糖体是细胞内进行蛋白质生物合成的部位。【T】 14. 一般讲，从DNA的三联体密码子可以推定氨基酸的顺序，相反从氨基酸的顺序也可以毫无疑问地推定DNA顺序。【F】 15. 原核生物转录终止时不一定要ρ（Rho）因子参与。【T】 16. RNA的转录合成和DNA的合成一样，在起始合成前亦需要有RNA引物参加。【F】 17. 在蛋白质生物合成过程中mRNA是由3'端向5'端进行翻译的。【F】 18. 1mol葡萄糖经糖酵解途径生成乳酸，需经1次脱氢，两次底物水平磷酸化过程，最终净生成2molATP分子。【T】 19. 原核生物DNA聚合酶都有5'-3'的外切活性。【F】 20. 脂肪酸氧化降解主要始于分子的羟基端。【F】 二、单项选择题：（共20分） 1. 生物体内ATP最主要的来源是：【D】 A、糖酵解 B、TCA循环 D 、氧化磷酸化作用C、磷酸戊糖途径 2. 线粒体外NADH经α-磷酸甘油穿梭作用，进入线粒体内实现氧化磷酸化，其p/o值】C【为： A、0 B、1 D 、2 、 3 C3. 在三羧酸循环中，由α-酮戊二酸脱氢酶系所催化的反应需要：【A】 +B、A、NADNADP D 、FMN 、ATP C4. 糖酵解是在细胞的什么部位进行的：【B】 A、线粒体基质 B、胞液中 D C、内质网膜上、细胞核内 5. 糖酵解时哪一对代谢物提供~P使ADP生成ATP：【B】 A、甘油醛-3-磷酸及果糖磷酸 B、甘油醛-1，3-二磷酸及烯醇丙酮酸磷酸 C、甘油醛-α-磷酸及葡萄糖-6-磷酸 D、葡萄糖-1-磷酸及烯醇丙酮酸磷酸 6. 下列化合物中不含有高能磷酸键的是：【B】 A、ADP B、6-磷酸葡萄糖 D 、烯醇丙酮酸磷酸C、乙酰磷酸
生物化学是研究生命化学的科学，它在分子水平探讨生命的本质，即研究生物体的分子结构与功能、物质代谢与调节、及其在生命活动中的作用。近30年来，生命科学发展惊人，而 21 世纪被认定为是一个生命科学腾飞的世纪，作为生命科学的基础和核心，生物化学的发展更加引人瞩目。现代生物化学的内容越来越多、程度越来越深、影响越来越大，目前生命科学已经渗透到医药科学的各个分支，特别是分子生物学与传统医学课程结合起来，形成了一批冠以“分子”二字的新型学科：如分子解剖学、分子生理学、分子病理学、分子免疫学、分子诊断学等等，成为名副其实的“领头学科”，足见生命科学已经与医药科学融为一体，生命科学的理论和技术已经成为医药科学各分支的“共同语言”。 生物化学的教学任务主要是介绍生物化学与分子生物学的基本知识，以及某些与医学相关的生物化学进展，理论教学内容分成四个知识模块，模块一：生物大分子的结构和功能，包括第一章绪论，第二章蛋白质的结构与功能，第三章核酸，第四章维生素，第五章酶；模块二：物质代谢及其调节, 包括第六章生物氧化，第七章糖代谢,第八章脂肪代谢，第九章蛋白质的分解代谢，第十章核苷酸代谢；模块三：分子生物学基础包括第十一章 DNA 生物合成，第十二章 RNA生物合成，第十三章蛋白质生物
合成，第十四章癌基因与抑癌基因，第十五章分子生物学常用技术及其应用模块四：专题篇包括第十六章细胞信号转导，第十七章水和电解质的代谢，第十八章酸碱平衡，第十九章肝的生物化学。这四个知识模块中，模块一是基础，模块二是传统生物化学教学的重点和核心，近些年随着分子生物学的飞速发展，模块三已成专科生物化学的重点教学内容，也是教学的一个难点，模块四是一些生物化学与分子生物学相关专题内容的讲述。实验教学内容：总体设计了14个实验，不同的专业，由于教学侧重不同开设的实验项目也有所区别，比如临床医学专业强调代谢与疾病的联系，故除了开设基本的生化实验，主要开设与临床检验有关的血糖测定、转氨酶的测定以及较综合的调节的实验；再如护理学专业，注重营养学的内容，开设了维生素C含量的测定；而药学专业要掌握更多生物化学与分子生物学的技术为后期专业课做基础，所以相对开设更多的利用传统生化技术和分子生物学技术的实验，如各种类型电泳、层析技术，为了让同学了解更多更新但由于条件不能开设的实验技术，我们选了一些综合性比较强，技术比较实用的项目录象，比如PCR技术、基因工程技术。 在生物化学教学中，很多概念、理论抽象难懂，图、表及反应式多。结合专科学生主动学习能力薄弱的特点，抓住“生命的物质组成与物质变化”主线索，遵循循序渐
生物化学Ⅰ（静态）教案——于建生课程编号014102 48课时 参考书： [1]Keith E and Colin J Biological Chemistry ，lst ，Ed ，Cambridge University Press 1980 [2]Lippard ，S。J ，and Berg ，J。M ，Principles of Bioinorganic Chemistry ，University Science Books ，California 1994 [3]Nelson D L ，Cox M L .Lehninger Principles of Biochemistry .3rd，Ed ，New York ：Worth Publishers ，2000 [4]Biochemistry B.D.Hames, N.M.Hooper and J.D.Houghton科学出版社1999? [5]《生物化学》（第四版）顾天爵人民卫生出版社1998 [6]《基础生物化学》 D.沃伊特 J.G.沃伊特 C.W.普拉特朱德熙郑昌学主译科学出版社1999 [7]郑集、陈钧辉：普通生物化学，第三版，北京高等教育出版社，1998 [8]王镜岩、朱圣庚、徐长法等：生物化学，第三版，北京高等教育出版社，2002 [9]沈同、王镜等：生物化学，第二版，北京高等教育出版社，1999 习题集： 1、生物化学习题解析（第二版）陈均辉等科学出版社 2001 2、生物化学考试500题解I.D.K哈尔克斯顿四川大学出版社 1986 3、生物化学习题入门姚仁杰等译北京大学出版社1987 4、生物化学习题集张来群谢丽涛科学出版社1998 5、中国科学院硕士研究生入学考试试题与解答生物化学王克夷祁国荣科学出版社1999 课程目的与要求： 通过本课程的学习，使学生能够：（1）掌握糖类及其衍生物、脂类及其衍生物、蛋白质、核酸等构成生物机体的基础物质的化学组成、结构和性质，以及它们在体内的分布；（2）掌握生物催化剂----酶的化学本质、组成、命名、分类、催化特性、作用专一性及作用机制、米氏方程式的应用；（3）掌握各种维生素、各种激素等生物机体的重要物质的化学组成、结构、性质，以及它们各自的重要作用；（4）了解抗生素的概况以及几种重要抗生素的化学结构、来源、理化性质和作用。 第一章绪论(preface) 目的与要求： 使学生对生物化学有一个全面的初步认识，熟悉生物化学在工农业生产中的实际存在与应用。 重点讲解: 生物化学的研究对象，任务和内容，与其他学科的关联和工农业生产的发展关系。 对学生要求：掌握以上重点，同时要了解生物化学的发展。 §1 生物化学的涵义及其研究对象 一、生物化学的定义 生物化学可以认为是生命的化学(chemistry of life)。 生物化学是用化学的理论和方法来研究生命现象并阐明其化学本质的学科。 二、研究对象及分类 研究对象：一切生命有机体 分类：根据研究对象可分为：植物生化、动物生化、人体生化、微生物生化 根据研究目的可分为： 临床生物化学、工业生物化学、病理生物化学、农业生物化学、生物物理化学等。 §2 生物化学的任务和内容 一、任务
《生物化学简明教程》附带的习题答案 （一）用于测定蛋白质多肽链N端、C端的常用方法有哪些？ 解答：（1）N-末端测定法：常采用2，4―二硝基氟苯法、Edman降解法、丹磺酰氯法。 （2）C―末端测定法：常采用肼解法、还原法、羧肽酶法。 （二）何谓蛋白质的变性与沉淀？二者在本质上有何区别？ 解答：蛋白质的变性：天然蛋白质受物理或化学因素的影响后，使其失去原有的生物活性，并伴随着物理化学性质的改变的作用。 变性的本质：分子中各种次级键断裂，使其空间构象从紧密有序的状态变成松散无序的状态，一级结构不破坏。 蛋白质变性后的表现：①生物学活性消失②理化性质改变：溶解度下降，黏度增加，紫外吸收增加，侧链反应增强，对酶的作用敏感，易被水解。 蛋白质由于带有电荷和水膜，因此在水溶液中形成稳定的胶体。如果在蛋白质溶液中加入适当的试剂，破坏了蛋白质的水膜或中和了蛋白质的电荷，则蛋白质胶体溶液就不稳定而出现沉淀现象。沉淀机理：破坏蛋白质的水化膜，中和表面的净电荷。 蛋白质的沉淀可以分为两类： （1）可逆的沉淀：蛋白质的结构未发生显著的变化，除去引起沉淀的因素，蛋白质仍能溶于原来的溶剂中，并保持天然性质。。 （2）不可逆沉淀：蛋白质分子内部结构发生重大改变，蛋白质变性而沉淀，不再能溶于原溶剂。 蛋白质变性后，有时由于维持溶液稳定的条件仍然存在，并不析出。因此变性蛋白质并不一定都表现为沉淀，而沉淀的蛋白质也未必都已经变性。 （三）一个α螺旋片段含有180个氨基酸残基，该片段中有多少圈螺旋？计算该α-螺旋片段的轴长。 解答：180/3.6=50圈，50×0.54=27nm，该片段中含有50圈螺旋，其轴长为27nm。 （五）如果人体有1014个细胞，每个体细胞的DNA含量为6.4 × 109个碱基对。试计算人体DNA 的总长度是多少？是太阳―地球之间距离(2.2 × 109 km)的多少倍？已知双链DNA每1000个核苷酸重1 ×10-18g，求人体DNA的总质量。 解答：每个体细胞的DNA的总长度为：6.4 × 109 × 0.34nm = 2.176 × 109 nm = 2.176m，人体内所有体细胞的DNA的总长度为：2.176m×1014 = 2.176×1011km，这个长度与太阳―地球之间距离（2.2×109 km）相比为：2.176 × 1011/2.2 × 109 = 99倍，每个核苷酸重1 × 10-18g/1000 = 10-21g，所以，总DNA 6.4 × 1023 × 10-21 = 6.4 × 102 = 640g。 （六）如何看待RNA功能的多样性?它的核心作用是什么? 解答：RNA的功能主要有: ①控制蛋白质合成 ②作用于RNA转录后加工与修饰 ③参与细胞功能的调节 ④生物催化与其他细胞持家功能 ⑤遗传信息的加工 ⑥可能是生物进化时比蛋白质和DNA更早出现的生物大分子。 其核心作用是既可以作为信息分子又可以作为功能分子发挥作用。 （七）什么是DNA变性？DNA变性后理化性质有何变化？ 解答：DNA双链转化成单链的过程称变性。 DNA变性后的理化性质变化主要有：
（适用于临床、预防、口腔、麻醉、检验、护理、妇幼、应用心理、中西医结合本科教学） 兰州大学基础医学院 医学生物化学与分子生物学研究所 二OO五年九月修订
前言 为了提高生物化学的教学质量，结合我院的教学计划，根据全国规划教材周爱儒主编《生物化学》第六版，编写了本教学大纲，作为教师组织教学和学生学习的依据。 本大纲将各章目的要求分项列出，每章要点具体介绍，可供学生参阅。 根据我院的教学计划，医学生物化学的理论课教学时数为54学时。 为了提高学生阅读有关英文专业书刊的能力，每章中还列出了本章出现的生化专业英文词汇，以便学生熟记。 医学生物化学与分子生物学研究所 2005年9月
目录
绪论 目的要求 1.要求了解生物化学发展简史及其生物化学研究的主要内容? 2.了解生物化学与医学的关系? 第一章蛋白质的结构与功能 目的要求 1.要求掌握蛋白质的分子组成?结构和功能? 2.熟悉蛋白质的理化性质? 3.了解蛋白质的分离提纯? 内容 一.蛋白质的分子组成 1.氨基酸20种L型α-氨基酸(包括三字缩写符号) 2.肽肽键?肽链和多肽生物活性肽(包括谷胱甘肽) 二.蛋白质的分子结构 1.一级结构 2.二级结构α-螺旋β-折叠片层β-转角无规卷曲模序结构域 3.三级结构 4.四级结构 三.蛋白质结构与功能的关系 1.一级结构与功能的关系 2.空间结构与功能的关系 四.蛋白质的理化性质及其纯化 1.理化性质蛋白质的两性电离等电点蛋白质的胶体性质蛋白质胶粒的两个 稳定因素蛋白质的变性蛋白质的沉淀蛋白质的紫外吸收蛋白质的颜色反 应 2.蛋白质的分离纯化电泳透析层析分子筛 专业词汇 glycine (Gly) 甘氨酸 cysteine (Cys) 半胱氨酸 aspartic acid (Asp) 天门冬氨酸 arginine (Arg) 精氨酸 isoelectric point (pI) 等电点 amino terminal 氨基末端 carboxyl terminal 羧基末端 glutathione (GSH) 谷胱甘肽 neuropeptide 神经肽 conformation 构象 primary structure 一级结构 secondary structure 二级结构 α-helix α-螺旋 β-pleated sheet β-折叠
1 绪论 1．生物化学研究的对象和内容是什么？ 解答：生物化学主要研究: （1）生物机体的化学组成、生物分子的结构、性质及功能； （2）生物分子分解与合成及反应过程中的能量变化； （3）生物遗传信息的储存、传递和表达； （4）生物体新陈代谢的调节与控制。 2．你已经学过的课程中哪些内容与生物化学有关。 提示：生物化学是生命科学的基础学科，注意从不同的角度，去理解并运用生物化学的知识。 3．说明生物分子的元素组成和分子组成有哪些相似的规侓。 解答：生物大分子在元素组成上有相似的规侓性。碳、氢、氧、氮、磷、硫等6种是蛋白质、核酸、糖和脂的主要组成元素。碳原子具有特殊的成键性质，即碳原子最外层的4个电子可使碳与自身形成共价单键、共价双键和共价三键，碳还可与氮、氧和氢原子形成共价键。碳与被键合原子形成4个共价键的性质,使得碳骨架可形成线性、分支以及环状的多种多性的化合物。特殊的成键性质适应了生物大分子多样性的需要。氮、氧、硫、磷元素构成了生物分子碳骨架上的氨基（—NH 2）、羟基（— OH ）、羰基（C O ）、羧基（—COOH ）、巯基（—SH ）、磷酸基（—PO 4 ）等功能基团。这些功能基团因氮、硫和磷有着可变的氧化数及氮和氧有着较强的电负性而与生命物质的许多关键作用密切相关。生物大分子在结构上也有着共同的规律性。生物大分子均由相同类型的构件通过一定的共价键聚合成链状，其主链骨架呈现周期性重复。构成蛋白质的构件是20种基本氨基酸。氨基酸之间通过肽键相连。肽链具有方向性（N 端→C 端）,蛋白质主链骨架呈“肽单位”重复；核酸的构件是核苷酸,核苷酸通过3′, 5′-磷酸二酯键相连，核酸链也具有方向性(5′、→3′ ),核酸的主链骨架呈“磷酸-核糖（或脱氧核糖）”重复；构成脂质的构件是甘油、脂肪酸和胆碱，其非极性烃长链也是一种重复结构；构成多糖的构件是单糖，单糖间通过糖苷键相连，淀粉、纤维素、糖原的糖链骨架均呈葡萄糖基的重复。2 蛋白质化学 1．用于测定蛋白质多肽链N 端、C 端的常用方法有哪些？基本原理是什么？ 解答：（1） N-末端测定法：常采用2,4―二硝基氟苯法、Edman 降解法、丹磺酰氯法。 ①2,4―二硝基氟苯(DNFB 或FDNB)法：多肽或蛋白质的游离末端氨基与2,4―二硝基氟苯（2,4―DNFB ）反应（Sanger 反应），生成DNP ―多肽或DNP ―蛋白质。由于DNFB 与氨基形成的键对酸水解远比肽键稳定，因此DNP ―多肽经酸水解后，只有N ―末端氨基酸为黄色DNP ―氨基酸衍生物，其余的都是游离氨基酸。② 丹磺酰氯(DNS)法：多肽或蛋白质的游离末端氨基与与丹磺酰氯（DNS ―Cl ）反应生成DNS ―多肽或DNS ―蛋白质。由于DNS 与氨基形成的键对酸水解远比肽键稳定，因此DNS ―多肽经酸水解后，只有N ―末端氨基酸为强烈的荧光物质DNS ―氨基酸，其余的都是游离氨基酸。③ 苯异硫氰酸脂（PITC 或Edman 降解）法：多肽或蛋白质的游离末端氨基与异硫氰酸苯酯（PITC ）反应（Edman 反应），生成苯氨基硫甲酰多肽或蛋白质。在酸性有机溶剂中加热时，N ―末端的PTC ―氨基酸发生环化，生成苯乙内酰硫脲的衍生物并从肽链上掉下来，除去N ―末端氨基酸后剩下的肽链仍然是完整的。④ 氨肽酶法：氨肽酶是一类肽链外切酶或叫外肽酶，能从多肽链的N 端逐个地向里切。根据不同的反应时间测出酶水解释放的氨基酸种类和数量，按反应时间和残基释放量作动力学曲线，就能知道该蛋白质的N 端残基序列。（2）C ―末端测定法：常采用肼解法、还原法、羧肽酶法。 肼解法：蛋白质或多肽与无水肼加热发生肼解，反应中除C 端氨基酸以游离形式存 在外，其他氨基酸都转变为相应的氨基酸酰肼化物。 ② 还原法：肽链C 端氨基酸可用硼氢化锂还原成相应的α―氨基醇。肽链完全水解后，代表原来C ―末端氨基酸的α―氨基醇，可用层析法加以鉴别。③ 羧肽酶法：是一类肽链外切酶，专一的从肽链的C ―末端开始逐个降解，释放出游离的氨基酸。被释放的氨基酸数目与种类随反应时间的而变化。根据释放的氨基酸量（摩尔数）与反应时间的关系，便可以知道该肽链的C ―末端氨基酸序列。2．测得一种血红蛋白含铁0.426%，计算其最低相对分子质量。一种纯酶按质量计算含亮氨酸1.65%和异亮氨酸2.48%，问其最低相对分子质量是多少？解答： （1）血红蛋白： 55.8100100131000.426??=铁的相对原子质量最低相对分子质量＝＝铁的百分含量 （2）酶： 因为亮氨酸和异亮氨酸的相对分子质量相等，所以亮氨酸和异亮氨酸的残基数之比为：1.65%:2.48%=2:3，因此，该酶分子中至少含有2个亮氨酸，3个异亮氨酸。()r 2131.11100159001.65M ??=≈最低 ()r 3131.11100159002.48M ??=≈最低 3．指出下面pH 条件下，各蛋白质在电场中向哪个方向移动，即正极，负极，还是保持原点？ （1）胃蛋白酶（pI 1.0），在pH 5.0； （2）血清清蛋白（pI 4.9），在pH 6.0； （3）α-脂蛋白（pI 5.8），在pH 5.0和pH 9.0； 解答：（1）胃蛋白酶pI 1.0＜环境pH 5.0，带负电荷，向正极移动； （2）血清清蛋白pI 4.9＜环境pH 6.0，带负电荷，向正极移动； （3）α-脂蛋白pI 5.8＞环境pH 5.0，带正电荷，向负极移动； α-脂蛋白pI 5.8＜环境pH 9.0，带负电荷，向正极移动。 4．何谓蛋白质的变性与沉淀？二者在本质上有何区别？ 解答：蛋白质变性的概念：天然蛋白质受物理或化学因素的影响后，使其失去原有的生物活性，并伴随着物理化学性质的改变，这种作用称为蛋白质的变性。变性的本质：分子中各种次级键断裂，使其空间构象从紧密有序的状态变成松散无序的状态，一级结构不破坏。
生物化学教案 第一章绪论 一、生物化学的含义 生物化学是云应化学的理论、方法和技术研究生物体的化学组成、化学变化及其与生理功能相联系的一门科学。 二、生物化学的内容 有关营养专业的生物化学即不同于以研究生物体的化学组成、生命物质的结构和功能、生命过程中物质变化和能量变化的规律，以及一切生命现象的化学原理为基本内容的普通生物化学，也不同于研究食品的组成、主要结构、特性及其产生的化学变化为基本内容的食品化学，而是将二者的基本原理有机的结合起来，应由与食品、营养的一门交叉学科。 三、学习和研究生物化学是应注意以下几个问题： 1、注意把握有关食品生物化学的基础知识，注意食品的组成、特性、生理功用以及在加工、贮存、代谢构成中所发生的化学变化。 2、正确处理好理解和记忆的关系。 3、注意知识的不断总结 4、学会自学 第二章蛋白质的化学 第一节概述 一、蛋白质的概念 蛋白质是由氨基酸构成的具有特定空间结构的构分子有机化合物。 二、蛋白质的生理功能 1、是构成组织细胞的最基本物质 蛋白质含量占干重45% 2、是生命活动的物质基础 A、酶的化学本质是蛋白质 B、抗体是血清中的r球蛋白 C、既有的收缩则是肌球蛋白和肌动蛋白 E、激素也是蛋白质 3、供给能量 每一克蛋白质在体内氧化分解提供的能量为417kj 第二节蛋白质的化学组成 一、蛋白质的元素组成 碳、氢、氧、氮，一些蛋白质含有硫；有些含有磷 二、蛋白质的基本组成单位——氨基酸 （一）蛋白质的基本单位是氨基酸 （二）氨基酸的结构特点 α—氨基酸 天然氨基酸有300多种，但是组成蛋白质的氨基酸只有二十种。 1、及有酸性的羧基（—COOH），也有碱性的氨基（—NH2），因此氨基酸是两性电解质，在溶液中的带电情况，随溶液的PH值而变化。等电点PH=PI时，氨基酸为中性，最易沉淀，带电量为0。 2、除甘氨酸外，其他氨基酸都有旋光性，蛋白质中为L型。 3、各种氨基酸的R集团结构和性质不同，他们决定蛋白质性质。
1、氨基酸：是含有一个碱性氨基和一个酸性羧基的有机化合物，氨基一般连在α-碳上 2、等电点：使氨基酸分子处于兼性离子状态，即分子的所带静电荷为零，在电场中不发生迁移的pH值。等电聚胶电泳（IFE）：利用一种特殊的缓冲液（两性电解质）在聚丙烯酰氨凝胶制造一个pH梯度，电泳时，每种蛋白质迁移到它的等电点（pI）处，即梯度足的某一pH时，就不再带有净的正或负电荷了 3、肽键:一个氨基酸的羧基与另一个的氨基的氨基缩合，除去一分子水形成的酰氨键。肽:两个或两个以上氨基通过肽键共价连接形成的聚合物 4、构形:有机分子中各个原子特有的固定的空间排列。这种排列不经过共价键的断裂和重新形成是不会改变的。构形的改变往往使分子的光学活性发生变化。 5 6 7 8 9 10 11 12 13 14 15 16 （ 17 应 18 19 21 22 23 24 25，辅基：是与酶蛋白质共价结合的金属离子或一类有机化合物，用透析法不能除去。辅基在整个酶促反应过程中始终与酶的特定部位结合 26、变旋现象：葡萄糖在水溶液中出现旋光度变化的现象。 27、糖苷键：单糖的半缩醛上羟基与非糖物质的羟基形成的缩醛结构称为糖苷，形成的化学键称为糖苷键 29、生物氧化：生物体内有机物质氧化而产生大量能量的过程称为生物氧化。 30、呼吸链：代谢物上的氢原子被脱氢酶激活脱落后，经过一系列的传递体，最后传递给激活的氧分子，而生成水的全部体系称为呼吸链。
31、氧化磷酸化：在底物脱氢被氧化时，电子或氢原子在呼吸链上的传递过程中伴随ADP 磷酸化生成ATP 的作用，称为氧化磷酸化。 32、磷氧比：电子经过呼吸链的传递作用最终与氧结合生成水，在此过程中所释放的能量用于ADP 磷酸化生成ATP。经此过程消耗一个原子的氧所要消耗的无机磷酸的分子数（也是生成ATP 的分子数）称为磷氧比值（P／O）。如NADH 的磷氧比值是3，FADH2 的磷氧比值是2。 33、底物水平磷酸化：在底物被氧化的过程中，底物分子内部能量重新分布产生高能磷酸键的中间产物，通过酶的作用使ADP生成ATP的过程，称为底物水平磷酸化。 电子传递磷酸化：当电子从NADP或FADH2经过电子传递体系（呼吸链），传递给氧形成水时，同时伴有ADP磷酸化为ATP，这一全过程称为电子传递磷酸化。 34、变构调节：变构调节是指某些调节物能与酶的调节部位结合使酶分子的构象发生改变，从而改变酶的活性，称酶的变构调节 35、糖异生：非糖物质（如丙酮酸乳酸甘油生糖氨基酸等）转变为葡萄糖的过程。 36、糖酵解：葡萄糖在人体组织中，经无氧分解生成乳酸的过程，和酵母菌使葡萄糖生醇发酵的过程基本相同。称为糖酵解 37糖可分为：（1）单糖：不能被水解成更小分子的糖。（2）寡糖：2-6个单糖分子脱水缩合而成，以双糖最为普遍，意义也较大。（3）多糖：均一性多糖：淀粉、糖原、纤维素、半纤维素、几丁质 1、什么是蛋白质的变性作用和复性作用？蛋白质变性后哪些性质会发生改变？ 答：蛋白质变性作用是指在某些因素的影响下，蛋白质分子的空间构象被破坏，并导致其性质和生物活性改变的现象。蛋白质变性后会发生以下几方面的变化： （1）生物活性丧失；（2）理化性质的改变，包括：溶解度降低，因为疏水侧链基团暴露；结晶能力丧失；分子形状改变，由球状分子变成松散结构，分子不对称性加大；粘度增加；光学性质发生改变，如旋光性、紫外吸收光谱等均有所改变。（3）生物化学性质的改变，分子结构伸展松散，易被蛋白酶分解 2、蛋白质有哪些重要功能 答：蛋白质的重要作用主要有以下几方面：（1）生物催化作用酶是蛋白质，具有催化能力，新陈代谢的所有化学反应几乎都是在酶的催化下进行的。（2）结构蛋白有些蛋白质的功能是参与细胞和组织的建成。（3）运输功能如血红蛋白具有运输氧的功能。（4）收缩运动收缩蛋白（如肌动蛋白和肌球蛋白）与肌肉收缩和细胞运动密切相关。（5）激素功能动物体内的激素许多是蛋白质或多肽，是调节新陈代谢的生理活性物质。（6）免疫保护功能抗体是蛋白质，能与特异抗原结合以清除抗原的作用，具有免疫功能。（7）贮藏蛋白有些蛋白质具有贮藏功能，如植物种子的谷蛋白可供种子萌发时利用。（8）接受和传递信息生物体中的受体蛋白能专一地接受和传递外界的信息。（9）控制生长与分化有些蛋白参与细胞生长与分化的调控。（10）毒蛋白能引起机体中毒症状和死亡的异体蛋白，如细菌毒素、蛇毒、蝎毒、蓖麻毒素等。 3、DNA 分子二级结构有哪些特点？ 按Watson-Crick 模型，DNA 的结构特点有：两条反相平行的多核苷酸链围绕同一中心轴互绕；碱基位于结构的内侧，而亲水的糖磷酸主链位于螺旋的外侧，通过磷酸二酯键相连，形成核酸的骨架；碱基平面与轴垂直，糖环平面则与轴平行。两条链皆为右手螺旋；双螺旋的直径为2nm，碱基堆积距离为0.34nm，两核酸之间的夹角是36°，每对螺旋由10 对碱基组成；碱基按A=T，G=C 配对互补，彼此以氢键相连系。维持DNA 结构稳定的力量主要是碱基堆积力；双螺旋结构表面有两条螺形凹沟，一大一小。 4、在稳定的DNA 因素： 答：在稳定的DNA 双螺旋中，碱基堆积力和碱基配对氢键在维系分子立体结构方面起主要作用。还有疏水核心和环境中的正离子。 5、简述酶作为生物催化剂与一般化学催化剂的共性及其个性？ 答：（1）共性：用量少而催化效率高；仅能改变化学反应的速度，不改变化学反应的平衡点，酶本身在化学反应前后也不改变；可降低化学反应的活化能。（2）个性：酶作为生物催化剂的特点是催化效率更高，具有高度的专
生物化学（二）试卷－3 一、选择题(选择正确答案,并将其代号写在题干后面的括号里.答案选Array错或未选全者,该题不得分.每小题1分，共15分) 1.下述核苷酸中哪种核苷酸的碱基不具有碱性解离性质？（） ① 5'－AMP；② 5'－GMP；③ 5'－UMP；④ 5'－CMP 2．在下列酶催化的反应中，需要辅酶或辅基种类最多的酶是（） ①NADH脱氢酶复合物； ②琥珀酸－CoQ还原酶复合物； ③α－酮戊二酸脱氢酶复合物； ④丙酮酸羧化酶。 3．鸟氨酸循环与柠檬酸循环是通过两者共有的中间物相联系的。这个中间物是（） ①天冬氨酸；②α－酮戊二酸；③延胡索酸；④草酰乙酸。 4．在下述核酸分子中，稀有碱基主要存在于（） ① DNA；② tRNA ；③ mRNA；④ 5S rRNA 5．下述维生素衍生物中不含嘌呤的是。（） ① FMN；② CoASH；③ FAD；④ NADP+ 6．下述氨基酸中，除何者外都能阻止或减轻氨中毒。（） ①精氨酸；②鸟氨酸；③瓜氨酸；④天冬氨酸 7．下面是关于DNA的某些描述，正确的是（） ①迄今所发现的DNA分子都是双股的； ②反平行的双股DNA意味着两条链的碱基组成是相同的； ③在相对分子质量相同的情况下，具超螺旋结构的DNA分子的浮力密度大； ④DNA分子的转录链与它的转录产物的碱基顺序是一样的。 8．在固定温度条件下，关于E.coli DNA复制的下列论述除何者外都是正确的。（） ①复制叉移动的速度不随着营养条件的变化而变化；
② DNA复制的总速度是可以改变的； ③每一轮复制都是在Ori C起始； ④即使在营养丰富的介质中也只有两个复制叉作相反方向的移动。 9．下述转录抑制剂中，能对原核生物和真核生物的转录都有抑制作用的是。（） ①放线菌素D；②利福平；③利链霉素；④α－鹅膏覃碱 10．下面关于酮体代谢的论述，何者对？（） ①酮体是在脂肪酸组织中形成的； ②酮体可在肝外组织中完全氧化产生能量； ③酮体不能被氧化，只能随尿排出； ④酮体是α－酮酸的总称。 11．下述DNA分子中，除何者外都具有双链环状结构？（） ① E. coli DNA；②质粒DNA；③噬菌体Φ174 DNA；④线粒体DNA 12．关于GTP在蛋白质生物合成中的作用，下述过程除何者外都涉及GTP？（） ① 30S起始复合物的形成；②氨酰－tRNA进入A部位； ③核糖体沿mRNA的移动；④肽键的形成。 13．下述RNA在细胞内含量最高的是（） ① tRNA；② rRNA；③ mRNA；④ mtRNA 14．下述基因除何者外都属于多拷贝基因？（） ①组蛋白基因；②tRNA基因；③胰岛素基因；④免疫球蛋白基因。15．链终止法是测定DNA核苷酸顺序的有效方法。该方法利用5'－dNTP类似物2'，3'－ddNTP随机终止DNA新链的合成，获得一组大小不同的DNA片段。为了获得以腺苷酸残基为末端的一组大小不同的片段，你认为选择下述哪种双脱氧类似物来达到这一目的？（） ① 5'－ddATP；② 5'－ddGTP；③ 5'－ddCTP；④ 5'－ddTTP。
生物化学简明教程（第四版)课后习题
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２蛋白质化学 １.用于测定蛋白质多肽链N端、C端的常用方法有哪些？基本原理是什么？ 解答:（1) N-末端测定法:常采用2,4―二硝基氟苯法、Edman降解法、丹磺酰氯法。 ①2,4―二硝基氟苯(DNＦＢ或FＤNB)法：多肽或蛋白质的游离末端氨基与2,4―二硝基氟苯(2,4―DNFB）反应(Sａngeｒ反应)，生成ＤNP―多肽或DNＰ―蛋白质。由于ＤNＦB与氨基形成的键对酸水解远比肽键稳定，因此DNP―多肽经酸水解后,只有N―末端氨基酸为黄色DNＰ―氨基酸衍生物,其余的都是游离氨基酸。 ②丹磺酰氯(DNS)法：多肽或蛋白质的游离末端氨基与与丹磺酰氯（DNS―Ｃl)反应生成DＮＳ―多肽或DNS―蛋白质。由于DＮS与氨基形成的键对酸水解远比肽键稳定,因此DNS―多肽经酸水解后,只有N―末端氨基酸为强烈的荧光物质ＤNＳ―氨基酸，其余的都是游离氨基酸。 ③苯异硫氰酸脂(ＰITＣ或Edman降解)法:多肽或蛋白质的游离末端氨基与异硫氰酸苯酯(PITＣ）反应(Eｄman反应),生成苯氨基硫甲酰多肽或蛋白质。在酸性有机溶剂中加热时，N―末端的PTC―氨基酸发生环化，生成苯乙内酰硫脲的衍生物并从肽链上掉下来,除去N―末端氨基酸后剩下的肽链仍然是完整的。 ④氨肽酶法：氨肽酶是一类肽链外切酶或叫外肽酶，能从多肽链的N端逐个地向里切。根据不同的反应时间测出酶水解释放的氨基酸种类和数量，按反应时间和残基释放量作动力学曲线，就能知道该蛋白质的N端残基序列。 （2)Ｃ―末端测定法：常采用肼解法、还原法、羧肽酶法。 肼解法：蛋白质或多肽与无水肼加热发生肼解，反应中除C端氨基酸以游离形式存在外,其他氨基酸都转变为相应的氨基酸酰肼化物。 ②还原法:肽链C端氨基酸可用硼氢化锂还原成相应的α―氨基醇。肽链完全水解后,代表原来C―末端氨基酸的α―氨基醇，可用层析法加以鉴别。 ③羧肽酶法：是一类肽链外切酶,专一的从肽链的Ｃ―末端开始逐个降解,释放出游离的氨基酸。被释放的氨基酸数目与种类随反应时间的而变化。根据释放的氨基酸量(摩尔数)与反应时间的关系，便可以知道该肽链的C―末端氨基酸序列。 2.测得一种血红蛋白含铁0.426%,计算其最低相对分子质量。一种纯酶按质量计算含亮氨酸1.65%和异亮氨酸２.４8%，问其最低相对分子质量是多少？ 解答: （1）血红蛋白:
基础生物化学教案 [说明：◆对于生物技术、生物工程专业学生(第一类授课对象)：授课学时70-76，实验44-50学时；对于农学、园艺、资环、林学、食品科学本科生(第二类授课对象)：授课学时54-60，实验30-46学时；?第一类授课对象理论学时取上限，第二类授课对象，理论学时取下限，具体由授课教师按照学员实际情况合理掌握内容讲解的难易程度，合理布置课外作业，准确把握进度，按期完成教学任务。] 第一部分：理论教学内容 第一章绪论（1学时） 1.阐明生物化学的概念、研究内容及发展，使学生了解生物化学学科基本内容； 2.介绍生化知识的应用，激发学生的学习热情； 3.简要介绍学习方法（具体到某个章节）。 第二章蛋白质（10～12学时） 本章重点：蛋白质的分子结构、重要性质及结构与功能的关系。明确蛋白质结构的不同层次之间的联系，为进一步学习酶和信息代谢奠定基础 1．关于氨基酸重点讲授20种基本氨基酸的结构及重要性质，注意： （1）要求学生记住20种基本氨基酸的结构及三字母缩写。近年发现谷胱甘肽过氧化物酶中存在硒代半胱氨酸，有证据表明此氨基酸由终止密码UGA编码，可能是第21种蛋白质氨基酸。 （2）氨基酸的滴定曲线以丙氨酸为主来讲，简单介绍两种侧链可解离的氨基酸（组氨酸和谷氨酸）滴定曲线。 提问：pH=pK a时，缓冲能力最大，等电点时缓冲能力最小，为什么？His在生理pH条件下为什么是唯一具有缓冲能力的氨基酸？ （3）氨基酸的等电点计算公式应用 提问：不同pH下的组成分析和电泳行为？ pH>pI时，氨基酸带负电荷，Aa-COOH解离成Aa-COO-，向正极移动。pH=pI时，氨基酸净电荷为零，溶解度最小pH 医学生物化学教案（供五年制临床、预防、口腔、药学等专业本科使用） 医学生物化学与分子生物学研究所 兰州大学基础医学院 2005年9月 前言 医学生物化学是从分子水平研究生命现象化学本质的科学，在工业、农业、医学及生物工程等领域得到广泛的应用。该课程也是各层次医学生必修的专业基础课程，是执业医师资格考试，医学硕士研究生入学考试内容之一。 为了提高医学生物化学的教学质量，结合我院的教学计划，根据全国规划教材《生物化学》第六版（周爱儒主编，2004年，人民卫生出版社），编写了本教案，作为教师课堂教学的依据和参考，适用于医学临床、预防、口腔、药学等专业本科学生使用。 本教案每一章节均由教学目的、教学要求和教学内容三部分组成。将讲授内容分为掌握，熟悉和了解三个层次。教学内容与教学要求级别对应，并统一标示——核心内容即知识点以下划实线，重点内容以下划虚线，一般内容不标示，便于学生重点学习。 根据我院的教学计划，医学生物化学的总教学时数为126学时，其中理论课54学时，实验课72学时。 医学生物化学与分子生物学研究所 2005年9月 目录 绪论 (1) 第一章蛋白质的结构与功能 (1) 第二章核酸的结构与功能 (2) 第三章酶 (2) 第四章糖代谢 (3) 第五章脂类代谢 (4) 第六章生物氧化 (5) 第七章氨基酸代谢 (5) 第八章核苷酸代谢 (6) 第九章物质代谢的联系与调节 (6) 第十章DNA的生物合成（复制） (7) 第十一章RNA的生物合成（转录） (7) 第十二章蛋白质的生物合成（翻译） (8) 第十三章基因表达调控 (8) 第十四章基因重组与基因工程 (9) 第十五章细胞信息转导 (9) 第十六章血液的生物化学 (10) 第十七章肝的生物化学 (10) 第十八章维生素 (11) 《生物化学实验》教案 实验一糖的还原性及多糖的实验 一．实验目的 学习鉴定糖类及区分酮糖和醛糖的方法；了解鉴定还原糖的方法及其原理。熟悉淀粉多糖的碘实验反应原理和方法，了解淀粉的水解过程。 二．实验原理 费林（Fehling）试剂和本尼迪特（Benedict）试剂均为含Cu2+ 的碱性溶液，能使具有自由醛基或酮基的糖氧化，其本身则被还原成红色或黄色的Cu2O ①。此法常用作还原糖的定性或定量测定。其反应表示如下： 目前临床上多用本尼迪特法，因此法具有：①试剂稳定，不需临用时配制；②不因氯仿的存在而被干扰；③肌酐或肌酸等物质所产生的干扰程度远较费林试剂小等优点。 淀粉广布于植物界，谷、果实、种子、块茎中含量丰富，工业用的淀粉主要来源于玉米、山芋、马铃薯。本试验以马铃薯为原料，利用淀粉不溶或难溶于水的性质来制备淀粉。 淀粉遇碘呈蓝色①，是由于碘被吸附在淀粉上，形成一复合物，此复合物不稳定，极易被醇、氢氧化钠和加热等使颜色褪去，其他多糖大多能与碘呈特异的颜色，此类呈色物质也不稳定。 淀粉在酸催化下加热，逐步水解成分子较小的糖，最后水解成葡萄糖，其过程如下： （C6H10O5）x(C6H10O5) y C12H22O11C6H12O6淀粉各种糊精麦芽糖葡萄糖 淀粉完全水解后，失去与碘的作用，同时出现单糖的还原性。 实验二 蛋白质的两性反应和等电点的测定 一、实验目的 了解蛋白质的两性解离性质，学会一种测定蛋白质等电点的方法。 二、实验原理 蛋白质由许多氨基酸组成，虽然绝大多数的氨基与羧基成肽键结合，但是总有一定数量自由的氨基与羧基，以及酚基、巯基、胍基、咪唑基等酸碱基团，因此蛋白质和氨基酸一样是两性电解质。调解溶液的酸碱度达到一定的氢离子浓度时，蛋白质分子所带的正电荷和负电荷相等，以兼性离子状态COO -NH 3+R 存在，在电场内该蛋白质分子既不向阴极移动，也不向阳极移动，这时溶液的pH 值，称为该蛋白质的等电点（pI ）。当溶液的pH 值低于蛋白 质等电点时，即在Ｈ+ 较多的条件下，蛋白质分子带正电荷成为阳离子；当溶液的pH 值大 于等电点时，即在ＯＨ- 较多的条件下，蛋白质分子带负电荷，成为阴离子。 COOH NH 3+P COO - NH 3+P COO - NH 2P H-OH 阳离子 兼性离子 阴离子 pH 1绪论 1．生物化学研究的对象和内容是什么？ 解答：生物化学主要研究: （1）生物机体的化学组成、生物分子的结构、性质及功能； （2）生物分子分解与合成及反应过程中的能量变化； （3）生物遗传信息的储存、传递和表达； （4）生物体新陈代谢的调节与控制。 2．你已经学过的课程中哪些内容与生物化学有关。 提示：生物化学是生命科学的基础学科，注意从不同的角度，去理解并运用生物化学的知识。 3．说明生物分子的元素组成和分子组成有哪些相似的规侓。 解答：生物大分子在元素组成上有相似的规侓性。碳、氢、氧、氮、磷、硫等6种是蛋白质、核酸、糖和脂的主要组成元素。碳原子具有特殊的成键性质，即碳原子最外层的4个电子可使碳与自身形成共价单键、共价双键和共价三键，碳还可与氮、氧和氢原子形成共价键。碳与被键合原子形成4个共价键的性质,使得碳骨架可形成线性、分支以及环状的多种多性的化合物。特殊的成键性质适应了生物大分子多样性的需要。氮、氧、硫、磷元素构成了生物分子碳骨架上的氨基（—NH 2）、羟基（— OH ）、羰基（C O ）、羧基（—COOH ）、巯基（—SH ）、磷酸基（—PO 4）等功能基团。这些功能基团因氮、硫和磷有着可变的氧化数及氮和氧有着较强的电负性而与生命物质的许多关键作用密切相关。 生物大分子在结构上也有着共同的规律性。生物大分子均由相同类型的构件通过一定的共价键聚合成链状，其主链骨架呈现周期性重复。构成蛋白质的构件是20种基本氨基酸。氨基酸之间通过肽键相连。肽链具有方向性（N 端→C 端）,蛋白质主链骨架呈“肽单位”重复；核酸的构件是核苷酸,核苷酸通过3′,5′-磷酸二酯键相连，核酸链也具有方向性(5′、→3′),核酸的主链骨架呈“磷酸-核糖（或脱氧核糖）”重复；构成脂质的构件是甘油、脂肪酸和胆碱，其非极性烃长链也是一种重复结构；构成多糖的构件是单糖，单糖间通过糖苷键相连，淀粉、纤维素、糖原的糖链骨架均呈葡萄糖基的重复。 2蛋白质化学 1．用于测定蛋白质多肽链N 端、C 端的常用方法有哪些？基本原理是什么？ 解答：（1）N-末端测定法：常采用2,4―二硝基氟苯法、Edman 降解法、丹磺酰氯法。 ①2,4―二硝基氟苯(DNFB 或FDNB)法：多肽或蛋白质的游离末端氨基与2,4―二硝基氟苯（2,4―DNFB ）反应（Sanger 反应），生成DNP ―多肽或DNP ―蛋白质。由于DNFB 与氨基形成的键对酸水解远比肽键稳定，因此DNP ―多肽经酸水解后，只有N ―末端氨基酸为黄色DNP ―氨基酸衍生物，其余的都是游离氨基酸。 ②丹磺酰氯(DNS)法：多肽或蛋白质的游离末端氨基与与丹磺酰氯（DNS ―Cl ）反应生成DNS ―多肽或DNS ―蛋白质。由于DNS 与氨基形成的键对酸水解远比肽键稳定，因此DNS ―多肽经酸水解后，只有N ―末端氨基酸为强烈的荧光物质DNS ―氨基酸，其余的都是游离氨基酸。 ③苯异硫氰酸脂（PITC 或Edman 降解）法：多肽或蛋白质的游离末端氨基与异硫氰酸苯酯（PITC ）反应（Edman 反应），生成苯氨基硫甲酰多肽或蛋白质。在酸性有机溶剂中加热时，N ―末端的PTC ―氨基酸发生环化，生成苯乙内酰硫脲的衍生物并从肽链上掉下来，除去N ―末端氨基酸后剩下的肽链仍然是完整的。 ④氨肽酶法：氨肽酶是一类肽链外切酶或叫外肽酶，能从多肽链的N 端逐个地向里切。根据不同的反应时间测出酶水解释放的氨基酸种类和数量，按反应时间和残基释放量作动力学曲线，就能知道该蛋白质的N 端残基序列。 （2）C ―末端测定法：常采用肼解法、还原法、羧肽酶法。 肼解法：蛋白质或多肽与无水肼加热发生肼解，反应中除C 端氨基酸以游离形式存 在外，其他氨基酸都转变为相应的氨基酸酰肼化物。 ②还原法：肽链C 端氨基酸可用硼氢化锂还原成相应的α―氨基醇。肽链完全水解后，代表原来C ―末端氨基酸的α―氨基醇，可用层析法加以鉴别。 ③羧肽酶法：是一类肽链外切酶，专一的从肽链的C ―末端开始逐个降解，释放出游离的氨基酸。被释放的氨基酸数目与种类随反应时间的而变化。根据释放的氨基酸量（摩尔数）与反应时间的关系，便可以知道该肽链的C ―末端氨基酸序列。 2．测得一种血红蛋白含铁0.426%，计算其最低相对分子质量。一种纯酶按质量计算含亮氨酸1.65%和异亮氨酸2.48%，问其最低相对分子质量是多少？ 解答： （1）血红蛋白： 55.8100100131000.426??=铁的相对原子质量最低相对分子质量＝＝铁的百分含量 （2）酶： 因为亮氨酸和异亮氨酸的相对分子质量相等，所以亮氨酸和异亮氨酸的残基数之比为：1.65%:2.48%=2:3，因此，该酶分子中至少含有2个亮氨酸，3个异亮氨酸。 ()r 2131.11100159001.65M ??=≈最低 ()r 3131.11100159002.48M ??=≈最低 3．指出下面pH 条件下，各蛋白质在电场中向哪个方向移动，即正极，负极，还是保持原点？ （1）胃蛋白酶（pI1.0），在pH5.0； （2）血清清蛋白（pI4.9），在pH6.0； （3）α-脂蛋白（pI5.8），在pH5.0和pH9.0； 解答：（1）胃蛋白酶pI1.0＜环境pH5.0，带负电荷，向正极移动； （2）血清清蛋白pI4.9＜环境pH6.0，带负电荷，向正极移动； （3）α-脂蛋白pI5.8＞环境pH5.0，带正电荷，向负极移动； α-脂蛋白pI5.8＜环境pH9.0，带负电荷，向正极移动。 4．何谓蛋白质的变性与沉淀？二者在本质上有何区别？ 解答：蛋白质变性的概念：天然蛋白质受物理或化学因素的影响后，使其失去原有的生物活性，并伴随着物理化学性质的改变，这种作用称为蛋白质的变性。 变性的本质：分子中各种次级键断裂，使其空间构象从紧密有序的状态变成松散无序的状态，一级结构不破坏。 蛋白质变性后的表现：①?生物学活性消失；②?理化性质改变：溶解度下降，黏度增加，紫外吸收增加，侧链反应增强，对酶的作用敏感，易被水解。医学生物化学课堂教案
《生物化学》教案
【重磅】生物化学简明教程课后习题答案
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