目录
第一章蛋白质的结构与功能 (1)
I．重点内容解析 (1)
Ⅱ．测试题 (3)
Ⅲ．参考答案 (9)
第二章核酸的结构和功能.................................................................. (13)
I．重点内容解析 (13)
Ⅱ．测试题 (14)
Ⅲ．参考答案 (17)
第三章酶 (20)
I．重点内容解析 (20)
Ⅱ．测试题 (22)
Ⅲ．参考答案............... (29)
第四章糖代谢........................... (35)
I．重点内容解析 (35)
Ⅱ．测试题 (37)
Ⅲ．参考答案 (50)
第五章脂类代谢 (58)
I．重点内容解析 (58)
Ⅱ．测试题 (60)
Ⅲ．参考答案 (74)
第六章生物氧化 (78)
I．重点内容解析 (78)
Ⅱ．测试题 (79)
Ⅲ．参考答案 (88)
—2一
第七章氨基酸代谢 (92)
I.重点内容解析 (92)
1T.测试题 (93)
lit.参考答案 (101)
第八章核苷酸代谢 (105)
I.重点内容解析 (105)
Ⅱ.测试题 (105)
Ⅲ.参考答案 (110)
第九章物质代谢的联系与调节 (112)
I.重点内容解析 (112)
Ⅱ.测试题 (113)
Ⅲ.参考答案 (118)
搴十章DNA的生物合成 (122)
I.重点内容解析 (122)
Ⅱ.测试题 (123)
Ⅲ．参考答案 (129)
售十一章RNA的生物合成 (132)
I.重点内容解析 (132)
1T.测试题 (133)
lit.参考答案 (142)
生物化学习题集泰山医学院题库
目录
第一章蛋白质的结构与功能 (2)
第二章核酸的结构与功能 (16)
第三章酶 (25)
第四章糖代谢 (36)
第五章脂类代谢 (49)
第六章生物氧化 (62)
第七章氨基酸代谢..........................................................71第八章核苷酸代谢. (80)
第九章物质代谢的联系与调节 (86)
第十章 DNA生物合成 ---- 复制 (93)
第十一章 RNA的生物合成----转录 (103)
第十二章蛋白质的生物合成---- 翻译 (110)
第十三章基因表达调控 (119)
第十四章基因重组与基因工程 (128)
第十五章细胞信息转导 (136)
第十六章肝的生物化学 (151)
第十七章维生素与微量元素 (162)
第十八章常用分子生物学技术的原理及其应用 (166)
第十九章水和电解质代谢 (171)
第二十章酸碱平衡 (175)
第一章蛋白质的结构与功能
一. 单项选择题
1. 下列不含有手性碳原子的氨基酸是
A. Gly
B. Arg
C. Met
D. Phe
E. Val
2. 那一类氨基酸在脱去氨基后与三羧酸循环关系最密切
A. 碱性氨基酸
B. 含硫氨基酸
C. 分支氨基酸
D. 酸性氨基酸
E. 芳香族氨基酸
3. 一个酸性氨基酸，其pH
a1＝2.19，pH
R
＝4.25，pH
a2
＝9.67，请问其等电点是
A. 7.2
B. 5.37
C. 3.22
D. 6.5
E. 4.25
4. 下列蛋白质组分中，那一种在280nm具有最大的光吸收
医学生物化学各章节知识点习题详解
单项选择题
第一章蛋白质化学
1.盐析沉淀蛋白质的原理是(A)
A.中和电荷，破坏水化膜
B.与蛋白质结合成不溶性蛋白盐
C.降低蛋白质溶液的介电常数
D.调节蛋白质溶液的等电点
E.使蛋白质溶液的pH值等于蛋白质等电点提示：天然蛋白质常以稳定的亲水胶体溶液形式存在，这是由于蛋白质颗粒表面存在水化膜和表面电荷……。具体参见教材17页三、蛋白质的沉淀。
2.关于肽键与肽，正确的是(D)
A.肽键具有部分双键性质
B.是核酸分子中的基本结构键
C.含三个肽键的肽称为三肽
D.多肽经水解下来的氨基酸称氨基酸残基
E.蛋白质的肽键也称为寡肽链
提示：一分子氨基酸的α－羧基和一分子氨基酸的α－氨基脱水缩合形成的酰胺键，即-CO-NH-。氨基酸借肽键联结成多肽链。……。具体参见教材10页蛋白质的二级结构。
3.蛋白质的一级结构和空间结构决定于(C) A.分子中氢键
B.分子中次级键
C.氨基酸组成和顺序
D.分子内部疏水键
E.分子中二硫键的数量
提示：多肽链是蛋白质分子的最基本结构形式。蛋白质多肽链中氨基酸按一定排列顺序以肽键相连形成蛋白质的一级结构。……。具体参见教材20页小结。
4.分子病主要是哪种结构异常（A）
A.一级结构
B.二级结构
C.三级结构
D.四级结构
E.空间结构
提示：分子病由于遗传上的原因而造成的蛋白质分子结构或合成量的异常所引起的疾病。蛋白质分子是由基因编码的，即由脱氧核糖核酸（DNA）分子上的碱基顺序决定的……。具体参见教材15页。
5.维持蛋白质三级结构的主要键是(E)
A.肽键
B.共轭双键
医学生物化学知识点
医学生物化学是一门研究生物体内分子结构、功能和代谢过程的学科。它是医学生物学和生物化学的交叉学科，对医学发展和临床实践具有重要的意义。本文将介绍一些医学生物化学的基础知识点，包括蛋白质、核酸、糖类和代谢等方面。
一、蛋白质
1.1 蛋白质的组成
蛋白质由氨基酸组成，氨基酸分为20种常见氨基酸和一些稀有氨基酸。其中，20种常见氨基酸可以分为两类，一类是疏水性氨基酸，一类是亲水性氨基酸。
1.2 蛋白质的结构
蛋白质的结构包括一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。一级结构是指多肽链的氨基酸序列，二级结构是指蛋白质的局部空间排布方式，包括α螺旋和β折叠等形式，三级结构是指蛋白质整体的三维结构，四级结构是指由多个多肽链组合而成的复合物。
1.3 蛋白质的功能
蛋白质是细胞的重要组成部分，具有多种功能，包括结构支持、酶催化、运输、信号传导等。例如，肌动蛋白和微管蛋白是细胞骨架的主要组成部分，DNA聚合酶是参与DNA复制的关键酶。
二、核酸
2.1 核酸的组成
核酸是由核苷酸组成，核苷酸由碱基、糖和磷酸组成。核酸可分为DNA和RNA两类，其中DNA是遗传信息的携带者，RNA参与蛋白
质合成等生物过程。
2.2 核酸的结构
DNA的结构是双螺旋结构，由两个互补链通过碱基配对而形成。
碱基配对规则是腺嘌呤（A）与胸腺嘧啶（T）之间形成两个氢键，鸟
嘌呤（G）与胞嘧啶（C）之间形成三个氢键。
2.3 核酸的功能
核酸具有储存、传递和表达遗传信息的功能。DNA通过遗传物质
的复制和遗传物质的转录过程，将遗传信息传递给下一代细胞。RNA
生物化学习题
第一章
1. 绪论
一、问答
1．什么是生物化学？它主要研究哪些内容？
2．生物化学经历了哪几个发展阶段？各个时期研究的主要内容是什么？试举各时期一二例重大成就。
第1章
1. 第一章蛋白质化学
第一章蛋白质化学
一、问题
1．蛋白质在生命活动中有何重要意义？
2．蛋白质是由哪些元素组成的？其基本结构单元是什么？写出其结构通式。
3．蛋白质中有哪些常见的氨基酸？写出其中文名称和三字缩写符号，它们的侧链基团各有何特点？写出这些氨基酸的结构式。
4．什么是氨基酸的等电点，如何进行计算？
5．何谓谷胱甘肽？简述其结构特点和生物学作用？
6．什么是构型和构象？它们有何区别？
7．蛋白质有哪些结构层次？分别解释它们的含义。
8．简述蛋白质的a-螺旋和b-折迭。
9．维系蛋白质结构的化学键有哪些？它们分别在哪一级结构中起作用？
10．为什么说蛋白质的水溶液是一种稳定的亲水胶体？
11．碳氢链R基在蛋白质构象中如何取向？
12．多肽的骨架是什么原子的重复顺序，写出一个三肽的通式，并指明肽单位和氨基酸残基。
13．一个三肽有多少NH2和COOH端？牛胰岛素呢？
14．利用哪些化学反应可以鉴定蛋白质的N-端和C-端？
15．简述蛋白质变性与复性的机理，并概要说明变性蛋白质的特点。16．简述蛋白质功能的多样性？
17．试述蛋白质结构与功能的关系。
18．蛋白质如何分类，试评述之。
二、解释下列名称
1.蛋白质系数
2.变构效应
3.无规则卷曲
4.a-螺旋
5.b-折迭
6.b-转角
7.盐析
8.分段盐析
9.透析
10.超滤
11.氨基酸的等电点(pI)
12.稀有氨基酸
考研医学生物化学知识点详解
一、分子生物学基础知识
1. DNA结构和功能
DNA（脱氧核糖核酸）是生物体内最重要的遗传物质。它由核苷
酸组成，包括脱氧核糖、磷酸基团和碱基。DNA分子呈双螺旋结构，
由两条互补链相互缠合而成。它在细胞中具有存储、复制和传递遗传
信息的功能。
2. RNA结构和功能
RNA（核糖核酸）也是由核苷酸组成，但与DNA不同的是，
RNA含有核糖糖分子而非脱氧核糖糖分子。RNA分为信使RNA （mRNA）、转运RNA（tRNA）和核糖体RNA（rRNA）等不同种类，它们在转录和翻译过程中发挥关键作用。
3. 蛋白质的合成和结构
蛋白质是生物体内最基本的宏观生物大分子，由一系列氨基酸残
基通过肽键连接而成。蛋白质合成过程包括转录和翻译两个阶段，其
中mRNA将DNA的信息转录为mRNA，而tRNA和rRNA等核糖体辅助在翻译过程中合成蛋白质。
二、细胞结构和功能
1. 细胞膜和细胞壁
细胞膜是细胞的外包层，由磷脂双分子层和蛋白质等组成。它具有选择性透过性，控制物质的进出。细胞壁位于细胞膜外侧，主要由多糖组成，提供细胞的结构支持和保护作用。
2. 细胞器
细胞器是细胞内的功能区域，包括内质网、高尔基体、线粒体、溶酶体等。内质网参与蛋白质合成和修饰，高尔基体负责分泌和物质转运，线粒体是细胞内的能量合成中心，溶酶体则负责细胞内废物的降解。
3. 细胞核
细胞核是细胞的控制中心，含有DNA分子和核糖体等。它通过核孔调控物质的进出，调控细胞代谢和生命活动。
三、酶的生物化学
1. 酶的性质和分类
酶是生物催化剂，能够降低化学反应所需的活化能。酶一般由蛋白质组成，根据底物类型和反应方式的不同，酶可分为氧化还原酶、水解酶、脱羧酶等多种类型。
生物化学
一、蛋白质的结构和功能
一级结构是指蛋白质中从N端到C端氨基酸的排列顺序；
二级结构是指蛋白质中某一段肽链的局部空间结构；
三级结构是指整条肽链上全部氨基酸残基的相对空间位置；
四级结构是指有两条或两条以上多肽链的蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用。
蛋白质变性后：溶解度降低，黏度增加，结晶能力消失，生物学活性丧失，易被蛋白酶水解。蛋白质变性仅涉及空间结构的改变，其一级结构即氨基酸的组成没有变化，因而相对分子质量不变。
多肽N端氨基酸分析--丹磺酰氯法
断肽链中Met羧基端肽链---溴化氢
折二硫键----β巯基乙醇+过甲酸
肽链裂解剂----羟胺
碱基与碱基之间的连接方式是氢键，核糖与碱基之间的连接方式是糖苷键，核苷与磷酸之间的连接方式是酯键。
mRNA ――类多命短
tRNA――微小稀有
rRNA――量多
核蛋白体（核糖体）＝rRNA＋蛋白质。
小分子核糖核蛋白体（snRNP）＝snRNA＋核内蛋白质，参与hnRNA的剪接和转运。
核小体＝组蛋白（5种）＋DNA
含有腺嘌呤的：(有A的就成)
NAD+,
NADP+,
CoA,
FAD
乳酸循环：乳酸再利用
柠檬酸-丙酮酸循环：乙酰CoA出线粒体入胞质（糖代谢形成→脂肪酸合成原料）
丙氨酸-葡萄糖循环：氨的转运（骨骼肌以丙氨酸形式运给肝，肝：丙氨酸→丙酮酸→葡萄糖至肝）
鸟氨酸循环：尿素
必须脂肪酸：亚油酸、a-亚麻酸、花生四烯酸––––油麻花。
花生四烯酸衍生物：前列腺素、血栓惡烷、白三烯––––白血病花钱。
CDP—乙醇胺——脑磷脂乙脑
CDP—胆碱———卵磷脂卵蛋
第一章蛋白质结构和功能
一、选择题
1．蛋白质的基本组成单位是( )。
A．肽键平面 B．核苷酸 C．肽 D．氨基酸 E．碱基
2．一个生物样品的含氮量为5％，它的蛋白质含量为( )。
A．8.80％ B．12.50％ C．16.0％ D．38.0％ E．31.25％7．下列哪种氨基酸为非编码氨基酸( )。
A．半胱氨酸 B．组氨酸 C．鸟氨酸 D．丝氨酸 E．亮氨酸8．蛋白质多肽链具有的方向性是( )。
A．C端--N端 B．N端--C端 C．3’端--5’端
D．5’端--3’端 E．还原端--非还原端
9．下列哪种元素是蛋白质的特征元素( )。
A．碳 B．氮 C．氧 D．氢 E．磷
10．以下哪一种氨基酸是对称碳原子( )。
A．甘氨酸 B．丝氨酸 C．半胱氨酸 D．苏氨酸 E．丙氨酸12．维持蛋白质分子中α-螺旋的化学键是( )。
A．肽键 B．疏水键 C．氢键 D．二硫键 E．离子键
13．关于蛋白质等电点的叙述，下列哪项是正确的( )。
A．在等电点处，蛋白质分子所带净电荷为零
B．等电点时蛋白质变性沉淀 C．体内各种蛋白质的等电点相同
D．在等电点处，蛋白质的稳定性增强
E．蛋白质的等电点与它所含的碱性氨基酸的数目无关
17．蛋白质变性( )。
A．由肽键断裂而引起 B．都是不可逆的 C．可使其生物活性丧失D．可增加其溶解度 E．以上都不对
18．蛋白质的一级结构是指( )。
A．蛋白质分子中的β转角 B．蛋白质分子中的无规卷曲
C．蛋白质分子内氨基酸以肽键相连接 D．蛋白质分子内氨基酸的排列顺序E．蛋白质分子内的二硫键
医学生物化学重点及题库
第一章蛋白质的结构与功能
本章要点
一、蛋白质的元素组成：主要含有碳、氢、氧、氮及硫。各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16％，即每mgN对应6.25mg蛋白质。
二、氨基酸
1．结构特点
2．分类：根据氨基酸的R基团的极性大小可将氨基酸分为四类
3．理化性质：
⑴等电点（isoelectric point,pI）
⑵紫外吸收
⑶茚三酮反应
三、肽键与肽链及肽链的方向
四、肽键平面(肽单位)
五、蛋白质的分子结构：蛋白质的分子结构可人为分为一级、二级、三级和四级结构等层次。一级结构为线状结构，二、三、四级结构为空间结构。结构概念及稳定的力。
六、蛋白质一级结构与功能的关系
1．一级结构是空间构象的基础，蛋白质的一级结构决定其高级结构
2．一级结构与功能的关系
3．蛋白质的空间结构与功能的关系
4．变构效应（allosteric effect）
5．协同效应(cooperativity)
七、蛋白质的理化性质
1．两性解离与等电点
2．蛋白质的胶体性质
3．蛋白质的变性(denaturation)
4．蛋白质的沉淀
5．蛋白质的复性(renaturation)
6．蛋白质的沉淀和凝固
7．蛋白质的紫外吸收
8．蛋白质的呈色反应
八、蛋白质的分离和纯化
1．盐析(salt precipitation)
2．有机溶剂沉淀蛋白质及沉淀原理
3．透析(dialysis)
4．电泳(electrophoresis)
5．层析(chromatography)
6．超速离心(ultracentrifugation)
练习题
一、选择题
1．组成蛋白质的特征性元素是：
第一章：1、简述蛋白质的一级,二级,三级和四级结构.蛋白质分子的一级结构指构成蛋白质分子的氨基酸在多肽链中的排列顺序和连接方式。 蛋白质分子的二级结构是指蛋白质多肽链主链原子的局部空间排列。多肽链在二结构的基础上进一步卷曲折叠，形成具有一定规律性的三维空间结构，即为蛋白质的三级结构。由两条或两条以上独立存在并具有三级结构的多肽链借次级键缔合而成的空间结构，称为蛋 白质的四级结构。2、何谓蛋白质的变性作用?有何实用意义.蛋白质的变性作用是指蛋白质在某些理化因素的作用下，其空间结构发生改变(不改变其 一级结构)，因而失去天然蛋白质的特性，这种现象称为蛋白质的变性作用。实用意义：利用变性原理，如用酒精，加热和紫外线消毒灭菌，用热凝固法检查尿蛋白等； 防止蛋白质变性，如制备或保存酶、疫苗、免疫血清等蛋白质制剂时，应选择适当条件，防止其变性失活。3、谷胱甘肽（GSH）的组成与功能？ 答：GSH是由谷、半胱和甘氨酸组成的三肽。GSH的巯基具有还原性，可作为体内重要的还原剂，具有以下有一些功能：解毒；保护蛋白质的-HS免遭氧化；还原细胞内产生的H2O24、蛋白质变性后有哪些改变？溶解度显著下降；生物学活性丧失；易被蛋白酶水解；凝固或沉淀第二章：(1)试述DNA双螺旋结构的要点①DNA分子由两条反向平行的多核苷酸链组成，它们围绕同一个中心轴盘绕成右手螺旋 。②碱基位于双螺旋的内侧，两条多核苷酸链通过碱基间的氢键相连，A与T配对，其间形成两个氢键，G与C配对，其间形成三个氢键，A-T，G-C配对规律，称碱基互补原则。③每个碱基对的两个碱基处于同一平面，此平面垂直于螺旋的中心轴，相邻的碱基平面间有范德华引力，氢键及范德华引力是维持DNA双螺旋稳定的主要因素。④双螺旋的直径为2.37nm，螺距为3.54nm，每圈螺旋含10.5个碱基对，每一碱基平面间距离为0.34 nm。(2)tRNA的二级结构有何特点?tRNA的二级结构为三叶草型结构，含有①氨基酸臂，其3′-末端为-CCA-OH是连接氨基酸的部位；②双氢尿嘧啶环(DHU)，含有5，6-双氢尿嘧啶；③反密码环，此环顶部的三个碱基和mRNA上的密码子互补，构成反密码子；④TφC环，含有假尿嘧啶(φ)和胸腺嘧啶(T)； ⑤额外环。(3)RNA和DNA有何异同点?化学组成：DNA由腺嘌呤、鸟嘌呤、胞嘧啶、胸腺嘧啶、D-2-脱氧核糖和磷酸组成，RNA由腺嘌呤、鸟嘌呤、胞嘧啶、尿嘧啶、D-2-脱氧核糖和磷酸组成。结构上： DNA分子由两条相互平行但走向相反的脱氧多核苷酸链组成，RNA是单链结构。功
《生物化学》
第一章概述
第二章蛋白质与核酸的化学
考点分析
本章为重点难点章节，知识点多，考点多，以下列出详细考点：
一、蛋白质
1、元素组成：碳、氢、氧、氨，硫等，各种蛋白质的氮元素含量接近为16% (即每克氮相当于6. 25克蛋白质)，据此可以通过测定生物样品中的含氮量而推算出样品中蛋白质的大致含量。
2、蛋白质的基本单位：氨基酸(20种)
必需氨基酸概念：人体需要又不能自身合成，必须由外界供给的氨基酸。
种类：苯丙、蛋、赖、色、苏、亮、异亮、缬。
3、蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序称为蛋白质的一级结构，它是蛋白质的基本结构。肽键是维持蛋白质一级结构的主要化学键。
4、二级结构的类型：a-螺旋、β-折叠、β-转角和无规则卷曲。
二、蛋白质的理化性质，特别是两性电离、等电点和蛋白质的变性
1、蛋白质等电点：
概念：在某一PH值溶液中，蛋白质解离成阴阳离子趋势相等，带电荷为0，这个pH值成为其等电点。
当蛋白质所在溶液的PH值≥pI，蛋白质带负电荷：pH
2、蛋白质变性：在某些理化条件下，蛋白质空间结构改变，生物活性丧失。
应用：高温、高压、紫外线杀菌消毒。
3、蛋白质沉淀
应用:重金属中毒抢救。
三，掌握核酸的种类和基本组成与结构。
1、核酸分类: DNA 和RNA.
2、核酸的基本单位是核苷酸，最终水解为为碱基、戊糖和磷酸三种成分。
3、五种碱基:
A 腺嘌呤G鸟嘌吟C胞嘧啶T 胸腺嘧啶U 尿嘧啶
其中 A G C T属于DAN
A G C U属于RNA
历年考题及模拟题
第一节蛋白质的分子组成
1. 蛋白质分子中的平均含氨量为（）
《医学生物化学》期末复习题
题型：
（1）选择题25题（每题1分），占25分
（2）填空题10题（每题1分），占10分
（3）名解15题（每题2分），占30分
（4）问答5题（每题7分），占35分
一章、蛋白质：
【名解】（17）
等电点：
肽键、蛋白质的一级结构、亚基、空间构象、蛋白质的二级结构、蛋白质的三级结构、蛋白质的四级结构、ɑ-螺旋、ß-折叠、超二级结构、模体、结构域、分子伴侣、蛋白质组、协同效应、蛋白质变性
【问答】（3）
1)二十种氨基酸的中文名称、英文三字母简写以及单字母简写。
2)举例说明蛋白质一级结构与功能关系。
1、一级结构是高级结构和功能的基础
一级结构是空间构象的基础：一级结构是空间结构和生物功能的基础，一级结构决定空间结构；一级结构并非决定空间结构的唯一因素，分子伴侣起着重要的作用；空间结构是生物活性的直接体现。
一级空间结构相似的蛋白质具有相似的高级空间结构与功能——胰岛素，不同的哺乳动物的胰岛素一级结构相似，结构和功能也类似。
氨基酸序列提供重要的生物进化信息——细胞色素c，物种间越接近，则一级结构越相似，其空间结构和功能也越相似。
重要蛋白质的氨基酸序列改变可引起疾病——镰刀形贫血症，谷氨酸变成了缬氨酸。
2、蛋白质的功能依赖特定空间结构
体内蛋白质具有的特定空间构象都与其特殊的生理功能有着密切的关系，蛋白质构象的改变可引起疾病，如疯牛病。
3)蛋白质分离与纯化方法及应用分析，重点是用离子交换层析分离蛋白质
组分或氨基酸组分及其层析图谱分析。
一、透析及超滤法可去除蛋白质溶液中的小分子化合物
医学生物化学各章节知识点习题详解
医学生物化学各章节知识点习题详解
单项选择题
第一章蛋白质化学
1.盐析沉淀蛋白质的原理是(A)
A.中和电荷，破坏水化膜
B.与蛋白质结合成不溶性蛋白盐
C.降低蛋白质溶液的介电常数
D.调节蛋白质溶液的等电点
E.使蛋白质溶液的pH值等于蛋白质等电点提示：天然蛋白质常以稳定的亲水胶体溶液形式存在，这是由于蛋白质颗粒表面存在水化膜和表面电荷……。具体参见教材17页三、蛋白质的沉淀。
2.关于肽键与肽，正确的是(D)
A.肽键具有部分双键性质
B.是核酸分子中的基本结构键
C.含三个肽键的肽称为三肽
D.多肽经水解下来的氨基酸称氨基酸残基
E.蛋白质的肽键也称为寡肽链
提示：一分子氨基酸的α－羧基和一分子氨基酸的α－氨基脱水缩合形成的酰胺键，即-CO-NH-。氨基酸借肽键联结成多肽链。……。具体参见教材10页蛋白质的二级结构。
3.蛋白质的一级结构和空间结构决定于(C) A.分子中氢键
B.分子中次级键
C.氨基酸组成和顺序
D.分子内部疏水键
E.分子中二硫键的数量
提示：多肽链是蛋白质分子的最基本结构形式。蛋白质多肽链中氨基酸按一定排列顺序以肽键相连形成蛋白质的一级结构。……。具体参见教材20页小结。
4.分子病主要是哪种结构异常（A）
A.一级结构
B.二级结构
C.三级结构
D.四级结构
E.空间结构
提示：分子病由于遗传上的原因而造成的蛋白质分子结构或合成量的异常所引起的疾病。蛋白质分子是由基因编码的，即由脱氧核糖核酸（DNA）分子上的碱基顺序决定的……。具体参见教材15页。
5.维持蛋白质三级结构的主要键是(E)
医学生物化学试题及答案（可编辑）医学生物化学试题及答案
医学生物化学试题及
答案
基础医学院生物化学教研室
二??九年五月
医学生物化学题库
第二章蛋白质化学
一、选择题
1、在寡聚蛋白质中,亚基间的立体排布、相互作用以及接触部位间的空间
结构称为c
A、三级结构
B、缔合现象
C、四级结构
D、变构现象
2、形成稳定的肽链空间结构,非常重要的一点是肽键中的四个原子以及和它相邻的两个α-碳原子处于
A、不断绕动状态
B、可以相对自由旋转
C、同一平面
D、随不同外界环境而变化的状态3、甘氨酸的解离常数是
pK12.34, pK29.60 ,它的等电点(pI)是
A、7.26
B、5.97C 、7.14 D、10.774、肽链中的肽键是: A、顺式结构 B、顺式和反式共存
C、反式结构5、维持蛋白质二级结构稳定的主要因素是
A、静电作用力
B、氢键
C、疏水键
D、范德华作用力6、蛋白质变性是指蛋白质 A、一级结构改变 B、空间构象破坏 C、辅基脱落D、蛋白质水解7、哪种氨基酸可使肽链之间形成共价交联结构? A、Met B、Ser C、GluD、Cys8、在下列所有
氨基酸溶液中,不引起偏振光旋转的氨基酸是) A、丙氨酸B、亮氨酸 C、甘氨酸D、丝氨酸9、天然蛋白质中含有的20种氨基酸的结构
A、全部是L-型
B、全部是D型
C、部分是L-型,部分是D-型
D、除甘氨酸外都是L-型10、谷氨酸的pK’1-COOH为2.19,pK’2-N+H3为9.67,pK’3r-COOH为4.25,其pI是 A、4.25 B、3.22 C、6.96D、5.9311、在生理pH情况下,下列氨基酸中哪个带净负电荷? A、ProB、Lys C、His D、Glu12、天然蛋白质中不存在的氨基酸是 A、半胱氨酸 B、瓜氨酸C、丝氨酸D、蛋氨酸13、破坏α-螺旋结构的氨基酸残基之一是 A、亮氨酸B、丙氨酸 C、脯氨酸D、谷氨酸14、当蛋白质处于等电点时,可使蛋白质分子的 A、稳定性增加 B、表面净电荷不变 C、表面净电荷增加 D、溶解度
医学生物化学试题及答案（可编辑）
医学生物化学试题及答案（可编辑）医学生物化学试题及答案
医学生物化学试题及
答案
基础医学院生物化学教研室
二??九年五月
医学生物化学题库
第二章蛋白质化学
一、选择题
1、在寡聚蛋白质中,亚基间的立体排布、相互作用以及接触部位间的空间
结构称为c
A、三级结构
B、缔合现象
C、四级结构
D、变构现象
2、形成稳定的肽链空间结构,非常重要的一点是肽键中的四个原子以及和它相邻的两个α-碳原子处于
A、不断绕动状态
B、可以相对自由旋转
C、同一平面
D、随不同外界环境而变化的状态3、甘氨酸的解离常数是
pK12.34, pK29.60 ,它的等电点(pI)是
A、7.26
B、5.97C 、7.14 D、10.774、肽链中的肽键是: A、顺式结构 B、顺式和反式共存
C、反式结构5、维持蛋白质二级结构稳定的主要因素是
A、静电作用力
B、氢键
C、疏水键
D、范德华作用力6、蛋白质变性是指蛋白质 A、一级结构改变 B、空间构象破坏 C、辅基脱落D、蛋白质水解7、哪种氨基酸可使肽链之间形成共价交联结构? A、Met B、Ser C、GluD、Cys8、在下列所有氨基酸溶液中,不引起偏振光旋转的氨基酸是) A、丙氨酸B、亮氨酸 C、甘氨酸D、丝氨酸9、天然蛋白质中含有的20种氨基酸的结构
A、全部是L-型
B、全部是D型
C、部分是L-型,部分是D-型
D、除甘氨酸外都是L-型10、谷氨酸的pK’1-COOH为
2.19,pK’2-N+H3为9.67,pK’3r-COOH为4.25,其pI是A、4.25
B、3.22
医学生专业生物化学课本知识点总结
医学生专业生物化学课本知识点总结
生物化学重点
蛋白质的元素组成：碳氢氧氮，测定的含氮量：除以16%=pr的含量，如氮5克pr为31.5克。L－α－氨基酸其（脯
！VD2麦角钙化醇VD3胆钙化醇，.生物素：是羧化酶的辅基，在体内参与CO2的固定和羧化反应。FH4：由叶酸衍生而来。四氢叶酸是体内一碳单位基团转移酶系统中的辅酶。
糖的无氧酵解代谢过程可分为四个阶段：1.活化（己糖磷酸酯的生成）：葡萄糖经磷酸化和异构反应生成1,6-双磷酸果糖(FBP)，即葡萄糖
→6-磷酸葡萄糖→6-磷酸果糖→1,6-双磷酸果糖（F-1,6-BP)。这一阶段需消耗两分子ATP，己糖激酶（肝中为葡萄糖激酶）和6-磷酸果糖激酶-1是关键酶。2.裂解（磷酸丙糖的生成）：一分子
氨酸是一种L－α－亚氨基酸），，酸性氨基！酶促反应的特点：1．具有极高的催化效率：2．具有高度的底物特异性：一种酶只作用于一种或一类化合物，以促进一定的化学变化，生成一定的产物，这种现象称为酶作用的特异性。⑴绝对特异性：琥珀酸脱氢酶。⑵相对特异性脂肪酶。⑶立体异构特异性L-精氨酸酶。酸：天门冬氨酸，谷氨酸;碱性氨基酸赖氨酸精氨酸组氨酸。蛋白质的理化性质：1．两性解离与等电点：蛋白质分子中仍然存在游离的氨基和游离的羧基，因此蛋白质与氨基酸一样具有两性解离的性质。在某一PH溶液中，蛋白质分子所带正、负电荷相等时，此时整个分CH2OPO3H2CH2OHOHOHHH磷酸萄葡糖变位酶HHOHHOHHHOOHHOOPO3H2HOHHOH1
