谈谈医学生物化学的备课
【摘要】医学生物化学课程难教难学，做好教学前的备课工作尤为重要。从“吃透”教材，搜集、丰富教学资源，结合临床实践知识进行生物化学备课，运用多种教学方式提高学生学习兴趣三个方面探讨了如何进行医学生物化学备课。
【关键词】生物化学；医学教学；备课
中图分类号 r34 文献标识码 b 文章编号 1674-6805（2013）
9-0146-02
生物化学是一门重要的医学基础课，学好生物化学，对其他医学基础课和临床课的学习都大有裨益，对临床思维深度的培养也极其重要[1]。但生物化学在医学课程中，算是最难学，也最让学生畏学的课程之一。医学生的共同感觉是：生化太复杂，代谢途径繁杂，机理深奥，不易听懂。而教师也感慨生化难教，难以激发学生兴趣，教学互动差。那么，教师如何有效的改变这种状态呢？笔者的体会是，备课环节最重要。课前应精心设计，因课施教，即根据每一堂课的教学内容、教学对象设计教学方式方法和教学活动。兵法云：谋定而后动。要打赢一场战争，务必提前做好谋划、运筹。其实课堂教学也如同一场战役，教师是将帅，学生是士兵，掌握教学目标就是率兵攻城掠地，备课则是运筹帷幄，准备、调配作战资源。笔者就以下三个方面谈谈生物化学如何备课。
1 “吃透”教材，搜集、丰富教学资源
1.1 以教材为本，熟悉内容，分析重难点，理清内在联系
医学生物化学各章节知识点习题详解 单项选择题 第一章蛋白质化学 1. .盐析沉淀蛋白质的原理是( ) A. 中和电荷，破坏水化膜 B. 与蛋白质结合成不溶性蛋白盐 C. 降低蛋白质溶液的介电常数 D. 调节蛋白质溶液的等电点 E. 使蛋白质溶液的pH值等于蛋白质等电点 提示：天然蛋白质常以稳定的亲水胶体溶液形式存在，这是由于蛋白质颗粒表面存在水化膜和表面电荷……。具体参见教材17页三、蛋白质的沉淀。 2. 关于肽键与肽，正确的是( ) A. 肽键具有部分双键性质 B. 是核酸分子中的基本结构键 C. 含三个肽键的肽称为三肽 D. 多肽经水解下来的氨基酸称氨基酸残基 E. 蛋白质的肽键也称为寡肽链 提示：一分子氨基酸的α－羧基和一分子氨基酸的α－氨基脱水缩合形成的酰胺键，即-CO-NH-。氨基酸借肽键联结成多肽链。……。
具体参见教材10页蛋白质的二级结构。 3. 蛋白质的一级结构和空间结构决定于( ) A. 分子中氢键 B. 分子中次级键 C. 氨基酸组成和顺序 D. 分子内部疏水键 E. 分子中二硫键的数量 提示：多肽链是蛋白质分子的最基本结构形式。蛋白质多肽链中氨基酸按一定排列顺序以肽键相连形成蛋白质的一级结构。……。具体参见教材20页小结。 4. 分子病主要是哪种结构异常（） A. 一级结构 B. 二级结构 C. 三级结构 D. 四级结构 E. 空间结构 提示：分子病由于遗传上的原因而造成的蛋白质分子结构或合成量的异常所引起的疾病。蛋白质分子是由基因编码的，即由脱氧核糖核酸（DNA）分子上的碱基顺序决定的……。具体参见教材15页。 5. 维持蛋白质三级结构的主要键是( ) A. 肽键 B. 共轭双键
生物化学是研究生命化学的科学，它在分子水平探讨生命的本质，即研究生物体的分子结构与功能、物质代谢与调节、及其在生命活动中的作用。近30年来，生命科学发展惊人，而 21 世纪被认定为是一个生命科学腾飞的世纪，作为生命科学的基础和核心，生物化学的发展更加引人瞩目。现代生物化学的内容越来越多、程度越来越深、影响越来越大，目前生命科学已经渗透到医药科学的各个分支，特别是分子生物学与传统医学课程结合起来，形成了一批冠以“分子”二字的新型学科：如分子解剖学、分子生理学、分子病理学、分子免疫学、分子诊断学等等，成为名副其实的“领头学科”，足见生命科学已经与医药科学融为一体，生命科学的理论和技术已经成为医药科学各分支的“共同语言”。 生物化学的教学任务主要是介绍生物化学与分子生物学的基本知识，以及某些与医学相关的生物化学进展，理论教学内容分成四个知识模块，模块一：生物大分子的结构和功能，包括第一章绪论，第二章蛋白质的结构与功能，第三章核酸，第四章维生素，第五章酶；模块二：物质代谢及其调节, 包括第六章生物氧化，第七章糖代谢,第八章脂肪代谢，第九章蛋白质的分解代谢，第十章核苷酸代谢；模块三：分子生物学基础包括第十一章 DNA 生物合成，第十二章 RNA生物合成，第十三章蛋白质生物
合成，第十四章癌基因与抑癌基因，第十五章分子生物学常用技术及其应用模块四：专题篇包括第十六章细胞信号转导，第十七章水和电解质的代谢，第十八章酸碱平衡，第十九章肝的生物化学。这四个知识模块中，模块一是基础，模块二是传统生物化学教学的重点和核心，近些年随着分子生物学的飞速发展，模块三已成专科生物化学的重点教学内容，也是教学的一个难点，模块四是一些生物化学与分子生物学相关专题内容的讲述。实验教学内容：总体设计了14个实验，不同的专业，由于教学侧重不同开设的实验项目也有所区别，比如临床医学专业强调代谢与疾病的联系，故除了开设基本的生化实验，主要开设与临床检验有关的血糖测定、转氨酶的测定以及较综合的调节的实验；再如护理学专业，注重营养学的内容，开设了维生素C含量的测定；而药学专业要掌握更多生物化学与分子生物学的技术为后期专业课做基础，所以相对开设更多的利用传统生化技术和分子生物学技术的实验，如各种类型电泳、层析技术，为了让同学了解更多更新但由于条件不能开设的实验技术，我们选了一些综合性比较强，技术比较实用的项目录象，比如PCR技术、基因工程技术。 在生物化学教学中，很多概念、理论抽象难懂，图、表及反应式多。结合专科学生主动学习能力薄弱的特点，抓住“生命的物质组成与物质变化”主线索，遵循循序渐
生化总结 1。蛋白质的pI：在某一pH溶液中，蛋白质解离为正离子和解离为负离子的过程和趋势相等，处于兼性离子状态，该溶液的pH值称蛋白质的pI。 2。模体：在蛋白质分子中，二个或二个以上具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间现象，具有特殊的生物学功能。 3。蛋白质的变性：在某些理化因素的作用下，蛋白质特定的空间构象被破坏，从而导致其理化性质的改变和生物学活性丧失的现象。 4。试述蛋白质的二级结构及其结构特点。 (1)蛋白质的二级结构指蛋白质多肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。主要包括，α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规则卷曲四种类型，以氢键维持二级结构的稳定性。 (2)α-螺旋结构特点：a、单链、右手螺旋；b、氨基酸残基侧链位于螺旋的外侧；c、每一个螺旋由3.6个氨基酸残基组成，螺距0.54nm；d、每个残基的-NH和前面相隔三个残基的-CO之间形成氢键；e、氢键方向与螺距长轴平行，链内氢键是α-螺旋的主要因素。 (3)β-折叠结构特点：a、肽键平面充分伸展，折叠成锯齿状；b、氨基酸侧链交替位于锯齿状结构的上下方；c、维系依靠肽键间的氢键，氢键方向与肽链长轴垂直；d、肽键的N末端在同一侧---顺向平行，反之为反向平行。 (4)β-转角结构特点：a、肽链出现180转回折的“U”结构；b、通常由四个氨基酸残基构成，第二个氨基酸残基常为脯氨酸，由第1个氨基酸的C=O与第4个氨基酸残基的N-H形成氢键维持其稳定性。 (5)无规则卷曲：肽链中没有确定的结构。 5。蛋白质的理化性质有：两性解离；蛋白质的胶体性质；蛋白质的变性；蛋白质的紫外吸收性质；蛋白质的显色反应。 6。核小体(nucleosome)：是真核生物染色质的基本组成单位，有DNA和5种组蛋白共同组成。A、B、和共同构成了核小体的核心组蛋白，长度约150bp的DNA双链在组蛋白八聚体上盘绕1.75圈形成核小体的核心颗粒，核心颗粒之间通过组蛋白和DNA连接形成的串珠状结构称核小体。 7。解链温度/融解温度(melting temperature,Tm)：在DNA解链过程中，紫外吸光度的变化达到最大变化值的一半时所对应的温度称为DNA的解链温度，或称熔融温度(Tm值)。 8。DNA变性(DNA denaturation)：在某些理化因素(温度、pH、离子强度)的作用下，DNA双链间互补碱基对之间的氢键断裂，使双链DNA解离为单链，从而导致DNA理化性质改变和生物学活性丧失，称为DNA的变性作用。9。试述细胞内主要的RNA类型及其主要功能。 (1)核糖体RNA(rRNA)，功能：是细胞内含量最多的RNA，它与核蛋白体蛋白共同构成核糖体，为mRNA，tRNA 及多种蛋白质因子提供相互结合的位点和相互作用的空间环境，是细胞合成蛋白质的场所。 (2)信使RNA(mRNA)，功能：转录核内DNA遗传信息的碱基排列顺序，并携带至细胞质，指导蛋白质合成。是蛋白质合成模板。成熟mRNA的前体是核内不均一RNA(hnRNA)，经剪切和编辑就成为mRNA。 (3)转运RNA(tRNA)，功能：在蛋白质合成过程中作为各种氨基酸的载体，将氨基酸转呈给mRNA。转运氨基酸。 (4)不均一核RNA(hnRNA)，功能：成熟mRNA的前体。 (5)小核RNA(SnRNA)，功能：参与hnRNA的剪接、转运。 (6)小核仁RNA(SnoRNA)，功能：rRNA的加工和修饰。 (7)小胞质RNA(ScRNA/7Sh-RNA)，功能：蛋白质内质网定位合成的信号识别体的组成成分。 10。试述Watson-Crick的DNA双螺旋结构模型的要点。 (1)DNA是一反向平行、右手螺旋的双链结构。两条链在空间上的走向呈反向平行，一条链的5’→3’方向从上向下，而另一条链的5’→3’是从下向上；脱氧核糖基和磷酸基骨架位于双链的外侧，碱基位于内侧，两条链的碱基之间以氢键相接触，A与T通过两个氢键配对，C与G通过三个氢键配对，碱基平面与中心轴相垂直。 (2)DNA是一右手螺旋结构。螺旋每旋转一周包含了10.5碱基对，每个碱基的旋转角度为36。DNA双螺旋结构的直径为2.37nm，螺距为3.54nm，每个碱基平面之间的距离为0.34nm。DNA双螺旋分子存在一个大沟和小沟。(3)DNA双螺旋结构稳定的维系横向靠两条链之间互补碱基的氢键，纵向则靠碱基平面间的碱基堆积力维持。11。酶的活性中心：酶分子的必需基团在一级结构上可能相距很远，但在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异地结合并将底物转化为产物，这一区域称为酶的活性中心。 12。同工酶：是指催化相同的化学反应，而酶的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。 13。何为酶的Km值？简述Km和Vm意义。
医学生物化学试题集 目录 第一章．蛋白质结构与功能 (1) 第二章．核酸的结构与功能 (15) 第三章．酶 (22) 第四章．糖代谢 (32) 第五章．脂类代谢 (42) 第六章．生物氧化 (55) 第七章．氨基酸代谢 (60) 第八章．核苷酸代谢 (67) 第九章．物质代谢的联系与调节 (72) 第十章．DNA的生物合成(复制) (77) 第十一章．RNA的生物合成(转录) (85) 第十二章．蛋白质的生物合成(翻译) (93) 第十三章．血液的生物化学 (97) 第十四章．肝的生物化学 (99)
第一章蛋白质的结构与功能 本章要点 一、蛋白质的元素组成：主要含有碳、氢、氧、氮及硫。各种蛋白质的含氮量很接近，平均 为16％，即每mgN对应6.25mg蛋白质。 二、氨基酸 1．结构特点 2．分类：根据氨基酸的R基团的极性大小可将氨基酸分为四类 3．理化性质： ⑴等电点（isoelectric point,pI） ⑵紫外吸收 ⑶茚三酮反应 三、肽键与肽链及肽链的方向 四、肽键平面(肽单位) 五、蛋白质的分子结构：蛋白质的分子结构可人为分为一级、二级、三级和四级结构等层次。 一级结构为线状结构，二、三、四级结构为空间结构。
结构概念及稳定的力。 六、蛋白质一级结构与功能的关系 1．一级结构是空间构象的基础，蛋白质的一级结构决定其高级结构 2．一级结构与功能的关系 3．蛋白质的空间结构与功能的关系 4．变构效应（allosteric effect） 5．协同效应(cooperativity) 七、蛋白质的理化性质 1．两性解离与等电点 2．蛋白质的胶体性质 3．蛋白质的变性(denaturation) 4．蛋白质的沉淀 5．蛋白质的复性(renaturation) 6．蛋白质的沉淀和凝固 7．蛋白质的紫外吸收 8．蛋白质的呈色反应 八、蛋白质的分离和纯化
生物化学Ⅰ（静态）教案——于建生课程编号014102 48课时 参考书： [1]Keith E and Colin J Biological Chemistry ，lst ，Ed ，Cambridge University Press 1980 [2]Lippard ，S。J ，and Berg ，J。M ，Principles of Bioinorganic Chemistry ，University Science Books ，California 1994 [3]Nelson D L ，Cox M L .Lehninger Principles of Biochemistry .3rd，Ed ，New York ：Worth Publishers ，2000 [4]Biochemistry B.D.Hames, N.M.Hooper and J.D.Houghton科学出版社1999? [5]《生物化学》（第四版）顾天爵人民卫生出版社1998 [6]《基础生物化学》 D.沃伊特 J.G.沃伊特 C.W.普拉特朱德熙郑昌学主译科学出版社1999 [7]郑集、陈钧辉：普通生物化学，第三版，北京高等教育出版社，1998 [8]王镜岩、朱圣庚、徐长法等：生物化学，第三版，北京高等教育出版社，2002 [9]沈同、王镜等：生物化学，第二版，北京高等教育出版社，1999 习题集： 1、生物化学习题解析（第二版）陈均辉等科学出版社 2001 2、生物化学考试500题解I.D.K哈尔克斯顿四川大学出版社 1986 3、生物化学习题入门姚仁杰等译北京大学出版社1987 4、生物化学习题集张来群谢丽涛科学出版社1998 5、中国科学院硕士研究生入学考试试题与解答生物化学王克夷祁国荣科学出版社1999 课程目的与要求： 通过本课程的学习，使学生能够：（1）掌握糖类及其衍生物、脂类及其衍生物、蛋白质、核酸等构成生物机体的基础物质的化学组成、结构和性质，以及它们在体内的分布；（2）掌握生物催化剂----酶的化学本质、组成、命名、分类、催化特性、作用专一性及作用机制、米氏方程式的应用；（3）掌握各种维生素、各种激素等生物机体的重要物质的化学组成、结构、性质，以及它们各自的重要作用；（4）了解抗生素的概况以及几种重要抗生素的化学结构、来源、理化性质和作用。 第一章绪论(preface) 目的与要求： 使学生对生物化学有一个全面的初步认识，熟悉生物化学在工农业生产中的实际存在与应用。 重点讲解: 生物化学的研究对象，任务和内容，与其他学科的关联和工农业生产的发展关系。 对学生要求：掌握以上重点，同时要了解生物化学的发展。 §1 生物化学的涵义及其研究对象 一、生物化学的定义 生物化学可以认为是生命的化学(chemistry of life)。 生物化学是用化学的理论和方法来研究生命现象并阐明其化学本质的学科。 二、研究对象及分类 研究对象：一切生命有机体 分类：根据研究对象可分为：植物生化、动物生化、人体生化、微生物生化 根据研究目的可分为： 临床生物化学、工业生物化学、病理生物化学、农业生物化学、生物物理化学等。 §2 生物化学的任务和内容 一、任务
医学生物化学复习大纲 第一章蛋白质化学 【考核内容】 第一节蛋白质的分子组成 第二节蛋白质的分子结构 第三节蛋白质分子结构与功能的关系 第四节蛋白质的理化性质 【考核要求】 1.掌握蛋白质的重要生理功能。 2.掌握蛋白质的含氮量及其与蛋白质定量关系；基本结构单位——是20种L、α－氨 基酸，熟悉酸性、碱性、含硫、含羟基及含芳香族氨基酸的名称。 3.掌握蛋白质一、二、三、四、级结构的概念；一级结构及空间结构与功能的关系。 4.熟悉蛋白质的重要理化性质――两性解离及等电点；高分子性质（蛋白质的稳定因 素――表面电荷和水化膜）；沉淀的概念及其方式；变性的概念及其方式；这些理化性质在医学中的应用。 第二章核酸化学 【考核内容】 第一节核酸的一般概述 第二节核酸的化学组成 第三节 DNA的分子结构 第四节RNA的分子结构 第五节核酸的理化性质 【考核要求】 1.熟悉核酸的分类、细胞分布及其生物学功能。 2.核酸的分子组成：熟悉核酸的、平均磷含量及其与核酸定量之间的关系。核苷酸、核 苷和碱基的基本概念。熟记常见核苷酸的缩写符号。掌握两类核酸（ＤＮＡ与ＲＮＡ）分子组成的异同。熟悉体内重要的环核苷酸——cAMP和cGMP。 3.核酸的分子结构：掌握多核苷酸链中单核苷酸之间的连接方式——磷酸二酯键及多核 苷酸链的方向性。掌握ＤＮＡ二级结构的双螺旋结构模型要点、碱基配对规律；了解ＤＮＡ的三级结构——核小体。熟悉ｒＲＮＡ、ｍＲＮＡ和ｔＲＮＡ的结构特点及功能。熟悉ｔＲＮＡ二级结构特点——三叶草形结构及其与功能的关系。 4.核酸的理化性质：掌握核酸的紫外吸收特性，ＤＮＡ变性、Tm、高色效应、复性及杂 交等概念。 第三章酶 【考核内容】 第一节、酶的一般概念 第二节、酶的结构与功能
第 1 页 共 5 页姓名 ： 报 考 专 业： 准考证 号码： 密 封 线 内 不 要 写题2019年全国硕士研究生招生考试初试自命题试题 科目名称：医学生物化学（□A 卷 B 卷）科目代码：615考试时间： 3 小时 满分 150 分可使用的常用工具：√无 □计算器 □直尺 □圆规（请在使用工具前打√）注意：所有答题内容必须写在答题纸上，写在试题或草稿纸上的一律无效；考完后试题随答题纸交回。一、填空题(每空 1 分，共 20 分)1、根据氨基酸的理化性质可分为 ， ， 和 四类。2、氨基酸处在pH 大于其pI 的溶液时，分子带净 电，在电场中向 极游动。3、结合蛋白酶类必需由 和 相结合后才具有活性，前者的作用是 后者的作用是 。4、操纵子由 、 、 共同组成。5、肝脏经 循环将有毒的氨转变成无毒的 ，这一过程是在肝细胞的 和____中进行的。6、膜受体包括 ， 和 等三类。二、单项选择题(共 30 小题，每小题1 分，共 30 分)1、关于Km 值得意义不正确的是（ ） A.Km 值是酶的特征性常数 B.Km 值与酶的结构有关 C.Km 值与酶所催化的底物有关 D.Km 值等于反应速度为最大速度一半时的酶的浓度2、下列哪种胆汁酸是次级胆汁酸？（ ） A.甘氨鹅脱氧胆酸 B.牛磺鹅脱氧胆酸 C.甘氨胆酸 D.脱氧胆酸3、下列哪种碱基只存在于RNA 而不存在于DNA 中？（ ） A.腺嘌呤 B.鸟嘌呤 C.尿嘧啶 D.胸腺嘧啶4、决定酶专一性的是（ ） A.辅酶 B.酶蛋白 C.金属离子 D.辅基 5、下列哪种氨基酸不在肝内进行活跃代谢？（ ） A.酪氨酸 B.缬氨酸 C.鸟氨酸 D.苯丙氨酸
（适用于临床、预防、口腔、麻醉、检验、护理、妇幼、应用心理、中西医结合本科教学） 兰州大学基础医学院 医学生物化学与分子生物学研究所 二OO五年九月修订
前言 为了提高生物化学的教学质量，结合我院的教学计划，根据全国规划教材周爱儒主编《生物化学》第六版，编写了本教学大纲，作为教师组织教学和学生学习的依据。 本大纲将各章目的要求分项列出，每章要点具体介绍，可供学生参阅。 根据我院的教学计划，医学生物化学的理论课教学时数为54学时。 为了提高学生阅读有关英文专业书刊的能力，每章中还列出了本章出现的生化专业英文词汇，以便学生熟记。 医学生物化学与分子生物学研究所 2005年9月
目录
绪论 目的要求 1.要求了解生物化学发展简史及其生物化学研究的主要内容? 2.了解生物化学与医学的关系? 第一章蛋白质的结构与功能 目的要求 1.要求掌握蛋白质的分子组成?结构和功能? 2.熟悉蛋白质的理化性质? 3.了解蛋白质的分离提纯? 内容 一.蛋白质的分子组成 1.氨基酸20种L型α-氨基酸(包括三字缩写符号) 2.肽肽键?肽链和多肽生物活性肽(包括谷胱甘肽) 二.蛋白质的分子结构 1.一级结构 2.二级结构α-螺旋β-折叠片层β-转角无规卷曲模序结构域 3.三级结构 4.四级结构 三.蛋白质结构与功能的关系 1.一级结构与功能的关系 2.空间结构与功能的关系 四.蛋白质的理化性质及其纯化 1.理化性质蛋白质的两性电离等电点蛋白质的胶体性质蛋白质胶粒的两个 稳定因素蛋白质的变性蛋白质的沉淀蛋白质的紫外吸收蛋白质的颜色反 应 2.蛋白质的分离纯化电泳透析层析分子筛 专业词汇 glycine (Gly) 甘氨酸 cysteine (Cys) 半胱氨酸 aspartic acid (Asp) 天门冬氨酸 arginine (Arg) 精氨酸 isoelectric point (pI) 等电点 amino terminal 氨基末端 carboxyl terminal 羧基末端 glutathione (GSH) 谷胱甘肽 neuropeptide 神经肽 conformation 构象 primary structure 一级结构 secondary structure 二级结构 α-helix α-螺旋 β-pleated sheet β-折叠
第二章蛋白质的结构和功能 第一节蛋白质分子组成 一、组成元素： N为特征性元素，蛋白质的含氮量平均为16%.———--测生物样品蛋白质含量：样品含氮量×6.25 二、氨基酸 1。是蛋白质的基本组成单位，除脯氨酸外属L—α-氨基酸，除了甘氨酸其他氨基酸的α—碳原子都是手性碳原子。 2。分类：（1）非极性疏水性氨基酸：甘、丙、缬、亮、异亮、苯、脯，甲硫。(2）极性中性氨基酸:色、丝、酪、半胱、苏、天冬酰胺、谷氨酰胺。（3）酸性氨基酸：天冬氨酸Asp、谷氨酸Glu。(4）(重）碱性氨基酸：赖氨酸Lys、精氨酸Arg、组氨酸His。 三、理化性质 1。两性解离:两性电解质，兼性离子静电荷+1 0 —1 PH 医学生物化学题库 基础医学院生物化学教研室 二〇〇九年五月 医学生物化学题库 第二章蛋白质化学 一、选择题 1、在寡聚蛋白质中，亚基间的立体排布、相互作用以及接触部位间的空间结构称为 A、三级结构 B、缔合现象 C、四级结构 D、变构现象 2、形成稳定的肽链空间结构，非常重要的一点是肽键中的四个原子以及和它相邻的两个α-碳原子处于 A、不断绕动状态 B、可以相对自由旋转 C、同一平面 D、随不同外界环境而变化的状态 3、甘氨酸的解离常数是pK=2.34, pK=9.60 ，它的等电点(pI)12 是 A、7.26 B、5.97 C 、7.14 D、10.77 4、肽链中的肽键是: A、顺式结构 B、顺式和反式共存 C、反式结构 5、维持蛋白质二级结构稳定的主要因素是 A、静电作用力 B、氢键 C、疏水键 D、范德华作用力 6、蛋白质变性是指蛋白质 A、一级结构改变 B、空间构象破坏 C、辅基脱落 D、蛋白质水解 7、哪种氨基酸可使肽链之间形成共价交联结构, A、Met B、Ser C、Glu D、Cys 8、在下列所有氨基酸溶液中，不引起偏振光旋转的氨基酸是) A、丙氨酸 B、亮氨酸 C、甘氨酸 D、丝氨酸 9、天然蛋白质中含有的20种氨基酸的结构 A、全部是L,型 B、全部是D型 C、部分是L,型，部分是D,型 D、除甘氨酸外都是L,型 1 +’ 10、谷氨酸的pK(-COOH)为2.19，pK’(-NH)为9.67，pK’r(-COOH)1233为4.25，其pI是 A、4.25 B、3.22 C、6.96 D、5.93 11、在生理pH情况下，下列氨基酸中哪个带净负电荷, A、Pro B、Lys C、His D、Glu 12、天然蛋白质中不存在的氨基酸是 A、半胱氨酸 B、瓜氨酸 C、丝氨酸 D、蛋氨酸 13、破坏α,螺旋结构的氨基酸残基之一是 A、亮氨酸 B、丙氨酸 C、脯氨酸 D、谷氨酸 14、当蛋白质处于等电点时，可使蛋白质分子的 A、稳定性增加 B、表面净电荷不变 C、表面净电荷增加 D、溶解度最小 15、蛋白质分子中-S-S-断裂的方法是 A、加尿素 B、透析法 C、加过甲酸 D、加重金属盐 16、下列关于Ig G结构的叙述哪一个是不正确的? 盐析沉淀蛋白质的原理是( ) 选择一项： A. 降低蛋白质溶液的介电常数 B. 使蛋白质溶液的pH值等于蛋白质等电点 C. 调节蛋白质溶液的等电点 D. 中和电荷，破坏水化膜 E. 与蛋白质结合成不溶性蛋白盐 题目2 还未回答 满分5.00 标记题目 题干 蛋白质的一级结构和空间结构决定于( ) 选择一项： A. 分子中氢键 B. 分子中二硫键的数量 C. 分子中次级键 D. 分子内部疏水键 E. 氨基酸组成和顺序 题目3 还未回答 满分5.00 标记题目 题干 患有口腔炎应服用( ) 选择一项： A. 维生素PP B. 维生素C C. 维生素B2 D. 维生素D E. 维生素B1 题目4 还未回答 满分5.00 标记题目 题干 分子病主要是哪种结构异常（）选择一项： A. 空间结构 B. 二级结构 C. 四级结构 D. 一级结构 E. 三级结构 题目5 还未回答 满分5.00 标记题目 题干 蛋白质分子中主要的化学键是( ) 选择一项： A. 盐键 B. 肽键 C. 酯键 D. 二硫键 E. 氢键 题目6 还未回答 满分5.00 标记题目 题干 蛋白质的等电点是指( ) 选择一项： A. 蛋白质溶液的pH值等于7时溶液的pH值 B. 蛋白质分子的正电荷与负电荷相等时溶液的pH值 C. 蛋白质溶液的pH值等于7．4时溶液的pH值 D. 蛋白质分子呈正离子状态时溶液的pH值 E. 蛋白质分子呈负离子状态时溶液的pH值 题目7 还未回答 满分5.00 标记题目 题干 苯丙酮酸尿症是缺乏( ) 选择一项： A. 6-磷酸葡萄糖酶 B. 酪氨酸羟化酶 C. 苯丙氨酸羟化酶 D. 酪氨酸酶 E. 谷胱甘肽过氧化物酶 题目8 还未回答 满分5.00 标记题目 题干 国家开放大学电大专科《医学生物化学》2027-2028期末试题及答案（试卷号：2121）一、名词解释（每题5分，共25分） 1．同工酶 在不同组织细胞内存在一组催化相同的化学反应，而分子结构、理化性质和免疫学性质不同的酶，称同工酶。如乳酸脱氢酶可分为LDHi、LDH2直至LDH。 2．限速酶 是指在整条代谢通路中催化反应速度最慢的酶，它不但可以影响整条代谢途径的总速度，而且还可改变代谢方向。 3．一碳单位 一碳单位是指某些氨基酸代谢产物含有一个碳原子的基团，如甲基（-CH3）、亚甲基（-CH2-）、次甲基（-C H=），羟甲基（-CH2 0H）、亚氨甲基（-CH=NH2）、甲酰基（-CHO）等。 4．逆转录 一些病毒分子中，RNA也可以作为模版，指导DNA的合成，这种遗传信息传递的方向与转录过程相反，称为逆转录。 5．肝脏的生物转化作用 非营养性物质在肝脏内经过氧化、还原、水廨和结合反应，使其极性增强，易溶于水，可随胆汁或尿液排出体外，这一过程称为肝脏的生物转化作用。 二、填空题（每空1分．共5分） 1．联合脱氨基作用主要由转氨基作用和氧化脱氨基作用组成。 2．血钙中能发挥生理作用的只有钙离子，使血钙降低的激素是降钙素。 3．调节血糖浓度的最重要的器官是肝 三、单项选择题（每小题选择_个最佳答案，填写在括号中。每小题2分，共40分） 1．各种蛋白质的等电点不同是由于( )。 A.分子量大小不同 B．蛋白质分子结构不同 C．蛋白质的氨基酸组成不同 D．溶液的pH值不同 E．蛋白质的来源不同 2．有关cAMP的叙述正确的是( )。 A. cAMP是环化的二核苷酸 B．cAMP是由ADP在酶催化下生成的 C．cAMP是激素作用的第二信使 各种组织细胞 体循环小肠肠腔 第六章糖代谢 糖(carbohydrates)即碳水化合物，是指多羟基醛或多羟基酮及其衍生物或多聚物。 根据其水解产物的情况，糖主要可分为以下四大类： 单糖：葡萄糖（G ）、果糖（F ），半乳糖（Gal ），核糖 双糖：麦芽糖（G-G ），蔗糖（G-F ），乳糖（G-Gal ） 多糖：淀粉，糖原（Gn ），纤维素 结合糖: 糖脂 ，糖蛋白 其中一些多糖的生理功能如下： 淀粉：植物中养分的储存形式 糖原：动物体内葡萄糖的储存形式 纤维素：作为植物的骨架 一、糖的生理功能 1. 氧化供能 2. 机体重要的碳源 3. 参与组成机体组织结构，调节细胞信息传递，形成生物活性物质，构成具有生理功能的糖蛋白。 二、糖代谢概况——分解、储存、合成 三、糖的消化吸收 食物中糖的存在形式以淀粉为主。 1.消化消化部位：主要在小肠，少量在口腔。 消化过程：口腔 胃肠腔肠黏膜上皮细胞刷状缘 吸收部位：小肠上段 吸收形式：单糖 吸收机制：依赖Na+依赖型葡萄糖转运体（SGLT ）转运。 2.吸收吸收途径： 第二阶段：丙酮酸的氧化脱羧 第三阶段：三羧酸循环 第四阶段：氧化磷酸化 CO 2 NADH+FADH 2 H 2 O [O] TAC 循环 ATP ADP 变 五、糖的有氧氧化 1、反应过程 -1 NAD + 乳 酸 NADH+H + 调节方式 ① 别构调节 ② 共价修饰调 第一阶段：糖酵解途径 G （Gn ） 丙酮酸乙酰CoA 胞液 线粒体 ○1糖酵解途径（同糖酵解，略） ②丙酮酸进入线粒体，氧化脱羧为乙酰CoA (acetyl CoA)。 总反应式: ③乙酰CoA 进入柠檬酸循环及氧化磷酸化生成ATP 概述：三羧酸循环(Tricarboxylic acid Cycle, TAC )也称为柠檬酸循环或 Krebs 循环，这是因为循环反应中第一个中间产物是含三个羧基的柠檬酸。它由一连串反应组成。 反应部位：所有的反应均在线粒体(mitochondria)中进行。 涉及反应和物质：经过一轮循环，乙酰CoA 的2个碳原子被氧化成CO 2；在循 环中有1次底物水平磷酸化，可生成1分子ATP ；有4次脱氢反应，氢的接受体分别为NAD +或FAD ，生成3分子NADH+H+和1分子FADH2。 总反应式：1乙酰CoA + 3NAD + + FAD + GDP + Pi + 2H 2O2CO 2 + 3（NADH+H + ） + FADH 2 + CoA + GTP 特点：整个循环反应为不可逆反应 生理意义：1. 柠檬酸循环是三大营养物质分解产能的共同通路 。 2. 柠檬酸循环是糖、脂肪、氨基酸代谢联系的枢纽。 丙酮酸乙酰CoA + + 丙酮酸脱氢酶复合体 医学生物化学教案（供五年制临床、预防、口腔、药学等专业本科使用） 医学生物化学与分子生物学研究所 兰州大学基础医学院 2005年9月 前言 医学生物化学是从分子水平研究生命现象化学本质的科学，在工业、农业、医学及生物工程等领域得到广泛的应用。该课程也是各层次医学生必修的专业基础课程，是执业医师资格考试，医学硕士研究生入学考试内容之一。 为了提高医学生物化学的教学质量，结合我院的教学计划，根据全国规划教材《生物化学》第六版（周爱儒主编，2004年，人民卫生出版社），编写了本教案，作为教师课堂教学的依据和参考，适用于医学临床、预防、口腔、药学等专业本科学生使用。 本教案每一章节均由教学目的、教学要求和教学内容三部分组成。将讲授内容分为掌握，熟悉和了解三个层次。教学内容与教学要求级别对应，并统一标示——核心内容即知识点以下划实线，重点内容以下划虚线，一般内容不标示，便于学生重点学习。 根据我院的教学计划，医学生物化学的总教学时数为126学时，其中理论课54学时，实验课72学时。 医学生物化学与分子生物学研究所 2005年9月 目录 绪论 (1) 第一章蛋白质的结构与功能 (1) 第二章核酸的结构与功能 (2) 第三章酶 (2) 第四章糖代谢 (3) 第五章脂类代谢 (4) 第六章生物氧化 (5) 第七章氨基酸代谢 (5) 第八章核苷酸代谢 (6) 第九章物质代谢的联系与调节 (6) 第十章DNA的生物合成（复制） (7) 第十一章RNA的生物合成（转录） (7) 第十二章蛋白质的生物合成（翻译） (8) 第十三章基因表达调控 (8) 第十四章基因重组与基因工程 (9) 第十五章细胞信息转导 (9) 第十六章血液的生物化学 (10) 第十七章肝的生物化学 (10) 第十八章维生素 (11) 生化复习资料 重点主要是框架内容和基本概念，不会考得太细和过偏。为了减轻各位复习压力，以下主要是各章最重要、需要记的内容，其它内容请大家根据自己实际情况进行复习，主要考的是知识点，大题方面要靠自己理解去答，切忌不要空着，请大家调整好心态，合理复习，祝各位考试顺利通过！如有相关问题，请与总结成员（张韬、辛雷、巩顺、赵贵成、刘仁东）联系！ 生命大分子的结构与功能 一、蛋白质 （一）结构 （1）一级结构：指多肽链中氨基酸的排列顺序。化学键：肽键、二硫键 （2）二级结构：指多肽链骨架上原子的局部空间排布，并不涉及侧链位置。化学键：氢键 组成二级结构的基本单位——肽单元 形式α-螺旋β-折叠β-转角和无规卷曲 （3）三级结构：是一条多肽链的完整的构象，包括全部的主链和侧链的专一性的空间排布。 化学键：次级键——氢键、离子键（盐键）、疏水作用和Van Der Wassls 力 （4）四级结构：指含有两条或多条肽链的蛋白质，其每一条肽链都具有其固定的三级结构（亚基），并靠次级键相连接 （二）理化性质 （1）变性：在某些理化因素的作用下，蛋白质分子中非共价键（有时也包括二硫键）被破坏，而引起其空间结构改变，并导致蛋白质理化性质的改变和生物学活性的丧失，这种现象称为变性。 复性：在去除变性因素后，部分蛋白质又可恢复其原有的空间结构、理化性质及生物学活性，这样的过程称为复性。 （2）蛋白质从溶液中析出的现象称为“沉淀”。 盐析：在蛋白质溶液中加入大量中性盐以破坏其胶体稳定性而使蛋白质析出 二、核酸 （一）结构 （1）一级结构：指 DNA或RNA中核苷酸的排列顺序（简称核苷酸序列），也称碱基序列。 （2）二级结构 1、DNA的二级结构——双螺旋结构模型：反向平行、互补双链结构： 脱氧核糖和磷酸骨架位于双链外侧，走向相反；碱基配对，A-T，G-C右手螺旋，并有大沟和小沟；螺旋直径 2nm 螺距 3.4nm 螺旋一周10个碱基对，碱基平面距离 0.34 nm 双螺旋结构稳定的维系；横向是碱基对氢键，纵向是碱基平面间的疏水堆积力。 DNA功能：遗传信息的载体，基因复制和转录的模板，生命遗传的物质基础。 2、RNA的二级结构 <1> mRNA 特点：-帽子结构（m7GpppNm）-多聚A尾、遗传密码 功能：指导蛋白质合成中氨基酸排列顺序 <2>tRNA 局部形成茎-环样结构（或发夹结构） 包括：氨基酸接纳茎（氨基酸臂） TΨ环反密码环 DHU环 （二）理化性质 1变性：理化因素作用下，DNA分子互补双链之间氢键断裂，使双螺旋结构松散，变成单链的过程。 2复性（退火）:适当条件下，两条互补链重新恢复天然的双螺旋构象的现象。 3分子杂交：不同来源的核酸经变性和复性的过程，其中一些不同的核苷酸单链由于存在局部碱基互补片段，而在复性时形成杂化双链（heteroduplex），此过程称分子杂交。（杂化双链：不同DNA间，DNA与RNA或 RNA 与 RNA） 三、酶 （一）结构 <1>酶活性中心：能结合并催化一定底物使之发生化学变化的位于酶分子上特定空间结构区域，该区域包含结 《医学生物化学》2018期末试题及答案 一、单项选择题(每题2分．共40分) 1．蛋白质的特殊功能不包括( ) A．复制功能 B．调节功能 C．收缩及运动功能 D．运输及储存功能E．保护及免疫功能 2．肝脏合成最多的血浆蛋白是( ) A．a球蛋白 B．β球蛋白 C．白蛋白 D．纤维蛋白原E．凝血酶原3．下列关于ATP的不正确说法是( ) A．是体内的唯一的直接供能物质 B．可将其高能磷酸键转移给肌酸 C．可作为间接供能物质 D．可将其高能磷酸键转给GDP生成GTP E．不稳定4．与佝偻病的发生无关的因素是( ) A．肝肾功能严重受损 B．阳光照射充足 C．食物中钙磷比例不当 D．维生素D摄入不足E．碱性磷酸酶活性降低5．胆红素来源不包括( ) A．细胞色素 B．储铁铁蛋白C．血红蛋白 D．过氧化氢酶E．肌红蛋白6．关于同工酶正确的说明是( ) A．是由不同的亚基组成的多聚复合物 B．对同一底物具有不同的专一性 C．对同一底物具有相同的Km值 D．在电泳分离时它们的迁移率相同E．免疫学性质相同 7．饥饿时体内的代谢可能发生下列变化( ) A．糖异生↑ B．磷酸戊糖旁路↑C．血酮体↓ D．血中游离脂肪酸↓，E．糖原合成↑ 8．谷氨酸在蛋白质代谢作用中具有重要作用，因为( ) A．参与转氨基作用 B．参与其它氨基酸的贮存和利用C．参与尿素的合成D．参与一碳单位的代谢 E．参与嘌呤的合成 9．不属于胆色素的是( ) A．结合胆红素 B．胆红素C．血红素 D．胆绿素 E．胆素原 10．下列不能补充血糖的代谢过程是( ) A．肝糖原分解 B．肌糖原分解C．食物糖类的消化吸收 D．糖异生作用E．肾小球的重吸收作用 11．关于组成蛋白质的氨基酸结构，正确的说法是( ) 《医学生物化学》名词解释大全（附加重点问答题） 当年吐血亲自整理……生化勉强上了90…… 名词解释超出该范围的当年貌似就一个，问答题100%全击中…… 考前攒RP！营养+临五看过来了喂~ 名词解释 1、肽键、肽 2、蛋白质的一级、二级、三级（亚基）、四级结构 3、超二级结构（模序）、结构域 4、蛋白质变性、蛋白质的别构作用 5、核酸的构件分子 6、核小体 7、基因、基因组 8、内含子、外显子、5’帽子、3’多聚腺苷酸（polyA）尾 9、增色效应 10、核酸的变性、复性、杂交 11、辅酶、辅基、酶的活性中心 12、酶原、酶原激活、同工酶、别构酶、修饰酶 13、多酶复合体、多酶体系、多功能酶 14、脂溶性维生素、水溶性维生素 15、糖的无氧酵解、有氧氧化、磷酸戊糖途径、糖原合成和分解、糖异生 16、三羧酸循环（TCA cycle）、丙酮酸羧化支路 17、营养必须脂肪酸 18、脂肪动员 19、脂解激素、抗脂解激素 20、脂肪酸的β氧化 21、酮体、酮血症、酮尿症、酮症酸中毒 22、CTP、CDP-胆碱、CDP-乙醇胺 23、血脂、载脂蛋白 24、血浆脂蛋白、乳糜微粒（CM）、极低密度脂蛋白（VLDL）、低密度脂蛋白（LDL）、高密度脂蛋白（HDL） 25、生物氧化 26、呼吸链（NADH氧化呼吸链、琥珀酸氧化呼吸链） 27、氧化磷酸化、底物水平磷酸化 28、α-磷酸甘油穿梭系统、苹果酸-天冬氨酸穿梭系统 29、加单氧酶 30、必需氨基酸（8种必需氨基酸口诀：甲携来一本亮色书） 31、氨基酸代谢库 32、鸟氨酸循环 33、生糖氨基酸、生酮氨基酸、生糖兼生酮氨基酸 34、一碳单位、甲硫氨酸循环 35、谷胱甘肽（GSH） 36、核苷酸的从头合成、补救合成 37、关键酶、限速酶 38、分子生物学中心法则 39、半保留复制、半不连续复制、前导链、随从链、冈崎片段、RNA引物 40、Klenow片段、单链DNA解链酶（SSB）、DNA拓扑异构酶、引发体 41、端粒、端粒酶 42、切除修复 43、基因工程（重组DNA技术）、限制性核酸内切酶 44、转录、不对称转录 45、?-因子 46、依赖ρ因子的转录终止、不依赖ρ因子的转录终止 47、核酶 48、逆转录、逆转录酶 一、单项选择题(每题1分，共20分) l。盐析沉淀蛋白质的原理是( B ) A中和电荷，破坏水化膜B与蛋白质结合成不溶性蛋白盐 c．降低蛋白质溶液的介电常数D．调节蛋白质溶液的等电点 E．使蛋白质溶液的pH值等于蛋白质等电点 2。下列具有四级结构的蛋白质是(D ) A．纤维蛋白B肌红蛋白C清蛋白D乳酸脱氢酶E．胰岛素 3。酶化学修饰调节的主要方式是( C ) A甲基化与去甲基化B．乙酰化与去乙酰化 C磷酸化与去磷酸化D．聚合与解聚E．酶蛋白与cAMP结合和解离 4。关于酶的竞争性抑制作用的说法正确的是( D ) A使Km值不变B抑制剂结构一般与底物结构不相似C Vm增高 D增加底物浓度可减弱抑制剂的影响E…使Km值降低 5．维持删A双螺旋结构稳定的因素有( B ) A分子中的3.5磷酸二酯键B．碱基对之间的氢键 C肽键D．盐键 E .f主链骨架上磷酸之间的吸引力 6．丙酮酸彻底氧化成CQ、H20和能量，其中P／O比值为( B ) A．2．0 B．3．0 C．4．0 D．5．0 E．2．5 7．糖原分子中葡萄糖残基酵解时的限速酶有( B ) A.九糖原合成酶B．磷酸化酶 C．3—磷酸甘油醛脱氢酶a丙酮酸酶 兄葡萄糖磷酸激酶 8．一分子葡萄糖糖酵解净得的ATP克分子数和有氧氧化所得ATP克分子数之比为( D ) A。l：9 B．1：16 C．1：10 D．1：19 E．1：15 9．一分子丙酮酸进入三羧酸循环彻底氧化成CO：和能量时( E ) 九生成4分子C02 B．生成6分子H20 C生成18个ATP D有5次脱氢，均通过NADH开始的呼吸链生成H20 E．反应均在线粒体内进行 10．直接参与鸟氨酸循环的氨基酸有( B ) A鸟氨酸，赖氨酸B，天冬氨酸，精氨酸 第一章生物大分子 一．名词解释 1.蛋白质的等电点 2.氨基酸残基 3.谷胱甘肽(GSH) 4.denaturation 5. Protein、 Amino acid、 Peptide 6.Primary structure of protein 7.Secondary structure of protein 8. Peptide unit 9. β-pleated sheet、α-helix 10.Motif、domain 11.tertiary structure of protein 12.quaternary structure of protein 13.renaturation 14.协同效应 15.allosteric effect 16.chaperon 17.subunit 第二章核酸的结构与功能 一．名词解释 Deoxyribonucleic acid Double helix Supercoil Genome Annealing 增色效应 解链温度(Tm值) 核糖体 核酶 核酸分子杂交 DNA变性 第三章酶一．名词解释 holoenzyme coenzyme enzyme essential group isoenzyme Active center Induced-fit hypothesis 酶的抑制剂 变构酶 米氏常数 共价修饰 第四章 Glycoform N-linked glycan 糖链载体 胶原纤维 Collagen 第五章 Glycolysis Aerobic oxidation 巴斯德效应 糖原累积症 Gluconeogenesis Cori cycle Pentose phosphate pathway 血糖 糖原引物 TCA / TCA/柠檬酸循环/Krebs循环丙酮酸脱氢酶复合体医学生物化学题库
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