第四章免疫球蛋白第一节基本概念1、抗体：B淋巴细胞在有效的抗原刺激下分化为浆细胞，产生具有与相应抗原发生特异性结合功能的免疫球蛋白，这类免疫球蛋白称为抗体。
1937年，Tiselius用电泳方法将血清蛋白分为白蛋白、α1、α2、β及γ球蛋白等组分，其后又证明抗体的活性部分是在γ球蛋白部分。
因此，相当长一段时间内，抗体又被称为γ球蛋白（丙种球蛋白）。
实际上，抗体的活性除γ球蛋白外，还存在于α和β球蛋白处。
20世纪40年代初期，Tiselius和Kabat用肺炎球菌多糖免疫家兔，证实了抗体活性与血清丙种球蛋白组分相关。
肺炎球菌多糖免疫家兔后可获得高效价免疫血清。
然后加入相应抗原吸收以除去抗体，将除去抗体的血清进行电泳图谱分析，发现丙种球蛋白（γ-G）组分明显减少，从而证明了抗体活性是存在于丙种球蛋白内。
2、免疫球蛋白：具有抗体活性或化学结构与抗体相似的球蛋白统称为免疫球蛋白(immunoglobulin，Ig)。
区别：抗体都是免疫球蛋白，而免疫球蛋白并不都是抗体。
如骨髓瘤蛋白，巨球蛋白血症、冷球蛋白血症等患者血清中存在的异常免疫球蛋白结构与抗体相似，但无抗体活性。
免疫球蛋白可分为分泌型（secreted Ig,SIg）和膜型（membrane Ig, mIg）。
前者主要存在于血清及其他体液或外分泌液中，具有抗体的各种功能；后者是B细胞表面的抗原识别受体。
第二节免疫球蛋白结构一、免疫球蛋白的基本结构（一）重链和轻链免疫球蛋白分子是由两条相同的重链（heavy chain，H链）和两条相同的轻链（light chain，L链）通过链间二硫键连接而成的四肽链结构。
X 射线晶体结构分析发现，IgG分子由3个相同大小的节段组成。
1. 重链分子量约为50～75kD，由450～550个氨基酸残基组成。
免疫球蛋白重链恒定区由于氨基酸的组成和排列顺序不同，故其抗原性也不同。
据此，可将免疫球蛋白分为五类，即IgM、IgD、IgG、IgA和IgE，其相应的重链分别为μ链、δ链、γ链、α链和ε链。
