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氨基酸(课件PPT)

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氨基酸组成分析课件

氨基酸组成分析课件
色谱技术的引入为氨基酸分析打开了一扇新的大门。 1941年，Martin等运用色层法分析氨基酸，主要采用乙酰 化氨基酸在硅胶柱上或滤纸上半定量；随后，Moore、 Stein应用离子交换柱直接分离游离的氨基酸，在1958年， Spackman、Stein、Moore制造了自动化的氨基酸分析 仪，使氨基酸定量分析进入了一个崭新的阶段，至今仍是 经典的方法。
以下是几种常见的氨基酸分析方法。
《氨基酸组成分析》PPT课件
(1)茚三酮法 Spackman等人最早将茚三酮试剂运用到氨基酸组成分
析上。离子交换层析后，各种氨基酸与茚三酮反应形成紫色 化合物，最大光吸收在570nm，摩尔消光系数2X104，茚 三酮和二级胺(脯氨酸和羟脯氨酸)形成黄色产物，在 440nm检出，摩尔消光系数3X103。目前此法的灵敏度可 达100pmol，但茚三酮试剂易氧化，必须隔绝空气避光保 存，试剂本身黏性大，需要有个柱后混合器才能与氨基酸充 分反应，对仪器要求较高。
氧化反应被用来转化半胱氨酸和胱氨酸成为半胱磺酸，过 甲酸氧化反应的缺点是它会影响其他氨基酸特别是甲硫氨酸 会转变成甲硫氨酸砜，酪氨酸会降解。为克服这一 缺点，必 须准备能分析两次的样品量，一次提供半胱氨酸数据，另一 次则提供其他氨基酸的组成数据。
《氨基酸组成分析》PPT课件
第四节 氨基酸组成原位分析
《氨基酸组成分析》PPT课件
第一节 氨基酸组成分析的目的
现代分离提纯技术的发展使蛋白质操作微量化，但也给 定量带来了困难，一般很难通过常规的称量或测蛋白质溶液 在280nm的光吸收值来准确定量蛋白质。所以如果在蛋白 质酶解或测序前，取蛋白质样品的一部分进行氨基酸组成分 析，根据结果便可以推算出蛋白量的可靠值。 另外，在蛋白质测序中有时遇到测不出结果的情况， 一种可能是蛋白质的N端封闭， 另一种可能则是样品本身不是蛋白质或绝大部分是非蛋白质 物质， 解决这个问题的很好途径便是做氨基酸组成分析以确定样品 的成分。

氨基酸生产ppt课件

氨基酸生产ppt课件
A
ห้องสมุดไป่ตู้
活性 超过生理需要量
A合成酶系（E1,E2…） 反馈抑制
A
野生型菌株酶合成水平的反馈阻遏
在日常生活中，随处都可以看到浪费 粮食的 现象。 也许你 并未意 识到自 己在浪 费，也 许你认 为浪费 这一点 点算不 了什么
野生型菌株酶活性水平的反馈抑制
Gene编码酶
效应物位点 过量A 酶活中心
过量A作用效应物位点，酶构型变化，影响酶活性中心而失活
在日常生活中，随处都可以看到浪费 粮食的 现象。 也许你 并未意 识到自 己在浪 费，也 许你认 为浪费 这一点 点算不 了什么
25.1 概述
氨基酸的生产方法
第三类用抗氨基酸结构类似物突变株，如利用乳糖发酵
短杆菌 的S-(2-氨基乙基）-L-半胱氨酸（AEC,赖氨酸结构类食物） 抗性菌株生产赖氨酸。利用黄色短杆菌的5-甲基色氨酸（5-MT，酪 氨酸结构类似物）抗性菌株生产酪氨酸。
在日常生活中，随处都可以看到浪费 粮食的 现象。 也许你 并未意 识到自 己在浪 费，也 许你认 为浪费 这一点 点算不 了什么
25.1 概述
氨基酸的生产方法
2、酶法：利用酶来制造氨基酸。应用完整 菌体或从微生物细胞抽提的酶类合成氨基酸。 天冬氨酸已于1973年应用完整菌体固定化 进行生产，这是世界上最早应用固定化菌体 的例子。赖氨酸、色氨酸、丙氨酸也可以生 产。
同功酶的主要功能在于其代谢调节。在一个分支代 谢途径中，如果在分支点以前的一个较早的反应是 由几个同功酶所催化时，则分支代谢的几个最终产 物往往分别对这几个同功酶发生抑制作用而不致过 剩
在日常生活中，随处都可以看到浪费 粮食的 现象。 也许你 并未意 识到自 己在浪 费，也 许你认 为浪费 这一点 点算不 了什么

氨基酸分析PPT课件

氨基酸分析PPT课件
人体必需的氨基酸：人体内不能合成，只 有靠食物供给的氨基酸。
各种蛋白质含氨基酸的种类和数量都各不 相同。
4
二、氨基酸的分类和命名
（一）分类 1、根据氨基酸的酸碱性
氨基酸
酸
碱
中
性
性
性
氨
氨
氨
基
基
基
酸
酸
酸
5
酸性氨基酸
二个羧基 一个氨基
天冬氨酸 谷氨酸
碱性氨基酸
一个羧基 二个或二个以上氨基
赖氨酸 精氨酸 组氨酸
H
R C COOH NH2
13
它们发生分子内酸碱反应：
两性离子
H
H
R C COOH NH2
R C COO NH3
从平衡式可知，氨基酸在溶液中的 荷电状态与溶液的pH值有关。
14
H
R
正离子
pH<pI
R
H
OH H+
R C COOH
NH3
C COOH
NH2
两性离子
pH = pI
H
C COO
NH3
OH
H+
净电荷为零 带正电荷 带负电荷
在电场中不移动
在电场中移向负极 在电场中移向正极
16
要使氨基酸达到等电状态：
中性氨基酸： pI < pH 7 酸性氨基酸： pI < pH 7 碱性氨基酸： pI > pH 7
加少量酸 加酸 加碱
17
（二）与HNO2的反应
除脯氨酸外，其它氨基酸都具有 - NH2，可与 HNO2反应，定量放出氮气（ N2 ）。
氨基酸分析
1
氨基酸分析在蛋白质化学和生物技术研究、 临床诊断和细胞生理学研究、营养学与卫 生保健、培育农作物优良品种、食品、制 药等领域具有非常重要的意义。

蛋白质的构件-氨基酸(共77张PPT)

蛋白质的构件-氨基酸(共77张PPT)

苯丙氨酸
酪氨酸
色氨酸
３、杂环aa〔2种)
组氨酸
脯氨酸
按Ｒ基的极性性质分类：
１、非极性Ｒ基aa
丙氨酸
缬氨酸
亮氨酸
异亮氨酸
苯丙氨酸 酪氨酸
蛋氨酸
脯氨酸
２、不带电荷的极性Ｒ基aa
丝氨酸
苏氨酸
酪氨酸
天冬酰胺
谷氨酰胺
半胱氨酸
甘氨酸
3、带正电荷的Ｒ基aa
赖氨酸
精氨酸
组氨酸
4、带负电荷的Ｒ基aa
天冬氨酸
逆形M流成分 Sec布hitf原f’s侧理碱〔反自响链学〕 上甲硫基：强亲核基团与烃化试剂成锍盐
氨基酸是蛋白质的根本结构单元
固定相是液体，吸附在滤纸上，将样品点在纸上，用流动相展开
K值可以用测定滴定曲线的实验方法获得
C=O + H2N CH
C=N CH
Cu2+，Fe2+，Co2+或Mn2+时，易被氧化
〔Asp+〕
COO-
CH—NH3+
CH2
COOH K2
COO-
CH—NH3+
CH2
COO-
K3
〔Asp0〕 〔Asp-〕
COO-
CH—NH2
CH2
COO-
〔Asp--〕
〔一〕氨基酸的解离
COOH
CH—NH3+
(CH2)4
NH3+
K1
〔Lys++〕
COO-
CH—NH3+
(CH2)4
NH3+
K2
〔Lys+〕
谷氨酸
〔二〕不常见的蛋白质氨基酸

生物化学 第三章 氨基酸(共92张PPT)

生物化学 第三章 氨基酸(共92张PPT)
Tyrosine
色氨酸
Trytophan
氨基酸的结构
芳香族氨基酸
H 2N
O
CH
C
OH
CH 2 CH 2 CH 2 NH
C
NH
NH 2
氨基酸的结构
精氨酸 Arginine
碱性氨基酸
O H 2 N CH C OH
CH 2 CH 2 CH 2 CH 2 NH 2
氨基酸的结构
精氨酸 Arginine
赖氨酸 Lysine
光性。而且发现主要是L型的（也有D型的，但很少）。
-氨基酸的分子构型
1、氨基酸的分类
各种氨基酸的区别在于侧链R基的不同。
20种蛋白质氨基酸按R的极性可分为非极性氨基酸 、极性性氨基酸、酸性氨基酸和碱性氨基酸；按R基的结 构可分为脂肪族氨基酸、芳香族氨基酸及杂环氨基酸3大 类。
氨基酸的三字母简写符号必背熟，单字母符号 要求认识。
芳香族氨基酸: Phe Trp Tyr
1、氨基酸的分类
组成蛋白质的氨基酸按其α-碳原子上侧链R的结构
2缬．氨酸-羧分基V参a为l与ine的反2应0种，20种氨基酸按R的结构和极性的不同有以下
生成烷基咪唑衍生物，并引起酶活性的降低或丧失
两种分类方法。 酪氨酸 tyrosine
Try Y
提问：大 多 数 氨 基 酸 在 中 性（pH=7） 时， 带
[质子供体]
乙酸
+ H
COOH
-
COO
+ H
CO-O
+ K1
H3N CH2
+
H3N CH2
K2
H2N CH2
Gl+y
Gl+-y

氨基酸PPT幻灯片课件

氨基酸PPT幻灯片课件
20
等电点（pI）
对于任何一种氨基酸来说，总存在一定的pH值，使其净 电荷为零，这时的pH值被称为等电点。pI是一个氨基酸的 特征常数。在等电点pH时，氨基酸在电场中，不向两极移 动，并且绝大多数处于兼性离子状态，少数可能解离成阳 离子和阴离子，但解离成阴、阳离子的趋势和数目相等。
21
氨基酸的主要反应性质
17
18
特殊的酸碱性质与等电点
由于氨基酸既含有碱性的氨基又含有酸性的羧 基，因此氨基酸具有特殊的解离性质，但氨基 算的碱性和酸性分别弱于单纯的胺和羧酸。一 个氨基酸分子内部的酸碱反应使氨基酸能同时 带有正负两种电荷，以这种形式存在的离子被 称为兼性离子（zwitterions）或两性离子。
19
氨基酸的两性解离
质氨基酸：含硒半胱氨酸（第21种）和吡咯赖氨酸 （第22种）
非蛋白质氨基酸——不能直接参入到蛋白质分子 之中，或者是蛋白质氨基酸翻译后修饰产物
例如：瓜氨酸、鸟氨酸和羟脯氨酸
4
氨基酸的分类
① 脂肪族 ② 芳香族 ③ 含硫族
① 极性/不带电荷 ② 碱性/酸性
疏水：非极性R基团
亲水：极性的R基团 （电中性、带负电荷、 带正电荷）
2
氨基酸的结构通式
不同的侧链基团 不同的理化性质
3
蛋白质氨基酸和非蛋白质氨基酸
蛋白质氨基酸，即标准氨基酸——在蛋白质生物 合成中，由专门的tRNA携带，直接参入到蛋白 质分子之中
共22种：20种常见+2种不常见 ① 相同的结构通式 ② 差别在侧链基团（R基团） ③ 所有的生物体都含有常见的20种；2种不常见的蛋白
5
亲水氨基酸VS疏水氨基酸
亲水氨基酸，即极性氨基酸，其R基团呈极性，一般能 和水分子形成氢键，故对水分子具有一定的亲和性。它 们包括：Ser、Thr、Tyr、Cys、Sec、Asn、Gln、Asp、 Glu、Pyl、Arg、Lys、His；

氨基酸药物PPT课件

氨基酸药物PPT课件

此法优点为反应条件温和，无需特殊设备， 氨基酸不破坏，无消旋作用。缺点是水解不彻 底，产物中除氨基酸外，尚含较多肽类。工业 上很少用该法生产氨基酸而主要用于生产水解 蛋白及蛋白胨。
.
20 目 录
目前，在药用氨基酸的生产中，组氨酸、 精氨酸、亮氨酸、丝氨酸、胱氨酸及酪 氨酸仍需以水解法生产。
.
21 目 录
.
26 目 录
固定化酶
凡限制在一定的空间范围内并能连续反 复的使用的酶都称为固定化酶。
.
27 目 录
四、发酵法（直接发酵法与微生物转化法）
发酵：生物化学中称酵母无氧呼吸过程 为发酵，工业上，发酵就是微生物纯种 培养过程，实质上是利用微生物细胞中 酶的作用，将培养基中有机物转化为细 胞或其他有机物的过程。
.
48 目 录
药用赖氨酸及其复合药
L－赖氨酸盐酸盐颗粒剂
.
17 目 录
（1）酸水解法
蛋白质原料用6～10mol／L盐酸或8mol／ L硫酸于110～120℃（回流煮沸）水解 12～24h，除酸后即得多种氨基酸混合物。
此法优点是水解迅速而彻底，产物全部为L型氨基酸，无消旋作用。
缺点是色氨酸全部被破坏，丝氨酸及酪氨酸 部分被破坏，且产生大量废酸污染环境。
.
丙氨酸在稀乙醇或甲醇中溶解度较小，
且pI为6.0，故丙氨酸可在pH6.0时，用 50％冷乙醇结晶或重结晶加以精制
.
38 目 录
三、生产实例－水解法生产亮氨酸
.
39 目 录
直接发酵法生产氨基酸
按生产菌株的特性，直接发酵法可分为五类
1、野生菌株发酵法
2、营养缺陷型突变型菌株发酵法 3、氨基酸结构类似物抗性突变株发酵法 4、营养缺陷型突变菌株型兼抗性突变株发酵法 5、基因工程菌

氨基酸优秀PPT课件

氨基酸优秀PPT课件
调节蛋白、胺类、神经递质、嘌呤、嘧啶等
三．能源： • 17 .19 kJ/克蛋白质 • 次要作用
氮平衡(nitrogen balance)： 机体摄入氮 ~ 机体排出氮
总氮平衡： 机体摄入氮 = 机体排出氮 正氮平衡： 机体摄入氮 > 机体排出氮 负氮平衡： 机体摄入氮 < 机体排出氮
总氮平衡的要求： 蛋白质最低需要量：30~50克/日 营养学会推荐量： 80克/日
假神经递质，替代多巴释放
Trp 5-羟色胺（抑制性）
大脑抑制
2 蛋白质的消化、吸收与腐败
（2）脱氨生成氨 • RCH（NH2）COOH RCH2COOH+NH3 NH3 • C=O 2NH3+CO2 NH3
• NH3 重吸收入肝
• NH3
NH4+
氨有毒性，NH3 比 NH4+易吸收，降低肠 道 pH，可减少 NH3 的吸收。
pepsin 自身激活autocatalysis
trypsin
chymotrypsinogen
chymotrypsin
2 蛋白质的消化、吸收与腐败
消化部位：胃、肠（为主）
1. 胃：胃蛋白酶（pepsin）
胃蛋白酶原 H+ 胃蛋白酶 + 6肽 （1） 最适 pH 1.5 ~ 2.5 （2）水解芳香族氨基酸及亮氨酸的羧基端 （3）凝乳作用
R4=任何氨基酸 R4=任何氨基酸 R4=任何氨基酸 R4=任何氨基酸 R2=除脯氨酸外 R6=除精、赖、脯氨酸外 R6=精、赖
O
O
O
H2N-CH-C-NH-CH---NH-CH-C-NH-CH---NH-CH-C-NH-CH-COOH
R1
R2
R3

氨基酸生物合成ppt课件

氨基酸生物合成ppt课件

（2）作用机理：
含Mo、Fe和S
还原剂 铁蛋白 钼铁蛋白 N2
（3）特点：是一种多功能酶
a、氧化还原酶：不仅能催化N2还原，还可 催化N2O化合物等还原。
b、ATP酶活性：能催化ATP分解，从中获 取能量推动电子向还原底物上转移。
亚硝酸还原酶
a、铁氧还蛋白——亚硝酸还原酶
NO-2 + 6Fd还原态 + 8H+
第10章 氨基酸生物合成
氨的同化及氨基酸的生物合成
一、氮素循环 二、生物固氮（自学） 三、氨的同化（自学） 四、氨基酸的生物合成 五、氨基酸与一碳基团代谢
自然界的氮素循环
大气固氮
大气氮素
岩浆源的 固定氮
工业固氮
固氮生物
火成岩
生物固氮
动植物
动植物废物 死的有机体
蛋白质
硝酸盐还原 反硝化作用 氧化亚氮
氮 亚硝酸
硝酸盐
入地下水
生物固氮
1、生物固N的化学本质 2、固N酶 3、固N条件
生物固N的化学本质
6e-
N2 + 3H2
2NH3
固N条件
（1）电子供体：氧化底物（MH2）、丙酮酸、H2 （2）ATP供能 （3）厌氧环境
固N 酶
铁蛋白：二聚体、含Fe和S，
（1）结构组成
形成[Fe4S4]簇
钼铁蛋白：四聚体（α2β2），
的 前 体 及 相 互 关 系
_x0
00b
_
丝氨 酸族
His 和 芳香族
丙氨 酸族
天代谢
1、一碳基团（一碳单位）的概念
2、一碳基团和氨基酸代谢
Gly、Ser、Thr、His都可以作为一碳基团的供体。
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—N—C—N—CH—COOH
S 无水HF
PTC-氨基酸
S 苯氨基硫甲酰衍生物
—N—C
CN O
C
HR
PTH-氨基酸
苯乙内硫脲衍生物
R’
COOH -H20
C=O + H2N CH
H
R
+H20
R’ COO C=N CH HR
醛 氨基酸
SchiБайду номын сангаасf’s碱
在生物体内经AA氧化酶催化 即脱去α-氨基而转变为酮酸。
保护巯基
与二硫硝基苯甲酸发生硫醇-二硫化物交换
pH8.0时412nm最大光吸收 —分光光度法测定-SH
Cys的巯基不稳定，易被氧化成二硫键
巯基在有痕量的金属离子如： Cu2+，Fe2+，Co2+或Mn2+时，易被氧化
2 R -S H + 1 /2 O 2
R -S -S -R + H 2 O
Cys中的二硫键可被氧化剂（过甲酸）以 及还原剂（巯基化合物）打开。
保护氨基 活化羧基
NH2 R—CH-COOH
脱羧酶
R-CH2-NH2 +CO2
酰化氨基酸甲酯
YNH O R—CH—C—OCH3
肼
NH2NH2
YNH O R—CH—C—NHNH2 酰化氨基酰肼
HNO2
YNH O R—CH—C—N -—N+
酰化氨基酰叠氮
N + 2H2O
肽的人工合成
（三）α-羧基和α-氨基都参加的反应
（2）含羟基或硫aa
（３）酸性aa及其酰胺
（４）碱性aa
２、芳香族aa
３、杂环aa
按Ｒ基的极性性质分类：
１、非极性Ｒ基aa
２、不带电荷的极性Ｒ基aa
3、带正电荷的Ｒ基aa
4、带负电荷的Ｒ基aa
（二）不常见的蛋白质氨基酸
由常见aa经修饰而来。
（三）非蛋白质氨基酸
•150多种 •多是蛋白质中L型α-AA衍生物 •有一些是β-，γ-，δ-AA •有些是D-型AA
• ----C-C(NH2)-C-C-COOH
α-氨基酸 β-氨基酸
γ-氨基酸
• 大多数AA在中性pH时呈兼 性离子状态:
COO-
NH3+
• 除甘氨酸外，19种AA都具有 旋光性。
• 除胱氨酸和酪氨酸外，其余 AA都能溶于水。
二、氨基酸的分类
（一）常见的蛋白质氨基酸
按Ｒ基的化学结构分类：
１、脂肪族aa （１）中性aa
得到多肽片段和AA的混合物
氨基酸是蛋白质的基本结构单元
（二） 氨基酸的结构
地球上天然形成的AA300种以上。 构成蛋白质的AA只有20余种，且都 是α-氨基酸。
什么是氨基酸？
什么是α-氨基酸？
• ----C-C-C-C-COOH γβα
• ----C-C-C-C(NH2)-COOH • ----C-C-C(NH2)-C-COOH
NN HO
NN
O
H2N
OH
Pauly反应
HO3S
His侧链咪唑基 与重氮苯磺酸生
HO3S
成棕红色化合物
NN HN
NN
NH2 CH2 CH COOH N
Arg侧链胍基与 环己二酮生成 缩合物
Trp侧链吲哚基能被 N-溴代琥珀酰亚胺氧化 ——分光光度法测定Trp含量
Met侧链上甲硫基：强亲核基团与烃化试剂成锍盐
四、氨基酸的化学反应
（一）α-氨基参加的反应
1.与亚硝酸反应 2.与酰化试剂反应
3.烃基化反应
4.形成Schiff’s碱反 应 5.脱氨基反应
NH2 R CH COOH + HNO2
OH R CH COOH+H2O+N2
Van Slyke 法测氨基氮（体积）的基础。 N2中的1/2为氨基氮。
氨基酸定量和蛋白质水解程度的测定。
R
O2N
F + H2N—CH—COOH
NO2
DNFB
弱碱性
R
O2N
HN—CH—COOH + HF
NO2 DNP-氨基酸 （黄色）
Sanger 法测定N末端氨基酸基础
苯异硫氰酸酯PITC
HR
—N=C=S + N—CH—COOH
PITC
H
pH8.3
H
HR
Edman降解法基础
（二） α-羧基参加的反应
1.成盐或成酯反应 2.成酰氯反应 3.脱羧基反应 4.叠氮反应
（1）与NaOH等形成盐
（2）成酯
NH2 R CH COOH + C2H5OH
干燥，HCl 回流
R CH COOC2H5 + H2O NH3·Cl
保护羧基
HN-保护基 R— CH-COOH + PCl5
HN-保护基 R — CH-COOCl + POCl3 + HCl
(AminoAcid,AA,Aa,aa)
一、氨基酸
——蛋白质的构件分子
Protein Architecture
（一） 蛋白质水解
蛋白质——月示——胨——多肽——肽——AA
1*104
5*103 2*103 1000 200 100
-500
蛋白质和多肽的肽键可被催化水解
酸/碱能将蛋白完全水解
得到各种AA的混合物 酶水解一般是部分水解
1、 与茚三酮反应 2、 成肽反应
弱酸 加热
（四） 侧链R基参加的反应
1、Tyr 2、碱性AA 3、带硫AA
Tyr酚基在3和5位上易发生亲电取代反应， 如碘化和硝化 黄色反应
HO
O
H2N
O
OH
HO
O
NH2
H2N
HO
O
H2N
I
HO
I
I
OH
OH
O2N NO2
HO
NO2
Pauly反应
HO3S HO3S
点（pI）。 • 在pI时，AA在电场中既不向正极也不向负
极移动，即处于两性离子状态。
Ka1*Ka2=……
侧链不含离解基团的中性AA pI = (pK’1 + pK’2 )/2
甘 氨 酸 滴 定 曲 线
• 对于侧链含有可解离基团的AA
• pI取决于两性离子两边pK’值的算术平均
值
• 酸性AA：pI = (pK’1 + pK’R-COO- )/2 • 碱性AA：pI = (pK’2 + pK’R-NH2 )/2
H2N-CH-COOH 6HCOOOH CH2 S
H2N-CH-COOH
CH2
+ 6HCOOH
SO3H 磺基丙氨酸
S
CH2
2R-SH
H2N-CH-COOH
H2N-CH-COOH
CH2
+ R-S-S-R
SH
CH2SH
HOCH
+
HCOH
CH2SH
R-S-S-R
HO S
鸟氨酸 瓜氨酸
三、氨基酸的酸碱性质
（一）兼性离子
（二）氨基酸的解离
R
+
H3N—CH—COOH
（pH＜pI）
R
+
H3N—CH—COO（pH=pI）
R
H2N—CH—COO（pH＞pI）
（三）氨基酸的等电点
• 当溶液为某一pH值时，AA主要以兼性离子 的形式存在，分子中所含的正负电荷数目 相等，净电荷为0。这一pH值即为AA的等电