食品化学课件第六章酶学习资料

（如氧化还原酶等）
胞外酶----由细胞产生后分泌到细胞外起作用的酶。
如水解酶类
三、酶的本质
（一）酶的化学本质
绝大部分酶是由生物细胞产生的， 具有催化活性和高度专一性的特殊蛋白 质。因此，酶的化学本质是蛋白质。
具有催化功能的核酸是特例。
这种具有催化活性的RNA命名为核酶、核糖酶 或酶性RNA等
（二）酶的催化作用与活化能
基、金属离子）。
➢ 酶蛋白----与底物结合，决定反应的专一性和高效率。 ➢ 辅助因子----直接对电子、原子或某些化学基团起传递
作用，决定反应的类型。
第二节 影响活力的因素
一、底物浓度对反应速度的影响
反应级数
1. 当底物浓度较低时，v与[S] 成正比，为一级反应， 即v = k[S]；
2. 当底物浓度继续增加时，反应速度不再与底物浓度成正 比而升高，为混合级反应；
酶反应初速度与酶浓度关系
反应初速度 v
80 70 60 50 40 30 20 10
0 0
10 20 30 40 50 60 70
酶浓度[E]
三、温度对反应速度的影响
• 一般来说，酶促反应速度随温度的增高 而加快。但当温度增加达到某一点后， 由于酶蛋白的热变性作用，反应速度迅 速下降，直到完全失活。
四、酶的命名
1. 习惯命名法——推荐名称 2. 系统命名法——系统名称
（一）习惯命名法
1.根据被作用的底物命名； 2.根据催化反应的性质命名； 3.将酶的作用底物和催化反应的性质结合 起来命名； 4.将酶的来源与作用底物结合起来命名；
（二）系统命名法
酶的系统命名由两部分组成：
➢ 酶所作用的底物的名称 ➢ 酶所催化的反应的类型
3. 当底物浓度很高时，v逐渐趋近极限值Vmax ，为零级反 应
底物浓度对酶促反应速度的影响是非线性的。 中间产物学说解释v---[S]关系曲线：
E + S ES E + P；
底物对酶促反应的饱和现象：
（二）米氏方程式： Michaelis & Menten 于1913年推导出了上述 矩形双曲线的数学表达式，即著名的米氏方程。
加速反应的本质--降低活化能
活化能： 活泼态与常态之间的能量差，即使反应物由常态变成
活化态所需要的能量。
使反应达到其能阈的两个途径：
➢ 为反应物分子提供所需的活化能（外加能量） ➢ 降低反应的活化能，使本来不具活化水平的分子成
为活化分子。
酶促反应的活化能
（三）酶与底物形成中间络合物的方式（理论）
（二）抑制作用的机制
1. 与酶结合成稳定的络合物，减低或破坏酶的活力。 2.破坏酶或辅基活性基团或改变活性部位的构象； 3.抑制剂与酶的激活剂结合； 4.夺取酶与底物结合的机会，从而降低[ES]；
四、pH对反应速度的影响
• 观察pH对酶促反应速度 的影响，通常为一“钟形” 曲线，即pH过高或过低 均可导致酶催化活性的下 降。
• 酶催化活性最高时溶液的 pH 值 就 称 为 酶 的 最 适 pH(optimum pH)。
人体内大多数酶的最适pH在6.5～8.0之 间
pH值影响酶活性的机制
1．环境过酸、过碱能使酶变性失活—pH值 影响酶的稳定性
2．pH值影响酶分子活性部位上有关基团的 解离
pH改变酶活性部位上有关基团的解离状态; pH值改变影响中间产物ES的形成或进一步分解； pH影响了维持酶分子空间结构的有关基团的解离;
3．pH值能影响底物的解离；
五. 抑制剂对反应速度的影响
（一）抑制作用的概念 1.失活作用：
(1) 锁钥假说
(lock and key hypothesis) 整个酶分子的天然构象是具有刚性
结构的，酶表面具有特定的 形状。酶与底物的结合如同 一把钥匙对一把锁一样。
(2) 诱导契合假说
（induced–fit hypothesis): 酶表面并没有一种与底物互补的固
定形状，而只是由于底物的 诱导才形成了互补形状.
由于酶蛋白变性而引起酶活力丧失的作用。
2.抑制作用：
使酶活性部位的结构和性质改变，从而酶活力下降或 丧失,酶蛋白一般并未变性。 抑制剂：能引起酶抑制作用的物质，用I表示； 抑制剂对酶有一定的选择性；
3．抑制剂的种类
氰化物、重金属离子、一氧化碳、硫化氢、 生物碱、砷化物、麻醉剂、表面活性剂及 磺胺类药物
Vmax • [S] υ＝
Km ＋ [S]
二. 酶浓度对反应速度的影响
• 根据中间产物学说，酶反应式为： E + S ES P + E
酶反应速度用产物P的生成速度表示，产物 的生成与中间产物ES的浓度成正比，当底物 量足够时，ES的量就与酶的浓度成正比，因 此，酶促反应初速度与酶浓度的关系呈正比关 系。
第六章 酶
Chapter 6 Enzyme
第一节 引言
一、酶对食品科学的重要性
米饭为啥越嚼越甜？ 当人的胆囊被切除后，为什么就要少吃肥肉？ 消化不良的人为啥要多吃多酶片？
二、酶的来源与分布
酶是由生物细胞产生的，然后按照需要分布在细胞 内和细胞外。根据酶的活动部位，一般把酶分成：
胞内酶----由细胞产生并在细胞内部起作用的酶。
EC•1•1•1•27乳酸脱氢酶：
表示该酶为氧化还原酶类，底物上发生氧化的供 体基团是醇基（亚类），氢的受体是NAD（次亚 类），流水编号为27。
五、酶的辅助因子
全酶 = 酶蛋白 + 辅助因子
酶蛋白----不能单独表现催化活性的蛋白质部分。 辅助因子----结合酶中的非蛋白质部分（包括辅酶、辅
例如：L-乳酸：NAD+氧化还原酶 乳酸 + NAD+ 丙酮酸 + NADH + H&•1•1
EC----表示国际酶学委员会
第一个数字表示酶所属的大类（1－6大类) 第二个数字表示酶在该大类中所属的亚类 第三个数字表示酶所属的次亚类 第四个数字表示酶在所属次亚类中的流水编号
• 酶促反应速度随温度升高而达到一最大 值时的温度就称为酶的最适温度 (optimum tempe-rature)。
（一）温度对酶反应影响的原因
1. 温度加速酶反应—影响中间产物的形成与分解 温度影响反应体系的能量水平、酶和底物分子的运动
及其反应基团的解离状态，从而影响ES的形成与 分解，随温度升高，反应速度加快。 2. 温度降低反应—影响酶的稳定性 随温度升高，酶分子稳定性下降，酶蛋白变性，活性 中心被破坏，酶失去活性，酶促反应速度降低。