湖北医药学院
教案
单位：基础医学院
教研室：生物化学教研室
姓名：李强
课程名称：生物化学
时间2010.8.29
高级动物生化试题 问答题： 1. 简述非编码RNA（non-coding RNA）的种类、结构特点及其主要功能。 非编码RNA的种类结构和功能 1tRNA转运RNA（transfer RNA，tRNA） 结构特征之一是含有较多的修饰成分，核酸中大部分修饰成分是在tRNA中发现的。修饰成分在tRNA分子中的分布是有规律的，但其功能不清楚。5’末端具有G（大部分）或C。3’末端都以ACC的顺序终结。有一个富有鸟嘌呤的环。有一个反密码子环，在这一环的顶端有三个暴露的碱基，称为反密码子（anticodon）.反密码子可以与mRNA链上互补的密码子配对。有一个胸腺嘧啶环。tRNA具有三叶草型二级结构以及“L”型三级结构，tRNA 的不同种类及数量可对蛋白质合成效率进行调节。tRNA负责特异性读取mRNA中包含的遗传信息，并将信息转化成相应氨基酸后连接到多肽链中。 tRNA为每个密码子翻译成氨基酸提供了结合体，同时还准确地将所需氨基酸运送到核糖体上。鉴于tRNA在蛋白质合成中的关键作用，又把tRNA称作第二遗传密码。tRNA还具有其他一些特异功能，例如，在没有核糖体或其他核酸分子参与下，携带氨基酸转移至专一的受体分子，以合成细胞膜或细胞壁组分；作为反转录酶引物参与DNA合成；作为某些酶的抑制剂等。有的氨酰-tRNA还能调节氨基酸的生物合成。 2rRNA核糖体RNA（ribosomal RNA, rRNA） 核糖体RNA是细胞中最为丰富的RNA，在活跃分裂的细菌细胞中占80%以上。
他们是核糖体的组分，并直接参与核糖体中蛋白质的合成。核糖体是rRNA 提供了一个核糖体内部的“脚手架”，蛋白质可附着在上面。这种解释很直接很形象，但是低估了rRNA在蛋白质合成中的主动作用。较后续的研究表明，rRNA并非仅仅起到物理支架作用，多种多样的rRNA可起到识别、选择tRNA以及催化肽键形成等多种主动作用。例如：核糖体的功能就是,按照mRNA的指令将氨基酸合成多肽链。而这主要依靠核糖体识别tRNA 并催化肽键形成而实现。可以说核糖体是一个大的核酶( ribozyme)。而核糖体的催化功能主要是由rRNA来完成的,蛋白质并没有直接参与。 3 tmRNA tmRNA主要包括12个螺旋结构和4个“假结”结构，同时还包括一 个可译框架序列的单链RNA结构。tmRNA中H1由5’端和3’端两个末端形成，与tRNA的氨基酸受体臂相似。H1和H2的5’部分之间有一个由10-13nt 形成的环，类似tRNA中的二氢尿嘧啶环，称为“D”环。H3和H4，H6和H7，H8和H9，H10和H11之间分别形成Pk1，pK2，pK3，pK4。H4和H5之间则由一段包含编码标记肽ORF的单链RNA连接。H12由5个碱基对和7nt 形成的环组成，类似tRNA中的TΨC臂和TΨC环，称为“T”环。tmRNA 结构按照功能进行划分可分为tRNA类似域（TLD）和mRNA类似域（MLD），TLD主要包括H1,H2,H12,“D”环和“T”环，MDL则包括ORF和H5，这两部分分别具有类似tRNA和mRNA的功能。tmRNA是一类普遍存在于各种细菌及细胞器（如叶绿体，线粒体）中的稳定小分子RNA。它具有mRNA分子和tRNA分子的双重功能，它在一种特殊的翻译模式——反式翻译模式中发挥重要作用。同时，它与基因的表达调控以及细胞周期的调控等生命过程密切相关，是细菌体内蛋白质合成中起“质量控制”的重要分子之一。识别翻译或读码有误的核糖体，也识别那些延迟停转的核糖体，介导这些有问
《生物化学实验》课程标准 一、课程概述 《生物化学实验》是独立设课，该课程是本科生物技术专业一门重要的专业基础课，特别是随着分子生物学的发展与拓宽，生物化学的实验方法与技术显得尤为重要。因此，掌握和学会生物化学实验方法与技术，对其它很多学科的发展有直接的影响。 生物化学实验与生物化学基础理论课紧密结合，使学生将理性知识与感性认识有机地结合，将书本知识用于实验，在实验中更深刻地理解基础理论，提高学生分析问题和解决问题的能力，培养学生的综合能力与创新意识。生物化学实验的主要目的是使学生掌握研究与应用生物化学的主要方法与技术，包括经典的、常规的、以及现代的方法与技术，使学生具有适应于从事相关学科的基础理论研究，教学和实际生产应用。 二、课程目标 1.熟悉生物化学实验的一般知识，掌握生物化学的基本操作技能，培养独立的实验能力。 2 .通过性质试验，验证各类常见的生物大分子物质的主要性质和鉴定方法，丰富学生的感性知识，巩固和加深生物化学的基本知识。 3.使学生基本掌握分光光度计、离心机、电泳仪、pH计等仪器的使用，并掌握层析、电泳、离心、光谱光度等生物化学基本技术。 4.在实验中要有严紧的科学态度，尊重事实与实验结果，要善于发现新现象，培养学生的分析、数据处理、创新能力。 5.树立密切合作的风气，在实验中进一步提高学生的科学素质修养。 三、课程内容与教学要求 本实验课的技能要求分为知道、理解、掌握、学会四个层次。这四个层次的一般涵义表述如下： 知道———是指对这门学科和学科知识点的认知。 理解———是指对这门学科涉及到的基本理论、基本知识、基本实验方法、基本技能给予说明和解释。 掌握———是指运用理解的学科概念、原理、实验方法和技术，说明、解释、类推同类学科知识和现象。 学会———是指能模仿或在教师指导下独立地完成生物化学知识和技能的操作任务，或能识别操作中的一般差错。 教学内容和要求表中的“ √”号表示教学知识和技能的教学要求层次。 本标准中“*”号的内容为选做实验或开放性实验，教师可根据实际情况确定选做实验的内容，并鼓励微生物学兴趣爱好者进行既定的开放性实验或自己设计开放性实验。
生物化学实验课教学大纲 课程编码： 学时： 学分： 可成熟型：独立设课 开课单位：生命科学学院 先修课程：动物学、植物学、无机及分析化学、有机化学等 一、实验性质 生物化学专业实验是配合生物化学理论教学而设置的一门基础课程，分为基础实验、综合实验与创新实验。实验按照一学期进行设置，主要实验设置为生化基础实验和部分创新、综合实验。基础实验可使学生更好地掌握基本理论和基本实验技术，一般实验在学时内完成；综合实验要求学生运用所学知识解决实际问题，培养学生分析问题解决问题的能力；创新实验由学生自己动手查阅资料，拟定具体实验方案，提倡学生多思多问，有利于学生创新意识的培养，加强了收集信息、分析问题解决问题的能力。实验室全天开放。 二、实验教学目的和要求 生物化学专业实验是配合生物化学理论教学而设置的一门基础课程，通过实验课的教学，力求使学生能够对生物化学的基本理论和概念有更加深刻的认识，激发学生对探索生物化学规律的浓厚兴趣。更为重要的是，在实验过程中培养学生观察问题、分析问题和解决问题的能力，锻炼学生的实际操作能力。 三、实验项目名称和学时分配
四、实验项目具体内容 生物化学实验技术 实验项目一：皂化价的测定 实验目的：使用酸碱滴定法通过脂肪皂化价来推断分子量。 主要仪器：电子天平、水浴锅、冷凝管、酸碱滴定管。 教学方式：讲授、操作。 预习要求：预习滴定分析法的基本原理，熟悉实验操作基本流程。 实验项目二：凯氏定氮法测定蛋白质含量 实验目的：掌握使用基本滴定原理和方法测定蛋白质含量和凯氏定氮仪的使用。 主要仪器：凯氏定氮仪、电子天平、通风橱、电炉、酸碱滴定管。
教学方式：讲授、操作。 预习要求：预习“滴定分析的计算”章节内容，熟悉凯氏定氮法的基本原理。 实验项目三：的含量测定 实验目的：用滴定法测定并掌握水果和蔬菜中维生素的测定方法。 主要仪器：电子天平、研钵、移液管、酸碱滴定管。 教学方式：讲授、操作。 预习要求：预习“滴定分析的计算”和“标准溶液”章节内容。 实验项目四：蒽酮比色法定糖 实验目的：学习分光光度计的原理合使用方法。掌握总糖定量测定的操作方法。 主要仪器：可见光分光光度计、电子天平、水浴锅。 教学方式：讲授、操作。 预习要求：预习分光光度法基本原理，了解分光光度计的基本构造。 实验项目五：血清总胆固醇的测定 实验目的：学习用分光光度法测定血清中总胆固醇（脂肪）含量及标准曲线的制作。 主要仪器：可见光分光光度计、电子天平、水浴锅。 教学方式：讲授、操作。 预习要求：预习分光光度法基本原理及其定量和定性的基本方法。 实验项目六：考马斯亮兰染色法测蛋白质 实验目的：学习利用染色方法提高蛋白质消光系数，以提高分光光度法检测灵敏度。 主要仪器：可见光分光光度计、电子天平、水浴锅。 教学方式：讲授、操作。 预习要求：预习分光光度法基本原理及其定量和定性的基本方法。 实验项目七：紫外吸收法测定蛋白质核酸含量 实验目的：学习利用紫外分光光度法对生物大分子进行定量分析度。 主要仪器：紫外可见分光光度计、电子天平。 教学方式：讲授、操作。 预习要求：预习紫外分光光度计相关内容及其定量和定性的基本方法。 实验项目八：血清丙氨酸氨基移换酶测定 实验目的：学习利用比色法测定酶的活性。 主要仪器：分光光度计、冰箱、电子天平、水浴锅。 教学方式：讲授、操作。 预习要求：预习“酶活力及其动力学数据的测定”章节。 实验项目九：大蒜酶的提取及酶活力和含量测定
生物化学课程标准 所属系部：基础医学部 适用专业：医学检验专业课程类型：专业基础课 一、前言 （一）课程性质与任务 生物化学是研究生物体的化学组成和生命过程中化学变化规律的科学，它是从分子水平来 探讨生命现象的本质。生物化学既是重要的专业基础课程，又与其它基础医学课程有着广泛而 密切的联系。 通过本课程的学习，使学生掌握生化基本理论和基本技能，并能灵活运用生化知识解释疾 病的发病机理及采取的防治措施；培养学生科学思维、独立思考、分析问题和解决问题的能力；培 养学生相互沟通和团结协作的能力。 （二）设计思路 围绕医学检验专业的培养目标，结合后续课程和基层医疗岗位实际工作对知识、能力和素 质要求，合理取舍生物化学教学内容，确定教学的重难点。根据教学内容，采用任务驱动、项 目导向等教学方法和多媒体等教学手段，将基础理论与临床知识进行对接。 本课程的主要内容有生物大分子的结构功能、物质代谢、基因信息传递和专题生化等四大 模块共十二个章节。医学检验专业在第二学期开课，总学时 64 学时，其中理论 54 学时，实验 10 学时。 二、课程培养目标 （一）知识目标 1.系统掌握人体的物质组成、正常的物质代谢和基因信息传递的过程、特点及其临床意义。 2.熟悉生物化学的基本概念。 3.了解营养物质的消化吸收。 （二）能力目标 1.能灵活运用生化知识在分子水平上探讨病因、阐明发病机理及制定疾病防治措施。 2.能熟练掌握实验室的基本知识和常用临床生化项目的操作原理、方法、注意事项及其对 临床疾病诊断的意义，为后续医学检验专业课的学习及医学检验技术的操作奠定良好的基础。 （三）素质目标 1.注重职业素质教育，培养学生良好的职业道德，树立全心全意为病人服务的医德医风。 2.培养学生实事求是的科学态度。 3.提高分析问题和解决问题的能力。 4.培养学生与人沟通、团结协作的整体观念。
《分子生物学》课程标准 英文名称：Molecular Biology 课程编码：413041150 适用专业：生物技术学分数：2 一、课程性质 分子生物学属于生物学一级学科下的生物化学及分子生物学二级学科，是生物技术专业培养计划中专业基础系列课程的主干课程之一。学生们前期系统学习的生物化学、植物生物学、动物生物学、微生物学等课程为分子生物学的学习奠定了基础，而分子生物学知识的学习会使学生对生命科学从宏观到微观，对生物信息的传递、基因的表达调控等有更为全面深刻的理解，并为后续分子生物学实验等课程的学习与实践打下基础。通过本课程学习，为学生将来从事分子生物学实验员、检测员等岗位奠定良好的基础。 二、课程理念 在本课程的教、学过程中要“抓住一条主线，注意两个对比，形成三种意识”，坚持学生为主体、教师为主导的课程理念。 1、抓住“一条主线” 分子生物学是研究核酸、蛋白质等生物大分子的形态、结构特征及其重要性、规律性和相互关系的科学，是人类从分子水平上真正揭示生物世界的奥秘，由被动地适应自然界转向主动地改造和重组自然界的基础学科，是生命科学领域最基础、最重要的主干课程之一。中心法则从信息角度论证了生命世界在分子水平的统一，分子生物学知识基础就是以中心法则为主线介绍生物信息的传递，以及生物信息传递过程中的调控机制，要引导学生以中心法则为主线梳理构建出分子生物学知识框架。 2、注意“两个对比” 真核生物和原核生物在基因组成、基因表达调控等方面有许多的差异，要引导学生在学习真核生物和原核生物在分子水平的统一性之外，还要注意对比真核生物和原核生物之间的不同，利用比较法进行学习提高学习效率。 3、形成“三种意识” 分子生物学作为现代生物学的共同语言，应认识到其交叉性、前沿性、应用性，学生要建立这三种意识 分子生物学现已迅速渗入到生物学的各个学科，是现代生物学的共同语言，是生命科学领域中所有学科在分子水平上的统一。分子生物学涉及面广，学科交叉内容丰富,也是目前自然科学中进展最迅速、最具活力的领域，在教学过程中应反映分子生物学的交叉性、前沿性，同时也要注重分子生物学研究方法运用能力的培养，将分子生物学的基础理论与实验方法原理相结合，尤其特别注意分子生物学基本研究方法的实验原理及其应用范围的讲解，培养学生从分子生物学的角度思考、分析、解决问题的思想意识或观念，对分子生物学研究方法的应用和意义有较全面的理解，能用分子生物学知识解释如转基因技术等相关社会热点问题，初步具有从分子水平发现问题、分析问题、进而选用适宜的分子生物学研究方法解决实际问题的意识。 4、分子生物学课程的学习应坚持学生为主体、教师为主导，引导学生进行自主探究型学习，增强学生分析问题、解决问题的应用能力 通过增加学生讲授、课堂讨论、课外拓展等学习形式，尤其要引导学生从课本上原有的经典实验着手，体会前人如何从分子生物学的角度思考、分析、解决问题，使学生较全面的掌握分子生物学基本知识、理解分子生物学方法的应用和发展前景，了解现代分子生物学新方法与新成果及其在解决人口膨胀、环境污染、疾病猖獗、能源资源匮乏、生态平衡破坏等重大难题过程中面临的机遇与挑战，明确所学知识的应用价值，增强学生分析问题、解决问题的应用能力。 三、课程目标 1、总目标 通过介绍染色体与DNA、生物信息传递、基因表达调控等使学生获得核酸、蛋白质等生物大分子的形态、结构特征及其规律性等分子生物学基础知识，了解并关注分子生物学发展简史、发展趋势及其在
生物化学课程标准药学 专业 集团文件发布号：（9816-UATWW-MWUB-WUNN-INNUL-DQQTY-
生物化学课程标准 所属系部：基础医学部适用专业：药学专业 课程类型：专业基础课 一、前言 （一）课程性质与任务 生物化学是研究生物体的化学组成和生命过程中化学变化规律的科学，它是从分子水平来探讨生命现象的本质。生物化学既是重要的专业基础课程，又与其它基础医学课程有着广泛而密切的联系。 通过本课程的学习，使学生掌握生化基本理论和基本技能，并能灵活运用生化知识解释疾病的发病机理，并采用相应的药物治疗；培养学生科学思维、独立思考、分析问题和解决问题的能力；培养学生相互沟通和团结协作的能力。 （二）设计思路 围绕药学专业的培养目标，结合后续课程和医疗岗位实际工作对知识、能力和素质要求，合理取舍生物化学教学内容，确定教学的重难点。根据教学内容，采用任务驱动、项目导向等教学方法和多媒体等教学手段，将基础理论与药学知识进行对接。 本课程的主要内容有生物大分子的结构功能、物质代谢、基因信息传递三大模块共八个章节。药学专业在第二学期开课，总学时48学时，其中理论42学时，实验6学时。 二、课程培养目标 （一）知识目标 1.系统掌握人体的物质组成、正常的物质代谢和基因信息传递的过程、特点及其生理意义。 2.熟悉生物化学的基本概念。 3.了解营养物质的消化吸收。 （二）能力目标 1.能运用生化知识从分子水平上阐明药物的作用机理。 2.能使用常规生化仪器来测定常用生化项目，并能解释其对疾病诊断的意义，为后期药学专业课的学习奠定良好的基础。 （三）素质目标
1.注重职业素质教育，培养学生良好的职业道德，树立全心全意为病人服务的医德医风。 2.提高分析问题和解决问题的能力。 3.培养学生与人沟通、团结协作的整体观念。 三、课程内容、要求及教学设计
生物化学教案 第一章绪论 一、生物化学的含义 生物化学是云应化学的理论、方法和技术研究生物体的化学组成、化学变化及其与生理功能相联系的一门科学。 二、生物化学的内容 有关营养专业的生物化学即不同于以研究生物体的化学组成、生命物质的结构和功能、生命过程中物质变化和能量变化的规律，以及一切生命现象的化学原理为基本内容的普通生物化学，也不同于研究食品的组成、主要结构、特性及其产生的化学变化为基本内容的食品化学，而是将二者的基本原理有机的结合起来，应由与食品、营养的一门交叉学科。 三、学习和研究生物化学是应注意以下几个问题： 1、注意把握有关食品生物化学的基础知识，注意食品的组成、特性、生理功用以及在加工、贮存、代谢构成中所发生的化学变化。 2、正确处理好理解和记忆的关系。 3、注意知识的不断总结 4、学会自学 第二章蛋白质的化学 第一节概述 一、蛋白质的概念 蛋白质是由氨基酸构成的具有特定空间结构的构分子有机化合物。 二、蛋白质的生理功能 1、是构成组织细胞的最基本物质 蛋白质含量占干重45% 2、是生命活动的物质基础 A、酶的化学本质是蛋白质 B、抗体是血清中的r球蛋白 C、既有的收缩则是肌球蛋白和肌动蛋白 E、激素也是蛋白质 3、供给能量 每一克蛋白质在体内氧化分解提供的能量为417kj 第二节蛋白质的化学组成 一、蛋白质的元素组成 碳、氢、氧、氮，一些蛋白质含有硫；有些含有磷 二、蛋白质的基本组成单位——氨基酸 （一）蛋白质的基本单位是氨基酸 （二）氨基酸的结构特点 α—氨基酸 天然氨基酸有300多种，但是组成蛋白质的氨基酸只有二十种。 1、及有酸性的羧基（—COOH），也有碱性的氨基（—NH2），因此氨基酸是两性电解质，在溶液中的带电情况，随溶液的PH值而变化。等电点PH=PI时，氨基酸为中性，最易沉淀，带电量为0。 2、除甘氨酸外，其他氨基酸都有旋光性，蛋白质中为L型。 3、各种氨基酸的R集团结构和性质不同，他们决定蛋白质性质。
《生物化学》课程标准 所属系部：基础医学部适用专业：临床医学和护理课程类型：专业基础课课程学时：45 第一部分课程定位 一、课程的性质与作用 生物化学（biochemistry）是研究生命化学的科学，它在分子水平探讨生命的本质，即研究生物体的分子结构与功能、物质代谢与调节及其在生命活动中的作用。生物化学是医护类学生必修的基础医学课程，为学习其它基础医学和专业护理课程、在分子水平上认识病因和发病机理、诊断和防止疾病奠定扎实的基础。本门课程属于专业基础课，主要向学生传授生物大分子的化学组成、结构及功能（包括蛋白质、维生素、核酸、酶）；物质代谢及其调控（糖代谢、脂类代谢、蛋白质代谢、核苷酸代谢、生物氧化）；基因信息的贮存、传递与表达；癌基因与抑癌基因；分子生物学常用技术及其应用等生命科学内容，使医学学生为深入学习其他医学基础课、临床医学课程乃至毕业后的继续教育、医学各学科的研究工作中在分子水平上探讨疾病的病因、发病机理及疾病诊断、预防、治疗奠定理论与实验基础。 二、课程理念 坚持学生为主体，教师为主导的教学理念。教师的主导作用具有客观性和必要性，教师预先决定和设计教学方案、教学内容、教学进程、教学结果和教育质量评估方法等。学生是学习的主体，在教师适时必要的引导下，充分调动学生主观能动性，发挥其较强的知识基础和自学能力的优势，确保教学活动顺利高效的完成，使学生获得知识、能力，并使智力和素养得到发展，完成教学目标。此外，在教学实践中应全程渗透素质教育、个性化教育等现代教育思想和观念。突出课程的前沿内容，着重培养学生的科学研究能力和创新精神。在保持优良教学传统的基础上，不断深化教学理论、内容、方法的创新和改革。
陕西国际商贸学院 生物化学课程标准 一、课程基本信息 （一）课程性质与任务 《生物化学》（biochemistry）是运用化学的原理和方法，研究生物体内化学分子与化学反应的科学，是从分子水平探讨生命现象本质的一门学科。通过研究生物体分子结构与功能，物质代谢与调节，以及遗传信息传递的分子基础与调控规律等阐明生命现象。 《生物化学》是药物制剂专业必修的一门专业基础课，其任务主要是了解人体的化学组成、结构及生命过程中各种化学变化。生物化学的研究主要采用化学的原理和方法，但也融入了生物物理学、生理学、细胞生物学、遗传学和免疫学等的理论和技术，使之与众多学科有着广泛的联系和交叉。 人们通常将研究核酸、蛋白质等所有生物大分子的结构与功能及基因的结构、表达与调控的内容称为分子生物学。分子生物学的发展揭示了生命本质的高度有序性和一致性，是人类在认识论上的重大飞跃。而从广义上理解，分子生物学是生物化学的重要组成部分，也被视作生物化学的发展和延续，因此，分子生物学的飞速发展，无疑为生物化学的发展注入了生机与活力。近年来迅猛发展的生物化学学科，研究成果累累，促进了相关和交叉学科的发展，特别是促进了临床医学、预防医学和药物制剂等的发展，已成为研究生命科学的前沿学科。 （二）前后续课程的安排 先修课程包括：人体解剖生理学、有机化学等。 后续课程包括：药理学、药物分析、生物药剂学与药物动力学等。 生物化学是在有机化学和生理学的基础上建立和发展的，其关系密不可分。
通过对生物大分子结构与功能进行的深入研究，揭示了生物体物质代谢、能量转换、遗传信息传递、光合作用、神经传导、肌肉收缩、激素作用、免疫和细胞间通讯等许多奥秘，使人们对生命本质的认识跃进到一个崭新的阶段。 三、课程目标 （一）总体目标 学生通过本课程的学习，能够基本掌握人体的化学组成、生物大分子的结构与功能、物质代谢的基本规律、遗传信息的传递及重要的专业词汇；理解基因表达及其调控机理；了解基因工程的基本理论和基本技术、血液生化和肝脏生化的基本内容；了解本学科前沿和发展动态。为药物制剂后续课程的学习及以后从事医药工作和科学研究奠定基础。 （二）具体目标 1.知识目标： （1）基本理论知识：“模块”化学习，模块一：生物大分子的结构与功能：包括蛋白质的结构与功能、核酸的结构与功能、酶的结构与功能；注意了解研究前沿：蛋白质组学。模块二：物质代谢及调节，包括：糖代谢、脂类代谢、氨基酸代谢、核苷酸代谢、生物氧化和物质代谢调节，学员注意联系临床应用，如糖脂代谢与肥胖，感受生化知识对临床实践的指导作用。模块三：遗传信息传递，包括：DNA的生物合成、RNA的生物合成、蛋白质的生物合成、基因表达调控和基因工程。了解研究前沿，基因表达调控理论介绍，从中感受到生物化学的奇妙与乐趣。学生通过参与课程学习，加强心理认知规律和知识结构化、框架化、网络化训练，提高分析问题、解决问题的综合能力。 （2）基本技能：学生通过系统生物化学实验训练，不但能掌握生物化学基本实验方法，而且可以锻炼灵活运用本门知识解决其它问题的能力。 2.能力目标： 学生根据课堂上教师对各章内容进行的结构化和整体化总结和采用讲、议、练等方式，训练面对看似零散的大量信息进行整理并找出规律以及进行知识结构化和整体化的能力。学生归纳为主，每章教师讲授后学生进行归纳梳理总结，以调动思维和学习积极性。这样的学习过程有利于学生提高归纳、总结、分析和解决问题的能力，调动学习积极性和主动性，提高学习质量。实验课分为两类，第一类验证、综合实验，每次实验前，学生应充分预习，上课时，认真听教师讲解实验原理、主要步骤及注意事项，以提高实验课质量。第二类设计性实验，学生
生物化学（二）试卷－3 一、选择题(选择正确答案,并将其代号写在题干后面的括号里.答案选Array错或未选全者,该题不得分.每小题1分，共15分) 1.下述核苷酸中哪种核苷酸的碱基不具有碱性解离性质？（） ① 5'－AMP；② 5'－GMP；③ 5'－UMP；④ 5'－CMP 2．在下列酶催化的反应中，需要辅酶或辅基种类最多的酶是（） ①NADH脱氢酶复合物； ②琥珀酸－CoQ还原酶复合物； ③α－酮戊二酸脱氢酶复合物； ④丙酮酸羧化酶。 3．鸟氨酸循环与柠檬酸循环是通过两者共有的中间物相联系的。这个中间物是（） ①天冬氨酸；②α－酮戊二酸；③延胡索酸；④草酰乙酸。 4．在下述核酸分子中，稀有碱基主要存在于（） ① DNA；② tRNA ；③ mRNA；④ 5S rRNA 5．下述维生素衍生物中不含嘌呤的是。（） ① FMN；② CoASH；③ FAD；④ NADP+ 6．下述氨基酸中，除何者外都能阻止或减轻氨中毒。（） ①精氨酸；②鸟氨酸；③瓜氨酸；④天冬氨酸 7．下面是关于DNA的某些描述，正确的是（） ①迄今所发现的DNA分子都是双股的； ②反平行的双股DNA意味着两条链的碱基组成是相同的； ③在相对分子质量相同的情况下，具超螺旋结构的DNA分子的浮力密度大； ④DNA分子的转录链与它的转录产物的碱基顺序是一样的。 8．在固定温度条件下，关于E.coli DNA复制的下列论述除何者外都是正确的。（） ①复制叉移动的速度不随着营养条件的变化而变化；
② DNA复制的总速度是可以改变的； ③每一轮复制都是在Ori C起始； ④即使在营养丰富的介质中也只有两个复制叉作相反方向的移动。 9．下述转录抑制剂中，能对原核生物和真核生物的转录都有抑制作用的是。（） ①放线菌素D；②利福平；③利链霉素；④α－鹅膏覃碱 10．下面关于酮体代谢的论述，何者对？（） ①酮体是在脂肪酸组织中形成的； ②酮体可在肝外组织中完全氧化产生能量； ③酮体不能被氧化，只能随尿排出； ④酮体是α－酮酸的总称。 11．下述DNA分子中，除何者外都具有双链环状结构？（） ① E. coli DNA；②质粒DNA；③噬菌体Φ174 DNA；④线粒体DNA 12．关于GTP在蛋白质生物合成中的作用，下述过程除何者外都涉及GTP？（） ① 30S起始复合物的形成；②氨酰－tRNA进入A部位； ③核糖体沿mRNA的移动；④肽键的形成。 13．下述RNA在细胞内含量最高的是（） ① tRNA；② rRNA；③ mRNA；④ mtRNA 14．下述基因除何者外都属于多拷贝基因？（） ①组蛋白基因；②tRNA基因；③胰岛素基因；④免疫球蛋白基因。15．链终止法是测定DNA核苷酸顺序的有效方法。该方法利用5'－dNTP类似物2'，3'－ddNTP随机终止DNA新链的合成，获得一组大小不同的DNA片段。为了获得以腺苷酸残基为末端的一组大小不同的片段，你认为选择下述哪种双脱氧类似物来达到这一目的？（） ① 5'－ddATP；② 5'－ddGTP；③ 5'－ddCTP；④ 5'－ddTTP。
生化实验五大技术 一.分光光度技术 1.定义:根据物质对不同孩长的光线具有选择性吸收,每种物质都具有其特异的吸收光语。而建立起来的一种定t 、定性分析的技术。 2.基本原理:（图1-1光吸收示意） 透光度T=It/lo 吸光度A=lg(lo/ I1) 朗伯-比尔(lambert-Beeri)定律:A=KLc K 为吸光率，L 为溶液厚度(em), c 为溶液浓度 (mol/L)] 摩尔吸光系数日ε:1摩尔浓度的溶液在厚度为 I.cm 的吸光度。 c=A/ε 3. 定量分析: (1)标准曲线(工作曲线)法 (2) 对比法元-KCLCx (3)计算法: e=A/ε (4)差示分析法(适用于浓度过浓成过稀) (5) 多组分湖合物测定 4.技术分类 分子吸收法&原子吸收法:
可见光(400-760 nm) &紫外光(200~ 40m) &红外光(大于760 nm)分光光度法； 5.应用方向 有机物成分分析&结构分析红外分光光度法测定人体内的微量元囊原子吸收分光光度法 二电脉技术 1.定义:带电荷的供试品在情性支持介质中，在电场的作用下，向其对应的电 极方向按各自的速度进行脉动。使组分分离成族窄的区带，用透宜的检洲方法记录其电泳区带图请或计算其百分含量的方法。 2.基本原理: 球形质点的迁移率与所带电成正比，与其半径及介质粘度成反比。v=Q/6xrη 3.影响电泳迁移率的因素: 电场强度电场强度大，带电质点的迁移率加速 溶液的PH值: 溶液的pH离pl越远，质点所带净电荷越多，电泳迁移幸越大 溶液的离子强度:电泳液中的高子浓度增加时会引起质点迁移率的降低 电渗:在电场作用下液体对于固体支持物的相对移动称为电渗 4:技术分类: 自由电泳(无支持体) 区带电泳(有支持体):法纸电泳(常压及高压)，博层电泳(薄膜及薄板).凝波电泳(琼脂，琼脂糖、淀粉胶、柔丙烁配胶凝胶)等 5. 电泳分析常用方法及其特点: 小分子物质滤纸、纤维素、硅胶薄膜电泳复杂大分子物质凝胶电泳 ⑴醋酸纤维素薄膜电泳 ①这种薄顺对蛋白质样品吸阴性小，消除纸电沫中出现的“拖尾”现象 ②分离理应快，电泳时间短 ③样品用最少: ④经过冰最酸乙醉溶液或其它看明液处理后可使膜透明化有利丁对电泳图潜的光吸收措测店和爱的长期保 ------别适合于病理情况下微量异常蛋白的检测(胰岛素、游菌酶、胎儿甲种球
《药理学》课程标准 建议课时数：72 适用专业：口腔医学 先修课程：人体解剖学、生理学、生物化学、病理学、微生物免疫学等医学基础课程 开设单位：医技学院药理教研室 一、课程设置 （一）设置依据 《药理学》是研究药物与机体相互作用规律及机制的科学。本课程主要介绍药物的作用、临床应用、用法、不良反应、用药注意事项和联合用药等。其任务是为临床口腔医生工作中能正确开具处方、观察疗效和不良反应并作出用药监测、用药指导、用药咨询等提供理论依据。（二）课程定位 《药理学》是口腔医学专业的一门专业基础课程。本课程的教学以医疗机构的口腔医生职业岗位能力要求为前提设置教学内容。药理学基础及相关知识、中枢神经系统疾病用药、内脏疾病用药、内分泌系统疾病用药、心血管疾病用药、感染性疾病用药重点应用设置课程单元，以相关职业岗位标准考核学生，旨在使学生掌握临床常用药物的分类和使用，具备问合理用药能力和分析处方的能力，毕业后能胜任口腔医师岗位的工作需求。 药理学的前导课程有基础化学、生物化学、微生物学、免疫基础等课程，掌握有关医学的基本理论知识，为药理学教学奠定了基础。药理学为后面的《口腔内科学》《口腔外科学》等课程的学习提供了理论知识，为后续的教学、实习、工作打下坚实的基础。
（三）设计思路 总体设计思路：根据口腔医学专业培养目标，以职业能力培养为重点，与医院、社区、老年福利院等行业合作进行课程开发与设计，以工作任务引领知识、技能和态度，让学生在完成工作任务的过程中学习相关知识，发展学生的综合职业能力，为云南培养高技能应用型医学人才。 本课程在设计过程中，根据专业培养计划和人才培养规格，以及专业岗位群技能要求确定课程教学内容，以必需、够用为度；重点培养学生的职业能力，实施工学结合的教学模式，充分体现职业性、实践性和开放性的要求。 本课程标准以工作任务为中心组织课程内容，共包括14个学习项目。课程内容的选取既突出职业教育对理论知识学习的需要，同时融合了相关职业资格证书（口腔助理执业医师资格证）对知识、技能和态度的要求。 教学过程中，通过校院合作，校内实训基地等多种途径，采取做学一体、工学结合等形式，强化实训和实际操作，培养学生的动手能力。 二、课程目标 （一）知识目标 1．熟知局麻药和急救药品的使用。 2.知道合理用药的内容，能够开具口腔医学相关的处方。 3.知道药理学相关的基本概念和理论，。 4.知道影响药物作用的各种因素。 5.熟悉药物间的相互作用。
基础生物化学教案 [说明：◆对于生物技术、生物工程专业学生(第一类授课对象)：授课学时70-76，实验44-50学时；对于农学、园艺、资环、林学、食品科学本科生(第二类授课对象)：授课学时54-60，实验30-46学时；?第一类授课对象理论学时取上限，第二类授课对象，理论学时取下限，具体由授课教师按照学员实际情况合理掌握内容讲解的难易程度，合理布置课外作业，准确把握进度，按期完成教学任务。] 第一部分：理论教学内容 第一章绪论（1学时） 1.阐明生物化学的概念、研究内容及发展，使学生了解生物化学学科基本内容； 2.介绍生化知识的应用，激发学生的学习热情； 3.简要介绍学习方法（具体到某个章节）。 第二章蛋白质（10～12学时） 本章重点：蛋白质的分子结构、重要性质及结构与功能的关系。明确蛋白质结构的不同层次之间的联系，为进一步学习酶和信息代谢奠定基础 1．关于氨基酸重点讲授20种基本氨基酸的结构及重要性质，注意： （1）要求学生记住20种基本氨基酸的结构及三字母缩写。近年发现谷胱甘肽过氧化物酶中存在硒代半胱氨酸，有证据表明此氨基酸由终止密码UGA编码，可能是第21种蛋白质氨基酸。 （2）氨基酸的滴定曲线以丙氨酸为主来讲，简单介绍两种侧链可解离的氨基酸（组氨酸和谷氨酸）滴定曲线。 提问：pH=pK a时，缓冲能力最大，等电点时缓冲能力最小，为什么？His在生理pH条件下为什么是唯一具有缓冲能力的氨基酸？ （3）氨基酸的等电点计算公式应用 提问：不同pH下的组成分析和电泳行为？ pH>pI时，氨基酸带负电荷，Aa-COOH解离成Aa-COO-，向正极移动。pH=pI时，氨基酸净电荷为零，溶解度最小pH 《生物化学实验》教案 实验一糖的还原性及多糖的实验 一．实验目的 学习鉴定糖类及区分酮糖和醛糖的方法；了解鉴定还原糖的方法及其原理。熟悉淀粉多糖的碘实验反应原理和方法，了解淀粉的水解过程。 二．实验原理 费林（Fehling）试剂和本尼迪特（Benedict）试剂均为含Cu2+ 的碱性溶液，能使具有自由醛基或酮基的糖氧化，其本身则被还原成红色或黄色的Cu2O ①。此法常用作还原糖的定性或定量测定。其反应表示如下： 目前临床上多用本尼迪特法，因此法具有：①试剂稳定，不需临用时配制；②不因氯仿的存在而被干扰；③肌酐或肌酸等物质所产生的干扰程度远较费林试剂小等优点。 淀粉广布于植物界，谷、果实、种子、块茎中含量丰富，工业用的淀粉主要来源于玉米、山芋、马铃薯。本试验以马铃薯为原料，利用淀粉不溶或难溶于水的性质来制备淀粉。 淀粉遇碘呈蓝色①，是由于碘被吸附在淀粉上，形成一复合物，此复合物不稳定，极易被醇、氢氧化钠和加热等使颜色褪去，其他多糖大多能与碘呈特异的颜色，此类呈色物质也不稳定。 淀粉在酸催化下加热，逐步水解成分子较小的糖，最后水解成葡萄糖，其过程如下： （C6H10O5）x(C6H10O5) y C12H22O11C6H12O6淀粉各种糊精麦芽糖葡萄糖 淀粉完全水解后，失去与碘的作用，同时出现单糖的还原性。 实验二 蛋白质的两性反应和等电点的测定 一、实验目的 了解蛋白质的两性解离性质，学会一种测定蛋白质等电点的方法。 二、实验原理 蛋白质由许多氨基酸组成，虽然绝大多数的氨基与羧基成肽键结合，但是总有一定数量自由的氨基与羧基，以及酚基、巯基、胍基、咪唑基等酸碱基团，因此蛋白质和氨基酸一样是两性电解质。调解溶液的酸碱度达到一定的氢离子浓度时，蛋白质分子所带的正电荷和负电荷相等，以兼性离子状态COO -NH 3+R 存在，在电场内该蛋白质分子既不向阴极移动，也不向阳极移动，这时溶液的pH 值，称为该蛋白质的等电点（pI ）。当溶液的pH 值低于蛋白 质等电点时，即在Ｈ+ 较多的条件下，蛋白质分子带正电荷成为阳离子；当溶液的pH 值大 于等电点时，即在ＯＨ- 较多的条件下，蛋白质分子带负电荷，成为阴离子。 COOH NH 3+P COO - NH 3+P COO - NH 2P H-OH 阳离子 兼性离子 阴离子 pH 《食品工艺学》课程标准 一、课程概述 食品工艺学是一门运用化学、物理学、生物学、微生物学、机械学和食品工程等各方面的基础知识，研究食品资源利用、生产和贮运的种种问题，探索解决问题的途径，实现生产合理化、科学化和现代化，为人类提供营养丰富、品质优良、种类繁多、食用方便的食品的一门学科。 食品工艺学的研究对象和内容可归纳为： （１）研究充分利用现有食品资源和开辟食品资源的途径。 （２）探索食品生产、贮运和分配过程中食品腐败变质的原因及控制途径。（３）改善食品包装，提高食品保藏质量，以便于输送、贮藏和使用。（４）创造新型、方便和特需食品。 （５）以提高食品质量和劳动生产成本为目标，科学地研究合理的食品生产组织、先进的生产方法及其合理的生产工艺。 （６）研究食品工厂的综合利用问题。 食品工艺学是食品科学与工程专业的专业主干课程。通过该课程的学习，使学生掌握食品工厂生产的设备操作原理和生产工艺，以达到食品工程专业学生工程化培养目标，从而使专业学生进入社会后能为食品生产和管理、产品贮运和营销以及新产品开发等环节服务，促进食品工业的发展。 该课程的学习必须在完成前期课程食品工程原理、食品机械与设备、食品营养与卫生、食品微生物、生物化学等本专业的专业基础课程的基础上进行，并为后期的毕业设计和毕业论文奠定基础。对本专业学生将来从事食品行业工作具有重要的意义 二．课程目标 通过《食品工艺学》这门课程理论知识的学习和实验技能的培养，学生应知道该课程在食品工程专业中的性质、地位、价值、研究范围、基本框架、研究方法、学科进展和未来发展方向；理解该课程的主要概念、基本原理；掌握食品工厂生产的设备操作原理和主要产品的制作技术；学会运用本课程中的基本原理去进行生产管理和新产品开发，并更好地理解现代食品工厂是怎样通过食品工艺原理对各类食品进行合理加工的，为设计符合现代食品生产工艺要求的工厂打好专业基础。 三．课程内容和要求 本课程分理论教学内容与实验教学内容。实验课程标准另行编排。 （一）食品罐藏工艺总理论学时15，总实验学时10 生物化学实验思考题 ————————————————————————————————作者: ————————————————————————————————日期: 生物化学实验考试试题 细胞破碎 1 常用的细胞破碎的方法有哪些？ 机械法：研磨，高速捣碎机;物理法:反复冻溶,超声波破碎，压榨法；化学与生物化学法:自溶，溶胀法，酶解法，有机溶剂处理。 2 有机溶剂法破碎细胞原理，常用的有机溶剂有哪些? 有机溶剂溶解细胞壁并使之失稳。比如笨、甲苯、氯仿、二甲苯及高级醇等 ３酶法破碎细胞原理:酶分解作用 4反复冻融法破碎细胞原理：通过反复将细胞放在低温下突然冷却和室温下融化达到破壁作用 层析技术 1.什么叫层析技术？ 层析技术是利用混合物中各组分理化性质的差别（分子亲和力、吸附力、分子的形状和大小、分配系数等),使各组分以不同程度分布在两个相，其中一个是固定相，另一个是流动相,从而使各组分以不同速度移动而使其分离的方法。 2、按层析过程的机理，层析法分哪几类？按操作形式不同又分哪三类? 根据分离的原理不同分类,层析主要可以分为吸附层析、分配层析、凝胶过滤层析、离子交换层析、亲和层析等。 按操作形式不同又分层析可以分为纸层析、薄层层析和柱层析。 3.指出常用层析技术的应用范围。 凝胶层析法:⑴脱盐;⑵用于分离提纯；⑶测定高分子物质的分子量;⑷高分子溶液的浓缩离子交换层析法：主要用于分离氨基酸、多肽及蛋白质，也可用于分离核酸、核苷酸及其它带电荷的生物分子 高效液相层析法:⑴液-固吸附层析；⑵液-液分配层析；⑶离子交换层析 ４.ＳeｐhadｅxG-１0０凝胶柱层析分离蛋白质原理是什么? 大小不同的分子经过的路线长短不同而达到分离作用。 ５．用SeｐhａdeｘG2５脱盐时蛋白质和盐哪个先出峰?蛋白质 6．相对分子量为8万和1０万的蛋白质能否在SephadｅxＧ－７5柱中分开？为什么？不能,分子量差距太小。 7．将分子量分别为a(9０000）、b(45０0０）、c（１10 000)的三种蛋白质混合溶液进行凝胶过滤层析,正常情况下,将它们按被洗脱下来的先后排序。ｃ、ａ、ｂ 8.离子交换层析与凝胶过滤哪种分辨率高?离子交换层析较高。 9.如果样品中只有Ala和His(Ala pI=6．0，Ｈis pＩ＝7.6)，在ｐH4条件下，这两种氨基酸那一种与CM(阳离子交换剂)结合的紧密?如果用pH4-7的洗脱液梯度洗脱，那种氨基酸先洗脱出来？Aｌa 10. 柱层析时湿装柱的注意事项有哪些？ 用水灌注、不能有气泡。 11.说说离子交换层析中洗脱液的选择原则 宠物养护专业《动物生物化学》课程 教学标准 生物化学教研室 1. 课程性质与作用 根据宠物养护专业的培养目标、基本规格和课程体系设置方案要求，《动物生物化学》是建立在学生学完化学应用技术基础课之后开设的主干课程，是宠物养护专业的主要专业基础课程，其主要任务是使学生掌握动物机体的物质组成，即糖、脂、蛋白质、核酸、酶、维生素等生物大分子的组成、结构、性质及生物学功能；掌握这些物质在生物体内的化学变化规律以及与外界进行物质交换的规律；培养学生的动物生物化学知识及试验操作能力，提升学生素养，为学生必须掌握的宠物病理学、兽医药理学、宠物疾病防治技术、宠物营养与食品等打下良好的基础。 2. 工作任务与课程目标 2.1 工作任务与行动领域 根据高职高专技能型人才培养目标，围绕宠物养护专业岗位需求和核心业务能力进行课程内容整合，拟将专业基础课准确导向专业技术，实现“教学做合一”的教学理念。本课程对应的工作任务和行动领域。 表1 工作任务和行动领域分析 2.2 课程目标 根据工作任务和岗位需求，课程目标如下表。 表2：动物生物化学课程教学目标 3. 学时情景和学时安排 表3 学习情景和能力训练任务 4. 教学内容与能力要求 表4 动物生物化学课程教学内容与能力分割 5. 教学模式与教学方法 教学过程中，以“教学做合一，学以致用”为教学理念，将信息技术与传统的教学手段相结合，老师引导即是“教”，学生“学”是中心，学生上岗即“做”是目标，使学生在学习的整个过程中保持着主动性，注重培养学生独立思考和创新思维的能力。所谓教是为了不教，就是要使学生自己掌握学习方法，提高创新能力，成为可用人才。 教学过程中，教师机灵活采用问题驱动法、媒体演示法、讲练结合、情景模拟、总结归纳、课堂讨论等多种教法方法，促进学生积极思考与实践，并经过体验式学习，增强其职业能力的培养。 教学过程中，引导学生自主设计实验流程、撰写小论文、设计考试题目等手段强化学生对问题的理解。学生独立查找资料，设计实验流程或撰写小论文，老师批改后，记入平时成绩，并选出优秀论文，让学生登台宣读，大家分享资料信息。以体现学生是学习的主体，引导学生在“学习中研究、在研究中学习”。这些教学方法的应用，对激发学生学习兴趣，充分发掘学生积极探索与研究的潜力，对学生的能力增长、创新意识的培养起到了十分重要的《生物化学》教案
食品工艺学课程标准.
生物化学实验思考题
生物化学技术课程标准
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